ВУЗ: Не указан
Категория: Не указан
Дисциплина: Не указана
Добавлен: 02.11.2019
Просмотров: 5924
Скачиваний: 32
6
7.
Какие методы используют при разделении пептидов?
1) центрифугирование
2) хроматография
3) колориметрия
4) электрофорез
8.
Кто предложил пептидную теорию строения белка?
1) Сенгер
2) Полинг
3) Кори
4) Фишер
9.
Для какого белка впервые была расшифрована аминокислотная
последовательность:
1) гемоглобин
2) коллаген
3) инсулин
4) миоглобин
10.
Гиперпротеинемия наблюдается при:
1) нефрозах
2) миеломной болезни
3) гепатите, циррозе
4) сахарном диабете
11.
Белок имеет молекулярную массу:
1) 500-1200 Дальтон
2) 1000-2500 Дальтон
3) 2000-5000 Дальтон
4) более 6000 Дальтон
12.
Какие методы используют для определения молекулярной массы
белков?
1) ультрацентрифугирование
2) колориметрия
3) высаливание
4) гель-фильтрация
7
13.
Укажите ароматические аминокислоты:
1) треонин
2) лизин
3) триптофан
4) аргинин
14.
При денатурации белков отмечается:
1) потеря биологической активности
2) увеличение растворимости
3) изменение первичной структуры
4) возникновение заряда на молекуле белка
15.
Какие аминокислоты являются положительно заряженными?
1) аспарагин
2) аланин
3) лейцин
4) лизин
16.
Методы определения N-концевых аминокислот:
1) рентгеноструктурный анализ
2) Сенгера
3) Эдмана
4) Акабори
17.
Методы определения С-концевых аминокислот:
1) использование биуретовой реакции
2) рентгеноструктурный анализ
3) Эдмана
4) Акабори
18.
Укажите гидрофобные (неполярные) аминокислоты:
1) лизин
2) лейцин
3)
аргинин
4)
аспарагин
8
19.
Типы связей, характерные для первичной структуры:
1) водородная
2) дисульфидная
3) гидрофобные взаимодействия
4) пептидная
20.
Методы определениия вторичной структуры белка:
1) ультрацентрифугирование
2) рентгеноструктурный анализ
3) хроматография
4) гель-фильтрация
21.
Разновидности вторичной структуры белка:
1) глобула
2) спираль
3) субъединица
4) фибрилла
22.
Разновидности третичной структуры белка:
1) глобула
2) спираль
3) субъединица
4) фибрилла
23.
Факторы, нарушающие спиральную структуру белков:
1) наличие остатков аланина
2) наличие остатков пролина
3) наличие остатков глицина
4) гидрофобное взаимодействие
24.
Что является движущей силой в возникновении вторичной
структуры белка?
1) электростатическое отталкивание
2) способность остатков аминокислот к образованию
водородных связей
3) гидрофобное взаимодействие
4) термостабильность
9
25.
Какой белок обладает самой высокой степенью α-спирализации
полипептидной цепи?
1) кератин
2) гемоглобин
3) миоглобин
4) инсулин
26.
Основной метод определения третичной структуры белка:
1) аффинная хроматография
2) диск-электрофорез
3) гель-фильтрация
4) рентгеноструктурный анализ
27.
К фибриллярным белкам относятся:
1) инсулин
2) гемоглобин
3) альбумин
4) коллаген
28.
К глобулярным белкам относятся:
1) эластин
2) миоглобин
3) фиброин
4) миозин
29.
Связи, стабилизирующие третичную структуру в глобулярных
белках:
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные взаимодействия
4) фосфодиэфирные
30.
Что является движущей силой в возникновении третичной
структуры?
1) способность к седиментации
2) гидрофобные взаимодействия
3) взаимодействие радикалов аминокислот с Н
2
О
4) электростатическое отталкивание
10
31.
Для какого белка впервые была установлена третичная
структура?
1) инсулин
2) коллаген
3) миоглобин
4) гемоглобин
32.
Какие преимущества дает построение белков из отдельных
субъединиц?
1) обеспечивает термостабильность
2) обеспечивает растворимость
3) экономит генетический материал
33.
Белки, обладающие четвертичной структурой:
1) протамины
2) гистоны
3) гемоглобин
4) лактатдегидрогеназа
34.
Какие признаки характерны для гистонов?
1) относятся к белкам растительного происхождения
2) участвуют в регуляции активности генома
3) содержат много остатков пролина и глицина
4) содержат много остатков аргинина и лизина
35.
Основными функциями гистонов являются:
1) структурная
2) энергетическая
3) питательная
4) транспортная
36.
Какие аминокислоты содержатся в гистонах в повышенных
количествах?
1) валин
2) лизин
3) серин
4) фенилаланин