ВУЗ: Не указан
Категория: Не указан
Дисциплина: Не указана
Добавлен: 23.11.2023
Просмотров: 368
Скачиваний: 3
ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.
трансфераз
лигаз
+лиаз
гидролаз;
изомераз
# Кофакторы, содержащие витамин В2 называются
никотинамидные
пиридоксалевые
+флавиновые
кобамидные
биотиновые
# Ферменты – это
сложные белки
производные витаминов
белки, являющиеся структурными компонентами клеток
+биокатализаторы белковой природы
группа простых белков
# Ферменты отличаются от неорганических катализаторов следующими свойствами
высокая специфичность
термолабильность
не расходуются в процессе реакции
увеличивают скорость химических реакций
+чувствительны к небольшим изменениям рН
# В холоферментах в состав кофактора входят
нуклеотиды
металлы
производные витаминов
гем
+липиды
пептиды
*Витамин В2 входит в состав следующих кофакторов
НАД+
ПАЛФ
НS-СоА
+ФАД
глютатион
ТДФ
+ФМН
Н4- биоптерин (ТГФК)
# Витамин В1 входит в состав следующего кофактора
НАД+
ПАЛФ
НS-СоА
ФАД
глютатион
ТДФ
+ФМН
Н4- биоптерин (ТГФК)
*Витамин РР входит в состав следующих кофакторов
+НАД+
ПАЛФ
НS-СоА
ФАД
+НАДФ+
глютатион
ТДФ
ФМН
Н4- биоптерин (ТГФК)
# витамин В6 входит в состав следующего кофактора
НАД+
+ПАЛФ
НS-СоА
ФАД
глютатион
ТДФ
ФМН
Н4- биоптерин (ТГФК)
# Витамин В3 входит в состав следующего кофактора
НАД+
ПАЛФ
+НS-СоА
ФАД
глютатион
ТДФ
ФМН
Н4- биоптерин (ТГФК)
# Витамин В9 (фолацин) входит в состав следующего КОФАКТОРА
НАД+
ПАЛФ
НS-СоА
ФАД
глютатион
ТДФ
ФМН
+Н4- биоптерин (ТГФК)
*Активный центр фермента
+это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе
+обладает свойством комплементарности к субстрату
включает только положительно заряженные радикалы аминокислот
содержит только металлы
служит для регуляции активности фермента
*Свойства апофермента
это комплекс белка и кофактора
обладает высокой каталитической активностью
представляет собой неорганический ион или органическое соединение, являющееся производным витаминов
+синтезируется в организме
+определяет специфичность фермента
*Функции металлов в ферментативном катализе
+участвуют в связывании фермента с субстратом
+способствуют связыванию эффектора с аллостерическим центром
участвуют в связывании фермента с коферментом
+стабилизируют четвертичную структуру фермента
участвует в образовании первичной структуры фермента
*Неодинаковая скорость протекания одного и того же метаболического пути в разных органах может быть обусловлена
+количеством ферментов
+активностью ферментов
+изоферментным составом
ферментами мембран
разными значением рН
# Кофактор - это
белковая часть фермента
+простетическая группа фермента
часть фермента, состоящая из аминокислот
часть фермента, осуществляющая гидролиз вещества
часть фермента, осуществляющая ингибирование
# Участок молекулы фермента, ответственный за присоединение субстрата и его ферментативное превращение называется
гидрофобный центр
каталитический центр
+активный центр
субстратный центр
аллостерический центр
*Ферментами, из указанных сложных белков, являются
гемоглобин
миоглобин
+каталаза
+пероксидаза
+цитохромы
# Белковая часть холофермента называется
+апофермент
кофермент
кофактор
протомер
простетическая группа
# Участок активного центра фермента, присоединяющий субстрат, называется
каталитический
гидрофобный
аллостерический
гидрофильный
+контактный
# При увеличении температуры скорость ферментативной реакции
постоянно возрастает
постоянно понижается
+до 37-40 градусов возрастает, в дальнейшем снижается
повышается после достижения 60 градусов С
не имеет закономерностей
*Абсолютной специфичностью обладают следующие ферменты
амилаза
+аргиназа
липаза
+уреаза
химотрипсин
аминопептидаза
# Большинство ферментов проявляют максимальную активность при рН
кислом (1,5-2)
щелочном (8-9)
+близком к нейтральному
только при рН =7,0
при рН= 4-6
# При действии высокой температуры с ферментом происходит
гидролиз
+денатурация
образование фермент-субстратного комплекса
блокирование активного центра
нарушение первичной структуры
# Крахмал гидролизует фермент
сахараза
+α-амилаза
эстераза
лактаза
α-липаза
# Пепсин имеет оптимум рН:
+1,5-2,5
4-5
6-7
8-9
10-11
# Амилаза имеет оптимум рН
1,5-2
+6,8-7,2
8-9
3,5-4
4,5-5
# Ферменты денатурируют при температуре
0 градусов С
+80-100 градусов С
20- 30 градусов С
30-40 градусов С
# Оптимальной для действия большинства ферментов является температура
50-60 градусов С
15-20 градусов С
80-100 градусов С
+35-40 градусов С
0- 20 градусов С
# Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся по некоторым физико-химическим свойствам, называются
апоферменты
+изоферменты
коэнзимы
протомеры
мультимеры
# При действии ингибитора, обладающего структурным сходством с субстратом, наблюдается торможение
+конкурентное
неконкурентное
аллостерическое
неспецифическое
необратимое
# Активатором пепсина является
+соляная кислота
хлористый натрий
сернокислая медь
хлористый калий
гидрат окиси меди
# К конкурентным ингибиторам относятся вещества, имеющие структурное сходство с
коферментом
продуктом реакции
+субстратом
ферментом
аллостерическим центром фермента
*Специфичность действия ферментов отражает
+влияние на строго определенные субстраты
образование строго определенных продуктов реакции
+расщепление строго определенных химических связей в субстрате
+воздействие на определенные стереоизомеры
способность к регуляции активности
# Для проявление максимальной активности ферментов требуется
максимальное значение рН
+оптимальное для каждого фермента значение рН
минимальное значение рН
активность фермента стабильна в большом диапазоне рН
значение рН равное 2
# Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью, осуществляют
превращение только определенных стереоизомеров
превращение, соединений содержащих одинаковые группы
превращение различных классов химических соединений
+превращение только одного субстрата
воздействие на химические связи определенных групп
*Активный центр фермента имеет следующие участки
аллостерический
+контактный (зона связывания)
+каталитический (зона катализа)
мультиферментный
только 1 участок каталитический
*На скорость ферментативных реакций влияют следующие факторы
+температура
+рН среды
+концентрация субстрата
+концентрация фермента
+наличие активаторов или ингибиторов данного фермента
*Снижение активности фермента под действием конкурентного ингибитора может быть вызвано
+взаимодействием ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра
взаимодействием ингибитора с функциональными группами аминокислот вне активного центра
конформационными изменениями молекул фермента
+уменьшением количества фермент- субстратных комплексов
взаимодействием ингибитора с функциональными группами аллостерического центра
*Наиболее часто в активном центре ферментов присутствуют радикалы аминокислот:
+цистеина
+серина
валина
+гистидина
изолейцина
+глютаминовой кислоты
# Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате
формирования димеров
образование дисульфидных связей
+гидролиза одной или нескольких специфичных пептидных связей
фосфорилирования
метилирования
*Для осуществления ферментативной реакции необходимы
+определенная ориентация субстрата в активном центре фермента
+взаимное изменение конформации субстрата и фермента
наличие аллостерического центра
+комплементарность структуры активного центра фермента структуре субстрата
диссоциация ионогенных групп фермента
+деформация и дестабилизация связей субстрата
*Изменение рН среды может привести к
+изменению ионизации функциональных групп фермента
+изменению ионизации функциональных групп субстрата
+разрыву слабых нековалентных связей в молекуле фермента
+изменению конформации фермента
изменению конформарции активного центра фермента
*Для аллостерических ферментов характерно
+кооперативные конформационные изменения при наличии эффекторов
+наличие регуляторного центра
наличие кофермента
наличие активного центра
специфичность действия
+наличие четвертичной структуры
# Необратимое ингибирование фермента возникает, если фермент и ингибитор связаны
+ковалентной связью
ионной связью
водородной связью
гидрофобными взаимодействия
электростатическими силами взаимодействиями
*Неконкурентное ингибирование происходит, если
субстрат и ингибитор похожи по структуре
+субстрат и ингибитор не похожи по структуре
ингибитор связывается с активным центром фермента
+ингибитор связывается не с активным центром фермента, а с другим участком поверхности фермента
ингибитор занимает активный центр вместо субстрата
# Конкурентные ингибиторы являются
+обратимыми
необратимыми
обратимыми в определенных условиях
необратимыми в определенных условиях
только ионы металлов
*Ионы магния являются активаторами для ферментов
фосфорилазы
амилазы
+гексокиназы
+креатинкиназы
карбоксипептидазы
*Ионы цинка являются активаторами для ферментов
+карбоксипептидазы
+карбоангидразы
глутаматдегидрогеназы
лактатдегидрогеназы
аминооксидазы
# Ферменты необратимо ингибируются под действием
липидов
аминокислот
+ионов тяжелых металлов
углеводов
сложных белков
# Аллостерическими эффекторами ферментов являются
кофакторы
дипептиды
+метаболиты
углеводы
липиды
# Мультиферментные комплексы представляют собой
совокупность ферментов одного класса
ферменты, катализирующие сходные реакции
+полиферментные системы, выполняющие определенную функцию
ферменты, ассоциированные с клеточной мембраной
ферменты, активирующиеся путем частичного протеолиза
# В мультиферментных комплексах:
все субстраты подобны друг другу
все субстраты отличаются друг от друга
+продукты превращения одного субстрата являются исходным субстратом для следующего фермента
все ферменты катализируют превращение одного и того же субстрата
ферменты, активируются путем частичного протеолиза
*Для изоферментов характерно
+генетическое различие в первичной структуре ферментного белка
наличие кофакторов
+наличие четвертичной структуры
наличие металлов в структуре ферментов
наличие одинаковых субъединиц
# Количество изоферментов ЛДГ
2
4
3
1
+5
# Высокая каталитическая активность характеризуется следующими кинетическими параметрами химического процесса
ферменты увеличивают энергию активации
+ферменты снижают энергию активации
ферменты вносят дополнительную энергию
ферменты увеличивают стерическое взаимодействие с субстратом
ферменты снижают стерическое взаимодействие с субстратом
*Константа Михаэлиса численно равна
конечной концентрации продуктов реакции
исходной концентрации субстратов реакции