ВУЗ: Не указан
Категория: Не указан
Дисциплина: Не указана
Добавлен: 23.11.2023
Просмотров: 366
Скачиваний: 3
ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.
нуклеозидтрифосфаты
нуклеозиддифосфаты
*Компонентами мононуклеотидов нуклеиновых кислот являются
+углевод
+гетероциклическое азотистое основание
+фосфорная кислота
серная кислота
эфир
амин
*Нуклеозидами являются
+уридин
+цитидин
+дезоксицитидин
+аденозин
+дезоксиаденозин
+тимидин
*В состав аденозина входят
+аденин
+рибоза
дезоксирибоза
фосфорная кислота
гипоксантин
ксилоза
*В состав рибонуклеотидов входят следующие азотистые основания
+аденин
+гуанин
+урацил
тимин
+цитозин
инозин
*В состав дезоксирибонуклеотидов входят следующие азотистые основания
+цитозин
+гуанин
+тимин
урацил
+аденин
# В состав РНК входит углевод
α-Д-рибоза
β-Д-дезоксирибоза
+β-Д-рибофураноза
β-Д-рибопираноза
α-Д-рибопираноза
*К пуриновым азотистым основаниям относятся
+гуанин
урацил
тимин
5-метилурацил
метилцитозин
+аденин
*К пиримидиновым азотистым основаниям относятся
ксантин
гуанин
+урацил
+тимин
гипоксантин
аденин
*Рибонуклеозидтрифосфатами являются
АДФ
+ГТФ
+АТФ
УМФ
ИМФ
# Дезоксирибонуклеозиддифосфатом является
+д-ГДФ
д-АТФ
ЦДФ
д-ЦТФ
ТМФ
# На один виток двойной спирали днк приходится следующее число пар оснований
5
+10
15
20
100
# Цитозин соединяется водородными связями с
аденином
ксантином
+гуанином
гипоксантином
тимином
# Мононуклеотиды соединяются между собой, образуя первичную структуру нуклеиновых кислот, с помощью связей
ионных
+три-штрих, пять-штрих-фосфодиэфирных
пирофосфатных
водородных
гидрофобных
*В двухспиральной молекуле днк полинуклеотидные цепи удерживаются связями
ионными
+три-штрих, пять-штрих-фосфодиэфирных
+водородными
+гидрофобными
ковалентными
*Комплементарными парами азотистых оснований являются
Г-У
+А-Т
+Г-Ц
А-Ц
А-У
*Характерными особенностями структуры т-рнк являются
+наличие значительного числа минорных оснований
наличие кодона
+структура типа «клеверного листа»
+акцепторная ветвь всегда завершается триплетом ЦЦА
полная спирализация
# Биологическая роль М-РНК
активация и транспорт аминокислот
формирование третичной структуры ДНК
участник сплайсинга пре-м-РНК
+матрица белкового синтеза
структурный компонент рибосом
# Основные свойства гистонов обусловлены высоким содержанием в них
+лизина и аргинина
глутамина и лизина
серина и глицина
глицина и гистидина
аргинина и валина
*Биологическая роль ДНК
участие в трансляции
активация аминокислот
+хранение генетической информации
+передача наследственных признаков
транспорт аминокислот к месту синтеза белка
+участие в транскрипции
# В молекуле ДНК число остатков аденина всегда равно числу остатков
гуанина
+тимина
урацила
цитозина
ксантина
# В формировании третичной структуры ДНК у эукариот участвуют белки
протамины
глютелины
+гистоны
альбумины
глобулины
# Между молекулой ДНК и гистонами в составе эукариотической хромосомы формируются связи
ковалентные
+ионные
водородные
фосфодиэфирные
электростатические
# Простетической группой гемоглобина является
четыре пирольных кольца, соединенных с Fе со степенью оксиления +3
протопорфирин IX
+четыре пиррольных кольца, соединенных метиновыми мостиками и Fе 2+
четыре геминовые группировки, соединенные с Fе 3+
гем
*Для гемоглобина характерны следующие свойства
+молекулярная масса в четыре раза больше, чем у миоглобина
наличие одной геминовой группировки
+из четырех полипептидных цепей две одинаковые
+каждая из субъединиц молекулы гемоглобина напоминает по своей третичной структуре молекулу миоглобина
все субъединицы молекулы гемоглобина разные
# Кооперативные изменения конформации протомеров-это
повышение сродства гемоглобина к кислороду
аллостерическое взаимодействие олигомерного белка и лиганда
+изменение конформации субъединиц в олигомерном белке, обусловленное взаимным влиянием и сопровождающееся изменением функциональной активности белка
изменение четвертичной структуры белка, опосредованное
взаимодействием между разными участками связывания
изменение третичной структуры белка
# Простетическую группу гемоглобина (гем) связывает с белком остаток аминокислоты
аланина
глицина
+гистидина
тирозина
пролина
*Олигомерными белками являются гемпротеины
миоглобин
цитохром в
+гемоглобин
+каталаза
цитохром с
# Гемоглобин взрослого человека состоит из четырех субъединиц
2α2γ
+2α2β
2α2δ
2β2δ
2β2
*Железосодержащими белками являются
церулоплазмин
карбоангидраза
+гемосидерин
+ферритин
пластоцианин
*К фосфопротеинам относятся
оризенин риса
сывороточный альбумин
+вителлин яичного белка
гордеин семян ячменя
+казеин молока
*Фосфорная кислота в фосфопротеинах обычно ковалентно связана
+с гидроксильной группой серина
+с гидроксильной группой треонина
с НS-группой цистеина
с β-карбоксильной группой аспарагиновой кислоты
с ε-аминогруппой лизина
# Углеводы связаны с белковой частью гликопротеинов связью
водородной
+гликозидной
ионной
гликозаминной
сложноэфирной
*Связь между углеводным компонентом и апобелком в гликопротеинах осуществляется через радикалы аминокислотных остатков
тирозина
серина
+аргинина
+лизина
аспарагина
*В состав углеводного компонента гликопротеинов входят
+галактоза
+глюкоза
фруктоза
ксилоза
+манноза
*Для структурных липопротеинов характерно
транспортная функция
присутствие в плазме крови
+присутствие в составе биомембран
растворимость в полярных растворителях
+обеспечение физиологических функций мембран клеток
# В молекуле гемоглобина содержится атомов железа
один
два
три
шесть
+четыре
# Наиболее крупные по размерам липопротеины крови
ЛПВП
ЛПНП
ЛПОНП
+хиломикроны
ЛППП
*Липидный компонент в молекулах липопротеинов соединяется с белковой частью с помощью связей
+гидрофобных
+ионных
ковалентных
+водородных
дисульфидных
U3Ферменты
# Ферменты – это
сложные белки
производные витаминов
белки, являющиеся структурными компонентами клеток
+биокатализаторы белковой природы
углеводы
# Участок активного центра фермента, присоединяющий субстрат, называется
каталитический
гидрофобный
аллостерический
гидрофильный
+контактный
# Функция ферментов
транспортная
регулирующая
структурная
сократительная
+каталитическая
# Ферменты ускоряют реакции, так как
изменяют свободную энергию реакции
ингибируют обратную реакцию
изменяют константу равновесия реакции
+уменьшают энергию активации
избирательно увеличивают скорость прямой реакции
# Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся по некоторым физико-химическим свойствам, называются
апоферменты
+изоферменты
коэнзимы
протомеры
мультимеры
# В основе современной классификации ферментов лежит
+тип катализируемой реакции
тип разрываемых связей в ходе реакции
вид кофактора, входящего в состав фермента
химическая природа субстрата
природа фермента
# Ферменты, активация которых происходит в результате частичного протеолиза называются
мультимеры
+зимогены
изоферменты
холоферменты
коэнзимы
# При желудочно-кишечных заболеваниях в качестве заместительной энзимотерапии применяют
эндопептидазу
+трипсин
каталазу
рибонуклеазу
АСТ
# Абсолютной специфичностью обладает
химотрипсин
папаин
нуклеаза
+аргиназа
лизоцим
# Большинство ферментов проявляют максимальную активность при рН
кислом (1,5-2)
щелочном (8-9)
+близком к нейтральному
только при рН 7
любого значения
# Ферменты денатурируют при температуре
0 градусов
+80-100 градусов
20-30 градусов
30-40 градусов
0-10 градусов
# При заболеваниях поджелудочной железы наблюдается дефицит фермента
альдолазы
пепсина
+липазы
трансаминазы
малатдегидрогеназы
# Кофактор – это
белковая часть фермента
+небелковая часть фермента
часть фермента, состоящая из аминокислот
часть фермента, осуществляющая гидролиз вещества
часть фермента, осуществляющая ингибирование
# Витамин В1 содержит кофактор
флавинадениндинуклеотид
+тиаминдифосфат
никотинамидадениндинуклеотид
пиридоксальфосфат
кобаламин
# Пепсин имеет оптимум рН
+1,5-2,5
4-5
6-7
8-9
10-11
# Аспарагиназа используется для лечения
заболеваний, характеризующихся развитием тканевой гипоксии
тромбозов
лимфогрануломатоза
+вирусного конъюктивита
заболеваний ЖКТ
# При остром панкреатите диагностическое значение имеет определение в крови фермента
аланинаминотрансферазы
+альфа – амилазы
лактатдегидрогназы
креатинфосфокиназы
ЛДГ
# Константа михаэлиса отражает
сродство к ингибитору
активность фермента
сродство к кофактору
сродстов к коферменту
+сродство к субстрату
# Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате
фосфорилирования
метилирования
формирования димеров
образования дисульфидных связей
+гидролиза одной или нескольких пептидных связей
# Ферменты, синтезирующиеся в виде зимогенов
амилаза, пепсин, трипсин
липаза, нуклеаза, пепсин
химотрипсин, трипсин,амилаза
химотрипсин, трипсин, фосфотаза
+пепсин, химотрипсин, трипсин
# Трансферазы катализируют реакции
+внутримолекулярного переноса групп
гидролиза
окислительно-восстановительные
негидролитического расщепления субстрата
межмолекулярного переноса групп
# В основе обнаружения ферментов используется свойство
каталитическая активность
+специфичность действия
термостабильность
термолабильность
амфотерность
# При заболеваниях печени в сыворотке крови исследуют активность ферментов
пепсина
трипсина
α-амилазы
лактазы
+АЛТ
# Ферменты, катализирующие реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков с одной молекулы на другую, относятся к классу
гидролазы
+трансферазы
оксидоредуктазы
изомеразы
лигазы
# Фермент алкогольдегидрогеназа с индексом кф 1.1.1.1 относится к классу
гидролазы
трансферазы;
изомеразы
+оксидоредуктазы
лиазы
# Общее количество субъединиц в лактатдегидрогеназе
две
три
+ четыре
шесть
восемь
# Ферменты, катализирующие процессы декарбоксилирования органических веществ, относятся к классу: