Файл: Контрольная работа.Физ-Хим основы ПОП.МИППС. В-98.docx

В составе белковой молекулы аминокислоты образуют неразветвленную цепь, в которой они связаны ковалентными пептидными связями. Как показано на рисунке 1.

Рисунок 1- Ковалентная связь.

Образовавшееся соединения, являющееся результатом взаимодействия двух молекул аминокислот, называется дипептидом, а связь – пептидной.

Свободная карбоксильная группа дипептида может соединяться с аминной группой еще одной молекулы какой-либо аминокислоты, в результате образуется трипептид. В случае соединения пептидными связями четырех остатков аминокислот получается тетрапептид, пяти – пентапептид и т.д. Общее название соединений, состоящих из нескольких аминокислот, - полипептиды – это и есть белки.

Многие из полипептидов встречаются в свободном виде в растениях, тканях животных и микроорганизмах и имеют большое значение в качестве промежуточных продуктов обмена веществ и физиологически весьма активных соединений. Примером может служить открытый выдающимся английским биохимиком Ф. Гопкинсом трипептид глютатион, состоящий из остатков гликокола, цистеина и глютаминовой кислоты. Формула глютатиона изображена на рисунке 2.

Рисунок 2 - Глютатион.

Глютатион содержится во всех живых клетках. Его содержание особенно высоко в зародыше пшеничного зерна и дрожжах. Чрезвычайно важная роль глютатиона в обмене веществ заключается в том, что он является сильным восстановителем и очень легко подвергается окислению. 

К числу полипептидов принадлежит ряд антибиотиков, образуемых микроорганизмами веществ, убивающих другие микроорганизмы или угнетающих их рост: грамицидин, тироцидин, лихениформин. Некоторые из этих антибиотиков широко применяются в медицине для борьбы с болезнетворными микробами.

Аминокислоты – это алфавит белковой молекулы: соединив их в различном порядке, можно получить бесконечное множество разнообразных белков.

2. Дисульфидная связь.

Пептидные цепочки аминокислот (в белке их может быть одна, две или несколько) могут быть сшиты внутри себя или между собой за счет образования ковалентной дисульфидной связи –S–S– между сульфгидрильными группами –SН, расположенными в полипептидной цепи цистеинов, изображенной на рисунке 3.

Рисунок 3 - Дисульфидная связь.

3. Водородная связь.

Водородные связи возникают в результате дипольных взаимодействий между ковалентно связанным водородным атомом, имеющим положительный заряд, и отрицательно заряженным ковалентно связанным атомом – акцептором. Ниже, на рисунке 4, 5, 6, 7 и 8 приведены примеры различных водородных связей (обозначены пунктиром), образующихся в белках.

Рисунок 4 - Водородная связь между пептидными группами.

Рисунок 5 - Водородная связь между двумя гидроксильными группами.

Рисунок 6 - Водородная связь между заряженной карбоксильной группой и гидроксильной группой тирозина.

Рисунок 7- Водородная связь между заряженной аминной группой и заряженной карбоксильной группой.

Рисунок 8 - Водородная связь между гидроксильной группой серина и карбонильной пептидной связи.

3. Солевая связь.

Такие кислоты, как лизин и аспарагиновая, могут образовывать солевые или ионные связи. На рисунке 9 изображено образование солевой связи.

Рисунок 9 - Образование солевой связи.

4. Гидрофобное взаимодействие.

Если ионные и водородные связи возникают в результате дипольных взаимодействий полярных атомов или заряженных групп двух или более полярных молекул, то гидрофобные взаимодействия связывают неполярные (гидрофобные) части одной или нескольких молекул в водных растворах. Энергия каждого такого взаимодействия мала, но из-за большого числа таких взаимодействий они способны создавать устойчивые структуры.

Под влиянием гидрофобных взаимодействий происходит сближение неполярных участков полипептидной цепи за счет вытеснения молекул воды и ослабления их взаимодействия с водной средой.

Способностью к гидрофобному взаимодействию обладают боковые цепи (R-группы) валина, лейцина, изолейцина, фенилаланина, пролина, триптофана, метионина и цистеина.

Ионнные, водородные связи и гидрофобные взаимодействия определяют и стабилизируют специфическую пространственную структуру молекулы каждого белка.

Изотермическая точка белков, ее влияние на свойство белков.

В изоэлектрической точке суммарный заряд белков, обладающих амфотерными свойствами, равен нулю и белки не перемещаются в электрическом поле. Зная аминокислотный состав белка, можно приближенно определить изоэлектрическую точку (pI); pI является характерной константой белков[4].

В изоэлектрической точке белки наименее устойчивы в растворе и легко выпадают в осадок. Изоэлектрическая точка белка в сильной степени зависит от присутствия в растворе ионов солей; в то же время на ее величину не влияет концентрация белка.

Раствор белка называется изоионным, если он не содержит никаких других ионов, кроме ионизированных остатков аминокислот белковой молекулы и ионов, образующихся при диссоциации воды.

3 Каротиноиды и хлорофиллы. Изменение цвета овощей и плодов с зеленой и желтой окраской в процессе их кулинарной обработки

Каротиноиды – сильно ненасыщенные углеводороды. В их молекулах находится большое число сопряженных двойных связей. Каротиноиды хорошо растворяются в жирах, устойчивы к воздействию тепла. Поэтому, нативная (желтая, оранжевая) окраска пищевых продуктов, подвергнутых тепловой обработке, не исчезает. Обесцвечивание происходит под влиянием кислорода воздуха.

Каротин встречается во многих плодах, овощах, в зеленых листьях вместе с хлорофиллом и ксантофиллом. Каротин находится в виде трех изомеров. Все они способны к аутоокислению.

Окраска ликопина – оранжево-красная, интенсивнее, чем у каротина. Он имеет тринадцать двойных связей и состоит из восьми остатков изопрена.

Ксантофилл и его изомер зеаксантин являются производными каротина. Они имеют желтую окраску и находятся в хлоропластах зеленых листьев.

Хлорофиллы придают зеленую окраску плодам и овощам. В молекуле хлорофилла имеется по четыре пиррольных ядра и атом металла – магния. Существуют хлорофилл и хлорофилл. При тепловой обработке хлорофилл темнеет, так как происходи его разрушение, и он переходит в фиофитин.

Зеленый цвет овощей (щавель, шпинат, зеленый горошек, стручки бобовых) и некоторых плодов (крыжовник, виноград, слива ренклод и др.) обусловлен присутствием в них пигмента хлорофилла, в основном α-хлорофилла.

По химической природе а-хлорофилл представляет собой сложный эфир двухосновной кислоты и двух спиртов: метилового и фитола.

Зеленые овощи и плоды при варке и припускании буреют. Происходит это вследствие взаимодействия хлорофилла с органическими кислотами или кислыми солями этих кислот, содержащимися в клеточном соке овощей и плодов, с образованием нового вещества бурого цвета — феофитина:

В сырых продуктах эта реакция не происходит, так как хлорофилл отделен от органических кислот или их солей, содержащихся в вакуолях, тонопластом.

Кроме того, хлорофилл, находящийся в комплексе с белком и липидами (в хлоропластах), защищен этими веществами от внешних воздействий. Лишь при нарушении целости клеток паренхимной ткани в местах повреждения овощей появляются бурые пятна.

При тепловой кулинарной обработке овощей и плодов белок, связанный с хлорофиллом, в результате денатурации отщепляется, мембраны пластид и тонопласт разрушаются, вследствие чего органические кислоты получают возможность взаимодействовать с хлорофиллом.

Степень изменения зеленой окраски овощей и плодов зависит от продолжительности тепловой обработки и концентрации органических кислот в продукте и варочной среде. Чем дольше варятся зеленые овощи и плоды, тем больше образуется феофитина и тем заметнее их побурение. Окраска овощей с повышенным содержанием органических кислот (например, щавель) изменяется значительно.

Для сохранения цвета зеленые овощи рекомендуется варить в большом количестве воды при открытой крышке и интенсивном кипении строго определенное время, необходимое для доведения их до готовности. В этих условиях часть летучих кислот удаляется с парами воды, концентрация органических кислот в продуктах и варочной среде снижается, образование феофитина замедляется.

Цвет зеленых овощей и плодов лучше сохраняется при варке в жесткой воде: содержащиеся в ней кальциевые и магниевые соли нейтрализуют некоторую часть органических кислот и кислых солей клеточного сока.

При варке и припускании зеленые овощи и плоды кроме бурой окраски могут приобретать и другие оттенки, обусловленные изменением уже образовавшегося феофитина под действием ионов некоторых металлов. Например, если в варочной среде присутствуют ионы железа, овощи могут приобретать коричневую окраску, если ионы алюминия — сероватую, ионы Си — ярко-зеленую.

Желто-оранжевая окраска овощей (морковь, томаты, тыква) и некоторых плодов обусловлена присутствием в них каротиноидов.

В процессе кулинарной обработки окраска этих овощей и плодов заметно не изменяется. Считают, что каротиноиды при этом практически не разрушаются. В отварной моркови, наоборот, обнаруживается даже больше каротиноидов, чем в сырой. Увеличение содержания каротиноидов при варке моркови можно объяснить происходящим при этом разрушением белково-каротиноидных комплексов и высвобождением каротиноидов.

При жарке томатов, тыквы и пассеровании моркови каротиноиды частично переходят в жир, вследствие чего интенсивность окраски овощей несколько понижается.

4 Пектиновые вещества растительных продуктов, свойства и их изменения при тепловой обработке

Пектин содержится в растительных пищевых продуктах, например, в фруктах и овощах. Содержание пектиновых веществ в картофеле, овощах и плодах колеблется от десятых долей процента до 1,1% ( на сырую массу съедобной доли). Пектиновые вещества в растительных продуктах представлены двумя формами: нерастворимой в холодной воде - протопектином и растворимой - пектином. Основную массу пектиновых веществ картофеля, овощей и плодов составляет протопектин ( около 75%)[5]. В растительной клетке пектин выполняет функцию структурирующего агента в центральном слое клеточной стенки. Кроме того, благодаря своей сильной способности к набуханию и своему коллоидному характеру пектин регулирует водный обмен растений. Название "пектин" происходит от греческого слова "пектос", что означает "желированный", "застывший".

Благодаря прекрасным желирующим свойствам пектин широко применяется при производстве пищевых продуктов – кондитерских изделий, фруктовых желе, джемов. Пектин вместе с другими некрахмалистыми полисахаридами образует группу пищевых волокон, значение которых уже обсуждалось. Кроме того, пектин обладает детоксицирующими свойствами, т. к. способен связывать токсичные элементы и радионуклиды и выводить их из человеческого организма. Это делает пектин и пектинсодержащие продукты ценной добавкой при производстве пищевых продуктов лечебно-профилактического назначения.

Важным свойством пектина, обусловливающим его применение в пищевых продуктах, является гелеобразование. Образование гелей обусловлено ассоциацией пектиновых цепей с образованием трехмерной пространственной структуры, где два или более участка цепи сближаются друг с другом с регулярной частотой. Имеются различные виды ассоциаций, которые определяются степенью этерификации.

Нормальные пектины (степень этерификации 50%), как правило, лучше всего образуют гели при концентрации 1%, хотя концентрация может варьировать в зависимости от вида пектина.

Желирование высокоэтерифицированных пектинов вызывается двумя факторами: а) добавлением сахара, который вызывает дегидратацию пектиновых молекул, способствуя тем самым их сближению; б) снижением рН среды, которое подавляет диссоциацию свободных карбоксильных групп, снижая тем самым электростатическое отталкивание цепей.

Данный механизм описан в литературе, как "сахарно-кислотное" желирование. Он протекает при содержании сухих веществ в среде не менее 55% и рН 3,0. Результаты последних исследований показывают, что гели из высокоэтерифицированных пектинов могут стабилизироваться в результате возникновения водородных связей и гидрофобных взаимодействий.

Низкоэтерифицированные пектины могут образовывать гели в отсутствие сахаров, но требуют присутствия бивалентных катионов (например, Са²⁺). Добавка ионов кальция вызывает образование кальциевых мостиков, соединяющих молекулы пектина [6]. Однако при передозировке кальция может происходить тесное сближение пектиновых цепочек, в результате чего пространственная структура не образуется. Кроме того, может иметь место выпадение в осадок пектината кальция. Низкоэтерифицированный пектин менее чувствителен к рН, чем стандартные пектиновые гели – для нормальных пектинов область рН 2,7–3,5, оптимум – 3,2 (см. табл. 3.18). Гели этого типа используют в бессахарных или низкосахарных диетических джемах и желе. Хотя гелеобразование низкоэтерифицированного пектина и не требует сахара, добавление 10–20% сахарозы дает возможность улучшить текстуру геля, так как без сахара (или других пластификаторов) эти гели имеют тенденцию быть хрупкими и менее эластичными, чем из обычного пектина.