ВУЗ: Не указан
Категория: Не указан
Дисциплина: Не указана
Добавлен: 23.11.2023
Просмотров: 362
Скачиваний: 3
ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.
U2Cтатическая биохимия
U3Химия простых белков
# Гетероциклической ароматической аминокислотой является
глютамат
треонин
+триптофан
тирозин
метионин
# Незаменимые аминокислоты
аланин и фенилаланин
фенилаланин и глицин
аланин и лизин
+лизин и фенилаланин
глицин и аланин
# Аминокислота, содержащая полярный незаряженный радикал
аспарагиновая кислота
+серин
лизин
глютаминовая кислота
аргинин
# Нейтральная аминокислота
глютаминовая
лизин
+аланин
аргинин
аспарагиновая
# В образовании дисульфидной связи участвует
+цистеин
метионин
лизин
серин
гистидин
# Аминокислота, содержащая метильную группу
глицин
аргинин
лизин
серин
+метионин
# Серосодержащая аминокислота
+метионин
тирозин
триптофан
треонин
валин
*Гидроксигруппу содержат аминокислоты
аланин
+серин
цистеин
метионин
+треонин
# Иминокислотой является
глицин
цистеин
аргинин
+пролин
серин
*Функциями белков являются
+ферментативная
+транспортная
+структурная
+иммунная
+регуляторная
# Кислыми (катионными) белками являются белки с изоэлектрической точкой
рН 7.1
рН 8.5
рН 5.5
+рН 10.1
рН 9.5
# В аминокислотах встречаются функциональные группы
+аминогруппа
+карбоксильная
+сульфгидрильная
+гидроксильная
винильная
# Заряд белка в растворе зависит от
температуры
+величины рН раствора
изоэлектрической точки белка
количества пептидных связей
количества водородных связей
# Растворимость белков в воде обусловлена
формой белковой молекулы
зарядом белка
+гидратацией белковых молекул
наличием небелковых компонентов
все ответы верны
*С пептидом глу-тир-про-гис будут положительными следующие цветные реакции
+биуретовая
+нингидриновая
+ксантопротеиновая
Фоля
+Миллона
*Цветные реакции на белки позволяют судить
+о наличии белка в биологических жидкостях
о первичной структуре белка
+о присутствии некоторых аминокислот в белках
о функциях белков
о растворимости белка
*Для фракционирования белков применяются следующие методы
диализ
+электрофорез
+высаливание
+гель-фильтрация
денатурация
*При изучении аминокислотного состава белков используются следующие методы
+гидролиз белков
+хроматографический анализ
+цветные реакции на отдельные аминокислоты
денатурация
высаливание
*Гидратная оболочка молекулы белка образуется при участии гидрофильных групп следующих аминокислот
валина
+цистеина
+глютаминовой кислоты
+аспарагиновой кислоты
+лизина
+серина
+тирозина
+треонина
*Глобулины осаждаются при насыщении раствора сульфатом аммония
при полном насыщении раствора
при 100% концентрации
+при полунасыщении
+при 50% концентрации
при 30% концентрации
*Альбумины осаждаются при насыщении раствора сульфатом аммония
при полунасыщении
при 50% концентрации
+при полном насыщении
+при 100% концентрации
при 30% концентрации
# Простые природные белки должны отвечать следующим требованиям:
иметь маленькую молекулярную массу
иметь однообразный аминокислотный состав
+состоять только из аминокислот
не обладать четвертичной структурой
иметь фибриллярное строение
# Сложные белки должны отвечать следующим требованиям
иметь большую молекулярную массу
иметь олигомерное строение
иметь разнообразный аминокислотный состав
+содержать в своем составе помимо аминокислот небелковуючасть
обладать способностью к кооперативным изменениям конформации
*К фибриллярным белкам относятся
альбумин
глобулин
+кератин
миоглобин
+эластин
+коллаген
гемоглобин
*К глобулярным белкам относятся
эластин
коллаген
+гемоглобин
+миоглобин
+альбумин
+глобулин
*К простым белкам относятся
+сывороточный альбумин
миоглобин
гемоглобин
+эластин
+кератин
*К сложным белкам относятся
+каталаза гем
+сукцинатдегидрогеназа ФАД
эластин
сывороточный альбумин
+миоглобин гем
*Структурно-функциональное многообразие природных белков обеспечивается различиями
+аминокислотного состава
разной длиной полипептидной цепи
по молекулярной массе
+последовательностью аминокислотного состава полипептидной цепи
+количеством полипептидных цепей в олигомерном белке.
#Под первичной структурой белка понимают
аминокислотный состав полипептидной цепи
способ укладки протомеров в олигомерном белке
+порядок чередования аминокислот, соединенных в белке пептидными связями
укладка полипептидной цепи в виде альфа-спирали
способ укладки полипептидной цепи в пространстве
# Под вторичной структурой белка понимают
способ укладки протамеров в олигомерном белке
последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями в полипептидную цепь
пространственная укладка полипептидной цепи, стабилизированная, преимущественно слабыми связями между радикалами аминокислот
+способ укладки полипептидных цепей, соединенных водородными связями между атомами пептидного остова в виде альфа-спиралей или бета-структур объединение нескольких полипептидных цепей в фибриллярные структуры
# Третичной структурой белка является
пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова
+конформация полипептидной цепи фибриллярной или глобулярной формы, образованная за счет взаимодействия функциональных групп радикалов аминокислот
порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи
способ укладки полипептидной цепи в виде спиральной структуры
способ укладки протомеров в олигомерном белке
# Четвертичная структура белка
способ укладки полипептидной цепи в пространстве
пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур
+количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке
способность связывать природные лиганды
пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова
# Высаливание белков осуществляется под действием факторов
избытка белка в растворе
воздействия низкой температуры
+высоких концентраций нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов
действия сильных электролитов
действия органических растворителей
# Денатурация белка – это
уменьшение растворимости белков при добавлении солей щелочных и щелочноземельных металлов
потеря биологической активности белка в результате его гидролиза
изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологической активности и растворимости
+конформационные изменения белка в результате взаимодействия с природными лигандами
обратимое осаждение белка
*Для процесса денатурации характерно
+утрата биологической активности
сохранение биологических свойств
нарушение первичной структуры
+нарушение вторичной и третичной структуры
сохранение конформации
# Химические агенты, вызывающие денатурацию белка
хлорид натрий
серная кислота (конц)
ацетат свинца
сульфат аммония
+верные ответы «2» и «3»
Растворимость большинства глобулярных белков в водных растворах обусловлена наличием на их поверхности:
A. Пептидных групп
B. Неполярных остатков аминокислот
C. Бензольных радикалов
D. Гетероциклических радикалов
*E. Полярных остатков аминокислот
Больной находится в отделении «искусственная почка». Укажите метод, который используется для очищения его крови от низкомолекулярных соединений:
A. Высаливание
B. Гидролиз
C. Денатурация
D. Электрофорез
*E. Диализ
Выберите из приведенного списка нейропептид:
A. Ангиотензин
B. Глутатион
C. Секретин
*D. β -Эндорфин
E. Гастрин
Изоэлектрическая точка (ИЭТ) белка равна 8,3. При каком значении рН электрофоретическая подвижность макромолекулы белка будет равна нулю?
A. 11,5
B. 4,7
*C. 8,3
D. 2,3
E. 7,0
Пациенту пожилого возраста с целью предупреждения развития жировой инфильтрации печени рекомендовано употреблять в пищу творог. Какая незаменимая аминокислота, необходимая для синтеза фосфолипидов, содержится в твороге?
A. Аргинин;
B. Валин;
C. Пролин.
D. Лизин;
*E. Метионин;
Укажите принцип, положенный в основу метода электрофоретического разделения белков:
A. Специфичность белка
*B. Величина заряда белка
C. Способность гидролизоваться
D. Величина молекулы белка
E. Способность адсорбироваться
В клинике для парентерального белкового питания, используют фармпрепараты гидролизату белков. Полноценность гидролизатов определяется по наличию незаменимых аминокислот. Укажите, какая из перечисленных аминокислот относится к незаменимым:
A. Серин
B. Глицин
*C. Метионин
D. Аланин
E. Цистеин
Выберите правильное продолжение фразы: «Незаменимыми аминокислотами» называются те, которые…:
*A. Не синтезируются в организме
B. Отрицательно заряженные
C. Не обладают зарядом
D. Положительно заряженные
E. Синтезируются в организме
Укажите, какая из цветных реакций на белок при его полном ферментативном гидролизе будет отрицательной:
A. Мульдера
B. Нингидриновая
C. Фоля
D. Миллона
*E. Биуретовая
Укажите основные типы связей, характерные для вторичной структуры белковой молекулы:
A. Пептидные
*B. Водородные
C. Эфирные
D. Тиосвязи
E. Силы Ван-дер-Ваальсовы
При многих заболеваниях для подтверждения диагноза в биохимических лабораториях проводят анализ белковых фракций с помощью электрофоретического метода. Какое свойство белка лежит в основе данного метода?
*A. Наличие заряда
B. Оптическая активность
C. Плохая растворимость
D. Способность к набуханию
E. Высокая вязкость
При термической обработке пищи наблюдаются необратимые изменения пространственной структуры белка. Этот процесс получил название:
A. Диализ
B. Ренатурация
*C. Денатурация
D. Гидратация
E. Высаливание
Альфа-спираль является одной из форм вторичной структуры белка. Укажите, какие связи стабилизируют эту структуру:
*A. Водородные
B. Гидрофобные
C. Межмолекулярного взаимодействия
D. Пептидные
E. Ионные
Укажите уровень структурной организации белковой молекулы, который сохраняется после действия денатурирующих агентов:
A. Вторичный
B. Вторичный и третичный
*C. Первичный
D. Четвертичный
E. Третичный
В состав белка входят протеиногенные аминокислоты. В каком положении в их структуре обязательно должна быть аминогруппа?
A. σ -положении
B. δ -положении
C. γ -положении
D. β -положении
*E. α -положении
В клетках организма эукариот ДНК находится в связанной с белками форме. Укажите белки, которые соединены с молекулой ДНК и стабилизируют ее:
*A. Гистоны
B. Глобулины
C. Интерфероны
D. Альбумины
E. Глютелины
Укажите величину показателя, соответствующую понятию “общий белок крови” (в г/л):
A. 80-120
B. 30-40
C. 50-60
D. 40-50
*E. 65-85
Укажите принцип, положенный в основу классификации сложных белков:
*A. Химическая природа простетической группы
B. Химическая природа белкового компонента
C. Способность к ренатурации
D. Растворимость
E. Аминокислотный состав
Укажите нанопептид, наделенный гормональной активностью:
A. Секретин
B. Ангиотензин
C. Брадикинин
D. Гастрин
*E. Окситоцин
При гидролизе природных белков и пептидных молекул освобождается около 20 разных α -L-аминокислот, которые называют протеиногенными аминокислотами. Кроме того, в организме человека присутствуют и некоторые другие аминокислоты, которые не входят в состав белков. Укажите одну из них:
*A. Орнитин
B. Серин
C. Метионин
D. Аланин
E. Цистеин
Через какую группу происходит присоединение фосфорной кислоты к белкам в фосфопротеинах?
A. SH-группу цистеина
B. СН-группу метионина
C. COO-группу глутамина
D. NH-группу лизина
*E. OH-группу серина
К мембранным белкам, контактирующим с тем или иным биологически активным веществом, передающим информацию внутрь клетки, относят:
A. Белки-каналы
*B. Белки-рецепторы
C. Белки-насосы
D. Белки-ферменты
E. Гликокаликс
Укажите наиболее современный и более точный метод определения трехмерной конфигурации белка:
A. Хроматография
*B. Рентгеноструктурный анализ
C. Гидролиз
D. Электрофорез
E. Ультрацентрифугирование
В биохимических лабораториях используют разные методы фракционирования белковых смесей. Укажите метод, который основываются на различии в молекулярной массе и размере белковых молекул.
A. Ионная хроматография
B. Бумажная хроматография
C. Аффинная хроматография
*D. Гель-фильтрация
E. Электрофорез
Укажите принцип, положенный в основу классификации простых белков:
A. Высокая молекулярная масса
*B. Физико-химические свойства
C. Термолабильность
D. Термостабильность
E. Особенность первичной структуры
Выберите пептид, оказывающий влияние на тонус сосудов:
A. Глутатион
*B. Брадикинин
C. Кальцитонин
D. Глюкагон
E. Секретин
Структурной особенностью фибриллярных белков является наличие нескольких параллельных полипептидных цепей. Назовите фибриллярный белок, который входит в состав волос, кожи, ногтей.
*A. Кератин
B. Глобулин
C. Гистон
D. Альбумин
E. Протромбин
Выберите качественную реакцию на α -аминогруппу аминокислот, входящих в состав белковой молекулы:
*A. Нингидриновая
B. Троммера
C. Биуретовая
D. Ксантопротеиновая
E. Нитропруссидная
Укажите к какому классу сложных белков относится гемоглобин?
A. Фосфопротеины
B. Металлопротеины
*C. Хромопротеины
D. Гликопротеины
E. Липопротеины
К какому электроду будет перемещаться частица белка при электрофорезе, если его изоэлектрическая точка равна 4,0, а рН составляет 5,0?
A. Катод
B. Платиновый
C. Хлорсеребряный
*D. Анод
E. Каломельный
Укажите белок крови, содержащей в своем составе медь:
*A. Церулоплазмин
B. Фибринолизин
C. Фибриноген
D. Тромбин
E. Альбумин
Выберите пептид, принимающий участие в процессе пищеварения:
A. Кортикотропин
*B. Секретин
C. Вазопрессин
D. Окситоцин
E. Глюкагон
С целью профилактики тромбозов больному назначен антикоагулянт гепарин. Небелковая часть этого протеогликана представлена:
A. Гомополисахаридами
*B. Гетерополисахаридами
C. Липидами
D. Моносахаридами
E. Олигосахаридами
Выберите пептид, выполняющий коферментную роль:
A. Глюкагон
*B. Глутатион
C. Кальцитонин
D. Энкефалин
E. Окситоцин
При формировании третичной структуры большинства белков неполярные остатки аминокислот образуют внутреннюю гидрофобную часть глобулы. Назовите одну из таких гидрофобных аминокислот.
A. Глутаминовая кислота
*B. Валин
C. Аспарагиновая кислота
D. Лизин
E. Аргинин
Укажите пределы рН (для большинства аминокислот), при которых они находятся в состоянии цвиттер-ионов:
A. От 9,0 до 10,0
B. От 1,0 до 4,0
C. От 0,5 до 1,0
D. От 1,0 до 2,0
*E. От 4,0 до 9,0
Укажите белки сыворотки крови, подвергающиеся высаливанию при 50%-ном насыщении сульфатом аммония:
A. Протамины
*B. Глобулины
C. Глютелины
D. Альбумины
E. Гистоны
Укажите метод исследований, с помощью которого раствор фермента можно освободить от низкомолекулярных примесей:
A. Электрофорез
B. Изоэлектрической фокусировки
*C. Диализ
D. Рентгеноструктурный анализ
E. Высаливание
Укажите белки сыворотки крови, подвергающиеся высаливанию при 100%-ном насыщении сульфатом аммония:
A. Глютелины
B. Гистоны
*C. Альбумины
D. Глобулины
E. Протамины
Укажите сложный белок, выполняющий защитную функцию против вирусной инфекции и при опухолевых поражениях:
*A. Интерферон
B. Трансферрин
C. Ферритин
D. Гемосидерин
E. Апоферритин
В биохимических лабораториях используют разные методы фракционирования белковых смесей. Укажите метод, который основываются на различии в величине и знаке поверхностного заряда молекул белков.
A. Ионная хроматография
B. Гель-фильтрация
C. Ультрацентрифугирование
D. Аффинная хроматография
*E. Электрофорез
Укажите качественную реакцию на пептидную связь:
*A. Пиотровского
B. Мульдера
C. Адамкевича
D. Миллона
E. Фоля
Укажите белки, входящие в состав сыворотки крови:
A. Проламины + глютелины
B. Пепсин + пепсиноген
C. Трипсин + трипсиноген
*D. Альбумины + глобулины
E. Гистоны + протамины
При фракционировании белков часто используется метод адсорбционной хроматографии. Укажите принцип, лежащий в его основе:
A. Различие в денатурации
*B. Различие в сорбируемости
C. Различие в растворимости
D. Различие в ренатурации
E. Различие в рН среды
Изоэлектрическая точка глобулина 6,4. При каком значении рН будет отсутствовать его движение при электрофорезе?
A. 6,0
*B. 6,4
C. 5,0
D. 8,0
E. 7,0
Укажите основные типы связей, характерные для первичной структуры белковой молекулы:
A. Гидрофобные
B. Водородные
*C. Пептидные
D. Дисульфидные
E. Ионные взаимодействия
Укажите аминокислоту, дающую с нингидрином желтое окрашивание:
A. Лизин
B. Аланин
*C. Пролин
D. Цистеин
E. Аргинин
Для белковых молекул как для биополимеров характерным является образование нескольких уровней структурной организации. Укажите уровень структурной организации для инсулина:
*A. Четвертичная структура
B. Третичная структура
C. α -Спиральная структура
D. Первичная структура
E. Вторичная структура
В состав хроматина входят гистоновые белки, которые имеют положительный заряд. Какая из перечисленнях аминокислот в большом количестве входит в состав гистоновых белков?
A. Валин
B. Аланин
*C. Лизин
D. Треонин
E. Серин
Большинство белковых факторов свертывания крови по химической природе являются:
A. Флавопротеинами
B. Металлопротенами
C. Гемопротеинами
D. Фосфопротеинами
*E. Гликопротеинами
Укажите аминокислоты, входящие в большом количестве (до 20-30%) в состав гистонов:
A. Триптофан + глицин
B. Аланин + метионин
C. Треонин + метионин
*D. Лизин + аргинин
E. Глицин + пролин
У лактатдегидрогеназы известны 5 изоферментных форм. Укажите структурный фрагмент идентичный во всех изоформах этого фермента:
A. Количество субъединиц М
B. Аллостерический центр
C. Лактат
*D. Активный центр
E. Количество субъединиц Н
Поджелудочный сок содержит большое количество разнообразных ферментов, некоторые из них секретируются в неактивной форме. Какие это ферменты?
*A. Трипсиноген, химотрипсиноген
B. Сахараза, амилаза
C. Амилаза, липаза
D. Нуклеаза, пепсин
E. Нуклеаза, пептидаза
Укажите класс ферментов, участвующих в анаболических путях синтеза новых связей:
A. Трансферазы
B. Изомеразы
C. Оксидоредуктазы
*D. Лигазы
E. Гидролазы
Укажите субстрат, разрушение которого осуществляет класс ферментов – гидролазы:
A. Пировиноградная кислота
B. Высшие жирные кислоты
C. Углекислый газ
*D. Белки
E. Глюкоза
Укажите анион, токсическое действие которого обусловлено денатурирующим действием на ферменты:
A. Хлорид-ион
B. Фосфат-анион
C. Бикарбонат-анион
D. Дигидрофосфат-анион
*E. Нитрат-анион
Фермент липаза расщепляет сложноэфирные связи в молекулах триацилглицеролов. К какому классу относится этот фермент?
A. Трансферазы
B. Лигазы
C. Оксидоредуктазы
D. Изомеразы
*E. Гидролазы
Выберите правильное продолжение фразы: «Аллостерический центр фермента необходим для...»:
*A. Связывания с эффектором фермента
B. Связывания с субстратом фермента
C. Связывания с гормоном
D. Связывания с кофактором фермента
E. Связывания с продуктом реакции
Аминокислоты, содержащие в боковом радикале гидроксильную группу, часто входят в состав активного центра ферментов. Назовите одну из них:
A. Цистеин
B. Аланин
C. Фенилаланин
D. Валин
*E. Серин
Ферменты используются как фармацевтические препараты. Каков механизм действия ферментов в биохимических реакциях?
A. Ингибируют реакцию
*B. Снижают энергию активации реакции
C. Повышают энергию активации реакции
D. Изменяют константу скорости реакции
E. Изменяют порядок реакции
Укажите отличительную особенность действия ферментов в сравнении с минеральными катализаторами:
A. Снижают энергию активации химической реакции
B. Увеличивают сродство субстрата к продукту
C. Повышают энергию активации химической реакции
*D. Высоко специфичны по отношению к их субстрату
E. Не обладают избирательностью действия
Укажите класс ферментов, благодаря которому происходит образование восстановленных форм коферментов и простетических групп – доноров электронов:
*A. Оксидоредуктазы
B. Изомеразы
C. Трансферазы
D. Лигазы
E. Гидролазы
Амилаза слюны способна последовательно разрушать альфа-1,4-гликозидные связи в полисахариде крахмале и продуктах его неполного гидролиза. Назовите тип специфичности амилазы слюны:
*A. Относительный групповой
B. Стереохимический
C. Классический
D. Абсолютный
E. Абсолютный групповой
Амилаза слюны катализирует разрушение структуры крахмала до олигосахаридов и глюкозы. Укажите класс этого фермента:
*A. Гидролазы
B. Трансферазы
C. Лиазы
D. Оксидоредуктазы
E. Изомеразы
Протеинфосфатаза – один из ферментов ковалентной модификации других ферментов. Укажите тип реакции, который она катализирует:
A. Фосфорилирование
B. Дегидрирование
C. Дегидратация
D. Декарбоксилирование
*E. Дефосфорилирование
Дайте полное название сложному ферменту, в котором полипептидные цепи присоединяются к небелковой части:
A. Апофермент
B. Кофермент
C. Кофактор
*D. Холофермент
E. Простетическая группа
Выберите небелковую часть ферментов, используемую для образования активных форм ацилов различных кислот:
*A. HSKoA
B. ФМН
C. КоQ
D. ТПФ
E. НАДФ
Укажите фактор окружающей среды, не являющийся оптимальным для большинства тканевых ферментов организма человека:
A. рН = 7,2
B. рН = 7,4
*C. to= 100 o= оС
D. to= 38 o= С
E. Р = 760 мм. рт. ст.
Фермент осуществляет перенос структурного фрагмента от одного субстрата к другому с образованием двух продуктов. Назовите класс этого фермента:
*A. Трансферазы
B. Гидролазы
C. Изомеразы
D. Оксидоредуктазы
E. Лигазы
Большая часть ферментов является сложными белками. Укажите вещество, которое не способно выполнять функцию небелковой части фермента:
A. АМФ
B. Биотин
C. Са2+
*D. HNO 3
E. АТФ
Укажите класс ферментов, участвующих в переваривании белков в желудочно-кишечном тракте:
A. Трансферазы
B. Изомеразы
C. Лиазы
*D. Гидролазы
E. Оксидоредуктазы
Фермент уреаза способен разрушать только структуру мочевины. Поэтому он обладает типом специфичности:
A. Абсолютным групповым
*B. Абсолютным
C. Стереохимическим
D. Относительным групповым
E. Классическим
Ферменты широко используются в фармации как лекарственные препараты. В чем их основное отличие от небелковых катализаторов?
A. Высокая универсальность
B. Высокая гомогенность
C. Малая универсальность
*D. Высокая специфичность действия и селективность
Выберите правильное продолжение фразы: «Витаминные кофакторы обычно находятся в ...»:
*A. Каталитической части активного центра фермента
B. Аллостерическом центре фермента
C. Любой части структуры фермента
D. Контактной части активного центра фермента
E. Гидрофобной части структуры фермента
Укажите фактор окружающей среды, влияющий на заряд функциональных групп в активном центре фермента:
A. Атмосферное давление
*B. рН среды
C. Наличие аллостерического ингибитора в среде
D. Наличие активатора в среде
E. Температура среды
Выберите правильное продолжение фразы: «Ферменты – это белки ...»:
A. Регулирующие процессы в клетке
*B. Катализирующие превращение субстратов в продукты реакции
C. Повышающие энергию активации реакции
D. Ингибирующие течение процессов в клетке
E. Осуществляющие перенос веществ через мембраны
Укажите признак, положенный в основу классификации ферментов:
*A. Тип катализируемой реакции
B. Химическая структура субстрата
C. Обратимость реакции
D. Тип специфичности фермента
E. Химическая структура фермента
Ферменты обладают высокой специфичностью. Чем она обусловлена?
*A. HNO3
B. Уникальной структурой апофермента
*C. Конформационной и электростатической комплементарностью между субстратом и ферментом
D. Гликоген
E. Уникальной структурой кофактора
F. CH3COOH
G. Высшая жирная кислота
H. Уникальной структурой кофермента
I. Конформационной и электростатической комплементарностью между коферментом и апоферментомВыберите вещество, которое неспособно выполнить функцию субстр
J. Глюкоза
Выберите термин, которым называется способность активной формы фермента катализировать собственное образование из предшественника:
A. Ретроингибирование
B. Фосфорилирование
C. Химическая модификация
D. Дефосфорилирование
*E. Аутокатализ
Дегидрогеназы – это ферменты, которые катализируют отщепление атомов водорода от субстрата. К какому классу ферментов относится лактатдегидрогеназа?
*A. Оксидоредуктазы
B. Изомеразы
C. Трансферазы
D. Лиазы
E. Гидролазы
Укажите катион металла, неспособный выполнить функцию кофактора фермента организма человека:
A. Fe sup>2+
B. Ni sup>2+
*C. Hg sup>2+
D. Ca sup>2+
E. K sup>+
В медицинской практике применяют фармацевтические препараты, которые содержат ртуть, мышьяк. Укажите, по какому типу происходит ингибирование биохимических процессов под действием ионов этих металлов?
A. Аллостерическое
B. Обратимое
C. Конкурентное
*D. Неконкурентное
E. Бесконкурентное
Аспирин используют в качестве противовоспалительного средства, блокирующего циклооксигеназу. Укажите, каким образом, данный препарат оказывает своё ингибирующее действие?
A. Путём декарбоксилирования радикалов глутамата в активном центре фермента
*B. Путём ацетилирования ОН-группы серина в активном центре фермента
C. Путём метилирования его простетической группы
D. Путём фосфорилирования ОН-группы серина в активном центре фермента
E. Путём фосфорилирования ОН-группы тирозина в активном центре фермента
При проведении биохимических анализов у больного выявлен острый панкреатит. Во избежание аутолиза поджелудочной железы следует применить такие препараты:
*A. Ингибиторы протеолитических ферментов
B. Инсулин
C. Сульфаниламидные препараты
D. Комплекс панкреатических ферментов
E. Антибиотики
Препарат прозерин является ингибитором ацетилхолинэстеразы обратимого действия. Какой механизм ингибиторного действия прозерина:
*A. Конкуренция с ацетилхолином за активный центр фермента
B. Окисление иона железа в активном центре фермента
C. Ковалентное связывание в активном центре фермента
D. Ковалентное связывание вне активного центра фермента
E. Денатурация фермента
Во время операции у больного после введения препарата, который вызывает расслабление мышц, наблюдается продолжительная остановка дыхания (больше 5 мин). Дефицит какого из приведенных ферментов наблюдался?
A. Ацетилтрансферазы
B. Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы
C. Моноаминооксидазы
*D. Ацетилхолинэстеразы
E. Каталазы
Для роста ряда раковых клеток необходим определенный ростовой фактор. При лечении лейкозов используют фермент, разрушающий этот фактор, а именно:
A. Сукцинатдегидрогеназа
B. Аспартатаминотрансфераза
C. Цитратсинтаза
D. Глутаминаза
*E. Аспарагиназа
У пациента с стоматитом и некротическими изменениями в ротовой полости врожденный дефицит каталазы (акаталазия). Этот фермент катализирует реакцию:
A. Разрушение Н2O2 до Н2О и О3
B. Синтез Н2O2
C. Декарбоксилирование альфа-кетокислот
*D. Разрушение Н2O2 до Н2О и О2
E. Синтез АТФ
Укажите патологию, при которой значение активности амилазы мочи возрастает в десять и более раз:
A. Вирусный гепатит
B. Инфаркт миокарда
C. Хронический холецистит
*D. Острый панкреатит
E. Сахарный диабет
При инфаркте миокарда в плазме наблюдается повышение уровня ЛДГ1, ЛДГ2-изоферментных форм лактатдегидрогеназы. Что характеризует эти изоферменты?
*A. Различаются по комбинации субъединиц с разной первичной структурой и по физико-химическим свойствам*
B. Катализируют разные реакции
C. Идентичные по структуре белки, которые локализованы в разных органах00Идентичные белки по первичной структуре, отличаются каталитическими свойствами
D. Различаются по каталитическим свойствам
У больного остался послеожоговый рубец. Для его рассасывания необходимо назначить больному электрофорез с лекарственным препаратом фермента:
A. Аргиназы
B. АТФ-синтетазы
*C. Гиалуронидазы
D. Глициноксидазы
E. Аспарагиназы
Прозерин использовался для лечения миастений и других заболеваний мышечной системы. Этот препарат является конкурентным ингибитором фермента:
A. Лактатдегидрогеназа
B. Сукцинатдегидрогеназа
*C. Ацетилхолинэстераза
D. Цитратсинтаза
E. Аргиназа
Больному с диагнозом вирусный коньюктивит врач назначил глазные капли, которые содержат:
A. Пеницилин
B. Стрептоцид
C. Трипсин
D. РНК-азу
*E. ДНК-азу
У больных при лечении гнойных ран используют повязки с иммобилизованным на них ферментом. Укажите этот фермент:
A. Каталаза
*B. Трипсин
C. Кислая фосфатаза
D. Аргиназа
E. Щелочная фосфатаза
Для рассасывания рубцов после ожогов и операций, а также гематом, в клинике используют препарат «Лидаза». Какой субстрат разрушает данный ферментативный препарат?
A. Гепарин
B. Дерматансульфат
C. Кератансульфат
D. Хондроитин-4-сульфат
*E. Гиалуроновую кислоту*
Ионы тяжелых металлов очень токсичны. Они блокируют SН – группы, которые входят в активный центр ферментов. К какому типу относится их механизм ингибирования?
*A. Неконкурентное
B. Аллостерическое
C. Конкурентное
D. Бесконкурентное
E. Субстратное
Пациенту с инфарктом миокарда назначили фибринолитический препарат «Стрептодеказа», созданный на водорастворимой матрице полисахаридной природы методом:
A. Аутолиза
*B. Иммобилизации фермента
C. Электрофореза
D. Экстракции
E. Ультрацентрифугирования
В плазме крови больного выявлено повышение активности ЛДГ4, ЛДГ5, аланинаминотрансферазы, гамма-глутамилтрансферазы, карбамоилорнитинтрансферазы. О патологии какого органа свидетельствуют полученные результаты?
*A. Печень
B. Легкие
C. Поджелудочная железа
D. Сердце
E. Почки
Пациенту назначен препарат – конкурентный ингибитор ацетилхолинэстеразы. Назовите его:
A. Диклофенак натрия
B. Аллопуринол
*C. Прозерин
D. Индометацин
E. Аспирин
Лекарственный препарат может повлиять на активность фермента, если он:
A. Выполняет антивитаминную функцию
B. Блокирует активный центр фермента возбудителя заболевания
*C. Все указанное в позициях верно
D. Индуцирует синтез определенных ферментов
E. Похож по структуре на субстрат фермента
Укажите название фрагмента структуры фермента, в котором возможно присоединение низкомолекулярных веществ-регуляторов активности фермента:
A. Гидрофобное ядро
B. Кофактор
*C. Аллостерический центр
D. Каталитический участок активного центра
E. Контактный участок активного центра
Протеолитические ферменты (пепсин, трипсин) синтезируются в неактивной форме в виде проферментов (пепсиногена, трипсиногена) и активируются во время переваривания пищи путем ограниченного протеолиза. Механизм их активации:
A. Активация субстратом
*B. Отсоединение от профермента ингибирующего пептида
C. Действие аллостерического эффектора
D. Фосфорилирование
E. Дефосфорилирование
Работник санэпидемстанции при обработке учреждения отравился фосфорноорганическим инсектицидом.
Определите механизм действия данного вещества на организм человека:
A. Аллостерическое ингибирование ацетилхолинестеразы
B. Гидролиз ацетилхолина
C. Конкурентное ингибирование ацетилхолинестеразы
*D. Необратимое ингибирование ацетилхолинестеразы
E. Необратимое ингибирование триптофанилпирролазы
Укажите тип ингибирования, при котором ингибитором фермента является продукт реакции:
A. Стереохимическое
B. Неконкурентное
C. Бесконкурентное
D. Конкурентное
*E. Ретроингибирование
Ребенок 2-х лет своевременно не получал витамин D3. Через некоторое время у него появились клинические симптомы рахита. Повышение активности какого фермента в плазме крови наблюдается в данном случае?
A. Креатинкиназы
B. Кислой фосфатазы
C. Альфа-амилазы
*D. Щелочной фосфатазы
E. Холин эстеразы# Простетическую группу гемоглобина (гем) связывает с белком остаток аминокислоты
аланина
глицина
+гистидина
тирозина
валина
# Присутствие белка в растворе можно определить с помощью реакции
+биуретовой
Фоля
Миллона
ксантопротеиновой
нингидриновой
*Высаливание белков осуществляется под действием факторов
избытка белка в растворе
воздействии низкой температуры
+высоких концентраций нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов
+действии сильных электролитов
действии органических растворителей
*В изоэлектрической точке белок:
имеет положительный заряд
имеет отрицательный заряд
+имеет суммарный электрический заряд равный нулю
+имеет самую высокую степень растворимости ?
в электрическом поле мигрирует от анода к катоду
# Для нативной и денатурированной рибонуклеазы общим является
+первичная структура
конформация
строение активного центра
межрадикальные связи
функции
# Альбумины – это
белки плазматических мембран
+белки плазмы крови
ядерные белки
белки соединительной ткани, богатые глицином и пролином
белки соединительной ткани, богатые глицином и валином
# Гидратная оболочка молекулы белка образуется при участии полярных групп следующих
валина
цистеина
+лизина
верно «1» и «2»
верно «2» и «3»
# Многообразие белков обеспечивается за счет
+первичной структуры белка
вторичной структуры белка
третичной структуры
четвертичной структуры
молекулярной массы белка
# К факторам устойчивости белковой молекулы в растворе относятся
гидратная оболочка
заряд
отсутствие заряда
+верно «1» и «2»
верно «1» и «3»
# Для денатурированного белка характерно
+наличие пептидных связей
способность к элетрофорезу
вторичная и третичная структура
хорошая растворимость в воде
наличие антигенных свойств
# Олигомерным белком является
+гемоглобин
Миоглобин не олигомер
сывороточный альбумин
коллаген
фиброин
# Фибриллярным белкам относятся
альбумины
гистоны
протамины
+коллагены
глютелины
# При денатурации белка не нарушаются связи
дисульфидные
водородные
+пептидные
ионные
гидрофобные
# Сульфгидрильную группу (тиогруппу) содержит аминокислота
аспарагин
гистидин
лизин
+цистеин
метионин
U3Химия сложных белков
# К гемопротеинам относится
пепсин
липаза
химотрипсин
+цитохром Р450
казеин
# Простетические группы протеогликанов содержат
пентозы
лактозу
сахарозу
+хондроитинсульфат
ликоген
*Мономерами нуклеиновых кислот являются
+мононуклеотиды
мононуклеозиды
+нуклеозидмонофосфаты
азотистые основания