Файл: Для самостоят раб. студ_2012.doc

Министерство образования Республики Беларусь

Учреждение образования

«Могилевский государственный университет продовольствия»

Кафедра химической технологии высокомолекулярных соединений

Общая биологическая химия

Методические указания для самостоятельной работы

для студентов специальностей

1- 49 01 01, 1- 49 01 02 , 1- 91 01 01

Могилев 2012

УДК 577.1

Рассмотрено и рекомендовано к изданию

на заседании кафедры химической технологии высокомолекулярных соединений

Протокол № 5 от 21.12.2011 г.

Составители:

О.В. Дудинская,

Л.М. Ткаченко,

Н.И. Ильичева

Рецензент

кандидат химических наук, доцент

О.М. Баранов

УДК 577.1

© Учреждение образования

«Могилевский государственный университет продовольствия», 2012

Содержание

Лабораторная работа «Определение показателей качества жиров. Определение содержания сырого жира по методу Сокслета. Выделение фосфолипидив. Гидролиз фосфолипидов и определение продуктов гидролиза»

Введение

Общая биологическая химия является базой для освоения курсов спецдисциплин и завершающим курсом в общем цикле общетеоретических дисциплин. Дисциплина является важным звеном в подготовке инженеров-технологов, использующих сырье биологического происхождения.

Методические указания для самостоятельной работы по курсу «Общая биологическая химия» для студентов специальностей1- 49 01 01, 1- 49 01 02, 1- 91 01 01 составлены в соответствии с учебной программой курса, содержат вопросы и практические задания по всем темам курса и перечень рекомендуемой литературы.

Представленные в методических указаниях вопросы выносятся в экзаменационные билеты и задания для контрольных проверок знаний студентов в процессе изучения дисциплины.

1 Вопросы для защиты лабораторных работ

1.1 Лабораторная работа «Качественные реакции на белки»

1. Напишите универсальные качественные реакции на белки.

2. Напишите специфические качественные реакции на аминокислоты.

3. Напишите в ионной форме формулы моноаминомонокарбоновых, диаминомонокарбоновых, моноаминодикарбоновых кислот.

4. Докажите, что аминокислоты являются амфотерными соеди-нениями.

5. Изоэлектрическая точка аминокислот. На чем основано электро-форетическое разделение аминокислот.

6. Напишите формулы аминокислот и назовите их:

7. а) гидрофобных неполярных;

8. б) полярных незаряженных;

9. в) полярных положительно заряженных;

10. г) полярных отрицательно заряженных.

11. Приведите примеры D и L-форм аминокислот. В какой оптически активной форме они содержатся в природных белках.

12. Какие аминокислоты называются незаменимыми. Перечислите их, напишите формулы. Что такое аминокислотный скор?

13. Напишите трипептид из любых предложенных аминокислот и назовите его.

14. Написать общую схему реакции меланоидинообразования. Каково значение этой реакции для пищевых технологий?

1.2 Лабораторная работа «Определение общего азота по методу

Къельдаля»

1. Приведите реакции, протекающие при определении количества общего азота по методу Къельдаля.

2. Конструктивные особенности прибора Сереньева и его возможности для ускорения определения азота.

3. Как ведется пересчет азота на белковое вещество?

4. Что называют «сырым» протеином?

5. Как рассчитывается коэффициент 6,25?

6. Методы определения влажности.

1.3 Лабораторная работа «Физико-химические свойства белков»

1. Функции белков. Биологическая ценность белков.

2. Биологически активные пептиды: глутатион, карнозин, ансерин, аспартам), их строение, значение в обмене веществ.

3. Первичная структура белков. Особенности строения пептидной связи.

4. Вторичная структура белковой молекулы (-спираль, -струк-тура, статистический клубок). Связи, стабилизирующие вторичную структуру.

5. Характеристика третичной структуры белковой молекулы и связей ее стабилизирующих.

6. Четвертичная структура белковой молекулы. Олигомерные белки.

7. Классификация белков (по сложности строения, растворимости, по пищевой ценности, форме молекулы).

8. Как заряжаются белки в кислой и щелочной среде? Изоэлектрическая точка белков? Для чего добавляют спирт при определении изоэлектрической точки. Практическое использование изоэлектрического состояния белков.

9. Гидрофильность белков. На чем основано высаливание белков? Какие белки можно разделять методом высаливания?

10. Что такое денатурация белков? Денатурирующие факторы. Какие структуры белковых молекул изменяются при денатурации?

11. Принцип процесса диализа. Как можно повысить скорость диализа? Для каких целей применяют диализ?

1.4 Лабораторная работа «Гидролиз нуклеопротеидов дрожжей»

1. Из каких компонентов состоят нуклеопротеиды? Качественное обнаружение основных компонентов нуклеопротеидов.

2. Роль нуклеиновых кислот в живом организме. Компонентный состав нуклеиновых кислот ДНК и РНК.

3. Напишите формулы пуриновых и пиримидиновых оснований, входящих в состав ДНК и РНК.

4. Что такое нуклеозид, нуклеотид? Приведите примеры.

5. Строение ДНК (первичная, вторичная, третичная структуры).

6. Строение РНК. Виды РНК, их функции.

7. Написать формулу фрагмента полинуклеотидной цепи РНК, содержащего аденин и урацил.

8. Написать формулу фрагмента полинуклеотидной цепи ДНК, содержащего гуанин и тимин.

9. Написать формулу фрагмента полинуклеотидной цепи РНК, содержащего цитозин и аденин.

10. Написать формулы нуклеозидтрифосфатов ГТФ, ЦТФ, АТФ. Указать макроэргические связи. Какую биологическую роль играют эти соединения в обменных процессах?

11. Какие азотистые основания в составе ДНК и РНК являются комплементарными. Какие связи между ними образуются?

1.5 Лабораторная работа «Общие свойства ферментов»

1. Ферменты, их роль в процессах обмена веществ. Сходство и различия ферментов и химических катализаторов.

2. Строение ферментов, химическая природа коферментов.

3. Понятие об активном центре ферментов. Механизм действия ферментов.

4. Аллостерические ферменты. Изоферменты.

5. Специфичность действия ферментов. Виды специфичности. Теории специфичности. В чем проявляется специфичность действия фермента сахаразы. Как можно обнаружить его действие?

6. Специфичность действия ферментов. Виды специфичности. Теории специфичности. В чем проявляется специфичность действия фермента -амилазы. Как можно обнаружить его действие?

7. Факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции (концентрация фермента и субстрата). Уравнение Михаэлиса-Ментен.

8. Факторы, влияющие на скорость ферментативной реакции (температура и рН).

9. Активаторы и ингибиторы ферментов. Виды ингибирования (необратимое, обратимое, конкурентное, неконкурентное). Доказать, что ионы Cu⁺² являются ингибитором -амилазы. Доказать, что ионы CI^- являются активатором -амилазы.

10. Номенклатура и классификация ферментов. Привести примеры ферментативных реакций по каждому классу ферментов.