ВУЗ: Не указан
Категория: Не указан
Дисциплина: Не указана
Добавлен: 10.01.2024
Просмотров: 628
Скачиваний: 5
ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.
*При пародонтите вовзрастает активность следующих ферментов десневой жидкости:
+коллагеназы
+эластазы
+катепсинов
+гиалуронидазы
+амилазы
+фосфотазы
гликогенсинтазы
*Смешанная слюна выполняет следующие функции:
+пищеварительную
+минерализующую
+защитную
+очищающую
+гормональную
+способствует гемостазу в полости рта
#Скорость секреции слюны (без стимуляции) равна:
1-2 мл/мин
4-5 мл/мин
10-20 мл/мин
+0,2-0,5 мл/мин
#В норме у взрослого человека секреция слюны в мл за сутки составляет:
100-200
500-600
+1000-2000
50-100
*Буферные системы, которые поддерживают рН слюны 6,5-7,5:
+фосфатная
гемоглобиновая
+белковая
ацетатная
+гидрокарбонатная
*Факторы, влияющие на кислотность слюны:
+скорость слюноотделения
+буферная емкость слюны
+гигиеническое состояние полости рта
+характер пищи
осмотическое давление слюны
*Минерализующая способность слюны снижается при рН:
6,0-7,0
+5,0-6,0
+7,0-8,0
#Содержание белков в слюне колеблется в пределах:
+0,8-4,0 г/л
1,0-3 г/л
0,75-1,35 г/л
*Белки, превалирующие в составе слюны:
+альбумины
глобулины
гистатины
цистатины
+муцины
белки, богатые Про
*Кариесрезистенность зубов с возрастом повышается за счет следующих изменений химического состава слюны:
снижения содержания кальция
увеличения кислотности слюны
+уменьшения кислотности слюны
+увеличения вязкости слюны
повышения объема суточной секреции слюны
+уменьшения объема суточной секреции слюны
+повышения минерализующих свойств слюны
*Компоненты, входящие в состав пелликулы:
+гликопротеины
+пептиды
+АК
+минеральные вещества
Микроорганизмы
Cтатическая биохимия
Химия простых белков
-
Гетероциклической ароматической аминокислотой является
-
глютамат -
треонин -
триптофан -
тирозин -
метионин
2# Незаменимые аминокислоты
аланин и фенилаланин
фенилаланин и глицин
аланин и лизин
+лизин и фенилаланин
глицин и аланин
3# Аминокислота, содержащая полярный незаряженный радикал
аспарагиновая кислота
+серин
лизин
глютаминовая кислота
аргинин
4# Нейтральная аминокислота
глютаминовая
лизин
+аланин
аргинин
аспарагиновая
5# В образовании дисульфидной связи участвует
+цистеин
метионин
лизин
серин
гистидин
6# Аминокислота, содержащая метильную группу
глицин
аргинин
лизин
серин
+метионин
7# Серосодержащая аминокислота
+метионин
тирозин
триптофан
треонин
валин
8*Гидроксигруппу содержат аминокислоты
аланин
+серин
цистеин
метионин
+треонин
9# Иминокислотой является
глицин
цистеин
аргинин
+пролин
серин
10*Функциями белков являются
+ферментативная
+транспортная
+структурная
+иммунная
+регуляторная
11# Кислыми (катионными) белками являются белки с изоэлектрической точкой
рН 7.1
рН 8.5
рН 5.5
+рН 10.1
рН 9.5
12# В аминокислотах встречаются функциональные группы
+аминогруппа
+карбоксильная
+сульфгидрильная
+гидроксильная
винильная
13# Заряд белка в растворе зависит от
температуры
+величины рН раствора
изоэлектрической точки белка
количества пептидных связей
количества водородных связей
14# Растворимость белков в воде обусловлена
формой белковой молекулы
зарядом белка
+гидратацией белковых молекул
наличием небелковых компонентов
все ответы верны
15*С пептидом глу-тир-про-гис будут положительными следующие цветные реакции
+биуретовая
+нингидриновая
+ксантопротеиновая
Фоля
+Миллона
16*Цветные реакции на белки позволяют судить
+о наличии белка в биологических жидкостях
о первичной структуре белка
+о присутствии некоторых аминокислот в белках
о функциях белков
о растворимости белка
17*Для фракционирования белков применяются следующие методы
диализ
+электрофорез
+высаливание
+гель-фильтрация
денатурация
18*При изучении аминокислотного состава белков используются следующие методы
+гидролиз белков
+хроматографический анализ
+цветные реакции на отдельные аминокислоты
денатурация
высаливание
19*Гидратная оболочка молекулы белка образуется при участии гидрофильных групп следующих аминокислот
валина
+цистеина
+глютаминовой кислоты
+аспарагиновой кислоты
+лизина
+серина
+тирозина
+треонина
20*Глобулины осаждаются при насыщении раствора сульфатом аммония
при полном насыщении раствора
при 100% концентрации
+при полунасыщении
+при 50% концентрации
при 30% концентрации
21*Альбумины осаждаются при насыщении раствора сульфатом аммония
при полунасыщении
при 50% концентрации
+при полном насыщении
+при 100% концентрации
при 30% концентрации
22# Простые природные белки должны отвечать следующим требованиям:
иметь маленькую молекулярную массу
иметь однообразный аминокислотный состав
+состоять только из аминокислот
не обладать четвертичной структурой
иметь фибриллярное строение
23# Сложные белки должны отвечать следующим требованиям
иметь большую молекулярную массу
иметь олигомерное строение
иметь разнообразный аминокислотный состав
+содержать в своем составе помимо аминокислот небелковуючасть
обладать способностью к кооперативным изменениям конформации
24*К фибриллярным белкам относятся
альбумин
глобулин
+кератин
миоглобин
+эластин
+коллаген
гемоглобин
25*К глобулярным белкам относятся
эластин
коллаген
+гемоглобин
+миоглобин
+альбумин
+глобулин
26*К простым белкам относятся
+сывороточный альбумин
миоглобин
гемоглобин
+эластин
+кератин
27*К сложным белкам относятся
+каталаза
+сукцинатдегидрогеназа
эластин
сывороточный альбумин
+миоглобин
28*Структурно-функциональное многообразие природных белков обеспечивается различиями
+аминокислотного состава
разной длиной полипептидной цепи
по молекулярной массе
+последовательностью аминокислотного состава полипептидной цепи
+количеством полипептидных цепей в олигомерном белке.
29#Под первичной структурой белка понимают
аминокислотный состав полипептидной цепи
способ укладки протомеров в олигомерном белке
+порядок чередования аминокислот, соединенных в белке пептидными связями
укладка полипептидной цепи в виде альфа-спирали
способ укладки полипептидной цепи в пространстве
30# Под вторичной структурой белка понимают
способ укладки протамеров в олигомерном белке
последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями в полипептидную цепь
пространственная укладка полипептидной цепи, стабилизированная, преимущественно слабыми связями между радикалами аминокислот
+способ укладки полипептидных цепей, соединенных водородными связями между атомами пептидного остова в виде альфа-спиралей или бета-структур объединение нескольких полипептидных цепей в фибриллярные структуры
31# Третичной структурой белка является
пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова
+конформация полипептидной цепи фибриллярной или глобулярной формы, образованная за счет взаимодействия функциональных групп радикалов аминокислот
порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи
способ укладки полипептидной цепи в виде спиральной структуры
способ укладки протомеров в олигомерном белке
32# Четвертичная структура белка
способ укладки полипептидной цепи в пространстве
пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур
+количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке
способность связывать природные лиганды
пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова
33# Высаливание белков осуществляется под действием факторов
избытка белка в растворе
воздействия низкой температуры
+высоких концентраций нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов
действия сильных электролитов
действия органических растворителей
34# Денатурация белка – это
уменьшение растворимости белков при добавлении солей щелочных и щелочноземельных металлов
потеря биологической активности белка в результате его гидролиза
изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологической активности и растворимости
+конформационные изменения белка в результате взаимодействия с природными лигандами
обратимое осаждение белка
35*Для процесса денатурации характерно
+утрата биологической активности
сохранение биологических свойств
нарушение первичной структуры
+нарушение вторичной и третичной структуры
сохранение конформации
36# Химические агенты, вызывающие денатурацию белка
хлорид натрий
серная кислота (конц)
ацетат свинца
сульфат аммония
+верные ответы «2» и «3»
37# Простетическую группу гемоглобина (гем) связывает с белком остаток аминокислоты
аланина
глицина
+гистидина
тирозина
валина
38# Присутствие белка в растворе можно определить с помощью реакции
+биуретовой
Фоля
Миллона
ксантопротеиновой
нингидриновой
39*Высаливание белков осуществляется под действием факторов
избытка белка в растворе
воздействии низкой температуры
+высоких концентраций нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов
+действии сильных электролитов
действии органических растворителей
40*В изоэлектрической точке белок:
имеет положительный заряд
имеет отрицательный заряд
+имеет суммарный электрический заряд равный нулю
+имеет самую высокую степень растворимости
в электрическом поле мигрирует от анода к катоду
41# Для нативной и денатурированной рибонуклеазы общим является
+первичная структура
конформация
строение активного центра
межрадикальные связи
функции
42# Альбумины – это
белки плазматических мембран
+белки плазмы крови
ядерные белки
белки соединительной ткани, богатые глицином и пролином
белки соединительной ткани, богатые глицином и валином
43# Гидратная оболочка молекулы белка образуется при участии полярных групп следующих
валина
цистеина
+лизина
верно «1» и «2»
верно «2» и «3»
44# Многообразие белков обеспечивается за счет
+первичной структуры белка
вторичной структуры белка
третичной структуры
четвертичной структуры
молекулярной массы белка
45# К факторам устойчивости белковой молекулы в растворе относятся
гидратная оболочка
заряд
отсутствие заряда
+верно «1» и «2»
верно «1» и «3»
46# Для денатурированного белка характерно
+наличие пептидных связей
способность к элетрофорезу
вторичная и третичная структура
хорошая растворимость в воде
наличие антигенных свойств
47# Олигомерным белком является
+гемоглобин
миоглобин
сывороточный альбумин
коллаген
фиброин
48# Фибриллярным белкам относятся
альбумины
гистоны
протамины
+коллагены
глютелины
49# При денатурации белка не нарушаются связи
дисульфидные
водородные
+пептидные
ионные
гидрофобные
50# Сульфгидрильную группу (тиогруппу) содержит аминокислота
аспарагин
гистидин
лизин
+цистеин
метионин
U3Химия сложных белков
51# К гемопротеинам относится
пепсин
липаза
химотрипсин
+цитохром Р450
казеин
52# Простетические группы протеогликанов содержат
пентозы
лактозу
сахарозу
+хондроитинсульфат
ликоген
53*Мономерами нуклеиновых кислот являются
+мононуклеотиды
мононуклеозиды
+нуклеозидмонофосфаты
азотистые основания
нуклеозидтрифосфаты