Строение, cвойства и функции белковБелки- полимеры, мономерами которых являются аминокислоты (20 а-аминокислот- протеиногенные аминокислоты)Строение и свойства аминокислот

1. 
   Наличие амино и карбоксильной групп, радикала
   
2. 
   Пролин (циклическая структура), глицин не имеет ассиметричного атома углерода
   
3. 
   Л и Д изомерные формы (в белке только Л) могут переходить друг в друга
   

Классификация аминокислотПо хим строению радикалов: алифатические (+карбокисльная, амино, тиольная, амидная, гидроксильная, гуанидиновая), ароматические и гетероциклические По строению соединений получаемых при расщеплении аминокислоты:

Глюкопластичные - глюкоза	Кетопластичные – кетоновые тела
Гли ала сер тре вал асп глу арг гис мет	Лей изо тир фен

Могут ли синтезироваться в организме:

Заменимые	Незаменимые
	Гис изо лей лиз мет фен тре три вал (в днтстве арг и гист)

По Растворимости в воде: в зависимости от полярности(->H2O)/не полярности (друг к другу) их радикала

Не полярные (< р-мость)	Полярные (> р-мость)
	Не заряженные	Заряженные +	Заряженные -
Алифатические	Гидроксильные	Карбоксильная	аминогруппа
Ароматические кольца	Амидные
	Тиольная

Изменение суммарного заряда от PH среды:

Карбксо группа	нейтральная	аминогруппа
-1	0 изоэлектрическая точка	+1

---

Кислая среда	нейтральная	щелочная
+1	0 (цвиттер ион)	-1

Модифицированные аминокислоты в белках: модификация осуществляется после синтеза белкаХимические реакции для обнаружения аминокислот:

название	На что
Нингидриновая	А-аминокислоты (количество по цвету)
Сакагучи	Гуанидиновая группа
Фоля	Тиольная группа
Миллона	Тирозин

На белки

биуретовая	Обнаружение и коллич опред белков от 2 аминокислот
Ксантопротеиновая

Пептидная связь. Строение и биологическая роль пептидовМежду а-карбоксильной и а-амино группами соседних аминокислот

10	10-50	50 и более
Олигопептиды	полипептиды	белки

1. 
   Мономеры- аминокислотные остатки
   
2. 
   Пептидный остов- цепь повторяющихся в полипептидной цепи -NH-CH-CO-
   
3. 
   Ин на С конце, Ил на N конце
   

Х-ка пептидной связи

1. 
   Частично двойная связь
   
2. 
   Плоскости пептидных групп под углом друг к другу
   
3. 
   Связь между а углеродом и а-амино или а-карбоксо группой свободно вращается
   
4. 
   Пептидные связи в транс конфигурации (=> боковые радикалы далеко дод)
   
5. 
   Очень прочные
   

Образуется пептидная связь:

Обычно	Необычно
а-аминогруппа и а-карбоксо группа	Глутатион через гамма-карбоксо группу

Структура белковКонформация белков- пространственная структура за счет внутримолекулярных взаимодействийИнформация в первичной последовательности аминокислотПервичная структураПервичная структура- Это линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи индивидуальная для определённого белка

---

Синтез: ДНК-мРНК-Рибосома- первичная структура белкаСвязи: Пептидные связи и дисульфидные мостикиМетоды изучения первичной структуры белка:Определение АК состава белка: Кислотный гидролиз- НСl 6 mol/L 110 C 24ч (глутамин и аспарагин -> глутаминовая и аспарагиновая к-ты)Разделение путем ионообменной хроматографии: Закачка: катионообменная смола (SO3- et Na+), кислая среда PH 3,0, АКы (в виде катионов тк PH 3,0)Высобождение: вымывание (элюирование): > ионная сила NaCl и PH (для каждой АК индивидуальна)=> ослабевает заряд и связь с катионообменной смолой Количественный анализ полученных фракций: отдельные фракции +нингидрин = красно-фиолетовое окрашиваение (интенсивность зависит от количесва), которое определяет количество АК по спектрофотометрическому методу измерения света (автоматизирован- АК анализатор)Определение АК последовательности

1. 
   ФИТЦ связывася с N концевой АК => ослабевт пептидная связь -> гидролизуют избирательно -> ФИТЦ-АК1-> индификация хроматографическими методами
   Автоматизирован- секвенатор (10-20 АК)
   
2. 
   Перекрывающиеся фрагметы (описаны ниже)
   

Большие последовательности расщепляют:

1. 
   Ферментативное по специфическим участкам - Трипсин (пептидные связи карбоксо групп аргинина и лизина
   
2. 
   Химическое по специфическим участкам: бромциан (пептидыне связи карбоксо группы метионина)
   

Вторичная структураВторичная структура- пространственная(!)структура в р-те взаимодействия между функциональными группами в составе пептидного остоваСвязи: водородные, ионные и гидрофобныеА-спираль

1. 
   Пептидный остов в виде спирали (водородные связи О карбоксо и N аминогрупп)
   
2. 
   3.6 АК остатка на 1 виток
   
3. 
   Водородные связи слабые но их много (спираль стянута), уменьшена длина
   
4. 
   Гидрофильных группы пептидного остова (!!!) мало тк уходят на водородные связи=> <гидрофильность
   
5. 
   После разрыва длина увеличивается
   
6. 
   Радикалы на наружной поверхности направлены в стороны и не обр водородных связей
   

Нарушение а-спирали

1. 
   Пролин- нет вращения и нет атома водрода (нет водородной связи) и влечет изгиб или петлю
   
2. 
   Близко расположенные одинаково заряженные радикалы
   
3. 
   Близко расположенные объемные радикалы
   

Б-структура:

1. 
   Водородные связи между пептидными связями (расположены параллельно)
   

---

Одной (которая делает изгиб) или Несколькими

2. 
   В виде гормошки
   
3. 
   Межцепочные и внутрицепочные
   
4. 
   Параллельные (NN et CC) и антипараллельные (NC)
   

Нерегулярные вторичные структуры:

1. 
   Беспорядочные клубки
   
2. 
   Менее упорядочены, но в каждом индивидуальной белке фикс конформация
   

Содержание разных типов вторичных структур в белках:

1. 
   А (миоглобии гемоглобин)
   
2. 
   А и б
   
3. 
   Б
   
4. 
   Незначительное количство регулярных структур
   

Третичная структура белковТретичная структура белков- трехмерная пространственная структура за счет взаимодействия между радикалами аминокислот (могут располагаться на большом расстоянии дод)Образуется благодаря: изгибам полипептидной цепи в участках содержащих пролин, дикарбоновые и диаминовые к-тыСвязи:

1. 
   Гидрофобные: энергетически выгодная форма (минимум свободной энергии)- гидрофобные радикалы внутри-> стремяться объединиться-> гидрофобные взаимодействия-> гидрофобное ядро (гидрофильные радикалы образовали водородные связи с водой во вторичной структуре)
   
2. 
   Гидрофилные радикалы внтури гидрообного ядра:
   

Ионные между + и – заряженными радикальными группамиВодородные между гидрофильными незаряженными группами (OH CONH2 SH)

3. 
   Ковалентные дисульфидные мостики
   

Конформационная лабильность белков- склонность к небольшим изменениям в конформации за счет разрыва одних и образования других слабыхсвязейГидрофобные и ионные и водородные слабые связи могут разрушатьсяДенатурация- разрыв большого количества слабых связей -> разрушение нативной конформации -> образованию беспорядочных клубков -> потеря функции (Первичная структура не нарушается)->гидрофобные радикалы на поверхности-> гидрофобное взаимодействие-> снижение растворимости и образование осадка-> нет компактной структуры=> доступ протеолитические ферменты расщепляют пептидные связиФакторы денатурации:

1. 
   >Т 50 и более С
   
2. 
   Встряхивание раствора
   
3. 
   Органические вещества разрыв предыдущих сязей и образование новых
   
4. 
   Кислоты и щелочи меняют связи
   
5. 
   Соли тяжелых ме связываются с группами и меняют конформацию
   
6. 
   Детергенты-имеют гидрофобный УР !!! и гидрофильную группу (амфифильные). Гидрофобные между собой- меняют конформацию, гидрофильные удерживают в растворенном виде
   

Супервторичная структура белков

---

,,,,,,,,

Доменная структура белков- участок полипептидной цепи который приобрел приобрел конформацию глобулярного белка независимоот других

1. 
   200 аминокислот имеют 2-3 домена
   
2. 
   Можно разделить протеолитичесукими ферметами (легко разрушается)
   
3. 
   Некоторые могут сохранять биологические своства
   

Четвертичная структура белкаЧетвертичная структура белка-количество и взаиморасположение полипептидных цепей в пространствеМономеры- 1 ППЦ или 2ППЦ (соединенные ковалентно)Олигомерные белки- 2 и более ППЦ (протомеры или субъедииницы) соедиенные слабыми ионными одородными и гидрофобными Сборка олигомерных белков: Узнавание (контактные участки- радикалы аминокислот)-> путем комплементарности (хим и пространственное соответствие поверхностей)->образование слабых связей где много гидрофобных.Формирование трехмерной структуры белка в клеткеФолдинг белков- процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуруБелки- продукты одного гена имеют идентичную аминокислотную последовательность и в одинаковых условиях!!!- конформацию и функциюРенативация белков- денатурированные белки могут восстанавливать конформацию при удалении денатурирующего агентаФундаментальный принцип молекулярной биологии: аминокислотная последовательность белков определяет их конформацию и специфическую функциюСтруктура и функциональная роль шаперонов в фолдинге белковПромежуточные нестабильные конформации имеют на поверхности гидрофобные радикалы (у стабильных внутри) => к ним могут присоединяться белки - шапероны (стабилизируют конформацию, обеспечивая фолдинг белков)Ш-90,70,60,40, 30

конститутивные	Индуцибельные (белки теплового шока БТШ)
>синтез не зависит от стрессовых воздействий	>синтез от стрессовых воздействий

Роль шаперонов в фолдинге белков:Ш-70 дает защиту быстро появляющемуся Н концу для формирования конформацииШ-60 в пространстве для выскомолекулярных белков со сложной конформациейБТШ защищают белки от денатурирующих воздействий: стрессовый фактор-> >синтез БТШ->соединяются с денатурирующими белками гидрофобными связями=> препятствуя полной денатурации

---

Смотрите также файлы

• Навчальний посібник до практичних занять з внутрішньої медицини для студентів 5 курсу медичних факультетів спеціальностей Медицина, Педіатрія.pdf

• Лабораторная работа разработка организационной структуры предприятия. Цель.doc

• А поток дохода между домохозяйствами и фирмами.docx

• Тесты для самоконтроля по правовым основам и психологии (разделы 1 и 2Универсального модуля1). Найдите один правильный ответ.docx

• Решение а внп превышает чнп на величину превышения валовых инвестиций над чистыми, определим чнп по формуле.docx