Файл: 5.pdf

Основи біофізики і біомеханіки

63 

та ряд інших реакцій, необхідних для життєдіяльності. Відомо біля 4 тисяч 
реакцій,  що  каталізуються  ферментами,  багато  з  них  протікають  поза 
межами  клітин,  наприклад,  фермент  пепсин  розщеплює  білки  в 
процесі травлення. Прискорення реакції у результаті ферментативного 
каталізу часто величезне: наприклад, реакція, що каталізується ферментом 
оротат-карбоксилазою протікає в

10

17

 разів швидше, ніж без каталізатора. 

Хоча ферменти зазвичай складаються з сотень амінокислот, тільки 

невелика частина з них взаємодіє з субстратом, і ще менша кількість – 
у середньому 3-4 амінокислоти в одній молекулі білка, часто розташовані 
далеко  одна  від  одної  в  первинній  амінокислотній  послідовності,  – 
безпосередньо беруть участь у каталізі. Частина ферменту, яка з’єднується 
із  субстратом  і  містить  каталітичні  амінокислоти,  називається 
активним центром ферменту. 

Білки-ферменти каталізують  усі біохімічні процеси в клітині, тому 

каталітична (або ферментативна) функція білків є основною. Ферменти 
є  необхідними  учасниками  біосинтезу  білків,  запрограмованого  на 
генетичному  рівні, і  одночасно  з  цим  білки  виступають  регуляторами 
генетичних функцій нуклеїнових кислот.  

У багатоклітинному організмі білки виконують специфічні функції. 

Спеціалізовані  білки  –  гаммаглобуліни  –  захищають  організм  від 
чужорідних біополімерів, виконуючи тим самим імунологічну функцію. 
Багато  білків,  що  входять  до  складу  крові,  беруть  участь  у  захисній 
відповіді  організму  як  на  пошкодження,  так  і  на  атаку  патогенів. 
Прикладами першої групи білків служать фібриногени і тромбіни, що 
беруть участь у згортанні крові, а антитіла (імуноглобуліни), нейтралізують 
бактерії,  віруси  або  чужорідні  білки.  Антитіла,  що  входять  до  складу 
адаптативної  імунної  системи,  приєднуються  до  чужорідних  для 
даного  організму речовин, антигенів, і таким чином нейтралізують їх, 
направляючи до місць знищення.  

Захист  клітин  від  токсинів,  шкідливих  хімічних  речовин  із 

навколишнього середовища й продуктів власного метаболізму, а також 
багатьох фармацевтичних препаратів може здійснюватися мембранними 
білками-насосами.  Різноманітність,  специфічність  і  принцип  дії  таких 
білків-насосів,  що  відкачують  шкідливі  речовини  із  клітин,  сильно 
варіює від організму до організму. 

Механохімічна  функція  скоротливих  білків  лежить  в  основі 

м’язового  скорочення.  Скоротливі  білки  –  це  ферменти,  в  результаті 
каталітичної  діяльності  яких  хімічна  енергія  перетворюється  на 
механічну роботу.  

Існування  клітини  і  цілісного  організму  вимагає  просторового 

розмежування мембранами, які характеризуються різною проникністю. 

Л. І. Григор’єва, Ю. А. Томілін  

64 

Деякі мембранні білки беруть участь у транспорті малих молекул через 
біологічні  мембрани,  змінюючи  їхню  проникність  для  цих  молекул. 
Ліпідний  компонент  мембрани  водонепроникний  (гідрофобний),  що 
запобігає дифузії полярних або заряджених молекул. Ці мембранні білки 
містять внутрішні канали, які дозволяють таким молекулам переміщуватися 
всередину або назовні, та мають можливість відкривати або закривати 
їх  за  певними  умовами.  Багато  іонних  каналів  спеціалізується  на 
транспорті тільки одного іона. Так, калійні і натрієві канали розрізняють 
ці схожі йони і пропускають тільки один із них.  

Спеціальні (фіблярні) білки входять до складу шкіри, кісток, волосся, 

сухожиль  і  виконують  опорну  функцію,  забезпечуючи  не  жорсткий, 
але надійний взаємозв’язок органів, а також їхню механічну цілісність 
і захист. Реакція організму на більшість зовнішніх дій будь-якої природи 
зводиться до перекодування зовнішніх сигналів на білкові взаємодії.  

Конформація поліпептидного ланцюга.

 Білки – це високомолекулярні 

сполуки  з  певною  хімічною  будовою.  Молекула  білка  складається  з 
одного або декількох поліпептидних ланцюгів, утворених у результаті 
поліконденсації  амінокислот.  При  об’єднанні  амінокислот  у  білковий 
ланцюг утворюються пептидні зв’язки (-NH-СO-), на одному кінці яких 
знаходиться NH

+3

 група, на іншому COO- група. 

Особливістю  пептидного  зв’язку  є  те,  що  4  атоми  N,  H,  C,  O 

розташовуються  в  одній  площині.  Білок  можна  розглядати  як  ланцюг 
пов’язаних  один  з  одним  плоских  пептидних  ланок.  Обертання  цих 
ланок можливе лише довкола одинарних зв’язків вуглецю та амінокислот 
(рис. 3.3.1): 

Рис. 3.3.1.

 Схематичне зображення кутів, які описують конформацію 

поліпептидного ланцюга 

Основи біофізики і біомеханіки

65 

Знаходження найбільш стійкої конформації білкового ланцюга вимагає 

мінімізації її повної енергії, включаючи енергію внутрішньомолекулярних 
водневих зв’язків. Л. Полінг і Р. Корі встановили 2 основних варіанти 
структури білкового ланцюга, які називаються 

α

-спіраль і 

β

-форма:  

α-спіраль 

β-форма 

α

-спіраль  може  бути  правозакрученою  (

  =  132

о

,   

  =  123

о

)  і 

лівозакрученою (

 = 228

о

,  

 = 237

о

). 

β

-форми бувають паралельні  (

= 61

о

, 

= 239

о

) і антипаралельні (

 = 380

о

, 

 = 325

о

).  

Крім того, в білках зустрічаються ділянки, які не створюють жодної 

регулярної  структури.  Наприклад,  у  гемоглобіні  75  %  амінокислот 
утворюють  правозакручені  спіралі,  а  останні  ділянки  ланцюга  взагалі 
ніяк не впорядковані.  

Впорядковані  ділянки  часто  називають 

кристалічною  частиною

білкової  молекули,  а  неврегульовані  ділянки  – 

аморфною  формою

білка. 

Аморфні  ділянки

  –  це  депо  будівельного  матеріалу,  який  у  разі 

потреби використовується для побудови впорядкованих ділянок. 

§ 3.4. ГІДРОФОБНІ ВЗАЄМОДІЇ І СТРУКТУРИ БІЛКІВ 

Усі  амінокислотні  залишки,  що  входять  до  складу  поліпептидного 

ланцюга  умовно  поділяються  на  дві  групи:  неполярні  (гідрофобні)  та 
полярні  (гідрофільні).  Міру  гідрофобності  залишку  визначають  за 
різниціею вільних енергій розчинення амінокислоти в слабополярному 
розчиннику і воді (зазвичай використовують етиловий спирт). 

Отримані  таким  чином  величини  різниць  вільних  енергій,  які 

приходяться на білкову групу амінокислоти при перенесенні зі спирту 
у воду, наведені в таблиці: 

Л. І. Григор’єва, Ю. А. Томілін  

66 

Рівень гідрофобності амінокислотних залишків

Гідрофобні 

F кДж/моль

Три 

Іле 

Тир 

Фен 

Про 

12,50 

12,40 

12,00 

11,10 

10,85 

Гідрофобні 

F кДж/моль

Лей 

Вал 

Лиз 

Гис 

Нет 

10,10 

7,06 

6,27 

5,85 

5,45 

Гідрофобні 

F кДж/моль

Ала 

Арг 

Цис 

Глу 

Асп 

3,05 

3,05 

2,71 

2,50 

2,26 

Гідрофобні 

F кДж/моль

Тре 

Сер 

Гли 

Асн 

Глн 

1,84 

0,17 

0,00 

– 0,04 

– 0,42 

 
Назви  залишків:  гліцил,  аланіл,  валіл,  лейцил,  ізолейцил  (іле), 

фенілаланил (фен), пролил, тритофонил (три), серил (сер), треонил (тре), 
метионил (мет), аспарагинил (асп), глутаминил (глн), цистинил, аспаргил, 
глутамил (глу), тирозил, гистидил (гис), лизил (лиз), аргинил (арг). 

Гіпотеза  про  визначальну  роль  гідрофобних  взаємодій  була 

доведена у 1944 році. Ідея полягала в тому, що гнучка молекула білка у 
воді  згортається  в  глобулу  (оскільки  полярні  залишки  білка  прагнуть 
до  максимального  контакту  з  водним  оточенням,  а  неполярні  –  до 
мінімального  контакту).  З  геометрії  відомо,  що  мінімальною  поверхнею 
при  заданому  об’ємі  володіє  куля.  Прагнення  неполярних  залишків 
утворити всередині білкової частини якусь подібність краплі у вигляді 
кулі, а полярних – зосередитися на її поверхні, і приводить до утворення 
компактного  тіла  –  глобули  з  гідрофобним  ядром  і  гідрофільною 
поверхнею. 

Рис. 3.4.1. 

Орієнтація водневих зв’язків у структурі білкової молекули 

1 – гідрофобне ядро; 2 – гідрофільна оболонка 

Основи біофізики і біомеханіки

67 

У  1964  році  Фішер  встановив,  що,  знаючи  загальне  число 

амінокислотних  залишків  у  ядрі  і  відношення  полярних  залишків  до 
неполярних,  можна  передбачити  форму  глобули.  Для  простоти 
вважатимемо,  що  всі  залишки  мають  однакові  об’єми.  Знайдемо 
відношення  числа  полярних  залишків  до  неполярних,  яке  позначимо 

b

s

.  Вважатимемо,  що  радіус  глобули 

r

0

,  і  глобула  покрита 

мономолекулярним  шаром  полярних  залишків  товщиною 

d 

(Фішер 

вважав,  що 

d

~4-5А).  При  зроблених  припущеннях  відношення  числа 

полярних  і  неполярних  залишків  дорівнює  відношенню  об’ємів 
сферичного шару і центрального ядра: 

Отже,  чим  меншим  є 

r

0

,

,  тим  більшою  має  бути  відносна 

гідрофільність  білка.  На  рис.  3.4.2.  наведено  теоретичну  криву  (крива 
Фішера) значень параметра 

b

 від об’єму глобули (V = 4/3r

0

3

), а також 

експериментальні значення. 

Рис. 3.4.2.

 Крива Фішера значень параметра 

b

 залежно від об’єму 

глобули (V = 4/3r

0

3

) (х – експериментальні значення) 

Глобула  може  бути  сферичною,  строго  кажучи,  лише  при 

b  =  b

s

(відповідає  кривий  Фішера  на  графіку).  Якщо 

b  >  b

s

,  тобто  число 

полярних  залишків  у  білку  є  більшим,  ніж  необхідно  для  того,  щоб 
покрити гідрофобне ядро гідрофільним шаром, то глобула витягується 
до еліпсоїда і має більш велику поверхню, ніж у разі сфери.