Файл: Российский государственный социальный университет Медицинский Факультет.docx
ВУЗ: Не указан
Категория: Не указан
Дисциплина: Не указана
Добавлен: 03.12.2023
Просмотров: 5
Скачиваний: 1
ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.
| | Российский государственный социальный университет Медицинский Факультет |
ЭССЕ
по дисциплине «Общая физика и Биофизика»
Внутримолекулярная динамика белков
| ФИО студента | Цакадзе Константин Давидович |
| Направление подготовки | Лечебное дело |
| Группа | ЛЕЧ-С-0-Д-2022-2 |
Москва 2023
ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ 3
БЕЛКИ,КЛАССИФИКАЦИЯ 4
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНОЙ ДИНАМИКИ БЕЛКОВ 5
МЕХАНИЗМ ДИНАМИКИ БЕЛКОВ 6
ВЫВОД 8
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ 9
ВВЕДЕНИЕ 3
БЕЛКИ,КЛАССИФИКАЦИЯ 4
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНОЙ ДИНАМИКИ БЕЛКОВ 5
МЕХАНИЗМ ДИНАМИКИ БЕЛКОВ 6
ВЫВОД 7
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ 8
ВВЕДЕНИЕ
Из курса химии мы знаем, что белок является высокомолекулярным органическим веществом. В курсе биологии белок перед нами представляет собой некий «строительный материал» благодаря которому мы функционируем впринципе. Но как дело обстоит с самими молекулярными процессами белков, как представителя единого органического вещества? Ведь если отойти от сложных высказываний и попытаться донести всё простым языком, то вопрос будет обретать следующий смысл: как устроено вещество внутри и как происходит движение молекул в белках, так как белок является очень плотным по строению веществом, и залезть к нему «изнури»очень непросто. Актуальность данной работы определяется вхождением ее в круг интересов науки, а также личностным интересом учащегося к данной теме.
В данной работе, мы рассмотрим белок «изнутри», а также рассмотрим методы, благодаря которым можно определить внутримолекулярную динамику, и внутримолекулярная динамика влияет на белок, а точнее его активность, она влияет на человека, к примеру влияет на психическое состояние человека, так как недостаток белка может привести к ухудшению работы ЦНС, в ходе которой человек может стать раздражительным, не стрессоустойчивым, а если ещё вовремя это не заметить, то могут появиться психические расстройства, к примеру можно взять психически здорового человека и человека, который болеет шизофренией, там можно заметить, что мало того что белок меняется, раз меняется белок как единица значит внутри белка тоже производятся определённые изменения, возможно происходит выделение каких либо специализированных групп белков. Также стоит заметить, что Аутоимунноые заболевания значительно чаще встречаются у пациентов с шизофренией по сравнению с населением в целом, что может говорить о сниженной работе белков, так как при аутоиммунных заболеваниях не выполняется защитная и энергетическая функция белка, которая позволяет нашему организму полноценно функционировать.
БЕЛКИ,КЛАССИФИКАЦИЯ
Для того чтобы начать говорить о том что происходит внутри белка, стоит рассмотреть его более подробней.
Начнем с краткой истории белка. Впервые белок был получен в виде клейковины в 1728 г. Итальянским учёным Якопо Бартоломео Беккари как бы то не было странно из пшеничной муки, а сами белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в 18 веке в результате множества работ французского химика Антуана де Фуркруа и ряда других учёных В ходе работ Фуркруа и остальных учёных, были исследованы такие белки как: альбумин («яичный белок»), фибрин (белок полученный из крови) и глютен из зерна пшеницы. Говоря о классификации белков стоит отметить что до настоящего времени нет единой и стройной классификации, учитывающей различные особенности белков, потому что в основе имеющихся классификаций лежат разные признаки.
Классифицируют белки по следующим признакам
-по форме белковых молекул (глобулярные или фибриллярные)
- по молекулярной массе (низко и высокомолекулярные)
- по выполняемым функциям (сюда относятся все функции белков)
- по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические, лизосомальные)
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНОЙ ДИНАМИКИ БЕЛКОВ
В попытках залезть под кожу белка учёными были выявлены некоторые способы исследования внутримолекулярной динамики белка, которые будут приведены ниже
-Люминесцентный метод
-ЭПР( Электронный Парамагнитный Резонанс)
-ЯМР ( Ядерный Магнитный Резонанс)
-ЯГР спектроскопия
-Метод изотопного обмена
1. Люминесцентный метод—метод основанный на измерении интенсивности свечения атомов( от слова «Люмос»- свет) и других более сложных частиц при возбужденном состоянии данных частиц различными видами энергии.
2.ЭПР (Электронный парамагнитный резонанс) спин мечение — метод используемый биохимиками, при котором парамагнитная молекула(так называемая спиновая метка) внедряется и используется для метки макромолекул в определенных областях.
3.ЯМР(Ядерный Магнитный Резонанс)— метод при котором происходит резонансное поглощение электромагнитных волн ядрами атомов при изменении вектора их моментов количества движения
4.ЯГР спектроскопии(по другому называется Мёссбауэровская спектроскопия)— основана на регистрации переходов между магнитными энергетическими уровнями атомных ядер которые вызваны радиочастотным излучением.
5.Метод изотопоного обмена— самопроизвольное перераспределение изотопов химического элемента между различными фазами системы или частицами (молекулами, ионами).
МЕХАНИЗМ ДИНАМИКИ БЕЛКОВ
Функциональные свойства белка зависят от их конформационного состояния1 , которая давно известна в биохимии. Однако остается неясным следующий вопрос: под влиянием каких сил и механизмов изменяется это состояние и какую роль оно играет в обеспечении их активности. В современной молекулярной биофизике центральное место занимает проблема механизма и функциональной роли внутримолекулярной подвижности биополимеров, прежде всего белков.
Решение этой проблемы предусматривает получение определённых характеристик например подвижности отдельных частей атомных групп и сопоставление их с функциональным состоянием молекулы белка при различных условиях к примеру температура, водородный показатель pH. среды поскольку белок обладает гетерогенной пространственной организацией, сама подвижность его отдельных структурных единиц становится различной по своим характерным временам и амплитудам смещений. Кроме того, глубокие конформационные перестройки всей молекулы белка происходят не сразу, а складываются из локальных микро- информационных смещений отдельных атомных групп. Основной экспериментальный подход состоит в том, чтобы, изучая определенные физические параметры ( такие как люминесцентные парамагнитные) специально внедренных внутрь белка низкомолекулярных соединений, получить характеристику подвижности окружающей их среды, т.е. характеристику внутримолекулярной подвижности белка. В результате они приводят уже к направленным перестройкам всей конструкции молекулы белка вследствие взаимного смещения его отдельных частей
по определенной детерминистской степенью свободы.
ВЫВОД
В заключение хочется отметить, что внутримолекулярная динамика белков возникает в ходе определённых процессов, и проследить это мы можем благодаря методам, которые были приведены в данной работе. На данный момент существуют множество научных работ по методам исследования внутримолекулярной динамики белка. Стоит отметить что белок не изучен учеными до конца.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. https://bstudy.net/659345/estestvoznanie/vnutrimolekulyarnaya_dinamika_belkov?ysclid=lejr0s9w5q25881736( учебник по Биофизике)
2. Видеолекция Рубин А. Б. - Биофизика II - Внутримолекулярная динамика белка
3.РУБИН А. Б. «БИОФИЗИКА ЧАСТЬ 2» c.119
4. https://studopedia.su/13_52709_dinamika-belkovoy-strukturi.html?ysclid=lejr87gxec251277097
1 Под конформационным состоянием подразумевается пространственное расположение атомов в молекуле, которая имеет определённую конфигурацию