ВУЗ: Не указан
Категория: Не указан
Дисциплина: Не указана
Добавлен: 24.06.2025
Просмотров: 384
Скачиваний: 0
Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным (группа Rнезаряжена).
Таблица 1 – Классификация аминокислот на основе полярности R-групп.
|
Аминокислоты |
Принятые однобуквенные обозначения и символы |
Изоэлектрическая точка, рI |
Среднее содержание в белках,% |
||
|
Англ. |
символ |
Русск. |
|||
|
1. Неполярные R-группы Глицин Аланин Валин Лейцин Изолейцин Пролин Фенилаланин Триптофан 2. Полярные, незаряженные R-группы Серин Треонин Цистеин Метионин Аспарагин Глутамин 3
Продолжение
таблицы 1 Тирозин Аспарагиновая к-та Глутаминовая к-та 4. Положительно заряженные R-группы Лизин Аргинин Гистидин |
GLy ALa VaL Leu Lie Pro Phe Trp
Ser Thr Cys Met Asn GLn
Tyr Asp GLy
Lys Arg His |
G A V L I P F W
S T C M N Q
Y D E
K R N |
Гли Ала Вал Лей Иле Про Фен Трп
Сер Тре Цис Мет Асн Глн
Тир Асп Глу
Лиз Арг Гис |
5,97 6,02 5,97 5,97 5,97 6,10 5,98 5,88
5,68 6,53 5,02 5,75 5,41 5,65
5,65 2,97 3,22
9,74 10,76 7,59 |
7,5 9,0 6,9 7,5 4,6 4,6 3,5 1,1
7,1 6,0 2,8 1,7 4,4 3,9
3,5 5,5 6,2
7,0 4,7 2,1 |
По числу аминных и карбоксильных групп аминокислоты делятся на моноаминамонокарбоновые, содержащие по одной карбоксильной и аминной группе; моноаминодикарбоновые (две карбоксильные и одна аминная группа); диаминомонокарбоновые (две аминные и одна карбоксильная группа).
По способности синтезироваться в организме человека и животных все аминокислоты делятся на заменимые, незаменимые и частично незаменимые.
Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и животных они обязательно должны поступать вместе с пщей. Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин,изолейцин,треонин,триптофан, метионин,лизин, фенилаланин.
Частично незаменимые-синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются арганин, гистидин, тирозин.
Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве из других соединений. Растения могут синтезировать все аминокислоты.
Кислотно-основные свойства аминокислот.
Кислотно-основные свойства аминокислот связаны с наличием в их структуре двух ионизируемых групп-карбоксильной и аминогруппы, поэтому амнокислоты могут проявлять свойства как кислот, так и оснований, т.е. они являются амфотерными соединениями. В кристаллическом состоянии и в водных растворах -аминокислоты существуют в виде биполярных ионов, называемых также цвиттерионами. Ионное строение обуславливает некоторые особенности свойств-аминокислот: высокую температуру плавления (200-300С), нелетучесть, растворимость в воде и нерастворимость в неполярных органических растворителях. С растворимостью аминокислот в воде связана их всасываемость и транспорт в организме. Ионизация молекул аминокислот зависит от рН раствора. Для моноаминомонокарбоновых кислот процесс диссоциации имеет следующий вид:
В сильно кислых растворах аминокислоты присутствуют в виде положительных ионов, а в щелочных – в виде отрицательных.
Кислотно-основные свойства аминокислот можно объяснить исходя из теории кислот и оснований Бренстеда-Лоури. Полностью протонированная -аминокислота (катионная форма) с позиции теории Бренстеда является двухосновной кислотой, содержащей две кислотные группы:недиссоциированную карбоксильную группу (– СООН) и протонированную аминогруппу (NН3), которые характеризуются соответствующими значениями рК1и рК2.
Величины рК для аминокислот определяют по кривым титрования. Рассмотрим кривую титрования аланина (рис. 1).
Рис. 1 – кривые, полученные при титровании 0,1М раствора аланина 0,1М раствором HCl(а) и 0,1М расторомNaOH(б).
Из кривой титрования аланина следует, что карбоксильная группа имеет рК1=2,34, а протонированная аминогруппа рК2= 9,69. При рН = 6,02 аланин существует в виде биполярного иона, когда суммарный электрический заряд частицы равен 0. При этом значении рН молекула аланина электронейтральна. Такое значение рН называют изоэлектрической точкой и обозначают рНиэтили рI. Для моноаминомонокарбоновых кислот изоэлектрическая точка рассчитывается как среднее арифметическое двух значений рК. Например для аланина она равна:
рI= ½(рК1+ рК2) = ½(2,34 + 9,69) = 6,02
При значении рН, превышающем изоэлектрическую точку, аминокислота заряжается отрицательно, а при значении рН ниже рIаминокислота несет суммарный положительный заряд. Например, при рН = 1,0 все молекулы аланина существуют в форме ионов
с суммарным зарядом +1. При рН = 2,34, когда имеется смесь равных количеств ионов
суммарный заряд = +0,5. Аналогичным образом можно предсказать знак и величину суммарного заряда для любой другой аминокислоты при любом значении рН.
Аминокислоты с ионизируемой группой в радикале имеют более сложные кривые титрования, складывающиеся из 3-ох участков, соответствующих трем возможным стадиям ионизации, и, следовательно, они имеют три значения рК (рК1, рК2и рКR). Ионизация кислых аминокислот, например аспарагиновой, состоит из следующих последовательных стадий:
Изоэлектрические точки таких аминокислот определяются также присутствием ионизируемой группой радикала, наряду с -амино и-карбоксильными группами. Для моноаминодикарбоновых кислот изоэлектрические точки смещены в кислую область рН и определяются как среднее арифметическое между величинами рК для двух карбоксильных групп (рIаспарагиновой кислоты = 2,97). Для основных аминокислот рIсмещены в щелочную область и вычисляются как среднее арифметическое между величинами рК для двух протонированных аминогрупп (рIлизина = 9,74).
Кислотно-основные свойства аминокислот используются для разделения и последующей идентификации аминокислот методами электрофореза и ионообменной хроматографии. Оба эти метода основаны на различиях в знаке и величине суммарного электрического заряда при данном значении рН.
Спектры поглощения аминокислот.
Аминокислоты входящие в состав белка, поглощают свет только в дальней ультрафиолетовой области. Ароматические аминокислоты тирозин, фенилаланин и особенно триптофан поглощают при 260-280 мм. Цистеин обладает слабым поглощением при 240 нм вследствие наличия в нем дисульфидной группы.
Химические реакции аминокислот.
Аминокислоты могут участвовать во многих реакциях с участием -амино,-карбокси и различных функциональныхR-групп. Эти реакции подробно рассмотрены в методическом указании «Химия и биохимия аминокислот и полипептидов». Отметим лишь некоторые реакции, имеющие особо важное значение.
Реакция с нингидрином (рН5) лежит в основе обнаружения и количественного определения аминокислот и белков.
Интенсивность образующейся окраски, оценивают, измеряя поглощение света при длине волны 540 нм (для пролина – 440 нм).
Для идентификации аминокислот служит также получение: 1) фенилтиогитантионовых (ФТТ) производных аминокислот, поглощающих в УФ области; 2) дансильных флуоресцирующих производных (ДНФ) и т.д.
Для пищевиков представляет интерес реакция аминокислот с соединениями, содержащими карбонильную группу С=О, с различными альдегидами и восстанавливающими сахарами (глюкозой, рибозой и отчасти фруктозой). В результате этой реакции происходит разложение как исходной аминокислоты, так и реагирующего с ней восстанавливающего сахара.
Альдегиды, образовавшиеся из аминокислот, обладают определенным запахом, от которого в значительной степени зависит аромат многих пищевых продуктов.
Лейцин дает запах ржаного хлеба, глицин – карамели, фурфурол – запах зеленого яблока, гидроксиметилфурфурол – запах меда.
Далее фурфурол и гидроксиметилфурфурол реагируют с новой молекулой аминокислоты в результате образуются темноокрашенные соединения – меланоидины. Образование их объясняет наблюдаемое потемнение многих пищевых продуктов во время их изготовления. Особенно интенсивно реакция между аминокислотами и восстанавливающими сахарами происходит при повышенной температуре, имеющей место во время сушки пищевых продуктов, овощей, фруктов, молока, солода. Образование золотисто-коричневой корочки, специфического аромата и вкуса хлеба зависят в основном от меланоидиновых реакций, происходящих при выпечке.