Уравнение С.Аррениуса:

k – константа скорости реакции

A – коэффициент пропорциональности (предэкспоненциальный

множитель), который указывает долю активных молекул

e – основание натурального логарифма; e  2.718

E_a – энергия активации – избыточная энергия молекул, которой они должны обладать, чтобы их столкновение приводило к химическому взаимодействию

R – универсальная газовая постоянная;

T – абсолютная температура; Т=273 + t^oC
Наблюдаемые на опыте значения энергии активации находятся в пределах 0 – 400 кДж/моль. Величина E_a может служить критерием скорости протекания химического процесса:

E_a< 40 – быстрые реакции

40 < E_a< 120 – реакции идут с измеряемыми скоростями

E_a > 120 – очень медленные реакции

Первой стадией практически любого химического процесса является образование непрочного промежуточного соединения – активированного комплекса.

Активированный комплекс не является химическим соединением в привычном понимании этого слова. В нём не исчезли первоначально существовавшие в молекулах исходных веществ связи между атомами и не до конца сформировались новые. Однако электронные оболочки атомов во взаимодействующих молекулах определённым образом деформированы в направлении формирования новых химических связей, а прежние связи ослаблены.

Это можно схематично изобразить на примере реакции

H₂ + I₂ 2HI



активированный

комплекс
Образование короткоживущего активированного комплекса требует меньших затрат энергии, чем разрыв связей в молекулах исходных веществ, т.к. этому разрыву содействует взаимное влияние реагентов и наметившееся образование новых связей. В итоге образование непрочного активированного комплекса приводит к уменьшению высоты энергетического активационного барьера.

---

5. Катализаторы.

Особенности каталитических реакций.

а. Катализаторы вводятся в реакцию в очень низких концентрациях.

б. Состав катализатора остаётся неизменным до и после реакции.

в. Катализаторы обладают специфичностью действия, т.е. катализаторы активны по отношению к одним процессам и инертны по отношению к другим. Например:





г. Катализаторы ускоряют как прямую, так и обратную реакции.

д. Катализаторы не влияют на величину константы равновесия, а только ускоряют достижение состояния равновесия.

е. Катализаторы снижают энергию активации.

При введении катализатора в реакционный объём происходят два последовательных процесса – образование промежуточного соединения катализатор–реагент и второй процесс – взаимодействие образованного соединения со вторым реагентом с образованием продукта реакции и освобождением катализатора.
Схематично это можно записать так:

A + B AB (без катализатора, E_a1)

A + K AK (промежуточное соединение реагент–катализатор, E_a2)

AK + B AB + K (образование конечного продукта с

возвращением катализатора в цикл, E_a3)

E_a1 > E_a2 + E_a3
Ферментативный катализ.

Одной из наиболее интересных областей химической кинетики является исследование закономерностей ферментативного катализа. Реакции, катализируемые ферментами, характеризуются высоким ускорением ( 10⁴ – 10⁵ раз) и высокой специфичностью, т.е. способностью ферментов ускорять реакции только между определёнными веществами и быть абсолютно инертными по отношению к другим.

Для веществ, участвующих в ферментативных реакциях применимы следующие термины: субстрат (S) – индивидуальное химическое вещество, реакции которого катализируются ферментами (энзимами, E), фермент (E) – каталитически активное вещество, ускоряющее какие-либо превращения субстрата.

---

Михаэлис и Ментен (1913 г.) установили, что промежуточной стадией практически любой ферментативной реакции является присоединение по месту активных центров фермента молекул субстрата с образованием фермент–субстратного комплекса ES, который распадается с образованием продукта P и освобождением фермента E, чему соответствует схема:



Результатами их исследований стал вывод формулы – уравнения Михаэлиса-Ментен

– скорость ферментативного процесса

– максимальная скорость при условии, что весь субстрат

находится в составе фермент-субстратного комплекса

C(S) – концентрация субстрата

K_m – константа Михаэлиса
Уравнение имеет два предельных случая. При низкой концентрации субстрата K_m C(S) Скорость описывается уравнением первого порядка относительно C(S): . При высокой концентрации субстрата C(S) K_m, , т.е. скорость реакции имеет нулевой порядок относительно C(S).

Графически это выглядит так:

а. первый порядок отн. C(S) б. нулевой порядок отн. C(S)

Из графика зависимости скорости процесса от концентрации субстрата можно получить также значение

---

K_m, т.к. при имеем , что приводит к равенству K_m=C(S)



Температурная зависимость скорости ферментативных реакций описывается кривой с максимумом. Восходящая часть кривой отражает обычную для всех химических реакций закономерность. Нисходящая часть показывает снижение активности фермента вследствие тепловой денатурации белковой молекулы, сопровождающейся нарушением её структуры, определяющей активность фермента.

Исследование зависимости скорости ферментативных реакций в температурном интервале, когда не наблюдается тепловой денатурации фермента, даёт возможность оценивать энергетическую характеристику процесса.

Это позволяет сделать общий вывод – высокая каталитическая активность ферментов объясняется как существенным снижением энергии активации, так и значительным благоприятным изменением энтропии в ходе реакции.

---

Смотрите также файлы

• Банковское право.docx

• Методические указания в сжатой форме знакомят студентов с основными теоретическими положениями, относящимися к данной лабораторной работе или группе лабораторных работ со схожей тематикой,.doc

• Инструментарий Eclipse CC Development Tools.docx

• Методические рекомендации и материалы по проведению итоговой государственной аттестации по биологии для учащихся 9 классов.pdf

• Практическая работа по теме Диаграммы.docx