Файл: Свободнорадикальное окисление белков.pptx

ВУЗ: Не указан

Категория: Не указан

Дисциплина: Не указана

Добавлен: 22.11.2023

Просмотров: 297

Скачиваний: 21

ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.
Презентация на тему: «Свободно-радикальное окисление белков»Подготовил:Студент 110 П группы Абдусаламов А.М.Студент 110 П группы Шипунов Ф.А.Помогал:Студент 110 П группы Ахмедшин А.М.Проверила:Игнатьева К.Н.План
  • Механизм Радикального окисления белков
  • Окисление боковых частей Амк-ых остатков
  • Способы образования сшивок
  • Значение Радикального окисления в медицине
  • Список литературы
Атака и разрыв пептидной связиПоследовательность реакции начинается с извлечения гидроксил-радикалом водородного атома от α-атома углерода любого из аминокислотных остатков, что приводит к образованию алкильного радикала и воды ( рис 1 а). В результате последующего присоединения молекулы кислорода к алкильному радикалу образуется алкилпероксильный радикал ( рис 1 б), реагирующий далее с протонированным супероксид-анионом (НО.2), либо с Fe2+ и H+(рис 1 в). Образованный алкилпероксид опять же может прореагировать любо (НО.2), либо с Fe2+ и H+, превращаясь в алкоксирадикал. На этой стадии возможен либо разрыв пептидной связи, либо еще одно окисление за счет протонированного супероксида или Fe2+ и Н+ до гидроксилпроизводного пептида (рис 1 г). Алкил-, пероксил- и алкоксильные радикалы пептидов также могут абстрагировать атомы водорода из аминокислотных остатков, генерирую таким образом новые радикалы, способные вступать в аналогичные радикалы. При отсутствии О2 или его недостатке два алькильных производных пептидов могут провзаимодействовать между собой с образование внутри- и/или межпептидных сшивок.Есть 3 механизма разрыва пептидной связи, вызванного активными формами кислорода:1) Расщепление алкоксильных производных пептидов через α-амидный путьИз N-конца осходного пептида образуется диамидное азотноцианидное производное.2) Расщепление алкоксильных производных пептидов через диамидный путь из бывшего N-конца образуется диамид и α-кетоацильное производное.3) Окисление боковых частей глутамильных и аспартильных остатков.4) Окисление пролина Г.Шусслер и К.Шиллинг установили, что количество образующихся пептидов сопоставимо с числом остатков пролина. А окисление пролиновых остатков приводит к образованию 2-пироллидиновых производных и расщеплению пептидной связи. В результате кислотного гидролиза 2-пирролидон превращается в 4-аминобутиловую кислоту, ее наличие расценивают как доказательство расщепления пептидов по 2 пирролидоновому пути.
Огромную роль в протекании свободнорадикального окисления белков имеют ионы железа. Они выступают донорами электронов, таким образом, иницируют данный процесс. В ряде патологических случаев ионы железа могут высвобождаться из клеточных депо, что приводит к интенсификации свободнорадикальных процессов с вытекающими отсюда последствиями.Окисление боковых частей аминокислотных остатковПрактически все аминокислотные остатки могут подвергаться окислению гидроксильными радикалами, но только в ряде случаев установлена природа образуемых веществ. В таблице представлены данные по окислительной модификации аминокислотных остатков в составе белков, данные делятся на группы:Ароматические аминокислотыФенилаланин может превращаться в моно- и дигидроксипроизводные, а тирозин в 3,4-дигидроксипроизводное. Данные вещества могут также подвергаться обратному окислению/восстановлению и генерировать АФК. Образующиеся при окислении тирозина радикалы могут также взаимодействовать между собой с образованием дитирозинов, что приводит к образованию внутри- и межмолекулярным сшивкам пептидов. Аминокислоты, образующие карбоксильные группы при окисленииОкисление лизина, аргинина, гистидина и пролина ведет к образованию альдегидных или кетонных производных, а глутаминовой и аспарагиновой кислот к разрыву полипептидной цепи с образованием пирувиальной группы из N-концевой аминокислоты.Окислительный разрыв полипептидной цепи по пути α-амидирования приводит к образованию 2-кетоацильного производного из N-концевой аминокислоты. Содержащие серу аминокислоты В ходе окисления цистеинового остатка, последовательно образуются производные сульфеновой, сульфиновой и сульфоновой кислот. Сульфеновые производные могут дальше либо окисляться до сульфиновых, либо образовывать смешанные эфиры с цистеином или глутамином.Индуцированное окисление с образованием поперечных сшивокПути образование сшивок:1) Взаимодействие 2-х алкильных радикалов –производных белков, которые образуются при окислении пептидной связи или боковых частей аминокислотных остатков.2) Взаимодействие 2-х тирозильных радикалов.3) Взаимодествие малонового и других диальдегидов с аминогруппами остатков лизина в молекулах двух разных белков.

4) Реакция присоединения Михаэля с аминогруппой остатка лизина другого белка.5) Взаимодействие карбонильной группы продуктов гликирования одного белка с аминогруппой остатка лизина другого белка.6) Окисление активными формами остатков цистеина 2-х молекул белка.Сшитые белки не деградируются мультикаталическими протеазами или протеросомами, что может приводить к аккумуляции окисленных белков при старении и ряде патологий. Данные комплексы могут ингибировать других окисленных белков.Частичное окисление белков, приводящее к изменению их поверхностного заряда или гидрофобности, может быть одним из механизмов, ответственным за их пространственное распределение в клетке.В ходе старения организма происходит аккумуляция окисленных белков и поскольку дополнительные карбоксильные группы образуются при окислении любой из форм АФК, то именно они используются в качестве маркеров.Профессор Р. Сохаль изучал зависимость между накоплением карбонильных групп и продолжительностью жизни организмов. Он выявил закономерность, что при умеренной гипероксии, увеличивающей концентрацию белковых карбонилов, снижается продолжительность жизни. И поскольку увеличение образования АФК в МТХ стареющих организмов тесно связано с аккумуляцией белковых карбонилов, то именно окисление белков ответственно за процесс старения.Так введение песчанкам и комнатным мухам спиновой ловушки с антиоксидантными свойствами (БФН) снижало уровень белковых карбонилов, что приводило к увеличению продолжительности жизни. А изменение когнитивных и моторных функций у мышей связанно с накоплением белковых карбонилов в зависимости от возраста. Увеличение белковых карбонилов приводило к снижению обучаемости, а увеличение окисления белков в мозжечке к потере двигательной концентрации.СтарениеПри ишемии уровень кислорода в тканях ниже нормального. При этом снижается интенсивность генерации АФК, карбонильных групп, повышается восстановительность внутриклеточной среды.При 10-минутной ишемии песчанки, вызванной перекрытием двух каротидных артерий, уровень белковых карбонилов довольно быстро возрастал в ходе реперфузии. При этом была установлена связь между содержанием белковых карбонилов и активностью глатаминсинтетазы – чем больше белковых карбонилов, тем меньше активность ГС. А снижение активности данного фермента приводит увеличению содержания глутамата, что может быть критическим фактором, приводящим к нейротоксичности и разрушению мозга при ишемии-реперфузии.
Ишемия-реперфузииРастмотрим на примере болезни Паркинсона.Первопричиной же считается окислительный стресс, сопровождаемый интенсификацией пероксидного окисления липидов. Развитие же происходит под воздействием β-амилоида. Амилоидные пептиды объединяются в структуры, которые начинают проявлять нейротоксичность, нарушать гомеостаз ионов кальция и аккумулировать ионы железа. Данная цепочка усугубляет состояние организма и приводит к еще большему развитию заболевания.У пациентов, страдающих болезнью Альцгеймера, содержание белковых карбонилов не отличается от контрольного, но активность ГС ниже нормы. А как сказано ранее, снижение активности данного фермента приводит увеличению содержания глутамата, что может быть критическим фактором, приводящим к нейротоксичности и разрушению мозга.Нейродегенеративные болезниСвободнорадикальное окисление белков:
  • Окисление белков вовлечено в регуляцию их обмена
  • Способность восстанавливать окисленные остатки серосодержащих АМК используется в регуляции клеточных процессов
  • Окисление белков регулирует пространственно-временное распределение белков в клетке
Окисление белков как показатель состояния организма:
  • Состояние организма тесно связано с процессом окисления белков
  • При старении увеличивается содержание карбонильных групп в белках разных тканей
  • При ишемии уровень белковых карбонилов значительно ниже, чем при реперфузии, что может приводить к разрушению мозга.
  • При нейродегенеративных заболеваниях наблюдается снижение активности глутаминсинтетазы
  • Значительную роль в развитии осложнений диабета отводят аутоокислению углеводов, которые могут быть связаны с белками
  • При атеросклерозе в белках бляшек наблюдается повышенное содержание 3-нитротирозина
  • Ряд других патологий также связан с увеличенным содержанием окисленных белков, но в большинстве случаев специфические белки не выявлены

Список литературыhttps://lifelib.info/biochemistry/leninger/index.htmlhttps://psv4.userapi.com/c237231/u202198461/docs/d21/ca0958abf9f2/1_variant.docx?extra=w8DMSYBehdUYGrJCY0BMhCa3gxtDXq9IjOhPrFQA8EjX2HSYZgC3tFUoxl7fDWqJ9VpSM1iE07BASegAmQmu1IFPo8LhZx8rEGZHmWoeWXIM_XgfBYJmEEgAhz7Zx2FntUdi3iN9ecufup06NEurlQ0&dl=1Thank you!