Файл: Методические рекомендации по выполнению лабораторных и практических работ по учебной дисциплине ен. 01 Химия.docx
Добавлен: 12.01.2024
Просмотров: 725
Скачиваний: 4
ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.
Экспериментальная часть
Ознакомьтесь с правилами по технике безопасности при работе в химической лаборатории и распишитесь в журнале по ТБ.
Ход работы
Свойства карбоновых кислот (на примере уксусной кислоты)
Опыт 1. Испытание раствора уксусной кислоты лакмусом
Разбавьте полученную уксусную кислоту небольшим количеством воды и опустите в пробирку индикаторную бумажку. Отметьте изменение окраски индикатора в пробирке. Напишите уравнение диссоциации кислоты.
Опыт 2. Взаимодействие уксусной кислоты с магнием
В пробирку с раствором уксусной кислоты опустите гранулу цинка. Что наблюдаете? Какой газ выделяется? Составьте уравнение реакции в молекулярном и ионном видах.
Опыт 3. Взаимодействие уксусной кислоты с карбонатом кальция
В пробирку насыпьте немного мела (карбоната кальция) и прилейте раствор уксусной кислоты. Отметьте наблюдаемые явления. Какой газ выделяется? Составьте уравнение реакции в молекулярном и ионном видах.
Опыт 4. Взаимодействие уксусной кислоты с оксидом меди (II)
В пробирку налейте 1 мл уксусной кислоты и добавьте туда порошок оксида меди (II). Содержимое пробирки нагрейте. Какой получается цвет, почему? Составьте уравнение реакции в молекулярном и ионном видах.
Опыт 5. Взаимодействие уксусной кислоты со щелочами
В пробирку налейте 1 мл раствора щелочи и добавьте 2-3 капли индикатора фенолфталеина. Что наблюдаете? Затем в пробирку прилейте уксусной кислоты до полного исчезновения окраски. Что произошло? Почему? Напишите уравнение реакции в молекулярном и ионном видах.
Свойства углеводов
Опыт 1. Свойства глюкозы
1) Доказательство наличия гидроксильных групп в глюкозе. В пробирку внесите 1 мл 0,5%- го раствора глюкозы, 1 мл 0,2 н раствора соли меди (II) и при взбалтывании 5 мл раствора гидроксида натрия до образования светло - синего раствора. Образующийся вначале осадок гидроксида меди (II) немедленно растворяется и получается прозрачный раствор гликолята меди (II) указывает на наличие гидроксильных групп в глюкозе. Напишите уравнение реакции. Полученный раствор сохраните для следующего опыта.
2) Восстановление гидроксида меди (II) глюкозой в присутствии щелочи (проба Троммера). К полученному в предыдущем опыте щелочному раствору гликолята меди (II) добавьте несколько мл воды так, чтобы высота слоя жидкости была 10-12 см. нагрейте ее над пламенем спиртовки, держа пробирку наклонно так, чтобы нагревалась только верхняя часть раствора, а нижняя оставалась для контроля без нагрева. Нагрейте только до кипения: не кипятите, т.к. глюкоза восстанавливает гидроксид меди (II) и без кипячения. Что вы наблюдаете? Напишите уравнение реакции.
3) Восстановление аммиачного раствора оксида серебра глюкозой. В пробирку внесите 1 мл 0,2 н раствора нитрата серебра (AgNO3), подщелочите раствор, прибавив 2 мл раствора гидроксида натрия (NaOH) и добавьте немного 2 н гидроксида аммония (NH4OH) до растворения образующегося осадка гидроксида серебра.
Полученный прозрачный бесцветный аммиачный раствор гидроксида серебра является реактивом, которым можно окислить глюкозу (реакция «серебряного зеркала»).
Для этого добавьте к реактиву 1 мл 0,5 %-го раствора глюкозы и слегка подогрейте пробирку, держа ее над пламенем горелки, только до начала побурения раствора. Далее реакция идет без нагревания, и металлическое серебро выделяется либо в виде черного осадка, либо, если стенки пробирки были чисты, в виде блестящего зеркального налета. Напишите уравнение реакции.
Опыт 2. Свойства сахарозы
1) Доказательство наличия гидроксильных групп в сахарозе (тростниковом сахаре). Поместите в пробирку 1 мл 1%-го раствора сахарозы и 6 мл 2 н гидроксида натрия. Прибавьте 1 мл 0,2 н сульфата меди (II). Вместо ожидаемого осадка гидроксида меди (II) получается раствор сахарата меди. Как он выглядит? Сохраните его для следующего опыта. Напишите уравнение реакции.
2) Отсутствие восстанавливающей способности у сахарозы (тростникового сахара). Раствор сахарата меди, полученный в предыдущем опыте, осторожно нагрейте над пламенем спиртовки, чтобы нагрелась только верхняя часть раствора, а нижняя оставалась холодной для контроля. Нагревайте только до кипения. Как можно было ранее убедиться, глюкоза в эти условиях давала отчетливую реакцию восстановления (проба Троммера положительная). Сахароза в этих условиях не дает реакции восстановления. Объясните, почему раствор сахарозы не восстанавливает Cu(OH)2.
3) Карамелизация сахарозы. В сухой тигель насыпьте небольшое количество сахарозы и осторожно нагрейте до плавления. Обратите внимание на изменение цвета и появление запаха. Схема карамелизации сахарозы:
С12Н22О11 → С6Н10О5 + С6Н10О5 + Н2О
Глюкоза фруктоза
2 С6Н10О5 → С12Н20О10
Изосахаран
2 С12Н20О10 → С24Н36О18 + Н2О
Карамелан
С24Н36О18 + С12Н20О10 → С36Н50О25 + Н2О
карамелен
4) Обнаружение в молоке молочного сахара. Налейте до 1/3 пробирки молока, разбавленного наполовину водой, и прилейте к нему несколько капель уксусной кислоты. Перемешайте содержимое пробирки стеклянной палочкой. Под влиянием уксусной кислоты выпадают хлопья свернувшегося белка. Профильтруйте жидкость, а фильтрат нейтрализуйте щелочью. После нейтрализации к 1 мл фильтрата прилейте 6 мл 2 н гидроксида натрия и 1 мл 0,2 н сульфата меди (II). Содержимое пробирки нагрейте. Как изменился цвет раствора? Почему? Есть ли в растворе молочный сахар? Ответ подтвердите уравнением реакции.
Опыт 3. Свойства крахмала
1) Растворение крахмала в воде. При помощи шпателя поместите в пробирку крахмал и прилейте 2 мл холодной воды. Содержимое взболтайте. Опишите наблюдаемые явления. Далее вылейте небольшими порциями содержимое пробирки (при помешивании) в стакан с 5-6 мл горячей воды. Полученный крахмальный клейстер - коллоидный раствор - использовать для проведения последующих опытов.
2) Качественная реакция на крахмал. К 5-6 каплям крахмального клейстера в пробирке прибавьте каплю спиртового раствора йода.
3) Ферментативный гидролиз крахмала. Под действием пищеварительного фермента амилазы происходит гидролиз крахмала (опыт можно провести в 2-х вариантах).
1 вариант. Хорошо разжеванный маленький кусочек чёрного хлеба пометите в пробирку. Прилейте к нему каплю раствора соли меди (II) и несколько капель раствора NaOH до появления слабо-голубого окрашивания. Содержимое пробирки нагрейте.
2 вариант. Приготовьте раствор слюны. Для этого около 1 мин полощите рот дистиллированной водой и полученную жидкость отфильтруйте. Приготовленный раствор слюны подогрейте на водяной бане до 35-400С.
Налейте в 4 пробирки по 1 мл раствора крахмала и столько же раствора слюны. Перемешайте жидкость. В 1-ю пробирку сразу же добавьте каплю иода, во 2-ю – через 5 мин, в 3-ю - через 10 мин, в 4-ю - 20 мин. Объясните наблюдаемое явление. Напишите схему гидролиза крахмала.
4) Кислотный гидролиз крахмала. В стакан или колбу влейте 20-30 мл раствор крахмала и 10 мл 20%-ной серной кислоты. Смесь кипятите (на сетке) 10-15 мин. Для определения конца гидролиза через 4-5 мин отлейте в чистую пробирку 0,5 мл смеси и добавьте в нее каплю раствора иода. Если синее окрашивание не появится, то гидролиз закончился. В случае появления синего окрашивания продолжайте кипячение, периодически определяя конец гидролиза с помощью раствора иода. После нагревания раствор охладите, серную кислоту нейтрализуйте сухим карбонатом кальция. Для этого добавляйте карбонат кальция в раствор небольшими порциями при хорошем взбалтывании до прекращения вспенивания. После нейтрализации раствор отфильтруйте. Фильтрат проверьте на реакцию растворами сульфата меди (II) и гидроксида натрия. Что наблюдается? Напишите схему гидролиза крахмала.
Оформите результаты лабораторной работы в тетради.
Сделайте выводы.
Лабораторная работа № 11
Аминокислоты. Белки
Цель: Экспериментальным путем изучить химические свойства аминокислот и белков. Продолжить формирование умений проводить наблюдения и делать выводы, записывать уравнения. Отработать навыки экспериментальной работы, соблюдая правила техники безопасности при работе в кабинете химии.
Реактивы и оборудование: Растворы яичного, мясного белков; раствор молока, творог; растворы аминоуксусной кислоты, фенола, ацетата свинца (нитрата свинца), сульфата меди (насыщенный и 1%-ный растворы), сульфата аммония (насыщенный), соляная кислота (конц.); уксусная кислота (конц.); 20%-ный раствор гидроксида натрия; аммиак (конц.); 10%-ный раствор хлорида натрия; этиловый спирт, фенолфталеин; лакмусовая бумага, метиловый оранжевый; штатив с пробирками; стеклянная палочка.
Теоретическая часть
Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков α- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.
Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д. Как видно, функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником
α- аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α- аминокислоты. Многие α- аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α- аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.
Пептиды и белки различают в зависимости от величины молекулярной массы. Условно считают, что пептиды содержат в молекуле до 100 (соответствует молекулярной массе до 10000), а белки - свыше 100 аминокислотных остатков (молекулярная масса от 10000 до нескольких миллионов). При этом в пептидах различают олигопептиды, содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и полипептиды, содержащие до 100 аминокислотных остатков.
Первичная структура белка - специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования α- аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и CO. Одна из моделей вторичной структуры – спираль.
Третичная структура белка - трехмерная конфигурация закрученной спирали в пространстве, образованная за счет дисульфидных мостиков –S–S– между цистеиновыми остатками и ионных взаимодействий.
Четвертичная структура белка - структура, образующаяся за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями. Четвертичная структура характерна лишь для некоторых белков, например гемоглобина.
Химические свойства
1) Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей его биологической функции, называется денатурацией. С точки зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д. Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.
2) Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию α - аминокислот, из которых он был составлен.
3) Качественные реакции на белки:
a) Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь.
б) Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).
Ход работы
Опыт 1. Действие аминокислот на индикаторы
В три пробирки прилейте по 0,5 мл раствора аминоуксусной кислоты и добавьте в первую фенолфталеина, во вторую метилового оранжевого, в третью лакмуса. Изменяют ли цвет индикаторы? Почему водные растворы моноаминокислот нейтральны по отношению к индикаторам?
Опыт 2. Свертывание белков при нагревании