Тема 2. Будова, класифікація та фізико-хімічні властивості білків. Прості білки.

Актуальність теми.

Білки – високомолекулярні органічні сполуки, які становлять основу структури клітин і тканин, беруть участь у метаболізмі, обумовлюють процеси росту, розмноження та постійного самооновлення організму. Амінокислоти - органічні низькомолекулярні сполуки, які входять до складу білків і пептидів, а також знаходяться в клітинах організму у вільному стані й беруть участь в обміні речовин. Фізико-хімічні властивості амінокислот зумовлюють особливості будови і функцій білків організму, можливість ряду хімічних перетворень, наприклад таких, як цикл лимонної кислоти, знешкодження аміаку, синтез креатину тощо.

Теоретичні знання про будову, фізико-хімічні властивості, визначення амінокислотного складу білків і пептидів, вміст їх у біологічних рідинах (крові, сечі), важливі як для формування фундаментальних уявлень про молекулярну основу життя, так і в клініко-лабораторній діагностиці.

Амінокислоти і пептиди широко використовують у практичній медицині з лікувальною та діагностичною метою.

Мета заняття:

• Знати будову та класифікацію білків

• Характеризувати фізико-хімічні властивості білків

• Уміти проводити якісні реакції на амінокислоти та білок.

Конкретні цілі:

• Пояснювати амінокислотний склад, структурну організацію, фізико-хімічні властивості білків;

• Характеризувати окремі класи простих білків і пептидів відповідно до сучасної класифікації.

• Писати хімічну будову амінокислот і пептидів.

Теоретичні питання:

1. Загальна характеристика та біологічні функції білків.

2. Амінокислотний склад білків і пептидів; будова, класифікація і фізико-хімічні властивості амінокислот. Утворення пептидного зв’язку.

3. Пептиди: їх хімічна характеристика, номенклатура, біологічні властивості.

4. Сучасні уявлення про рівні структурної організації білків. Первинна, вторинна, третинна та четвертинна структури білків. Характеристика хімічних зв’язків, які відповідають за формування просторових структур білкових молекул.

5. Фізико-хімічні властивості білків:

---

• амфотерність,

• ізоелектрична точка (рІ),

• розчинність білків,

• термодинамічна стабільність білкових молекул,

• денатурація.

6. Сучасні класифікації білків Характеристика простих білків.

7. Білки шкіри, волосся, нігтів та особливості їх будови.

8. Методи вивчення та дослідження в біологічних рідинах амінокислот і білків. Кольорові реакції на амінокислоти та білки.

9. Амінокислоти, пептиди та білки як лікарські засоби.

Практична робота

Дослід1. Біуретова реакція (реакція Піотровського)

Принцип методу: це характерна реакція на групу -СО-NН-. Сполуки, які мають у своєму складі не менше двох пептидних зв΄язків (білки, пептиди), у лужному середовищі утворюють із сульфатом міді комплекс рожево-фіолетового кольору. Біуретова реакція доводить наявність пептидних зв΄язків у білках і поліпептидах. Біуретова реакція лежить в основі кількісного визначення білків.

Хід роботи: у пробірку вливають 3-5 крапель 1% розчину яєчного білка, додають 3-5 крапель 10% розчину NаОН та 1-2 краплі 1% розчину сульфату міді. Спостерігають появу рожево-фіолетового забарвлення.

Дослід 2. Ксантопротеїнова реакція

Принцип методу: реакція характерна для бензольного ядра циклічних амінокислот (фенілаланіну, тирозину, триптофану). Ароматичне кільце амінокислот нітрується при дії концентро-ваної азотної кислоти з утворенням нітросполук, забарвлених у жовтий колір. Забарвлення переходить в оранжеве при додаванні аміаку.

Хід роботи: у пробірку вливають 5 крапель 1% розчину яєчного білка, 5 крапель концентрованої азотної кислоти, обережно нагрівають і спостерігають за утворенням осаду жовтого кольору. Потім додають по краплях розчин аміаку до утворення жовтогарячого забарвлення.

Дослід 3.Реакція Фоля

Принцип методу: ця реакція відкриває сірковмісні амінокислоти (цистин та цистеїн). У процесі кип’ятіння білка з лугом від цих амінокислот легко відщеплюється сірка у вигляді сірководню, який з ацетатом свинцю утворює чорний осад сірчистого свинцю. Всі білки, які містять цистин або цистеїн, дають позитивну реакцію Фоля. Метіонін цієї реакції не дає, тому що сірка в ньому зв’язана метильною групою.

---

Хід роботи: у пробірку вливають 5 крапель 1% розчину яєчного білка, додають 5 крапель 30% розчину NаОН і одну краплю 5% розчину ацетату свинцю (або реактиву Фоля). Нагрівають і спостерігають за появою чорного забарвлення.

Після проведення експериментальної частини потрібно оформити протоколи лабораторної роботи. Для цього одержані результати заносять до таблиці, роблять висновки.

№ Проби	Результати реакцій				Висновки
	Біуретова	Ксантопротеїнова	Фоля

Література

Основна:

1. Губський Ю. І. Біоорганічна хімія. — Вінниця: НОВА КНИГА, 2004. — 464 с.

2. Біологічна хімія: підруч. для студ. вищ. навч. закл./ Л.М. Вороніна, В.Ф. Десенко, Н.М. Мадієвська та ін.. - Харків: Основа, 2000.- 678с.

3. Біологічна хімія з біохімічними методами дослідження: підруч. для студ. вищ. навч. закл. О.Я. Скляров, Н.В. Фартушок, Л.Д. Сойка, І.С. Смачило.- К.: Медицина, 2009.- 352 с.

4. Лекції, які читаються на кафедрі.

Додаткова:

1. Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія .людини. Підручник .- Тернопіль: Укрмедкнига, 2002.-744 с.

2. Кучеренко М.Є., Бабенюк Ю.Д., Войціцький В.М. Сучасні методи біохімічних досліджень. К.: Фітосоціоцентр, 2001. – 424 с.

3. А. Ленінджер Основи біохімії - М., Мир, 198.- в 3-х томах.

---

Смотрите также файлы

• БХ Тема 19.docx

• БХ Тема 18.docx

• БХ Тема 17.docx

• БХ Тема 15.docx

• БХ Тема 14.docx