1. 
   # Гетероциклической ароматической аминокислотой является
   

1. 
   глютамат
   
2. 
   треонин
   
3. 
   триптофан
   
4. 
   тирозин
   
5. 
   метионин
   

2. 
   # Незаменимые аминокислоты
   

1. 
   аланин и фенилаланин
   
2. 
   фенилаланин и глицин
   
3. 
   аланин и лизин
   
4. 
   лизин и фенилаланин
   
5. 
   глицин и аланин
   

3. 
   # Аминокислота, содержащая полярный незаряженный радикал
   

1. 
   аспарагиновая кислота
   
2. 
   серин
   
3. 
   лизин
   
4. 
   глютаминовая кислота
   
5. 
   аргинин
   

4. 
   # Нейтральная аминокислота
   

1. 
   глютаминовая
   
2. 
   лизин
   
3. 
   аланин
   
4. 
   аргинин
   
5. 
   аспарагиновая
   

5. 
   # В образовании дисульфидной связи участвует
   

1. 
   цистеин
   
2. 
   метионин
   
3. 
   лизин
   
4. 
   серин
   
5. 
   гистидин
   

6. 
   # Аминокислота, содержащая метильную группу
   

1. 
   глицин
   
2. 
   аргинин
   
3. 
   лизин
   
4. 
   серин
   
5. 
   метионин
   

7. 
   # Серосодержащая аминокислота
   

1. 
   метионин
   
2. 
   тирозин
   
3. 
   триптофан
   
4. 
   треонин
   
5. 
   валин
   

8. 
   *Гидроксигруппу содержат аминокислоты
   

1. 
   аланин
   
2. 
   серин
   
3. 
   цистеин
   
4. 
   метионин
   
5. 
   треонин
   

9. 
   # Иминокислотой является
   

1. 
   глицин
   
2. 
   цистеин
   
3. 
   аргинин
   
4. 
   пролин
   
5. 
   серин
   

10. 
    # В аминокислотах встречаются функциональные группы
    

1. 
   аминогруппа
   
2. 
   карбоксильная
   
3. 
   сульфгидрильная
   
4. 
   гидроксильная
   
5. 
   винильная
   

11. 
    *Функциями белков являются
    

1. 
   ферментативная
   
2. 
   транспортная
   
3. 
   структурная
   
4. 
   иммунная
   
5. 
   регуляторная
   

12. 
    # Заряд белка в растворе зависит от
    

1. 
   температуры
   
2. 
   величины рН раствора
   
3. 
   изоэлектрической точки белка
   
4. 
   количества пептидных связей
   
5. 
   количества водородных связей
   

13. 
    # Растворимость белков в воде обусловлена
    

1. 
   формой белковой молекулы
   
2. 
   зарядом белка
   
3. 
   гидратацией белковых молекул
   
4. 
   наличием небелковых компонентов
   
5. 
   все ответы верны
   

---

14. 
    *С пептидом глу-тир-про-гис будут положительными следующие цветные реакции
    

1. 
   биуретовая
   
2. 
   нингидриновая
   
3. 
   ксантопротеиновая
   
4. 
   Фоля
   
5. 
   Миллона
   

15. 
    *Цветные реакции на белки позволяют судить
    

6. 
   о наличии белка в биологических жидкостях
   

1. 
   о первичной структуре белка
   

7. 
   о присутствии некоторых аминокислот в белках
   

2. 
   о функциях белков
   
3. 
   о растворимости белка
   

16. 
    *Для фракционирования белков применяются следующие методы
    

1. 
   диализ
   

8. 
   электрофорез
   
9. 
   высаливание
   
10. 
    гель-фильтрация
    

2. 
   денатурация
   

17. 
    *Гидратная оболочка молекулы белка образуется при участии гидрофильных групп следующих аминокислот
    

1. 
   валина
   

11. 
    цистеина
    
12. 
    глютаминовой кислоты
    
13. 
    аспарагиновой кислоты
    
14. 
    лизина
    
15. 
    серина
    
16. 
    тирозина
    
17. 
    треонина
    

18. 
    *Глобулины осаждаются при насыщении раствора сульфатом аммония
    

1. 
   при полном насыщении раствора
   
2. 
   при 100% концентрации
   

18. 
    при полунасыщении
    
19. 
    при 50% концентрации
    
20. 
    при 30% концентрации
    

19. 
    *Альбумины осаждаются при насыщении раствора сульфатом аммония
    

1. 
   при полунасыщении
   
2. 
   при 50% концентрации
   

21. 
    при полном насыщении
    
22. 
    при 100% концентрации
    

3. 
   при 30% концентрации
   

20. 
    # Простые природные белки должны отвечать следующим требованиям:
    

1. 
   иметь маленькую молекулярную массу
   
2. 
   иметь однообразный аминокислотный состав
   

23. 
    состоять только из аминокислот
    

3. 
   не обладать четвертичной структурой
   
4. 
   иметь фибриллярное строение
   

21. 
    # Сложные белки должны отвечать следующим требованиям
    

1. 
   иметь большую молекулярную массу
   
2. 
   иметь олигомерное строение
   
3. 
   иметь разнообразный аминокислотный состав
   

24. 
    содержать в своем составе помимо аминокислот небелковуючасть
    

---

4. 
   обладать способностью к кооперативным изменениям конформации
   

22. 
    *К фибриллярным белкам относятся
    

1. 
   альбумин
   
2. 
   глобулин
   

25. 
    кератин
    

3. 
   миоглобин
   
4. 
   эластин
   
5. 
   коллаген
   
6. 
   гемоглобин
   

23. 
    *К глобулярным белкам относятся
    

1. 
   эластин
   
2. 
   коллаген
   

26. 
    гемоглобин
    
27. 
    миоглобин
    
28. 
    альбумин
    
29. 
    глобулин
    

24. 
    *К простым белкам относятся
    

1. 
   сывороточный альбумин
   
2. 
   миоглобин
   
3. 
   гемоглобин
   
4. 
   эластин
   
5. 
   кератин
   

25. 
    #Под первичной структурой белка понимают
    

1. 
   аминокислотный состав полипептидной цепи
   
2. 
   способ укладки протомеров в олигомерном белке
   

6. 
   порядок чередования аминокислот, соединенных в белке пептидными связями
   

3. 
   укладка полипептидной цепи в виде альфа-спирали
   
4. 
   способ укладки полипептидной цепи в пространстве
   

26. 
    # Под вторичной структурой белка понимают
    

1. 
   способ укладки протамеров в олигомерном белке
   
2. 
   последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями в полипептидную цепь
   

7. 
   пространственная укладка полипептидной цепи, стабилизированная, преимущественно слабыми связями между радикалами аминокислот
   

3. 
   способ укладки полипептидных цепей, соединенных водородными связями между атомами пептидного остова в виде альфа-спиралей или бета-структур объединение нескольких полипептидных цепей в фибриллярные структуры
   

27. 
    # Третичной структурой белка является
    

1. 
   пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова
   

8. 
   конформация полипептидной цепи фибриллярной или глобулярной формы, образованная за счет взаимодействия функциональных групп радикалов аминокислот
   

2. 
   порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи
   
3. 
   способ укладки полипептидной цепи в виде спиральной структуры
   
4. 
   способ укладки протомеров в олигомерном белке
   

---

28. 
    # Четвертичная структура белка
    

1. 
   способ укладки полипептидной цепи в пространстве
   
2. 
   пространственное расположение полипептидных цепей в виде фибриллярных структур
   
3. 
   количество протомеров, их расположение относительно друг друга и характер связей между ними в олигомерном белке
   
4. 
   способность связывать природные лиганды
   
5. 
   пространственная структура белка, стабилизированная водородными связями, образующимися между атомами пептидного остова
   

29. 
    # Высаливание белков осуществляется под действием факторов
    

1. 
   избытка белка в растворе
   
2. 
   воздействия низкой температуры
   

9. 
   высоких концентраций нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов
   

3. 
   действия сильных электролитов
   
4. 
   действия органических растворителей
   

30. 
    # Денатурация белка – это
    

1. 
   уменьшение растворимости белков при добавлении солей щелочных и щелочноземельных металлов
   
2. 
   потеря биологической активности белка в результате его гидролиза
   
3. 
   изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологической активности и растворимости
   
4. 
   конформационные изменения белка в результате взаимодействия с природными лигандами
   
5. 
   обратимое осаждение белка
   

31. 
    *Для процесса денатурации характерно
    

1. 
   утрата биологической активности
   
2. 
   сохранение биологических свойств
   
3. 
   нарушение первичной структуры
   

6. 
   нарушение вторичной и третичной структуры
   

4. 
   сохранение конформации
   

32. 
    # Химические агенты, вызывающие денатурацию белка
    

1. 
   хлорид натрий
   
2. 
   серная кислота (конц)
   
3. 
   ацетат свинца
   
4. 
   сульфат аммония
   

7. 
   верные ответы «2» и «3»
   

33. 
    # Простетическую группу гемоглобина (гем) связывает с белком остаток аминокислоты
    

1. 
   аланина
   
2. 
   глицина
   

8. 
   гистидина
   

3. 
   тирозина
   
4. 
   валина
   

34. 
    # Присутствие белка в растворе можно определить с помощью реакции
    

9. 
   биуретовой
   

1. 
   Фоля
   
2. 
   Миллона
   
3. 
   ксантопротеиновой
   
4. 
   нингидриновой
   

---

35. 
    *Высаливание белков осуществляется под действием факторов
    

1. 
   избытка белка в растворе
   
2. 
   воздействии низкой температуры
   

10. 
    +высоких концентраций нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов
    
11. 
    действии сильных электролитов
    

3. 
   действии органических растворителей
   

36. 
    *В изоэлектрической точке белок:
    

1. 
   имеет положительный заряд
   
2. 
   имеет отрицательный заряд
   

12. 
    имеет суммарный электрический заряд равный нулю
    
13. 
    имеет самую высокую степень растворимости
    

3. 
   в электрическом поле мигрирует от анода к катоду
   

37. 
    # Многообразие белков обеспечивается за счет
    

14. 
    первичной структуры белка
    

1. 
   вторичной структуры белка
   
2. 
   третичной структуры
   
3. 
   четвертичной структуры
   
4. 
   молекулярной массы белка
   

38. 
    # К факторам устойчивости белковой молекулы в растворе относятся
    

1. 
   гидратная оболочка
   
2. 
   заряд
   
3. 
   отсутствие заряда
   

15. 
    верно «1» и «2»
    

4. 
   верно «1» и «3»
   

39. 
    # Для денатурированного белка характерно
    

16. 
    наличие пептидных связей
    

1. 
   способность к элетрофорезу
   
2. 
   вторичная и третичная структура
   
3. 
   хорошая растворимость в воде
   
4. 
   наличие антигенных свойств
   

40. 
    # Олигомерным белком является
    

17. 
    гемоглобин
    

1. 
   миоглобин
   
2. 
   сывороточный альбумин
   
3. 
   коллаген
   
4. 
   фиброин
   

41. 
    # Ферменты – это
    

1. 
   сложные белки
   
2. 
   производные витаминов
   
3. 
   белки, являющиеся структурными компонентами клеток
   
4. 
   биокатализаторы белковой природы
   
5. 
   углеводы
   

42. 
    # Участок активного центра фермента, присоединяющий субстрат, называется
    

1. 
   каталитический
   
2. 
   гидрофобный
   
3. 
   аллостерический
   
4. 
   гидрофильный
   
5. 
   контактный
   

43. 
    # Функция ферментов
    

1. 
   транспортная
   
2. 
   регулирующая
   
3. 
   структурная
   
4. 
   сократительная
   

1. 
   каталитическая
   

44. 
    # Ферменты ускоряют реакции, так как
    

1. 
   изменяют свободную энергию реакции
   
2. 
   ингибируют обратную реакцию
   
3. 
   изменяют константу равновесия реакции
   
4. 
   уменьшают энергию активации
   
5. 
   избирательно увеличивают скорость прямой реакции
   

---

Смотрите также файлы

• Контрольная работа студента 3го курса.docx

• 20222023 оу жылы мектеп кімшілігіні малімдерді сабатарына атысу кестесі.docx

• 8 класс. Вариант I. Задание 1.doc

• Лабораторная работа 3 Исследование электробезопасности трехфазных сетей переменного тока Методические указания СанктПетербург.doc

• 8сынып 1 нса Химия пнінен 1 тосана арналан жиынты баалауды тапсырмалары.docx