Файл: Ферменты 1.doc

Vmах и Km - кинетические характеристики эффективности фермента.

• V_max дает характеристику каталитической активности фермента и имеет размерность скорости ферментативной реакции моль/л, т.е. определяет максимальную возможность образования продукта при данной концентрации фермента и в условиях избытка субстрата.

• К_m характеризует сродство данного фермента к данному субстрату и является величиной постоянной, не зависящей от концентрации фермента. Чем меньше К_m, тем больше сродство фермента к данному субстрату, тем выше начальная скорость реакции и наоборот, чем больше К_m, тем меньше начальная скорость реакции, тем меньше сродство фермента к субстрату.

Классификация и номенклатура ферментов

В 1961 г в Москве V Международный биохимический союз принял современную классификацию ферментов. В соответствии с этой классификацией все ферменты делятся:

- на классы – по типу катализируемой реакции,

- каждый класс подразделяется на подклассы – по природе атакуемой химической группы,

- подклассы делятся на подподклассы – по характеру атакуемой связи или по природе акцептора.

Выделяют 6 классов ферментов:

• I класс –  Оксидоредуктазы

• II класс –  Трансферазы

• III класс – Гидролазы

• IV класс – Лиазы

• V класс –  Изомеразы

• VI класс – Лигазы

Каждому ферменту присвоен четырехзначный классификационный номер, включающий класс, подкласс, подподкласс и порядковый номер в подподклассе.

Например, алкогольдегидрогеназа имеет номер КФ 1.1.1.1. – это оксидоредуктаза, действует на ОН-группу донора с НАД в качестве акцептора с первым порядковым номером в своем подподклассе; лактатдегидрогеназа – КФ 1.1.1.27, действует на ОН-группу донора с НАД в качестве акцептора с порядковым номером 27 в своем подподклассе.

1. Систематическое название – согласно современной классификации.Часто такое название длинно и сложно для использования, поэтому как производное систематического названия у многих ферментов имеется одно или несколько рабочих названий.

2. Тривиальное название – название, сложившееся исторически. Например, пепсин, трипсин. Для некоторых ферментов (чаще для гидролаз) к названию субстрата добавляется окончание "-аза" – уреаза, амилаза, липаза. Тем не менее и у таких ферментов имеется систематическое название.

Оксидоредуктазы

 Ферменты этого класса катализируют окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Класс насчитывает 22 подкласса. Коферментами этого класса являются НАД, НАДФ, ФАД, ФМН, убихинон, глутатион, липоевая кислота.

Примером подклассов могут служить ферменты, действующие на СН-ОН-группу доноров, на СH-СН-группу доноров, на СН-NН₂-группу доноров, на гемсодержащие доноры.

Наиболее распространены следующие рабочие названия оксидоредуктаз:

1. Дегидрогеназы – оксидоредуктазы, катализирующие дегидрирование субстрата с использованием в качестве акцептора водорода любых молекул, кроме кислорода.

2. Если перенос водорода от молекулы донора трудно доказуем, то такие оксидоредуктазы называют редуктазами.

3. Оксидазы – оксидоредуктазы, катализирующие окисление субстратов с молекулярным кислородом в качестве акцептора электронов без включения кислорода в молекулу субстрата.

4. Монооксигеназы – оксидоредуктазы, катализирующие внедрение одного атома кислорода в молекулу субстрата с молекулярным кислородом в качестве донора кислорода.

5. Диоксигеназы – оксидоредуктазы, катализирующие внедрение 2 атомов кислорода в молекулу субстрата с молекулярным кислородом в качестве донора кислорода.

6. Пероксидазы – оксидоредуктазы, катализирующие реакции с пероксидом водорода в качестве акцептора электронов.

Пример 1:

Систематическое название образуется:

Донор электронов : акцептор электронов – оксидоредуктаза.

Характеристика фермента

Пример 2

Характеристика фермента

Пример 3

Характеристика фермента

Трансферазы

Трансферазы катализируют реакции переноса различных групп от одного субстрата (донор) к другому (акцептор), участвуют в реакциях взаимопревращения различных веществ, обезвреживания природных и чужеродных соединений. Коферментами являются пиридоксальфосфат, коэнзим А, тетрагидрофолиевая кислота, метилкобаламин. Класс подразделяется на 9 подклассов в зависимости от строения переносимых групп.

Примером подклассов являются ферменты, переносящие одноуглеродные фрагменты, альдегидные или кетоостатки, ацильные остатки, азотсодержащие группы, фосфорсодержащие группы.

Если рассматривать класс полностью, то в подклассы выделяются группы ферментов в зависимости от вида переносимой группы: 2.1. переносящие одноуглеродные фрагменты; 2.2. переносящие альдегидные и кетогруппы; 2.3. переносящие ацильные группы; 2.4. переносящие гликозильные группы; 2.5. переносящие неметильные алкильные и арильные группы; 2.6. переносящие азотсодержащие группы; 2.7. переносящие фосфорсодержащие группы. 2.8. переносящие сульфосодержащие группы; 2.9. переносящие селенсодержащие группы. На подподклассы деление производится в зависимости от вида переносимой группы – метил (2.1.1.), карбоксиметил или формил (2.1.2.), амино-группы (2.6.1.).

Систематическое название образуется:

Донор группы : акцептор группы – переносимая группа трансфераза.

Пример 1

Характеристика фермента

Пример 2

Характеристика фермента

Пример 2

Характеристика фермента

Гидролазы

Гидролазы – ферменты, осуществляющие разрыв внутримолекулярных связей в субстрате (за исключением С-С связей) путем присоединения элементов Н₂О, подразделяются на 13 подклассов. Ввиду сложности многих субстратов у ряда ферментов сохранены тривиальные названия, например, пепсин, трипсин. Коферменты отсутствуют.

Гидролазы широко представлены ферментами желудочно-кишечного тракта (пепсин, трипсин, липаза, амилаза и другие) и лизосомальными ферментами. Осуществляют распад макромолекул, образуя легко адсорбируемые мономеры. Примером подклассов служат группы ферментов, действующие на сложные эфиры, на простые эфиры, на пептиды, на углерод-углеродные связи.