Файл: Аминокислоты белков, их классификация. Заменимые и незаменимые аминокислоты Аминокислоты.docx
ВУЗ: Не указан
Категория: Не указан
Дисциплина: Не указана
Добавлен: 24.11.2023
Просмотров: 30
Скачиваний: 2
ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.
Витамин Е - токоферол одиниз основных антиоксидантов нашего организма, инактивирующий свободные радикалы и предотвращающий разрушение клеток
Витамин К - обеспечивает в синтез в печени некоторых факторов свертывания крови, участвует в формировании костной ткани
Витамин С - аскорбиновая кислота участвует чуть ли не во всех биохимических процессах организма. Обеспечивает:
Водорастворимые
Витамин В1 - тиамин обеспечивает проведение нервных импульсов. Витамин В2 - рибофлавин обеспечивает: окисление жиров; защиту глаз от ультрафиолета.
Витамин В3 - ниацин (витамин РР) обеспечивает «энергетику» практически всех протекающих в организме биохимических процессов. Витамин В6 - пиридоксин обеспечивает: усвоение белка; производство гемоглобина и эритроцитов; равномерное снабжение клеток глюкозой. Витамин В12 - кобаламин обеспечивает: нормальный процесс кроветворения; работу желудочно-кишечного тракта
Витамин U выполняет в организме ряд полезных функций. В первую очередь стоит отметить его противоязвенную активность. Другой очень важный эффект - антигистаминное действие
Функции витамина Р в организме во многом повторяют функции, выполняемые витамином С. В ряде процессов они участвуют вместе, усиливая полезные эффекты друг друга.
Витамин Q (КоQ, убихинон) - распространенное жирорастворимое витаминоподобное вещество, находящееся в клеточных структурах - митохондриях. Убихинон - это нерастворимые в воде легкоплавкие кристаллы или тягучая жидкость. Витамин Q близок по строению к витаминам K и E, он разрушается в щелочной среде и при термической обработке.
Классификация и номенклатура ферментов
Классификация ферментов основана на типе катализируемой химической реакции;
На основании 6 типов химических реакций ферменты, которые их катализируют, подразделяют на 6 классов, в каждом из которых несколько подклассов и поподклассов (4-13);
Каждый фермент имеет свой шифр КФ 1.1.1.1. Первая цифра обозначает класс, вторая – подкласс, третья – подподкласс, четвертая – порядковый номер фермента в его подподклассе (в порядке открытия).
Название фермента состоит из 2 частей: 1 часть – название субстрата (субстратов), 2 часть – тип катализируемой реакции. Окончание – АЗА;
Дополнительная информация, если необходима, пишется в конце и заключается в скобки: L-малат + НАДФ+ ↔ ПВК + СО2 + НАДН2 L-малат: НАДФ+ – оксидоредуктаза (декарбоксилирующая);
В правилах названия ферментов нет единого подхода.
1. Оксидоредуктазы
2. Трансферазы
3. Гидролазы. Расщепляют ковалентную связь с присоединением молекулы воды.
4. Лиазы
5. Изомеразы
6. Лигазы (синтетазы)
Ферменты: строение и свойства.
Ферменты – это специфические белки, которые действуют как катализаторы в биологических системах.
Являясь веществами белкой природы, ферменты обладают всеми свойствами белков:
В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию:
1. Активный центр– комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ.
У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр.
У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора.
2. Аллостерический центр (allos– чужой) – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов.
Аллостерические ферменты в большинстве случаев являются белками с четвертичной структурой, при этом активный и регуляторный центры могут находиться в разных субъединицах.
Механизм действия ферментов
Действие ферментов можно разделить на несколько этапов, в частности:
Моносахариды – это простейшие углеводные соединения, имеющие в своем составе одно звено. Они являются мономерами, остатки которых образуют более сложные углеводные соединения: дисахариды, олигосахариды, полисахариды.
Строение моносахаридов часто представляют в виде незамкнутой углеродной цепи с карбонильной группой.
выполняют энергетическую функцию (образование АТФ из АДФ). •выполняют пластическую функцию (участвуют в образовании ди-, олиго-, полисахаридов, аминокислот, липидов, нуклеотидов).
• выполняют детоксикационную функцию (производные глюкозы, глюкурониды, участвуют в обезвреживании токсичных метаболитов и ксенобиотиков)
К олигосахаридам относят соединения, молекулы которых построены из остатков циклических форм моносахаридов.
Полисахариды нерастворимы в воде и не имеют сладкого вкуса. Так как к одному остатку моносахарида может быть присоединено несколько других остатков, полисахариды могут иметь разветвленную структуру. В живых организмах наиболее широко распространены полимеры глюкозы — крахмал, гликоген и целлюлоза.
Одними из важнейших полисахаридов являются полимеры из остатков глюкозы — крахмал, гликоген и целлюлоза.
Свойства полисахаридов значительно отличаются от свойств их мономеров и зависят не только от состава, но и от строения (в частности, разветвлённости) молекул. Они могут быть
аморфными или даже нерастворимыми в воде.Если полисахарид состоит из одинаковых моносахаридных остатков, он называется гомополисахаридом или гомогликаном, а если из разных — гетерополисахаридом или гетерогликаном.
Углеводный обмен, или метаболизм углеводов в организмах животных и человека. Метаболизм углеводов в организме человека состоит из следующих процессов:
Реакция фосфоролиза заключается в присоединении фосфорной кислоты по месту разрыва гликозидной связи между остатками моносахаридов в молекулах олиго- или полисахаридов.
Реакции фосфоролиза ускоряются специфическими ферментами — фосфорилазами (гликозилтрансферазами), причем фосфоролитическому расщеплению подвергаются лишь 1,4-гликозидные связи. Поэтому в случае фосфоролиза, например, амидопектина распад прекращается в точках разветвления молекулы, где имеются 1,6-связи. Дальнейший фосфоролиз будет происходить лишь после расщепления 1,6-связей в остаточном декстрине при посредстве амило-1,6-гликозидазы.
Таким образом, при распаде олиго- и полисахаридов возникают свободные моносахариды или их фосфорные эфиры. В дальнейшем обмене моносахаридов участвуют только их фосфорные эфиры, свободные же монозы фосфорилируются, превращаясь в фосфорные эфиры, представляющие собой гораздо более реакционноспособные соединения по сравнению со свободными моносахаридами.
Фосфорилирование моносахаридов осуществляется при их взаимодействии с АТФ и ускоряется ферментами — фосфотрансферазами, носящими название киназ. Фосфорилирование глюкозы идет по схеме:
глюкокиназа
Глюкоза + АТФ → Глюкозо-6-фосфат + АДФ.
В природе обнаружено около двух десятков индивидуальных фосфотрансфераз, переносящих остатки фосфорной кислоты от АТФ. Процесс обмена углеводов протекает через некоторые их формы, занимающие ключевые позиции (например, глюкозо-6-фосфат и рибулозо-5-фосфат).
Глюкозо-6-фосфат образуется в организме разными путями, в том числе при фосфорилировании глюкозы, и, за счет изомеризации (при участии фермента фосфоглюкомутазы) глюкозо-1-фосфата, который образуется в свою очередь в процессе фосфоролиза олиго- и полисахаридов.
Глюкозо-6-фосфат подвергается разнообразным превращениям. В процессе его окислительного распада запасается энергия в макроэргических связях АТФ. Кроме того, многие из промежуточных продуктов, образующихся при обмене глюкозо-6-фосфата, используются для синтеза аминокислот, нуклеотидов, глицерина, высших жирных кислот и т. п.
Катаболизм глюкозо-6-фосфата осуществляется преимущественно двумя путями:
Витамин К - обеспечивает в синтез в печени некоторых факторов свертывания крови, участвует в формировании костной ткани
Витамин С - аскорбиновая кислота участвует чуть ли не во всех биохимических процессах организма. Обеспечивает:
-
нормальное развитие соединительной ткани; -
заживление ран.
Водорастворимые
Витамин В1 - тиамин обеспечивает проведение нервных импульсов. Витамин В2 - рибофлавин обеспечивает: окисление жиров; защиту глаз от ультрафиолета.
Витамин В3 - ниацин (витамин РР) обеспечивает «энергетику» практически всех протекающих в организме биохимических процессов. Витамин В6 - пиридоксин обеспечивает: усвоение белка; производство гемоглобина и эритроцитов; равномерное снабжение клеток глюкозой. Витамин В12 - кобаламин обеспечивает: нормальный процесс кроветворения; работу желудочно-кишечного тракта
Витамин U выполняет в организме ряд полезных функций. В первую очередь стоит отметить его противоязвенную активность. Другой очень важный эффект - антигистаминное действие
Функции витамина Р в организме во многом повторяют функции, выполняемые витамином С. В ряде процессов они участвуют вместе, усиливая полезные эффекты друг друга.
Витамин Q (КоQ, убихинон) - распространенное жирорастворимое витаминоподобное вещество, находящееся в клеточных структурах - митохондриях. Убихинон - это нерастворимые в воде легкоплавкие кристаллы или тягучая жидкость. Витамин Q близок по строению к витаминам K и E, он разрушается в щелочной среде и при термической обработке.
-
Строение ферментов. Номенклатура и классификация.
Классификация и номенклатура ферментов
Классификация ферментов основана на типе катализируемой химической реакции;
На основании 6 типов химических реакций ферменты, которые их катализируют, подразделяют на 6 классов, в каждом из которых несколько подклассов и поподклассов (4-13);
Каждый фермент имеет свой шифр КФ 1.1.1.1. Первая цифра обозначает класс, вторая – подкласс, третья – подподкласс, четвертая – порядковый номер фермента в его подподклассе (в порядке открытия).
Название фермента состоит из 2 частей: 1 часть – название субстрата (субстратов), 2 часть – тип катализируемой реакции. Окончание – АЗА;
Дополнительная информация, если необходима, пишется в конце и заключается в скобки: L-малат + НАДФ+ ↔ ПВК + СО2 + НАДН2 L-малат: НАДФ+ – оксидоредуктаза (декарбоксилирующая);
В правилах названия ферментов нет единого подхода.
1. Оксидоредуктазы
2. Трансферазы
3. Гидролазы. Расщепляют ковалентную связь с присоединением молекулы воды.
4. Лиазы
5. Изомеразы
6. Лигазы (синтетазы)
Ферменты: строение и свойства.
Ферменты – это специфические белки, которые действуют как катализаторы в биологических системах.
Являясь веществами белкой природы, ферменты обладают всеми свойствами белков:
-
гидролизуются до аминокислот -
дают положительные цветные реакции на белки (биуретовую, ксантопротеиновую). -
подобно всем белкам растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. -
являются амфотерными соединениями. -
склонны к денатурации под влиянием тех же факторов: температуры, изменениях рН, действием солей тяжелых металлов, действием физических факторов (ультразвук, ионизирующее излучение и др.). -
наличие нескольких уровней организации макромолекул, подтвержденное данными ренгеноструктурного анализа.
В отличии от других белков ферменты обладают каталитическими свойствами. При этом, обладая свойствами, присущими неорганическим катализаторам, белки существенно отличаются от них рядом свойств
-
Понятие о центрах ферментов и механизм действия ферментов.
В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию:
1. Активный центр– комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ.
У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр.
У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора.
2. Аллостерический центр (allos– чужой) – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов.
Аллостерические ферменты в большинстве случаев являются белками с четвертичной структурой, при этом активный и регуляторный центры могут находиться в разных субъединицах.
Механизм действия ферментов
Действие ферментов можно разделить на несколько этапов, в частности:
-
первый этап подразумевает присоединение субстрата к энзиму, вследствие чего формируется фермент-субстратный комплекс; -
второй этап заключается в преобразовании полученного комплекса в один или сразу несколько переходных комплексов; -
третий этап – образование комплекса фермент-продукт; -
и, наконец, четвертый этап подразумевает разделение конечного продукта реакции и фермента, остающегося в неизменном виде.
-
Строение, нахождение в природе и биологическое значение моносахаридов.
Моносахариды – это простейшие углеводные соединения, имеющие в своем составе одно звено. Они являются мономерами, остатки которых образуют более сложные углеводные соединения: дисахариды, олигосахариды, полисахариды.
Строение моносахаридов часто представляют в виде незамкнутой углеродной цепи с карбонильной группой.
выполняют энергетическую функцию (образование АТФ из АДФ). •выполняют пластическую функцию (участвуют в образовании ди-, олиго-, полисахаридов, аминокислот, липидов, нуклеотидов).
• выполняют детоксикационную функцию (производные глюкозы, глюкурониды, участвуют в обезвреживании токсичных метаболитов и ксенобиотиков)
-
Олиго и полисахариды. Строение, свойства, биологическая роль.
К олигосахаридам относят соединения, молекулы которых построены из остатков циклических форм моносахаридов.
Полисахариды нерастворимы в воде и не имеют сладкого вкуса. Так как к одному остатку моносахарида может быть присоединено несколько других остатков, полисахариды могут иметь разветвленную структуру. В живых организмах наиболее широко распространены полимеры глюкозы — крахмал, гликоген и целлюлоза.
Одними из важнейших полисахаридов являются полимеры из остатков глюкозы — крахмал, гликоген и целлюлоза.
Свойства полисахаридов значительно отличаются от свойств их мономеров и зависят не только от состава, но и от строения (в частности, разветвлённости) молекул. Они могут быть
аморфными или даже нерастворимыми в воде.Если полисахарид состоит из одинаковых моносахаридных остатков, он называется гомополисахаридом или гомогликаном, а если из разных — гетерополисахаридом или гетерогликаном.
-
Превращение углеводов в процессе пищеварения; условия и ферменты реакций
Углеводный обмен, или метаболизм углеводов в организмах животных и человека. Метаболизм углеводов в организме человека состоит из следующих процессов:
-
Расщепление в пищеварительном тракте поступающих с пищей поли- и дисахаридов до моносахаридов, дальнейшее всасывание моносахаридов из кишечника в кровь.
-
Синтез и распад гликогена в тканях (гликогенез и гликогенолиз), прежде всего в печени. -
Гликолиз — распад глюкозы. Первоначально под этим термином обозначали только анаэробное брожение, которое завершается образованием молочной кислоты (лактата) или этанола и углекислого газа. В настоящее время понятие «гликолиз» используется более широко для описания распада глюкозы, проходящего через образование глюкозо-6-фосфата, фруктозо-1,6-дифосфата и пирувата как в отсутствие, так и в присутствии кислорода. В последнем случае употребляется термин «аэробный гликолиз», в отличие от «анаэробного гликолиза», завершающегося образованием молочной кислоты или лактата. -
Анаэробный путь прямого окисления глюкозы или, как его называют, пентозофосфатный путь (пентозный цикл). -
Взаимопревращение гексоз. -
Анаэробный метаболизм пирувата. Этот процесс выходит за рамки углеводного обмена, однако может рассматриваться как завершающая его стадия: окисление продукта гликолиза — пирувата. -
Глюконеогенез — образование углеводов из неуглеводных продуктов (пирувата, лактата, глицерина, аминокислот, липидов, белков и т. д.).
-
Пути распада полисахаридов: гидролиз и фосфоролиз. Пути внутриклеточного распада моносахаридов.
Реакция фосфоролиза заключается в присоединении фосфорной кислоты по месту разрыва гликозидной связи между остатками моносахаридов в молекулах олиго- или полисахаридов.
Реакции фосфоролиза ускоряются специфическими ферментами — фосфорилазами (гликозилтрансферазами), причем фосфоролитическому расщеплению подвергаются лишь 1,4-гликозидные связи. Поэтому в случае фосфоролиза, например, амидопектина распад прекращается в точках разветвления молекулы, где имеются 1,6-связи. Дальнейший фосфоролиз будет происходить лишь после расщепления 1,6-связей в остаточном декстрине при посредстве амило-1,6-гликозидазы.
Таким образом, при распаде олиго- и полисахаридов возникают свободные моносахариды или их фосфорные эфиры. В дальнейшем обмене моносахаридов участвуют только их фосфорные эфиры, свободные же монозы фосфорилируются, превращаясь в фосфорные эфиры, представляющие собой гораздо более реакционноспособные соединения по сравнению со свободными моносахаридами.
Фосфорилирование моносахаридов осуществляется при их взаимодействии с АТФ и ускоряется ферментами — фосфотрансферазами, носящими название киназ. Фосфорилирование глюкозы идет по схеме:
глюкокиназа
Глюкоза + АТФ → Глюкозо-6-фосфат + АДФ.
В природе обнаружено около двух десятков индивидуальных фосфотрансфераз, переносящих остатки фосфорной кислоты от АТФ. Процесс обмена углеводов протекает через некоторые их формы, занимающие ключевые позиции (например, глюкозо-6-фосфат и рибулозо-5-фосфат).
Глюкозо-6-фосфат образуется в организме разными путями, в том числе при фосфорилировании глюкозы, и, за счет изомеризации (при участии фермента фосфоглюкомутазы) глюкозо-1-фосфата, который образуется в свою очередь в процессе фосфоролиза олиго- и полисахаридов.
Глюкозо-6-фосфат подвергается разнообразным превращениям. В процессе его окислительного распада запасается энергия в макроэргических связях АТФ. Кроме того, многие из промежуточных продуктов, образующихся при обмене глюкозо-6-фосфата, используются для синтеза аминокислот, нуклеотидов, глицерина, высших жирных кислот и т. п.
Катаболизм глюкозо-6-фосфата осуществляется преимущественно двумя путями:
-
дихотомическим (гликолиз), когда на определенной стадии молекула распадается пополам, -
апотомическим (пентозофосфатный путь), когда молекула теряет первый углеродный атом.