Файл: Сравнительная характеристика состава и свойств белков различных групп пищевых продуктов (Результаты изучения состояния белка в зрелых сырах).pdf

R

|

H – C – NH2

|

COOH

Из этой формулы видно, что в состав всех аминокислот входят следующие общие группировки: – CH2, – NH2, – COOH. Боковые же цепи (радикалы – R ) аминокислот различаются. Химическая природа радикалов разнообразна: от атома водорода до циклических соединений. Именно радикалы определяют структурные и функциональные особенности аминокислот.

Все аминокислоты в зависимости от структуры разделены на несколько групп:

Ациклические . Моноаминомонокарбоновые аминокислоты имеют в своем составе одну аминную и одну карбоксильную группы, в водном растворе они нейтральны. Некоторые из них имеют общие структурные особенности, что позволяет рассматривать их вместе:

• Глицин и аланин. Глицин (гликокол или аминоуксусная к-та) является оптически неактивным – это единственная аминокислота, не имеющая энатиомеров. Глицин участвует в образовании нуклеиновых и желчных к-т, гема, необходим для обезвреживания в печени токсичных продуктов. Аланин используется организмом в различных процессах обмена углеводов и энергии. Его изомер b-аланин является составной частью витамина пантотеновой к-ты, коэнзима А (КоА), экстрактивных веществ мышц.
• Серин и треонин. Они относятся к группе гидрооксикислот, т.к. имеют гидроксильную группу. Серин входит в состав различных ферментов, основного белка молока – казеина, а также в состав многих липопротеинов. Треонин участвует в биосинтезе белка, являясь незаменимой аминокислотой.
• Цистеин и метионин. Аминокислоты, имеющие в составе атом серы. Значение цистеина определяется наличием в ее составе сульфгидрильной ( – SH) группы, которая придает ему способность легко окисляться и защищать организм о веществ с высокой окислительной способностью (при лучевом поражении, отравлении фосфором). Метионин характеризуется наличием легко подвижной метильной группы, использующейся для синтеза важных соединений в организме (холина, креатина, тимина, адреналина и др.)
• Валин, лейцин и изолейцин. Представляют собой разветвленные аминокислоты, которые активно участвуют в обмене веществ и не синтезируются в организме.
• Моноаминодикарбоновые аминокислоты имеют одну аминную и две карбоксильные группы и в водном растворе дают кислую реакцию. К ним относятся аспарагиновая и глутаминовая к-ты, аспарагин и глутамин. Они входят в состав тормозных медиаторов нервной системы.
• Диаминомонокарбоновые аминокислоты в водном растворе имеют щелочную реакцию за сет наличия двух аминных групп. Относящийся к ним лизин необходим для синтеза гистонов а также в ряд ферментов. Аргинин участвует в синтезе мочевины, креатина.

Циклические. Эти аминокислоты имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро и, как правило, не синтезируется в организме человека и должны поступать с пищей. Они активно участвуют в разнообразных обменных процессах. Так фенил-аланин служит основным источником синтеза тирозина – предшественника ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов.

• Триптофан помимо участия в синтезе белка, служит компонентом витамина PP, серотонина, триптамина, ряда пигментов.
• Гистидин необходим для синтеза белков, является предшественником гистамина, влияющего на кровяное давление и секрецию желудочного сока.

Белки имеют высокую молекулярную массу, некоторые растворимы в воде, способны к набуханию, характеризуются оптической активностью, подвижностью в электрическом поле и некоторыми другими свойствами.

Белки активно вступают в химические реакции . Это свойство связано с тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные функциональные группы, способные реагировать с другими веществами. Важно, что такие взаимодействия происходят и внутри белковой молекулы, в результате чего образуется пептидная, водородная дисульфидная и другие виды связей. К радикалам аминокислот, а следовательно и белков, могут присоединяться различные соединения и ионы, что обеспечивает их транспорт по крови.

Белки являются высокомолекулярными соединениями . Это полимеры, состоящие из сотен и тысяч аминокислотных остатков – мономеров. Соответственно и молекулярная масса белков находится в пределах 10 000 – 1 000 000. Так, в составе рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) содержится 124 аминокислотных остатка и ее молекулярная масса составляет примерно 14 000.

• Миоглобин (белок мышц), состоящий из 153 аминокислотных остатков, имеет молекулярную массу 17 000
• гемоглобин – 64 500 (574 аминокислотных остатка).

Молекулярные массы других белков более высокие:

• g-глобулин ( образует антитела) состоит из 1250 аминокислот и имеет молекулярную массу около 150 000
• молекулярная масса фермента глутаматдегидрогеназы превышает 1 000 000.

Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые так и основные свойства, то есть выступать в роли амфотерных электролитов . Это обеспечивается за счет различных диссоциирующих группировок, входящих в состав радикалов аминокислот. Например, кислотные свойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновой глутаминовой аминокислоты, а щелочные – радикалы аргинина, лизина и гистидина. Чем больше дикарбоновых аминокислот содержится в белке, тем сильнее проявляются его кислотные свойства и наоборот.

Эти же группировки имеют и электрические заряды, формирующие общий заряд белковой молекулы . В белках, где преобладают аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты, заряд белка будет отрицательным, избыток основных аминокислот придает положительный заряд белковой молекуле. Вследствие этого в электрическом поле белки будут передвигаться к катоду или аноду в зависимости от величины их общего заряда. Так, в щелочной среде (рН 7 – 14) белок отдает протон и заряжается отрицательно, тогда как в кислой среде (рН 1 – 7) подавляется диссоциация кислотных групп и белок становится катионом.

Таким образом, фактором, определяющим поведение белка как катиона или аниона, является реакция среды, которая определяется концентрацией водородных ионов и выражается величиной рН. Однако при определенных значениях рН число положительных и отрицательных зарядов уравнивается и молекула становится электронейтральной, т.е. она не будет перемещаться в электрическом поле. Такое значение рН среды определяется как изоэлектрическая точка белков. При этом белок находится в наименее устойчивом состоянии и при незначительных изменениях рН в кислую или щелочную сторону легко выпадает в осадок. Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится в слабокислой среде (рН 4,8 – 5,4), что свидетельствует о преобладании в их составе дикарбоновых аминокислот.

Важное значение имеет способность белков адсорбировать на своей поверхности некоторые вещества и ионы (гормоны, витамины, железо, медь), которые либо плохо растворимы в воде, либо являются токсичными (билирубин, свободные жирные кислоты). Белки транспортируют их по крови к местам дальнейших превращений или обезвреживания.

Водные растворы белков имеют свои особенности. Во-первых, белки обладают большим сродством к воде, т.е. они гидрофильны . Это значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка. Например, альбумины более легко связываются с молекулами воды и имеют относительно большую водную оболочку, тогда как глобулины, фибриноген присоединяют воду хуже, и гидратная оболочка в них меньше. Таким образом, устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами: наличием заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки. При удалении этих факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым.

Размер белковых молекул лежит в пределах 1 мкм до 1 нм и, следовательно, они являются коллоидными частицами , которые в воде образуют коллоидные растворы. Эти растворы характеризуются высокой вязкостью, способностью рассеивать лучи видимого света, не проходят сквозь полупроницаемые мембраны.

1.3 Изменение содержания белков при хранении.

При холодильном хранении и замораживании чистых растворов белков происходит агрегация молекул белка. Обычно этому процессу предшествует денатурация белка. Данные определения молекулярной массы, констант седиментации и скорости диффузии^[1] образующихся при замораживании и холодильном хранении белковых частиц свидетельствуют о структурных изменениях этого белка. По некоторым данным, в процессе холодильной обработки рыбы возможно не только понижение, но и повышение растворимости белка. Так, в балтийской сельди растворимость белка в мышечной ткани мороженой рыбы увеличивалась даже во время окоченения.

Во время хранения мяса создаются благоприятные условия для вторичного взаимодействия липидов с белками. Это происходит потому, что нативные белки при хранении быстро разрушаются, структурная упорядоченность клеточных мембран^[2] утрачивается, пространственная разграниченность химических компонентов клеток нарушается. Во взаимодействие с белками вступают при этом как полярные и нейтральные жиры, так и продукты их распада и окисления.Взаимодействие между липидами и белками происходит в продуктах и при хранении в замороженном состоянии. Результаты исследования мяса и рыбы показали, что волнообразно изменялись растворимость различных белковых фракций мышечной ткани, содержание сульфгидрильных и дисульфидных групп в белках, а также активность ряда ферментов.

Качественный состав аминокислот в процессе хранения продукта определяется многими факторами и зависит от активности различных ферментов мышечной ткани и индивидуальные превращения аминокислот, от аминокислотного состава расщепляемых белков, их количества и степени атакуемости ферментами, изменении рН, температуры и других взаимосвязанных факторов.

1.4 Функция белков и влияние на организм человека.

Белки, или протеины, имеют наибольшее значение для жизнедеятельности организма человека. Они являются структурной основой всех клеток. Белки — это сложные органические соединения, содержащие в отличии от жиров и углеводов кроме углерода, водорода и кислорода ещё и азот. Единственным источником белка для человека служит пища животного и растительного происхождения.

• наиболее вaжная функция белка – пластическая. В процессе жизнедеятельности человека происходит постоянное старение и отмирание отдельных клеточных структур и без белка невозможны процессы обновления тканей и органов, иными словами белки — «строительный материал» нашего организма;
• транспортная, необходимая для переноса питательных веществ и кислорода кровью;
• защитная функция играет важную роль в организме человека. Иммуноглобулины или антитела — это белки плазмы крови, они способны распознавать и обезвреживать чужеродные для организма вещества, тем самым отвечают за наш иммунитет;
• энергичная функция человека , при расщеплении белков выделяется энергия, необходимая для осуществления процессов жизнедеятельности организма;
• большое значение белок имеет для высшей нервной деятельности. Нормальное содержание его в пище улучшает регуляторную функцию коры головного мозга, повышает тонус нервной системы и ускоряет выработку условных рефлексов.

Рисунок 2. Функция белков.

Далее я подробнее остановлюсь на незаменимых аминокислотах, какое они оказывают влияние на наш организм и в каких продуктах они находятся.

Таблица 1.

Характеристика аминокислот