Файл: Ответы к экзамену. Физ-хим осн.техн. функц. ПОП. МИППС.docx

Добавлен: 14.02.2019

Просмотров: 1603

Скачиваний: 13

ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.

Подготовка к экзамену по ФХОТПОП

Основные стадии технологического процесса производства продукции общественного питания. Основные приемы тепловой обработки продуктов, применяемых при производстве продукции общественного питания.

Технологический процесс – это комплекс последовательно выполняемых операций с целью получения из продовольственного сырья высококачественной готовой продукции.

Выделяют следующие стадии технологического процесса производства продукции на поп:

-прием продовольственного сырья и пищевых продуктов,

-транспортирование и хранение сырья и пищевых продуктов,

-механическую и гидромеханическую обработку сырья и пищевых продуктов и приготовление кулинарных полуфабрикатов,

-тепловую обработку полуфабрикатов и приготовление готовой продукции,

-хранение и организация потребления готовой продукции.

Данные стадии сопровождаются различными изменениями физических, химических и органолептических свойств перерабатываемых продуктов.

Способы тепловой обработки бывают основные, комбинированные и вспомогательные.

К основным способам тепловой обработки относятся варка и жаренье.

К комбинированным способам тепловой обработки относятся тушение, бре- зирование, запекание, варка с последующей обжаркой.

К вспомагательным способам относятся пассерование, бланширование, опаливание, термостатирование.

Структура белковой молекулы. Связи, участвующие в образовании белковой молекулы. Изоэлектрическая точка белков, ее влияние на свойство белков.

Полипептидная цепь нативного белка (белка, сохранившего структуру присущую ему в живой клетке) в нормальных биологических условиях — обычная температура и нейтральные значения рН имеет, как правило, одну к о н ф о р м а ц и ю, называемую н а т и в н о й (натуральной, естественной). Эта нативная конформация достаточно устойчива. Существуют первичная, вторичная, третичная и , введенная в 1958 г. Берналом, четвертичная структура белковой молекулы. Рассмотрим каждую из этих структур.

П е р в и ч н а я с т р у к т у р а — это число и последовательность расположенния аминокислотных остатков, образующих полипептидную цепь белковой молекулы. Для первичной структуры характерны только ковалентные связи (включая и дисульфидные мостики) и поэтому ее обозначают как ковалентную структуру.

В т о р и ч н а я с т р у к т у р а — это способ укладки остова (стержня, хребта) полипептидной цепи без учета укладки радикалов. Она включает два различных типа регулярных структур, встречающихся во многих белках: спиральные структуры и структуры складчатого слоя (листа).

Т р е т и ч н а я с т р у к т у р а — это способ компактного расположения в пространстве всех атомов и групп полипептидной цепи, имеющей вторичную структуру. Эта структура трехмерна и характеризует конформацию молекулы белка в целом. В стабилизации третичной структуры участвуют водородные связи как между пептидными группами, так и радикалами аминокислотных остатков, ионные дисульфидные связи, гидрофобное взаимодействие и некоторые другие связи.


Для каждого белка (равно пептида и аминокислоты) существует рН при котором положительные и отрицательные заряды в молекуле белка уравновешиваются и суммарный заряд ее становится равным нулю. Такая молекула теряет подвижность в электрическом поле. Величина рН, при котором молекула белка не несет суммарного заряда и не движется в электрическом поле, называется и з о э л е к т р и ч е с к о й т о ч к о й(ИЭТ) и обозначается рНJ; это одна из характерных констант белков.

В изоэлектрической точке белок обладает наименьшей растворимостью, легко выпадает в осадок, растворы его менее вязки. Эти явления можно объяснить отсутствием электростатического отталкивания между молекулами белка.

Процесс гидратации, сущность и значение в кулинарной практике. Факторы, оказывающие влияние на способность белков связывать воду.

От степени гидратации белков зависит такой важный показатель качества готовой продукции как сочность, и связанные с ней другие критерии органолептической оценки. Так, в общественном питании способность белков к дополнительной гидратации используют при мариновании мяса перед жаркой. При этом рН мяса снижается ниже ИЗТ основных белков мяса. И при жарке такое мясо меньше обезвоживается, что позволяет получить готовые изделия с более высокими органолептическими показателями. В мясной фарш при производстве рубленных п/ф также добавляют воду для получения более сочных готовых рубленных мясных изделий. В результате гидратации белки растворяются и набухают.

Способность белка набухать зависит от многих факторов: рН среды, температуры, введения солей и др. Минимальное набухание происходит в ИЗТ и усиливается при сдвиге рН в кислую или щелочную среду. Так, белки муки набухают лучше при рН<7. Эту зависимость к набухании от величины рН используют в процессе приготовления слоенного теста.

Сухие белки муки, крупы, бобовых, содержащихся в виде частиц высохшей цитоплазмы и алейроновых зерен, при контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее обводненный студень. Примером гидратации такого типа является приготовление теста, в прочесе которого белки муки при контакте с водой набухают, образуя клейковину. Реологические свойства теста зависят от соотношения муки и воды. Изменяя это соотношение, регулируют степень гидратации белков муки и связанные с этим процессом такие свойства теста как вязкость, эластичность и др.

Процесс дегидратации белков, сущность и значение в кулинарной практике.

Потеря белками связанной воды происходит под влиянием внешних факторов. Различают обратимую дегидратацию (при сублимационной сушки) и необратимую дегидратацию, которая наступает при денатурации белков.

Сублимационная сушка является эффективным способом консервирования продуктов путем их обезвоживания. В процессе сушки из продукта удаляется капиллярно-связанная вода, осматически связанная вода и большая часть воды, ад- сорбционносвязанной белками. Высушенный продукт сохраняет свой естественный внешний вид, структуру и пищевую ценность.


Необратимая дегидратация белков может происходить при замораживании, хранении в замороженном состоянии и размораживании пищевых продуктов, при тепловой обработке продуктов.

Необратимая дегидратация белков может быть причиной уменьшения массы продукта, некоторого снижения его пищевой ценности, ухудшения органолептических показателей.

Денатурация белков. Виды денатурации. Физико-химическая сущность процесса денатурации белков. Типы свертывания белков.

Изменение внешних условий может привести к изменениям нативной пространственной структуры белка. Необратимое нарушение нативной пространственной конфигурации белковой молекулы, сопровождающееся потерей характерных для него свойств, называется денатурацией.

Денатурация бывает химической, механической и тепловой.

Химическая денатурация белка (кислотная, спиртовая, щелочная, концентрационная) необратима. С концентрационной денатурацией белков встречаются при замораживании продуктов (повышение концентраций происходит вследствие льдообразования. В результате этого повышается осмотическое давление и увеличивается отток воды от белковой молекулы).

В результате механического воздействия (взбивание, растирание, встряхивание, давление и т.д.) происходит разрыв внешнемолекулярных связей между белковыми молекулами. Все это приводит к изменению конфигурации белка. На- пример, в результате перемалывания мясо измельчается, претерпевает давление, а белки – механическую денатурацию.

Тепловая денатурация происходит в результате нагревания. Она сопровождается изменением важнейших свойств белка: потерей биологической активности (происходит инактивация ферментов), потерей видовой специфичности, потерей способности к гидратации (растворению, набуханию), улучшением атакуемости протолетическими ферментами.

Наиболее полно денатурация осуществляется в ИЭТ белка. Смещение рН в ту или иную сторону от ИЭТ белка способствует повышению его термостабильности и ослаблению денатурационных процессов. Например, белок мышечной ткани рыбы глобулин, который имеет изоэлектрическую точку при рН 6, в слабокислой среде (рН 6,5) денатурирует при 50 0С, в нейтральной (рН 7) – при 80 0С.

Гелями и студнями называются твердообразные нетекучие структурированные системы, образовавшиеся в результате действия молекулярных сил сцепления между коллоидными частицами или макромолекулами полимеров. В зависимости от концентрации дисперсионной среды гели принято под- разделять на лиогели, коагели и ксерогели (аэрогели).


Последенатурационные изменение свойств белка. Значение этих изменений в кулинарной практике.

После денатурации на поверхности белковой молекулы появляются ранее скрытые функциональные группы, которые изменяют физико-химические и биологические свойства белков. В результате денатурации свойства белков необратимо изменяются.


Так, денатурация приводит к следующим изменениям:

1).Уменьшается растворимость белков и их влагоудерживающая способность. Например, из прогретой муки нельзя приготовить тесто, а из вареного мяса котлеты, так как денатурированные белки не обладают способностью к гидратации. Исключением является фибриллярный коллаген мяса и рыбы, который после тепловой денатурации и деструкции до глютина способен растворяться в горячей воде.

2).Теряется биологическая активность белков. Так, в растительном и живот- ном сырье, используемом на предприятиях общественного питания, активность большинства белковых веществ сохраняется. Так, в результате деятельности ферментов плоды при хранении дозревают или перезревают, картофель и корнеплоды прорастают.

3).Повышается атакуемость белков протолетическими ферментами желудочно-кишечного тракта. При денатурации белок теряет гидратную оболочку, что облегчает доступ пищеварительным ферментам желудочно-кишечного тракта к функциональным группам. Белок переваривается быстрее.

4).Исчезает ингибиторная функция белка. Так, некоторые белки яйца отрицательно влияют на процесс пищеварения: авидин в кишечнике связывает биотин (витамин Н), который участвует в регуляции нервной системы и нервно-рефлекторной деятельности. При денатурации эти белки утрачивают свои антиферментные свойства.

5).Повышается реакционная способность белков, т. е. при тепловой обработки возрастает химическая активность (появляются свободные негидратируемые функциональные группы).

6).Повышается агрегирование, т.е. укрупнение белковых комплексов, выпадающих в дальнейшем в осадок.

7).Повышается видовая специфичность;

8).Изменяется скорость диффузии. При денатурации белок теряет свою растворимость.

9).Изменяются оптические свойства. Так, при взбивании яичный белок теряет свою прозрачность.

10).Увеличивается объем белковой молекулы.

7. Деструкция белков: сущность процесса. Факторы, вызывающие

разрушение белков при кулинарной обработке сырья.


Примером механической деструкции белка является взбивание яичного белка с целью получения устойчивой пены. Однако в результате длительного механического воздействия белок яйца начинает течь.

Ферментативная деструкция наступает в результате применения различных ферментативных препаратов.

Тепловая деструкция белков сопровождается образованием таких летучих продуктов как аммиак, сероводород, углекислый газ и других веществ.

Исключение составляет белок мясного и рыбного сырья коллаген, деструкция которого приводит к образованию глютина — белка, растворимого в горячей воде. Аминокислотный состав глютина аналогичен составу коллагена. На своей поверхности глютины, как белковые вещества, имеют функциональные группы и участки. Функциональные группы гидрофильные. (Размягчение мясных и рыбных продуктов при тепловой кулинарной обработке связано с деструкцией коллагена соединительной ткани и переходом его в глютин).


8. Особенности изменения белков рыбного сырья при его кулинарной обработке.

При тепловой обработке рыбы, независимо от ее способа, наблюдаются: из- менения пищевой ценности продукта, связанные с процессами, происходящими с белками, жирами, минеральными, экстрактивными веществами; изменение массы; размягчение продукта, а также формирование вкуса и аромата.

По мере прогревания кусков рыбы происходит денатурация мышечных белков. Начинается она при низкой температуре (30—35°С). В интервале 60—65°С денатурация идет быстро и к 80 °С денатурирует около 90—95% белков.

При дальнейшем нагреве происходит деструкция коллагеновых волокон — распад их на отдельные полипептидные цепочки (дезагрегация коллагена). В ре- зультате коллаген превращается в растворимый глютин.

9. Особенности изменения белков животного сырья при его кулинарной обработке.

При тепловой обработки происходит изменение структуры и свойств мясно— го сырья, которые связывают с двумя факторами:

1).Денатурацией белков мышечных волокон

2).Денатурацией и деструкцией белков соединительнотканных прослоек.

Итак, белки мышечных волокон – это белки миофибрилл и саркоплазмы. Термоустойчивость их различна. Белки обладают определенной температурой де- натурации, для большинства белков она не превышает 80 С, но есть и белки (на- пример саркоплазмы), которые даже при 100 С не теряют растворимости.

После денатурации, вследствии названных изменений, происходит агреги- рование белковых частиц и свертывание белка.

С увеличением температуры и продолжительности То мышечные волокна значительно уплотняются, что вызывает возрастание механической прочности мышечной ткани и уменьшение объема.

С увеличением температуры и продолжительности ТО процессы денатура- ции могут переходить в процессы деструкции коллагеновых волокон — распад их на отдельные полипептидные цепочки. Коллаген превращается в низкомолеку- лярный глютин, хорошо растворяющийся в воде.

11. Особенности изменения белков яиц при их тепловой обработке.

Белки яйца при нагревании денатурируют, а затем коагулируют (свертываются). Поскольку концентрация белков в яйце высокая, свертывание их происходит с образованием сплошного геля, а не отдельных хлопьев.

Эти изменения происходят не мгновенно, а в течение некоторого времени. Поэтому, чтобы остановить процесс на нужной стадии, яйцо быстро охлаждают в воде. Желток на загустевать только при 70°С и остается жидким, когда белок уже уплотнился.

12. Основные физико-химические показатели и свойства жиров. Окисление и гидролиз жиров. Их значение в кулинарной практике. Факторы порчи жиров.

Жиры — это триглицириды, представляющие собой смесь сложных эфиров, образованных из трехатомного спирта глицерина и различных жирных кислот.

Добавляемый к продукту жир при тепловой обработке выполняет роль теп- лопередающей и антиадгезионной среды, способствует равномерному распределению температур на поверхности продукта, снижает местный перегрев. Жир участвует в формировании вкуса и аромата готового продукта.