ВУЗ: Не указан

Категория: Не указан

Дисциплина: Не указана

Добавлен: 16.11.2021

Просмотров: 117

Скачиваний: 1

ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.
background image

Клінбіохімія, (мод.№ 2, лек.№1) стац. 4 курс, 2014 

Лекція № 3

     

    стор.

До  порушення  співвідношення  призводить  і  те,  що  раніш  інших  у 

кишечнику  у  вільному  вигляді  з'являються  ароматичні  амінокислоти  і 
триптофан. У нормі, отже, є відомий розрив між часом появи амінокислот і 

їх  усмоктування  з  кишечника.  Цей  розрив  при  фізіологічних  умовах  не 

перевищує  двох  годин,  що  не  відбивається  на  амінокислотному  складі 
тканинних  білків.  При  патологічних  же  процесах  нерідко  відбувається 

розрив в часі між відщіпленням і  усмоктуванням незамінних амінокислот, 
що  досягає  5-6  годин,  що  й  призводить  до  порушення  синтезу  білків 

тканин 

 

Порушення  процесів  перетравлення  білків  і  усмоктування 

амінокислот  може  бути  результатом  не  тільки  первинних  захворювань 

шлунково-кишкового  тракту,  але  і  виникати  в  зв'язку  з  вторинними 
функціональними  його  ураженнями. Так,  при 

гіпопротеїнеміях  і  анеміях

 

(екзо - і ендогенного походження) відбуваються зміни у водяному обміні й 
у  зв'язку  з  цим  спостерігається  набряк  слизової  оболонки  шлунка  і 

кишечника,  порушується  як  секреторна,  так  і  усмоктувальна  функції 
епітелію, а також функція ряду протеолітичних ферментів.  

Деякі 

білки

  з  кишечника 

можуть

 

всмоктуватися  в  незмінному 

вигляді  і  потрапляти  в  лімфатичні  судини

.  Цей  факт  довго  залишався 

дискусійним  і лише за останні роки доведений імунологічними методами. 

Підтвердженням  можливості  проникнення  в  кров  незмінних  білків  із 
харчотравного  тракту  служить  фізіологічна,  харчова  (аліментарна) 

альбумінурія. 

Аліментарна  протеїнурія

  спостерігається  частіше  у 

молодняка  в  неонатальний  період  при  перевантаженні  організму  їжею, 

багатою білками - молоком. 

Проникнення  чужорідних  білків  і  поліпептидів  у  кров  тягне  за 

собою  розвиток  алергічних  станів.  Виведення  чужорідного  білка  і 
поліпептидів із сечею є захисною реакцией  

Білки,  що  не  переварилися,  і  високомолекулярні  поліпептиди, 

всмоктавшись  у  кишечнику,  потрапляють  у  кров  і  діють  на  організм  як 

алергени. У молоці корів знаходиться біля 15 білків, кожний із який може 

бути алергеном. 

Участь центральної нервової системи в регуляції азотистого обміну 

починається з регуляції процесів перетравлення й усмоктування продуктів 
розпаду  білків.  У  регуляції  азотистого  обміну  беруть  участь  як  умовно-

рефлекторні механізми, так і безумовні рефлекси (виділення харчотравних 
соків  вже  при  потраплянні  їжі  в  ротову  порожнину).  Регуляторні  впливи 

центральної  нервової  системи  здійснюються  шляхом  двосторонньої 
екстерорецептивного і інтерорецептивного зв'язку 

Зміни білкового обміну

 в тканинах при ураженнях та 

патологіях 

нервової  системи

  характеризуються  підвищеним  розпадом  білків  і 

уповільненим їхній ресинтезом, що веде до розвитку атрофії, дистрофій і 
інших порушень. 

Розлади  нервових  механізмів  ведуть  до значних  змін  в  азотистому 


background image

Клінбіохімія, (мод.№ 2, лек.№1) стац. 4 курс, 2014 

Лекція № 3

     

    стор.

обміні.  Видалення  великих  півкуль  головного  мозку  у  тварин 

супроводжується падінням вмісту залишкового азоту

.

 

Великий  вплив  на  білковий  обмін  мають 

гормони

.  Гормони 

щитовидної  залози  посилюють  процеси  розпаду  білків  і  підвищують 

швидкість  відновлення  білків.  При  гіперфункції  щитовидної  залози 
посилений  розпад  білків  може  призвести  до  негативного  азотистого 

балансу. 

Діагностика  порушень  обміну  білків  –  колоїдно-осадові  проби

 

(реакції),  це  тимолова  проба,  сулемова  проба,  проба  з  сульфатом  цинку, 
проба  Вальтмана  та  інші,  що  більш  детально  розглядаються  на 

лабораторно-практичному занятті. 


background image

Клінбіохімія, (мод.№ 2, лек.№1) стац. 4 курс, 2014 

Лекція № 3

     

    стор.

Тести на лекцію «Білковий обмін» 
 
1

. Що таке білки? 

 

 

а)  великі  біохімічні  сполуки  з  амінокислот,  пептонів 

олігопептидів, які підтримують життя в організмі тварин. 

 

б)  високомолекулярні  ланцюги  з  незамінних  амінокислот,  що 

створюють структуру субклітинних компонентів (органел). 

 

в)  це  високомолекулярні  сполуки,  що  забезпечують  організм 

тварин  та  ембріонів  енергетичними  поживними  речовинами  для  їх 
розвитку та життя (білок яйця) 

 

г)  це  низка  високоспецифічних  біохімічних  сполук  які 

складаються  з  протонуклеотидів  і  виконують  широке  коло  регулюючих, 

каталітичних, транспортних та захистних функцій. 

 

д)  це  високомолекулярні  сполуки,  що  мають  строго 

упорядковану 

просторову 

конфігурацію, 

загальні 

фізико-хімічні 

властивості та специфічну біороль. 

2.  Така  властивість білкової  молекули,  як «термолабільність», 

це: 

 

 

а)  здатність  підвищувати  температуру  тіла  тварини  при 

потраплянні на спеціальні клітинні рецептори в тканинах; 

 

б) здатність викликати різнонаправлені коливання температури 

тіла тварини при потраплянні на спеціальні клітинні рецептори в тканинах; 

 

в)  здатність  змінювати  свою  просторову  конфігурацію  і, 

відповідно, біологічну активність при зміні температурного оптимуму тіла 
тварини; 

 

г)  здатність  проявляти  властивості  кислої сполуки  або  лужної 

сполуки в залежності від температури тіла тварини; 

 

д)  втрата  здатності  до  проходження  (дифундування)  через 

напівроникні  мембрани  природнього  та  штучного  походження  при 

патологічному підвищенні температури тварини. 

 

3. Така властивість білкової молекули, як «амфотерність», це: 

 

а)  здатність  підвищувати  температуру  тіла  тварини  при 

потраплянні на спеціальні клітинні рецептори в тканинах; 

 

б) здатність викликати різнонаправлені коливання температури 

тіла тварини при потраплянні на спеціальні клітинні рецептори в тканинах; 

 

в)  здатність  змінювати  свою  просторову  конфігурацію  і, 

відповідно, біологічну активність при зміні температурного оптимуму тіла 

тварини; 

 

г)  здатність  молекули  проявляти  властивості  кислої  сполуки 

або лужної сполуки в залежності від зміни рН середовища; 

 

д)  здатність  до  проходження  (дифундування)  через 

напівроникні мембрани природнього та штучного походження. 

 

4. Первинна структура білка характеризується: 


background image

Клінбіохімія, (мод.№ 2, лек.№1) стац. 4 курс, 2014 

Лекція № 3

     

    стор.

а) це просторова конфігурація, подана у вигляді спіралі, у якій 

закручується поліпептидний ланцюжок; 

б) це просторова конфігурація, подана у вигляді  ланцюжка  із 

скріплкних  між  собою  у  суворому  дотриманні  порядку  черговості 

амінокислот;  

в)  це  певна  просторова  форма,  яку  прагне  прийняти  спіраль 

амінокислотного  ланцюга,  складаючись  і  згинаючись  у  різноманітних 
площинах; 

г)  це  певна  просторова  форма  молекули  білку,  при  якій 

скріпляються  і  утримуються  разом  декілька  окремих  ланцюжків  з 

амінокислот. 

 

5. Вторинна структура білка характеризується: 

а) це просторова конфігурація, подана у вигляді  ланцюжка  із 

скріплкних  між  собою  у  суворому  дотриманні  порядку  черговості 
амінокислот;  

б)  це  певна  просторова  форма,  яку  прагне  прийняти  спіраль 

амінокислотного  ланцюга,  складаючись  і  згинаючись  у  різноманітних 

площинах; 

в)  це  певна  просторова  форма  молекули  білку,  при  якій 

скріпляються  і  утримуються  разом  декілька  окремих  ланцюжків  з 

амінокислот.  

г) це просторова конфігурація, подана у вигляді спіралі, у якій 

закручується поліпептидний ланцюжок; 

 

6. Третинна структура білка характеризується: 

а) це просторова конфігурація, подана у вигляді спіралі, у якій 

закручується поліпептидний ланцюжок; 

б) це просторова конфігурація, подана у вигляді  ланцюжка  із 

скріплкних  між  собою  у  суворому  дотриманні  порядку  черговості 
амінокислот;  

в)  це  певна  просторова  форма,  яку  прагне  прийняти  спіраль 

амінокислотного  ланцюга,  складаючись  і  згинаючись  у  різноманітних 
площинах; 

г)  це  певна  просторова  форма  молекули  білку,  при  якій 

скріпляються  і  утримуються  разом  декілька  окремих  ланцюжків  з 

амінокислот. 

 

7. Четвертинна структура білка характеризується: 

а)  це  певна  просторова  форма  молекули  білку,  при  якій 

скріпляються  і  утримуються  разом  декілька  окремих  ланцюжків  з 
амінокислот, декілька глобул; 

б)  це  просторова  конфігурація,  подана  у  вигляді  спіралі,  у 

якій закручується поліпептидний ланцюжок; 

в) це просторова конфігурація, подана у вигляді  ланцюжка  із 


background image

Клінбіохімія, (мод.№ 2, лек.№1) стац. 4 курс, 2014 

Лекція № 3

     

    стор.

10 

скріплкних  між  собою  у  суворому  дотриманні  порядку  черговості 

амінокислот;  

г)  це  певна  просторова  форма,  яку  прагне  прийняти  спіраль 

амінокислотного  ланцюга,  складаючись  і  згинаючись  у  різноманітних 

площинах; 

 

8.  Чим  характеризується  така  біологічна  роль  білків,  як 

«каталітична функція»?: 

а)  молекули  білку  «катають»  в  поєднанні  з  собою,  тобто 

транспортують  від  клітини  до  клітини,  всі  інші  продукти  проміжного 

обміну речовин в організмі тварин; 

б)  молекули  білку  «допомагають»  проходженню  всіх 

біохімічних  реакцій  проміжного  обміну  речовин  в  організмі  тварин, 
знижуючи затрати енергії на ці реакії; 

в)  це  функція  побудови  тваринного  організму.  Білки  в 

організмі є скрізь. У комплексі з ліпідами білки беруть участь в утворенні 

мембран клітин; побудови тваринного організму. 

г)  це  функція  реалізації  відповіді  організму  на  проникнення 

чужих антигенів до тваринного організму. 

д) це забезпечення регуляції катаболізму біохімічних сполук в 

процесі проміжного обміну речовин 

 

9.  Чим  характеризується  така  біологічна  роль  білків,  як 

«регуляторна функція»?: 

а)  молекули  білку  «катають»  в  поєднанні  з  собою,  тобто 

транспортують  від  клітини  до  клітини,  всі  інші  продукти  проміжного 
обміну речовин в організмі тварин; 

б)  молекули  білку  «допомагають»  проходженню  всіх 

біохімічних  реакцій  проміжного  обміну  речовин  в  організмі  тварин, 

знижуючи затрати енергії на ці реакії; 

в)  це  функція  побудови  тваринного  організму.  Білки  в 

організмі є скрізь. У комплексі з ліпідами білки беруть участь в утворенні 

мембран клітин; побудови тваринного організму. 

г)  це  функція  реалізації  відповіді  організму  на  проникнення 

чужих антигенів до тваринного організму. 

д)  це  забезпечення  оперативного  нейро-гуморального 

(гормонального) впливу на процеси проміжного обміну речовин 

 

10.  Чим  характеризується  така  біологічна  роль  білків,  як 

«структурна функція»?: 

а)  молекули  білку  «катають»  в  поєднанні  з  собою,  тобто 

транспортують  від  клітини  до  клітини,  всі  інші  продукти  проміжного 

обміну речовин в організмі тварин; 

б)  молекули  білку  «допомагають»  проходженню  всіх 

біохімічних  реакцій  проміжного  обміну  речовин  в  організмі  тварин,