Файл: Контрольная работа.Физ-Хим основы ПОП.МИППС. В-98.docx

В настоящее время основным принципом производства продукции общественного питания является создание блюд и изделий, обладающих повышенной пищевой ценностью и отвечающих современным требованиям санитарно-гигиенических нормативов.

Научно-теоретическое обоснование технологических процессов производства продукции общественного питания впервые дал Технологический отдел Института питания РАМН. Первые экспериментальные и теоретические исследования в этой области были выполнены в 1935 - 1960 г.

Продовольственное сырье и пищевые продукты представляют собой сложные многокомпонентные биологические системы, претерпевающие необратимые изменения на разных стадиях технологического процесса производства продукции на предприятиях общественного питания. Основные изменения происходят при механической, гидромеханической обработке сырья и продуктов, а также при тепловой обработке полуфабрикатов и приготовлении готовой пищи.

Физико-химические процессы, протекающие в пищевых системах при кулинарной обработке сырья растительного и животного происхождения, влияние этих процессов на пищевую ценность и безопасность продукции, изменение структурно-механических характеристик сырья и полуфабрикатов, а также другие вопросы будут рассмотрены в данном курсе.

Изучение и понимание физико-химических процессов, происходящих при производстве продукции, являются необходимым условием при создании высококачественных изделий, так как позволяют усилить положительное и минимизировать отрицательное влияние кулинарной обработки на качество готовых изделий.

1 Нормативные ссылки

В данной контрольной работе использованы ссылки на следующие нормативные документы:

ГОСТ 33692-2015 Белки животные соединительнотканные. Общие технические условия

ГОСТ Р 52349-2005 Продукты пищевые. Продукты пищевые функциональные. Термины и определения (с Изменением N 1)

ГОСТ 26313-84 Продукты переработки плодов и овощей. Правила приемки, методы отбора проб (с Изменением N 1)

ГОСТ 29059-91 Продукты переработки плодов и овощей. Титриметрический метод определения пектиновых веществ.

2 Структура белковой молекулы. Связи, участвующие в формировании молекулы белка. Изотермическая точка белков, ее влияние на свойство белков

Из органических веществ, входящих в состав растений и других живых организмов, наиболее важными в биологическом отношении являются белковые вещества, или белки. Составляя основу цитоплазмы клеток, белки выполняют основную роль в жизни всех организмов. Белками называются высокомолекулярные коллоидные соединения, состоящие из α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, кислород, водород, азот, иногда сера или селен. Могут входить также железо, медь, цинк, фосфор и некоторые другие элементы. Так, например, в составе белка зерна пшеницы содержится углерода от 51 до 53%, кислорода – от 21 до 23%, водорода – от 6 до 8%, азота – от 16 до 19%, серы – от 0,7 до 1,3%.

Структура белковой молекулы.

По форме молекулы и особенностям пространственной структуры белки подразделяют на глобулярные, форма молекулы которых близка к сферической или эллиптической, и фибриллярные, молекула которых имеет более удлиненную форму и может образовывать многомолекулярные нитевидные структуры – фибриллы.

Глобулярные белки состоят из одной полипептидной цепи или нескольких, плотно свернутых за счет нековалентных и ковалентных связей в компактную частицу – глобулу[1]. Эти белки, разнообразные по составу аминокислотных остатков и биологическим функциям, обычно хорошо растворимы в воде. Многие глобулярные белки являются ферментами. Почти все их полярные R-группы находятся на поверхности молекулы и гидратированы, гидрофобные R-группы находятся внутри молекулы.

Фибриллярные белки [1,2] состоят из вытянутых или скрученных в спирали полипептидных цепей, расположенных параллельно и связанных многочисленными связями нековалентной и ковалентной природы. Как правило, это белки, образующие прочные жесткие структуры, они нерастворимы в воде и более однородны по составу аминокислотных остатков, преимущественно гидрофобных, в полипептидных цепях.

Различают[3]:

1. Первичную структуру белка - это последовательность аминокислотных остатков, соединенных ковалентными пептидными связями, полипептидной цепи белка. За счет внутрицепочечных взаимодействий между белковыми R- группами полипептидная цепь елка свертывается в "нативную" (природную) пространственную структуру самопроизвольно.

2. Вторичная структура белка- это когда аминокислотные остатки соединены в полипептидную цепь. В формировании вторичной структуры участвуют водородные связи. Различают три основных типа вторичной структуры полипептидных цепей : α-спираль, β-структура (складчатый слой) и беспорядочный клубок. При образовании α-спирали полипептидная цепь закручивается вокруг оси.

Наиболее устойчива правая α-спираль.
В β-структуре (складчатом слое) пептидные цепи располагаются параллельно друг другу, образуя пространственную фигуру, подобную складчатому листу, сложенному гармошкой. Как правило, такую структуру образуют вытянутые полипептидные цепи.

Стабилизация β-структуры достигается за счет образования межцепочечных водородных связей, в которых принимают участие все пептидные связи. Вторичная структура белковой молекулы определяется ее первичной структурой. Поэтому, выяснив аминокислотную последовательность в полипептидной цепи, можно предсказать ее вторичную структуру, так как аминокислоты существенно различаются по способности образовывать α-спираль или β-структуру.

При различных технологических процессах α-спирали или β-структуры белков могут переходить друг в друга. Этим, в частности, объясняется уменьшение размеров шерстяных вещей при стирке их в горячей воде.

3. Третичная структура белка определяет пространственную организацию белковой молекулы. Образуется самопроизвольно и зависит от размера, формы и полярности аминокислотных остатков, их последовательности расположения в полипептидной цепи, т.е. от первичной структуры белка, а также от типа ее вторичной структуры, определяя пространственную организацию белковой молекулы. Она возникает в результате взаимодействия между цепочками полипептидов и поддерживается дисульфидными и ионными связями, гидрофобными и электростатическими взаимодействиями.

Третичная структура, так же как и вторичная, обусловлена аминокислотной последовательностью в полипептидной цепи, но если вторичная структура определяется взаимодействием аминокислот в близлежащих участках цепи, то третичная структура зависит от аминокислотной последовательности далеко расположенных друг от друга участков цепи.

В результате множества сравнительно слабых связей все части пептидной цепи белка оказываются фиксированными относительно друг друга, образуя компактную структуру.

4. Четвертичная структура – это ассоциация нескольких полипептидных цепей, которая образуется посредством нековалентных связей (водородных, ионных, гидрофобных взаимодействий, электростатического притяжения). Каждая полипептидная цепь, участвующая в образовании четвертичной структуры, называется субъединицей, или протомером. Молекулы белков, обладающие четвертичной структурой, при определенных условиях могут диссоциировать на субъединицы – протомеры, а при других условиях вновь ассоциировать, образуя димеры, а затем первоначальную олигомерную молекулу.

Ошибочное соединение протомеров в олигомерном белке или соединение с другими белками невозможно (комплементарность).
Комплементарные взаимодействия лежат в основе практически всех биохимических процессов в живых организмах, включая ферментативные процессы переноса соединений через мембраны, защитные реакции белков и множество других процессов, происходящих с участием белковых молекул.

Связи, участвующие в формировании молекулы белка.

1. Ковалентная связь [2].