Файл: Контрольная работа По дисциплине Биохимия человека.docx
ВУЗ: Не указан
Категория: Не указан
Дисциплина: Не указана
Добавлен: 12.12.2023
Просмотров: 209
Скачиваний: 3
ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.
МИНИСТЕРСТВО ЗДРАВООХРАНЕНИЯ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИфедеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования «СЕВЕРНЫЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ»Министерства здравоохранения Российской ФедерацииКафедра клинической биохимии, микробиологии и лабораторной диагностикиКонтрольная работаПо дисциплине «Биохимия человека» На тему «____________________________________________________»Вариант № 1Выполнил:Мерзляков А. А.студент I курса 2 группыпо направлению 49.03.02 «Физическая культура для лиц с отклонениями в состоянии здоровья (адаптивная физическая культура)»подпись_______________Проверил:Попов А. А.,к.б.н. доцент подпись_____________оценка______________Архангельск, 2023
органами. Некоторые белки, являясь гормонами, непосредственно участвуют в регуляции обмена веществ. Рецепторная. В основе этой функции лежит способность белковых молекул реагировать на возникающие изменения условий внутренней среды организма. Например, имеются белки очень чувствительные к изменению концентраций различных веществ (хеморецепторы), к изменению температуры (терморецепторы), осмотического давления (осморецепторы), освещенности (фоторецепторы), положения мышцы в пространстве (проприорецепторы). Далее эта информация о возникающих изменениях поступает в центральную нервную систему. Кроме того, в органах, в которых проявляется действие гормонов, содержатся специальные белки – рецепторы гормонов. Эти белки позволяют данному органу избирательно извлекать из крови именно тот гормон, который в данных условиях необходим для регуляции обмена веществ в этом органе. Транспортная. Эта функция обусловлена тем, что белковые молекулы имеют большой размер, хорошо растворимы в воде и, перемещаясь по водным пространствам организма, могут переносить различные нерастворимые в воде соединения. Так, например, гемоглобин участвует в транспорте молекулярного кислорода от легких к различным органам, белки плазмы крови – альбумины – обеспечивают перенос жиров и жирных кислот. Защитная. Белки выполняют защитную функцию, участвуя в обеспечении иммунитета. К защитной функции часто относят участие белков в свертывании крови. В этом случае благодаря образованию тромба организм защищается от потери большого количества крови. Энергетическая. Окисление белков, как и всех других органических соединений, сопровождается выделением энергии. Однако роль белков как источников энергии невелика. В обычных условиях белки обеспечивают около 10% суточной потребности организма в энергии. Вклад белков в энергообеспечение организма возрастает при голодании и длительной физической работе, когда в организме исчерпываются запасы основных энергетических источников – углеводов и жиров. Исходя из такой важнейшей биологической роли белков, их еще называют протеинами.[Спортивная биохимия [Текст] : учебник для вузов и колледжей физической культуры / С. С. Михайлов. – 7е изд., стереотип. – М. : Советский спорт, 2013. – 348 с. : ил.] стр. 5-6.[Щербак И.Г. Биологическая химия: учебник для медицинских вузов, С-Пб, издательство СПбГМУ, 2005.]
Относительная (групповая) субстратная специфичность – это способность фермента катализировать превращения нескольких похожи[ по строению веществ. Обычно эти вещества обладают одним и тем же типом химической связи и одинаковой структурой одной из химических группировок, соединенных этой связью. Например, фермент пепсин расщепляет пептидные связи в белках любого строения.Субстратная специфичность обусловлена главным образом структурой адсорбционного участка активного центра фермента.[Березов Т.Т. Биологическая химия : учеб. для студентов мед. вузов/ Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин. -3-е изд., стер. -М.: Медицина, 2008.]Зависимость скорости ферментативной реакции от рНСкорость ферментативных реакций значительно зависит от кислотности среды, в которой они протекают. Для каждого фермента имеетсяопределенное значение рН, при котором наблюдается наибольшая скорость реакции – рН-оптимум. При отклонении в любую сторону от этого значения рН резко уменьшается ферментативная активность. Важноподчеркнуть, что величина рН-оптимума у разных ферментов колеблетсяв большом диапазоне значений рН, в то время как температурный оптимум для большинства ферментов составляет 37–40 °С. В качестве примера можно привести значения рН-оптимума следующих ферментов (рис. 1):Рис. 1. Зависимость скорости ферментативной реакции от рН (1 – пепсин, 2 – амилаза, 3 – щелочная фосфатаза)
-
Классификация белков по выполняемым функциям. Примеры.
органами. Некоторые белки, являясь гормонами, непосредственно участвуют в регуляции обмена веществ. Рецепторная. В основе этой функции лежит способность белковых молекул реагировать на возникающие изменения условий внутренней среды организма. Например, имеются белки очень чувствительные к изменению концентраций различных веществ (хеморецепторы), к изменению температуры (терморецепторы), осмотического давления (осморецепторы), освещенности (фоторецепторы), положения мышцы в пространстве (проприорецепторы). Далее эта информация о возникающих изменениях поступает в центральную нервную систему. Кроме того, в органах, в которых проявляется действие гормонов, содержатся специальные белки – рецепторы гормонов. Эти белки позволяют данному органу избирательно извлекать из крови именно тот гормон, который в данных условиях необходим для регуляции обмена веществ в этом органе. Транспортная. Эта функция обусловлена тем, что белковые молекулы имеют большой размер, хорошо растворимы в воде и, перемещаясь по водным пространствам организма, могут переносить различные нерастворимые в воде соединения. Так, например, гемоглобин участвует в транспорте молекулярного кислорода от легких к различным органам, белки плазмы крови – альбумины – обеспечивают перенос жиров и жирных кислот. Защитная. Белки выполняют защитную функцию, участвуя в обеспечении иммунитета. К защитной функции часто относят участие белков в свертывании крови. В этом случае благодаря образованию тромба организм защищается от потери большого количества крови. Энергетическая. Окисление белков, как и всех других органических соединений, сопровождается выделением энергии. Однако роль белков как источников энергии невелика. В обычных условиях белки обеспечивают около 10% суточной потребности организма в энергии. Вклад белков в энергообеспечение организма возрастает при голодании и длительной физической работе, когда в организме исчерпываются запасы основных энергетических источников – углеводов и жиров. Исходя из такой важнейшей биологической роли белков, их еще называют протеинами.[Спортивная биохимия [Текст] : учебник для вузов и колледжей физической культуры / С. С. Михайлов. – 7е изд., стереотип. – М. : Советский спорт, 2013. – 348 с. : ил.] стр. 5-6.[Щербак И.Г. Биологическая химия: учебник для медицинских вузов, С-Пб, издательство СПбГМУ, 2005.]
-
Свойства ферментов как биологических катализаторов единицы измерения каталитической активности ферментов, специфичность действия ферментов, зависимость скорости ферментативной реакции от pH, концентрации субстрата и фермента.
Относительная (групповая) субстратная специфичность – это способность фермента катализировать превращения нескольких похожи[ по строению веществ. Обычно эти вещества обладают одним и тем же типом химической связи и одинаковой структурой одной из химических группировок, соединенных этой связью. Например, фермент пепсин расщепляет пептидные связи в белках любого строения.Субстратная специфичность обусловлена главным образом структурой адсорбционного участка активного центра фермента.[Березов Т.Т. Биологическая химия : учеб. для студентов мед. вузов/ Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин. -3-е изд., стер. -М.: Медицина, 2008.]Зависимость скорости ферментативной реакции от рНСкорость ферментативных реакций значительно зависит от кислотности среды, в которой они протекают. Для каждого фермента имеетсяопределенное значение рН, при котором наблюдается наибольшая скорость реакции – рН-оптимум. При отклонении в любую сторону от этого значения рН резко уменьшается ферментативная активность. Важноподчеркнуть, что величина рН-оптимума у разных ферментов колеблетсяв большом диапазоне значений рН, в то время как температурный оптимум для большинства ферментов составляет 37–40 °С. В качестве примера можно привести значения рН-оптимума следующих ферментов (рис. 1):Рис. 1. Зависимость скорости ферментативной реакции от рН (1 – пепсин, 2 – амилаза, 3 – щелочная фосфатаза)
-
пепсин желудочного сока – 1,0–2,0; -
амилаза слюны – 6,8–7,0; -
щелочная фосфатаза плазмы крови – 9,0–10,0.
-оптимума наблюдается незначительное изменение конформации, носящее обратимый характер. При значительном отклонении от рН-оптимума (в сильнокислой и сильнощелочной среде) происходит необратимая денатурация ферментного белка, приводящая к полной утрате каталитической активности.
При работе с ферментами в лабораторных условиях в реакционную среду вводят буферные растворы, рН которых соответствует рН-оптимуму изучаемых ферментов.
[Спортивная биохимия [Текст] : учебник для вузов и колледжей физической культуры / С. С. Михайлов. – 7-е изд., стереотип. – М. : Советский спорт, 2013. – 348 с.]
-
Окислительное фосфорилирование в цепи дыхательных ферментов как главный механизм обеспечения клеток, необходимой им энергией. Гипоэнергетические состояния, возможные причины их возникновения.