Файл: КЛ_белки-обмен2.doc

2. Декарбоксилирование аминокислот

Третий важный тип диссимиляции аминокислот – декарбоксилирование. В результате этой реакции удаляется -карбоксильная группа и образуются физиологически активные соединения – биогенные амины. Биогенные амины оказывают сильное фармакологическое действие на множество физиологических функций человека и животных.

Реакции декарбоксилирования катализируют ферменты декарбоксилазы, простетической группой которых является пиридоксальфосфат (активная форма витамина В₆).

Например, при декарбоксилировании гистидина образуется гистамин:

Он вызывает усиление деятельности желез внутренней секреции и снижает кровяное давление.

Декарбоксилирование является важной реакцией при разложении белков в результате жизнедеятельности гнилостных бактерий. Так, при декарбоксилировании лизина образуется кадаверин:

Из тирозина – тирамин, триптофана – триптамин, орнитина – путресцин.

Образующиеся при декарбоксилировании кадаверин, путресцин, триптамин являются основной причиной порчи мясных и рыбных продуктов.В то же время кадаверин и путресцин используются для синтеза полиаминов – спермидина и спермина. Играют важную роль в процессах клеточного деления, роста и дифференцировки ткани, а также в регуляции синтеза ДНК, РНК и белка.

При дальнейших превращениях, например, триптамина, образуются скатол и индол – ядовитые соединений, от которых в основном зависит запах гниющего мяса.

Декарбоксилирование аминокислот у растений приводит к биосинтезу алкалоидов – азотсодержащих органических соединений, обладающих более выраженной физиологической активностью, чем амины.

Продуктами декарбоксилирования аминокислот могут являться не только амины и диамины. Так, при декарбоксилировании дикарбоновых кислот, в частности глутаминовой кислоты образуется -аминомасляная кислота:

-аминомасляная кислота накапливается в мозговой ткани и представляет собой нейрогуморальный ингибитор. Аналогично этому из аспарагиновой кислоты получается -аланин, который принимает участие в синтезе пантотеновой кислоты (витамин В₃).

---

Для микроорганизмов свойственно -декарбоксилирование. Например, из аспарагиновой кислоты этим путем образуется -аланин:

3. Обезвреживание аммиака и биогенных аминов

Накопление биогенных аминов может отрицательно сказаться на физиологическом статусе и вызывать ряд существенных нарушений функций в организме.

Однако органы и ткани обладают специальным механизмом обезвреживания биогенных аминов. В данном случае биогенные амины подвергаются окислительному дезаминированию. Катализируют эти реакции ФАД – зависимые моноаминооксидазы и диаминоксидазы:

Как уже упоминалось выше, у растений амины могут использоваться для биосинтеза алкалоидов.

Аммиак, выделяющийся в реакциях дезаминирования и окисления биогенных аминов, является высокотоксичным соединением.

Один из путей связывания и обезвреживания аммиака в организме животных и растений – это биосинтез глутамина и аспарагина, а также восстановительное аминирование -кетокислот (см. реакции биосинтеза аминокислот).

У человека, а также всех млекопитающих, амфибий и ряда других животных основным механизмом обезвреживания аммиака является биосинтез мочевины. Мочевина выводится с мочой в качестве главного конечного продукта белкового, азотного обмена.

Обезвреживание образующегося при дезаминировании аминокислот аммиака в виде мочевины свойственно не только животным, но также и различным представителям растительного мира. Исследования показали, что мочевина в растениях играет роль, аналогичную аспарагину и глутамину, т.е. является источником азота для построения белков в случае, если в растении появляется достаточное количество углеводов. Использование мочевины растениями и микроорганизмами для целей синтеза осуществляется благодаря наличию в них чрезвычайно активной уреазы, гидролизующей мочевину с образованием аммиака и угольной кислоты.

Механизм образования мочевины получил название орнитинового цикла мочевинообразования Кребса.

---

4. Орнитиновый цикл мочевинообразования

Мочевина в организме синтезируется из NН₃ и СО₂. Поступление СО₂ и АТФ, необходимых для образования мочевины, обеспечивается работой цикла ди- и трикарбоновых кислот

У животных организмов процесс мочевинообразования протекает в печени. На первом этапе синтезируется макроэргическое соединение карбамоилфосфат – метаболически активная форма аммиака:

Затем карбамоилфосфат конденсируется с орнитином, образуя цитруллин:

В следующей реакции цитруллин конденсируется с аспарагиновой кислотой – вторым источником азота в цикле мочевины – с образованием аргининсукцината:

Аргининсукцинат затем расщепляется на аргинин и фумаровую кислоту:

Завершающей стадией синтеза мочевины является гидролиз аргинина:

Реакции орнитинового цикла до стадии образования цитрулина проис-ходят в митохондриях, а последующие стадии – в цитозоле.

Суммарное уравнение биосинтеза мочевины:

СО₂ + NH₃ + Аспартат + 3АТФ + 2Н₂О 

СО(NH₂)₂ + фумарат + 2(АДФ +Н₃РО₄) + АМФ + Н₄Р₂О₇

Таким образом, в молекуле мочевины одна группа NH₂ образуется за счет NH₃, полученного при распаде аминокислот, вторая – за счет NH₂-группы аспарагиновой кислоты. Таким путем NH₂-группа любой аминокислоты может включаться в мочевину.

Для пополнения аспарагиновой кислоты фумарат вступает в цикл Кребса и под действием фермента фумаразы присоединяет воду, образуя яблочную кислоту. При участии малатдегидрогеназы яблочная кислота окисляется в оксалоацетат, последний – в реакции трансаминирования с глутаминовой кислотой вновь образует аспарагиновую кислоту.

Список используемой литературы

1. Березов Т.Т. Биологическая химия: Учебник для вузов/ Т.Т. Березов, Б.Ф.Коровкин. –3-е изд., перераб. и доп. – М.: Медицина, 1998. – 704 с.

2. Филиппович Ю.Б. Основы биохимии. – М.: Ангар, 1999. – 512 с

3. Жеребцов Н.А., Попова Т.Н., Артюхов В.Г. Биохимия: Учебник. – Воронеж: Из-во ВГУ, 2002. – 696 с.

4. Биохимия растительного сырья. /Под. ред. В.Г. Щербакова.– М.: Колос, 1999. – 376 с.

5. Ленинджер А. Биохимия. – М.: Мир, 1999. Т1.-3.

6. Основы биохимии. /Под ред. Анисимова. – М.: Высшая школа, 1986. – 551 с.

7. Кретович В.Л. Биохимия растений. – М.: Высшая школа, 1986. – 503 с.

---

8. Комов В.П. Биохимия: Учеб. для вузов (В.П. Комов, В.Н.Шведова). – М.: Дрофа, 2004. – 640 с.

3

---