Файл: Обмен белков и аминокислот_2007.doc

Министерство образования Республики Беларусь

Учреждение образования

«МОГИЛЕВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ПРОДОВОЛЬСТВИЯ»

Кафедра химической технологии высокомолекулярных соединений

О.Н. Макасеева, О.В. Дудинская, Л.М. Ткаченко

Обмен белков и аминокислот Курс лекций для студентов специальности

1-49 01 01, 1-49 01 02, 1-91 01 01

«Биологическая химия»

Могилев 2007

УДК 577.1

Рассмотрен и рекомендован к изданию

На заседании кафедры «Химической технологии высокомолекулярных соединений»

Протокол № 8 от 3 апреля 2007

Научно-методическим Советом

Протокол № от 2007

Составители:

О.Н. Макасеева, О.В. Дудинская, Л.М. Ткаченко

Оформление графического материала:

Н.И.Ильичева

Рецензент:

кандидат технических наук, доцент УО МГУП

А.А. Алексеенко

О.Н. Макасеева

С17 Обмен белков и аминокислот: Курс лекций для студентов специальности 1-49 01 01, 1-49 01 02, 1-91 01 01 «Биологическая химия» – Могилев: УО МГУП, 2007 – 38 с.

В конспекте лекций содержаны основные сведения о путях анаболизма и катаболизма белков и аминокислот. Также содержатся сведения об обезвреживании токсичных азотсодержащих соединений.

©УО «Могилевский государственный

университет продовольствия», 2007

---

Учебное издание

Обмен белков и аминокислот

Курс лекций

Составители: Макасеева Ольга Николаевна,

Дудинская Ольга Васильевна,

Ткаченко Лариса Михайловна

Редактор Т.Л. Бажанова

Технический редактор А.А. Щербакова

Подписано в печать Формат 60х84 1/16.

Бумага офсетная. Гарнитура Таймс. Печать трафаретная.

Усл. печ. л. Уч.-изд.л.

Тираж Заказ

Учреждение образования

«Могилевский государственный университет продовольствия»

212027, Могилев, пр-т Шмидта, 3.

ЛИ №02330/0131913 от 08.02.2007.

Отпечатано на ризографе редакционно-издательского отдела

учреждения образования

«Могилевский государственный университет продовольствия»

212027, Могилев, пр-т Шмидта, 3.

ЛИ № 226 от 12.02.2003.

Содержание

1 Круговорот азота в природе 5

2 Реакции биосинтеза аминокислот 7

3 Биосинтез белка 14

4 Переваривание белков 26

5 Катаболизм аминокислот 30

1. Круговорот азота в природе

Растения и микроорганизмы способны усваивать азот почвы, переводя его из неорганической формы в органическую.

Источником азота в почве являются два пути: 1 – фиксация атмосферного молекулярного азота (N₂); 2 – разложение останков вымерших организмов (микроорганизмов, растений и животных).

Схема круговорота азота в природе представлена на рисунке 1 и состоит из следующих этапов:

Рисунок 1 – Схема круговорота азота в природе

1. Азотофиксация. Фиксация молекулярного азота из воздуха с образованием аммиака (NН₃) осуществляемая азотофиксирующими бактериями, которые содержат ферментную систему, называемую нитрогеназой.

2. Синтез аминокислот. Использование аммиака растениями и животными для синтеза аминокислот и построения своих белков.

3. Аммонификация. Процесс разложения в почве белков, аминокислот, мочевины и других азотистых соединений в результате жизнедеятельности микроорганизмов. Это приводит к тому, что органические формы азота вновь переводятся в неорганическую (NН₃). В результате чего часть азота переходит в молекулярную форму (N₂) и возвращается обратно в атмосферу, а другая часть окисляется бактериями до азотной кислоты (НNО₃).

---

4. Нитрификация. Это процесс последовательного окисления аммиака до азотистой и азотной кислот с помощью нитрифицирующих бактерий. Поступивший в почву аммиак окисляется бактериями – хемосинтетиками. Процесс окисления идет в несколько ступеней: сначала аммиак окисляется до азотистой кислоты бактериями Nitrosomonas, а затем до азотной кислоты – бактериями Nitrobacter.

5. Восстановление. Это процесс восстановления нитратов до аммиака. Осуществляют его зеленые растения и многие виды почвенных бактерий. Восстановление нитрата до аммиака происходит в два этапа:

На первом этапе – под действием нитратредуктазы нитрат восстанавливается до нитрита; на втором – под действием нитритредуктазы нитрит восстанавливается до аммиака. Полученный аммиак используется затем в синтезе аминокислот.

6. Денитрификация. Это процесс восстановления нитратов до молекулярного азота. Микроорганизмы, осуществляющие денитрификацию, широко распространены в природе: почве, водоемах. Деятельность их в почве отрицательна, особенно в аэробных условиях, так как азот нитратов, усвояемый растениями, переходит в свободный азот, который они не используют.

---

1. Азотофиксация. Нитрогеназа

Превращение молекулярного азота атмосферы в аммиак осуществляется азотфиксирующими бактериями. Некоторые из этих микроорганизмов, а именно бактерии Rhizobium, проникают из почвы в корневую систему растений, главным образом зернобобовых культур (соя, горох, фасоль, люцерна), образуют на корнях клубеньки, в которых и происходит связывание атмосферного азота. Эти бактерии находятся в симбиозе с растениями. Они питаются органическими веществами, доставляемыми растениями, а сами снабжают растение азотными соединениями, поэтому зернобобовые растения не нуждаются в азотных удобрениях. Атмосферный азот могут усваивать и некоторые свободно живущие в почве микроорганизмы, например анаэробные бактерии Clostridium и аэробные, принадлежащие к роду Asotobacter. Превращение молекулярного азота в аммиак представляет собой сложный ферментативный процесс. Ферментная система, участвующая в фиксации атмосферного азота, называется нитрогеназой. Нитрогеназный комплекс состоит из белковых компонентов двух типов:

– белок 1 – молибдоферредоксин (Мо – Fe – протеин), или собственно нитрогеназа, содержащая четыре идентичные субъединицы, в каждую из которых входят два атома молибдена, негеминовое железо, лабильный сульфид;

– белок 2 – азоферредоксин, или редуктазный компонент (Fe – белок) является димером, содержит негеминовое железо и лабильный сульфид.

Нитрогеназный комплекс представляет собой ассоциацию двух димерных молекул белка 2 с одним тетрамером белка 1.

Восстановление молекулярного азота до NH₃ идет в три этапа по схеме:

Для восстановления N₂ в NH₃ требуется 6 электронов и 6 протонов источником которых должен быть мощный восстановитель. Донором водорода для нитрогеназного комплекса является НАДФН+Н⁺. Для фиксации азота требуется также энергия в виде АТФ. На каждый перенесенный электрон затрачивается 1 молекула АТФ. Электроны переносятся к белкам нитрогеназы двумя различными типами белков – переносчиков электронов: ферредоксином (Fe –S белок) и флаводоксином (ФМН – содержащий белок).

Превращение азота в аммиак можно представить следующей схемой:

Наконец, N₂ связывается с белком 1 и восстанавливается до NH₃ – продукт фиксации азота микроорганизмами NH₃ может прямо использоваться растениями для всех азотосодержащих органических соединений.

---

2. Реакции биосинтеза аминокислот

В синтезе аминокислот источником азота служит аммиак, источником углерода являются промежуточные продукты цикла трикарбоновых кислот, гликолиза, гексозомонофосфатного цикла, цикла Кальвина.

Существуют следующие основные пути синтеза заменимых аминокислот.

1. Восстановительное аминирование -кетокислот: по этому пути неорганический азот (NH₃) превращается в органический – входит в состав аминокислот.

2. Трансаминирование – перенос аминогруппы от аминокислоты – донора этих групп – к -кетокислоте – акцептору групп.

3. Превращение одной аминокислоты в другую.

4. Прямое аминирование фумаровой кислоты.

1. Восстановительное аминирование-кетокислот

В ассимиляции аммиака особая роль отводится промежуточному продукту ЦТК – -кетоглутаровой кислоте. Под действием фермента глутаматдегидрогеназы, локализованной в матриксе митохондрий, из NH₃ и -кетоглутаровой кислоты синтезируется глутаминовая кислота (Глу), в качестве восстановителя используется НАДФН + Н⁺. Реакция протекает в две стадии через образование иминокислоты:

Суммарную реакцию восстановительного аминирования можно записать в следующем виде:

Эта реакция имеет фундаментальное значение в азотистом обмене растений, микроорганизмов, человека и животных.

Глутаминовая кислота является донором аминогрупп при биосинтезе всех белковых аминокислот. Она же – предшественник синтеза пролина и оксипролина и второго важного соединения, участвующего в ассимиляции NH₃, – глутамина (Глн).

Глутамин служит затем источником азота в биосинтезе биомолекул, наиболее важными из которых являются пиримидины и пурины.

У многих бактерий аспарагиновая кислота служит предшественником амида аспарагиновой кислоты (Асн) в реакции, катализируемой аспарагинсинтетазой:

Глутаматдегидрогеназа и глутаминсинтетаза являются весьма активными ферментами и препятствуют накоплению токсичного аммиака в живой клетке в повышенных концентрациях, переводя его в связанную органическую форму – глутаминовую кислоту и глутамин.

---