1. 
   Аминокислоты белков, их классификация. Заменимые и незаменимые аминокислоты
   

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. 
Аминокислоты различаются структурой боковых радикалов , которые имеют разные размеры, форму, реакционную способность, определяют растворимость аминокислот в водной среде и их электрический заряд.

Классификация аминокислот

Аминокислоты можно классифицировать по различным признакам, например: по структуре углеводородного радикала, функциональным группам, содержанию или отсутствию серы, по способности синтезироваться в организме животных и человека и др. 

Заменимые аминокислоты – это аминокислоты, поступающие в организм человека с белковой пищей, либо образующиеся в организме из иных аминокислот.

Незаменимые аминокислоты – это аминокислоты, которые не могут быть получены в организме человека с помощью биосинтеза, поэтому должны постоянно поступать в виде пищевых белков. Их отсутствие в организме приводит к явлениям, угрожающим жизни.

Заменимыми аминокислотами являются: тирозин, глутаминовая кислота, глутамин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, серин, пролин, аланин, глицин.

Незаменимыми аминокислотами для взрослого здорового человека являются аминокислоты фенилаланин, триптофан, треонин, метионин, лизин, лейцин, изолейцин и валин; Для детей, дополнительно, гистидин и аргинин.

2. 
   Полипептидная теория строения белков. Уровни структуры белковой молекулы
   

Общепризнанной теорией строения белков является полипептидная теория, у истоков которой стояли русский ученый Данилевский А.Я. и выдающийся немецкий химик Фишер. Данилевский еще в 1888 году предположил, что отдельные составные части белка соединяются между собой связью - CO-NH - , тем не менее часть разработки полипептидной теории строения белков принадлежит Эмилю Фишеру. Суть этой теории проста, белки состоят из аминокислот, а аминокислоты соединены между собой.

---

3. 
   Физико-химические свойства пептидов и белков
   

Физико-химические свойства белков: растворимость, ионизация, гидратация, денатурация и ренатурация.

-Способность белков к денатурации. Под денатурацией белка понимают нарушение нативной конформации белковой молекулы, приводящее к уменьшению или полной потере ее растворимости, изменению других физико-химических свойств, утрате специфической биологической активности. Денатурация не сопровождается разрывом пептидных связей и нарушением первичной структуры белка. Происходит расщепление дисульфидных мостиков, гидрофобных, ионных, водородных связей. В результате нарушается третичная структура и в значительной мере вторичная. Денатурацию белка вызывают как физические, так и химические факторы. К физическим денатурирующим факторам относятся: нагревание, ультрафиолетовый свет, высокое давление, механические воздействия, ультразвук. К химическим факторам денатурации относятся: тяжелые металлы, органические растворители, минеральные и органические кислоты, экстремальные значения рН, ионные детергенты.

Ионизация белка и зависимость заряда от рН среды. Благодаря наличию в своем составе свободных амино- и карбоксильных групп белки являются полиэлектролитами (амфотерными электролитами). Белки в растворах находятся преимущественно в виде биполярных ионов (цвиттерионов, амфионов). 

Растворимость белков в воде возрастает при добавлении небольших количеств нейтральных солей (сульфат аммония, сульфат натрия, сульфат магния). Небольшие концентрации солей увеличивают степень диссоциации ионизированных групп, экранируют заряженные группы белка и тем самым уменьшают белок-белковое взаимодействие. 

Под гидратацией понимается связывание диполей воды с ионными и полярными группами белка, такими как –СОО^- , -NН₃⁺, -СОNH₂, -OH, -SH, в результате чего образуется гидратная оболочка белков. Благодаря этому каждая молекула белка покрывается несколькими молекулярными слоями воды, т.е. одна молекула белка отделена от другой слоем воды и находится в состоянии истинного раствора.

---

Ренатурация белка - это обратный переход молекулы белка из денатурированного (неактивного) состояния в нативное (активное). Друими словами, это процесс, обратный процессу денатурации.

Химические свойства пептидов. 

=Основным свойством пептидов является их способность к гидролизу. При гидролизе происходит полное или частичное разрушение цепи, после чего образуются пептиды более короткого строения. Полный гидролиз происходит при длительном нагревании пептида с концентрированной соляной кислотой.

4. 
   Классификация белков и их биологические функции
   

1. По форме молекулы

-Глобулярные – соотношение продольной и поперечной осей составляет больше 10.Например: инсулин,альбумин,плазмы крови.

-Фибриллярные-соотношение осей менше10. Они состоят из пучков полипептидных цепей, спиралью навитых друг на друга и связанные между собой поперечными ковалентными и водородными связями. Выполняют защитную и структурную функции. Например: кератин, миозин, коллаген.

2. По количеству белковых цепей в одной молекуле

мономерные – имеют одну субъединицу (протомер), например альбумин, миоглобин. o полимерные – имеют несколько субъединиц. Например, гемоглобин (4 субъединицы), лактатдегидрогеназа (4 субъединицы), креатинкиназа (2 субъединицы),

3. По химическому составу

Простые – содержат в составе только аминокислоты (альбумины, глобулины, гистоны, протамины). Подробно эти белки характеризуются ниже.

Сложные – кроме аминокислот имеются небелковые компоненты (нуклеопротеины, фосфопротеины, металлопротеины, липопротеины, хромопротеины, гликопротеины). Подробно эти белки характеризуются ниже.

5. 
   Химический состав нуклеиновых кислот. ДНК и РНК
   

Существуют два типа нуклеиновых кислот: ДНК и РНК. Дезоксирибонуклеиновая кислота – ДНК ДНК – биологический полимер, состоящий из двух полинуклеотидных цепей, соединенных друг с другом. ДНК – полимер с очень большой молекулярной массой. Мономеры, составляющие каждую из цепей ДНК, представляют собой сложные органические соединения, включающие азотистые основания: аденин (А) или тимин (Т), цитозин (Ц) или гуанин (Г), пятиатомный сахар – пентозу – дезоксирибозу, по имени которой получила название и сама ДНК, а также остаток фосфорной кислоты. Эти соединения носят назв

---

Нуклеиновые кислоты - это линейные нерегулярные полимеры. Мономерами РНК служат рибонуклеотиды, а мономерами ДНК - дезоксирибонуклеотиды. Каждый нуклеотид (рибонуклеотид или дезоксирибонуклеотид) состоит из трех частей: 1) остатка фосфорной кислоты, 2) пятиуглеродного моносахарида в циклической форме - D-рибозы (в случае РНК) или 2- дезокси-D-рибозы (в случае ДНК), 3) азотистого основания. В состав РНК входят только четыре типа рибонуклеотидов, азотистые основания которых представлены аденином (A), урацилом (U), гуанином (G) и цитозином (C), а в состав ДНК - дезоксирибонуклеотиды четырех видов, азотистыми основаниями которых являются аденин (A), тимин (T), гуанин (G) и цитозин (C). Последовательно расположенные нуклеотиды в молекулах ДНК и РНК ковалентно связаны между собой в цепь через остаток фосфорной кислоты: 5'- гидроксильная группа моносахарида одного нуклеотида присоединена к 3'-гидроксильной группе моносахарида соседнего нуклеотида с помощью ФОСФОДИЭФИРНОЙ СВЯЗИ.

6. Структура нуклеиновых кислот. Локализация в клетке и их биологические функции.

СТРУКТУРА. Различают четыре уровня структурной организации нуклеиновых кислот: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Первичная структура представляет собой цепочки из нуклеотидов, соединяющихся через остаток фосфорной кислоты (фосфодиэфирная связь). Вторичная структура — это две цепи нуклеиновых кислот, соединённые водородными связями. Стоит отметить, что цепи соединяются по типу «голова-хвост» (3' к 5'), по принципу комплементарности (азотистые основания находятся внутри этой структуры). Третичная структура, или же спираль, образуется за счет радикалов азотистых оснований (образуются водородные дополнительные связи, которые и сворачивают эту структуру, тем самым обуславливая её прочность). И, наконец, четвертичная структура — это комплексы гистонов и нитей хроматина.

Поскольку в нуклеотидах существует только два типа гетероциклических молекул, рибоза и дезоксирибоза, то и имеется лишь два вида нуклеиновых кислот — дезоксирибонуклеиновая (ДНК) и рибонуклеиновая (РНК).

ЛОКАЛИЗАЦИЯ: Локализация нуклеиновых кислот в клетке. Локализация ДНК и РНК в клетке различна. ДНК локализована в ядре

---

 клетки, РНК – в ядре и цитоплазме. Только тРНК находится преимущественно к цитоплазме в растворенном виде. Как правило, нуклеиновые кислоты (ДНК и РНК) в живой клетке находятся в форме нуклеопротеинов. Основные структуры, содержащие нуклеопротеины, - это хроматин, где локализована ДНК, и рибосомы, где локализована РНК.

Функции:

7. 
   Классификация и номенклатура витаминов. Биологическая роль витаминов
   

Номенклатура и классификация витаминов

Витамины называются по: - буквам латинского алфавита (А, С, Д, В1 – В15, Р и др.); 64 - обозначению основного биологического эффекта (лишь для отдельных витаминов), например, витамин роста, антиневритный витамин и т. д.; - способности витамина предотвращать или устранять соответствующее заболевание (с приставкой “анти”) – антипеллагрический, антицинготный и т. д.; - особенностям химической структуры (рибофлавин, никотинамид и др.)

Витамины делятся на 3 группы: - водорастворимые (витамины группы В, С, Р, РР, Н и др.). В составе этих соединений значительную роль играют электрофильные элементы (N, O, S), поэтому их молекулы полярны и гидрофильны; - жирорастворимые (витамины А, Д, Е, К, F), являющиеся производными углеводородов и поэтому неполярны, гидрофобны; - витаминоподобные вещества, способные частично синтезироваться в организме и обладающие витаминными свойствами – холин, липоевая кислота, инозит, р-аминобензойная кислота и другие

Биологическая роль витаминов. Витамины участвуют в обмене веществ в организме двумя путями: -входят в состав коферментных или простетических групп ферментов; -непосредственно участвуют в протекании отдельных химических реакций (например, витамины С, Р, жирорастворимые витамины)

8. 
   Жирорастворимые витамины А, Д, Е, К и водорастворимые витамины группы В и витамины С, Р, Q U.
   

Жирорастворимые:

Витамин А - ретинол обеспечивает:

• 
  процессы роста и размножения;
  
• 
  функционирование кожного эпителия и костной ткани;
  
• 
  поддержание имуннологического статуса;
  
• 
  восприятие света сетчаткой глаза.
  

Витамин Д - кальциферол чрезвычайно важен для новорожденного ребенка, без этого витамина невозможно нормальное формирование скелета.

---

Смотрите также файлы

• Если действующее уголовное законодательство не предусматривает отмены освобождения от уголовной ответственности.docx

• Студенты, не прошедшие тестирование надпрофессиональных компетенций на базе Россия страна возможностей.docx

• Отчет о проведении межведомственной профилактической.docx

• Отчет о прохождении технологической (производственной) практики ст гр. Тсэ511 Никулин И. С.docx

• Сынып жмыс дптері.docx