ВУЗ: Не указан
Категория: Не указан
Дисциплина: Не указана
Добавлен: 30.11.2023
Просмотров: 453
Скачиваний: 2
ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.
Для каждой аминокислоты подберите
Триптофан-гидрофобный
Аргинин-гидрофильный с катионной группой
Серин-гидрофильный незаряженный
Аспарагиновая к-ты- гидрофильный с анионной группой
Определите, какой заряд будет иметь глутаминовая к-та
В сильно щелочной среде 1
В сильной кислой среде -2
В нейтральной среде -1
Подберите к каждому уровню структурной организации белка
Порядок чередования-первичная
Пространственные расположения-четвертичная
Конформация полипептидной-третичная
Конформация пептидного остова-вторичная
Что происходит с белками при денатурации и
Уменьшение раст-ти-харак - но для обоих проц
Изменение молек-й массы - не харак-но для этих проц
Необратимое изм - харак-но только для денатурации
Обратимое осаждение – харак-но для высаливания
Изменение степени гидратации – хар-но для обоих проц
На сколько основных белковых фракций
5
Что лежит в основе метода разделения белков
Комплементарность
Белки являются
Полимерными биомакромолекулами
В состав супервторичной структуры бетта бочонок входит
Оба вида регуляторной вторичной структуры
С помощью биуретовой реакции обнаруживают
-CO-NH-
Из нижеследующих утверждений выберите правильные
Полож-ю биуретовую реакцию дают дипептиды
Полож-ю биуретовую реакцию дают полипептиды
Какой метод не используют для определения кол-ва общего белка
Взаимодействие с БКЗ
В составе коллагена чаще всего встреч-ся
Глицин
В формировании вторичной структуры белков принимают участие
Ни один из видов радикалов аминокислот
Водородные связи принимают участие в стабилизации уровней
Вторичной, третичной и четвертичной
Из приведенных аминокислот выберите ту, радикал которой может участвовать в образовании водородных связей
Серин
Из приведенных аминокислот выберите ту, радикал которой может участвовать в образовании ионных связей
лизин
В сильно кислой среде лизин имеет суммарных заряд
+2
Пространственная организация фрагмента белка, которая стабилизируется водородными связями
Вторичная структура
Выберите белки которые не относятся к гемопротеинам
Трансферин
Альбумин
Для каких радикалов предпочтительное расположение – на поверхности белковой молекулы
Полярные анионные радикалы ам-т
Какое значение концентрации белка в сыворотке крови харак-т гипопротеинемию
35-60г\л
Под денатурацией белка понимают
Нарушение структуры и функции белка
Белки денатурируют в клетке в результате
Разрыва слабых…
Денатурация белков сопровождается
Нарушением пространственной структуры
Изменением нековалентных связей
Потерей способности…
В каком из перечисленных процессов применяется диализ
Очистка белков от…
Метод разделения белков ионообменной хроматографией основан на
Различиях в величине заряда
Какая группа определяет гидрофильность белковой молекулы
-COO
Какая из перечисленных аминокислот содержит гетероцикл
Триптофан
Какая из представленных аминокислот при значении pH=7 имеет полож-й заряд
Лизин
Какие аминокислоты преобладают в составе белка, если его изоэлектрическая точно нах-ся
Глутамат
Аспартат
Какие связи не могут быть разрушены при денатурации белков
Пептидные
Каким способом можно разделить альбумины и глобулины плазмы крови
Высаливанием нейстральными солями
На чем основано разделение белков методом аффинной хроматографии
На способности специфического связывания лигандов
Качественной реакцией на пептидную связь является
Биуретовая реакция
Коллаген является
Фибриллярным белком
Конформационная лабильность белка это
Изменение конформации за счет разрыва одних и образования других слабых связей
Конформация белка это
Пространственное расположение атомов..
В состав супервторичной структуры – лейциновой застежки молнии входят
Альфа-спирали
Молекулы белка в изоэлектрической точке
Электронейтральны
Молекулярную массу белка можно определить с помощью
Ультрацентрифутирования
Определите направление движения трипептида арг-про-глу в щелочной среде при электрофорезе
К аноду
Нингидриновую реакцию используют для обнаружения
Остатки альфа-ам-т
Какое значение концентрации белка в сывортке крови является нормой
65-85
Выберите наиболее правильное определение третичной структуры белка
Конформация полипептидной цепи, обусловленная …
Выберите из нижеследующих утверждение правильные
Белки содержат свободные аминокгруппы, принадлежащие радикалу лизина…
Белки проявляются коллоидные свойства
Определите направление движения трипептида арг-про-лиз в кислой среде при электрофорезе
К катоду
Определите направление движения трипептида арг-про-лиз в нейтральной среде при эллектрофорезе
К катоду
Связь стабилизир мономелы в структуре протеина
Пептида
Под первичной структурой белка понимают
Последовательность аминокислотных остатков полипептидной цепи..
Под изменением конформации белка понимают
Изменение третичной структуры белка
Изменение взаимораспол-я…
Что понимают под первчиный структурой белка
Последовательность аминок-х…
Секвенированием называется
Определение последовательности аминоксилот..
Если результаты общего белка в сыворотке крови пациента – 90
Гиперпротеинемия
Способность белков образовывать устойчивые водные растворы обеспечивается
Наличием гидратной оболочки белков
Наличием заряда белковой молекулы
Трансмембранные домены интегральных белков богаты
Валином
Изолейцином
Пространственная структура белка, образованная за счет взаимодействия между радикалами
Третичная
Участвуют в формировании третичной структуры белковой молекулы
Оба вида радикалов аминокислот
Какие функциональные группы аминокислот участвуют в образовании пептидной связи
Аминогруппа и карбоксильная группа
Цветные реакции на белки позволяют судить о
О наличии некоторых аминокислот в белках
Наличии белков в растворе
Что изучает биохимия
Молекулярные основы жизни
В плазме методом электрофореза на ацетатцеллюлозе можно выделить
5 белковых фракций
Аллостерические эффекторы изменяют активность фермента:
- изменения специфичности фермента
- связываются с участком фермента
Определение ВВ изоформы креатинкиназы используют для диагностики:
- не имеют диагностических значений
Выберите верное утверждение:
- изоферменты катализируют один и тот же тип реакции
Отключение от оптического значения
pH приводит к снижению ферментативной активности:
- изменения ионизации функциональных групп
Выберите общее свойство для ферментов и неорганических катализаторов:
- способность катализировать прямую и обратную реакции
Действие конкурентного ингибитора можно устранить:
- добавлением избытка субстрата
Подберите соответствия:
- трипсин - применяют для лечения гнойных ран
- фибролизин - применяют при тромбоэмболии
- гиалуронидаза - используют для коррекции зубов
- стрептокиназа - используют для лечения лейкозов
Установите соответствия:
- изоформа КК ММ - встречается в основном в мышцах
- изоформа КК ВВ - синтезируется в основном в головном мозге
- изоформа КК МВ – содержится в основном в сердце
Установите соответствие:
- Ни один – концентрация субстрата, при которой достигается насыщение
- Vmax – величина, которая достигается при полномнасыщении фермента субстратом
- Км – чем больше величина, тем меньшесредство к субстрату
- Оба – кинетический параметр ферментативного катализа
Выберите и расположите нужные ферменты в порядке увеличения времени достижения их максимальной концентрации в крови при инфаркте миокарда:
- ЛДГ – 4
- Креатинкиназа – 2
- Кратиатинкиназа МВ – 1
- АСТ – 3
- амилаза – не имеет диагностического значения
Какой из ниже перечисленных ферментов используют в диагностике инфаркта миокарда:
- креатинкиназа
Диагностика в моче определяется при:
- панкреатите
Изофермент креатинкиназы, использующийся как маркер повреждения сердечной мышцы:
- КК – МВ
Активность каких изоферментов лактатдегидрогеназы (ЛДГ) повышаются при заболеваниях печени:
- ЛДГ -4,5
Какова будет скорость ферментативной реакции, если концентрация субстрата числению равна Км:
- половина максимальной скорости
Какой метод нельзя использовать для разделения смеси ферментов?
- диализ – так как высокомолекулярные ферменты не проходят сквозь полупронец. мембрану
При каком значении Км фермент проявляет наибольшеее средство к субстрату:
- Км = 1,0*10-6 М
Конкурентный ингибитор может связаться с:
- активным центром
Концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна ½ Vmax – это:
- константа Михаэлиса
Кривая зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации фермента:
- имеет линейный характер
Максимальная активность МВ изоформы креатинкиназы наблюдается:
- через 24 часа после инфаркта
Активность ММ изоформы креатинкиназы в крови может увеличиваться при:
- травме и повреждении скелетных мышц
Выберите утверждения, правильно характеризующее изоферменты:
- это различные формы ферменты, катализирующие одну реакцию
Какое из ниже перечисленных положений соответствует определению понятия Km:
- это концентрация субстрата, при которой скорость реакции равнв ½ Vmax
Отключение от гиперболического характера кривой зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата наблюдается при следующем условии:
- при аллостерической природе фермента
При каком заболевании отмечается наиболее выраженное повышение активности фермента АсАт:
- инфаркт миокарда
Зависимость скорости реакции от концентрации фермента можно выявить только при условии
при избытке субстрата
Какие изоформы лактатдегидрогеназы (ЛДГ) применяются для дифференциальной диагностики инфаркта миокарда:
- ЛДГ – 1
- ЛДГ – 2
Аэробные дегидрогеназы относятся к классу
оксидоредуктазы
При постоянной концентрации фермента скорость реакции с увеличением количества субстрата:
- увеличивается, затем остается постоянной
Ферменты выполняют каталическую функцию, так как
снижают энергию активации
Неодинаковая скорость протекания одного и того же метаболического пути в разных органах обусловлена следующими различиями. Все утверждения правильные, КРОМЕ:
- Ферментным составом
Субстратная специфичность холофермента определяется
Апоферментом
Оптимум pH для работы ферментов – это:
значение pH, при котором активность фермента будет максимальной
Подберите пары
Ни один - расходуются
Оба - катализируют
Ферменты - обладают
Небиол катализ – характеризуются
Скорость каталитической реакции зависит от:
- концентрации кофактора
Скорость ферментативной реакции – это:
- изменение количества молекул субстрата или продукта за единицу времени
Температурный оптимум для работы большинства ферментов составляет:
- 36-38 градусов
К термостабильным ферментам можно отнести