Файл: I. Состав и свойства крови. Эритроциты Состав и свойства крови.docx
ВУЗ: Не указан
Категория: Не указан
Дисциплина: Не указана
Добавлен: 25.10.2023
Просмотров: 42
Скачиваний: 2
ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.
В крупных сосудах эритроциты пребывают в постоянном вращательном движении. В капиллярах клетки красной крови перестают вращаться, существенно удлиняются, их поверхность возрастает. При этом происходит перемешивание молекул гемоглобина в цитоплазме эритроцита. Эти факторы увеличивают эффективность насыщения эритроцита кислородом.
Количество
В норме количество эритроцитов в объеме крови
варьируется в следующих пределах:
у мужчин у женщин
3,9-5,8×1012/л 3,7-4,9×1012/л
Снижение количества эритроцитов в объеме крови определяется как эритропения. Уменьшение количества эритроцитов и/или гемоглобина в объеме крови – анемия.
Увеличение количества эритроцитов в объеме крови – эритроцитоз.
В зависимости от происхождения
эритроцитоз может быть
абсолютным или относительным
Абсолютный эритроцитоз – это увеличение числа эритроцитов в объеме крови, связанное с повышением количества эритроцитов в эритроне. Обусловлен ускоренной регенерацией эритроцитов (эритропоэзом).
Относительный эритроцитоз – увеличение числа эритроцитов в объеме крови без увеличения их количества в эритроне.
Наблюдается при сгущении крови, вызванном
уменьшением количества или выбросом крови из органов
воды в плазме крови депонирования крови
Эритрон – это совокупность всех эритроцитов организма, находящихся в циркулирующей крови и в органах депонирования.
Срок жизни
Эритроциты живут в среднем около 120 дней. Ежедневно 1 % эритроцитов разрушается и столько же клеток поступает в кровоток из кроветворных органов.
Где разрушаются эритроциты
В ретикуло-эндотелиальной системе костного мозга и селезенки.
Где рождаются и как развиваются эритроциты
У взрослых эритроциты образуются в красном костном мозге из кроветворной стволовой клетки и проходят следующие стадии дифференцировки:
Стволовая кроветворная клетка
Проэритробласт
Базофильный эритробласт
Полихромафильный эритробласт
Эозинофильный эритробласт
Ретикулоцит
Эритроцит
В процессе дифференцировки стволовой клетки красного ростка происходит последовательная утрата ядрышка, ядра, других клеточных включений, сопровождающаяся заполнением цитоплазмы клетки молекулами гемоглобина. Промежуток времени от начала дифференцировки стволовой клетки до образования эритроцита составляет от 8 до 10 суток. В условиях повышенной потребности в переносчиках кислорода процесс созревания эритроцитов ускоряется.
О ретикулоцитах
Ретикулоцит – это молодой, не вполне созревший эритроцит, уже утративший ядро, но еще не до конца наполненный гемоглобином. В цитоплазме ретикулоцита содержится зернисто-сетчатая структура из агрегированных органоидов, дающая название этой клетке.
Число ретикулоцитов, определяемое в мазке крови, является показателем скорости регенерации эритроцитов в костном мозге. В норме ретикулоциты дозревают в костном мозге и составляют от 0,5 % до 1,2 % от общего числа эритроцитов. При активации эритропоэза содержание ретикулоцитов в крови возрастает. Повышение числа ретикулоцитов отмечается при кровопотере и ускоренном разрушении (гемолизе) эритроцитов.
Регуляция эритропоэза
Главным стимулом образования эритроцитов является гипоксия.
Гипоксия – это снижение содержания кислорода (О2) в тканях.
Дефицит О2 в тканях способствует образованию в эпителиоидных клетках капилляров почечного клубочка веществ гликопротеиновой природы – эритропоэтинов.
Эритропоэтины поступают в кровь, затем в костный мозг, где стимулируют дифференцировку и пролиферацию эритроцитов, а также активируют синтез гемоглобина. Неспособность поврежденной почки продуцировать достаточное количество эритропоэтинов может стать причиной развития анемии. В небольшом количестве эритропоэтины образуется в печени.
Вещества, необходимые для синтеза эритроцитов
1. Витамин В12 (внешний фактор кроветворения) и фолиевая кислота. Эти витамины необходимы для созревания и деления ядра клетки. Витамин В12 участвует в синтезе ДНК в эритробластах костного мозга.
Витамин В12, поступивший в ЖКТ в составе пищи животного происхождения, в желудке связывается с белком, содержащимся в желудочном соке (транскобаламином I) и белком, секретируемым обкладочными клетками желудка (внутренним фактором кроветворения).
Образовавшийся комплекс следует в двенадцатиперстную кишку, где транскобаломин I подвергается гидролизу, а витамин В12, связанный с внутренним фактором кроветворения, перемещается в подвздошную кишку. В этом отделе тонкого кишечника в присутствии ионов Са2+ комплекс связывается с рецептором мембраны энтероцитов. Затем витамин В12 всасывается в кровь.
В крови витамин В12 транспортируется к клеткам-мишеням белком плазмы крови транскобаломином II.
2. Витамин В6 – кофермент, участвующий в образовании гема в эритробластах.
3. Витамин С – способствует метаболизму фолиевой кислоты в эритробластах.
4. Для образования эритроцитов и гемоглобина в организм также должны поступать в достаточном количестве ионы железа, аминокислоты, витамины В2, Е и D3.
Особенности метаболизма
Энергия, необходимая для жизнедеятельности эритроцитов, образуется в процессе анаэробного гликолиза. Это связано с тем, что эритроцит доставляет О2 к тканям и не расходует его на собственные нужды.
II. 2. Гемоглобин
Дыхательная функция эритроцитов обусловлена белком цитоплазмы эритроцитов гемоглобином. В каждом эритроците содержатся сотни тысяч молекул гемоглобина.
Гемоглобин – это сложный белок, состоящий из белка глобина и небелковой (простетической) части – гема.
Глобин состоит из 4-х полипептидных цепей, организованных в четвертичную структуру. Гем содержит четыре молекулы пиррола, образующих кольцевую структуру. В центре пиррольного кольца находится атом железа – Fe
2+ (рис. II-4).
Рис. II-4. Строение гема
В молекуле гемоглобина каждая из четырех полипептидных субъединиц содержит гем. Гем расположен в специальных карманах, сформированных складками полипептидных цепей глобина (рис. II-5).
Рис. II-5. Строение гемоглобина
Нормальные типы гемоглобина
В различных типах гемоглобина содержатся две полипептидные цепи a и две цепи какого-либо другого типа (известны несколько типов полипептидных цепей гемоглобина – a, b, g, S и др.).
В соответствии с типом полипептидных цепей,
формирующих глобин, различают:
гемоглобин А и гемоглобин F
Гемоглобин А – гемоглобин взрослых (от англ. adult – взрослый), содержит две цепи a и две b (a2b2).
Гемоглобин F – гемоглобин плода (от лат. fetus – плод), содержит две цепи a и две g (a2g2).
Нb F (фетальный) синтезируется у плода в процессе кроветворения в желточном мешке, печени, селезенке на 1-30 неделях внутриутробного развития. При рождении ребенка в течение первых месяцев жизни происходит замещение Нb F на Hb A. К 6 месяцам в эритроцитах ребенка сохраняется менее 1 % Нb F.
Нb А продуцируется с 30-й недели внутриутробного развития, а далее всю жизнь в костном мозге.
Соединения гемоглобина
1. В капиллярах малого круга гемоглобин обратимо связывается с кислородом, поступающим в плазму крови, а затем в эритроцит из легких. Одна молекула гемоглобина связывает четыре молекулы О2. В образовавшемся соединении – оксигемоглобине (НbО2) – каждая молекула кислорода ковалентно связывается с атомом Fe2+ гема.
Эритроциты транспортируют кислород к тканям.
В капиллярах большого круга (в тканях) происходит дезоксигенация гемоглобина: кислород поступает в ткани. Гемоглобин, от которого отсоединились молекулы кислорода, называется дезоксигемоглобином (Нb):
Нb + О2 НbО2
2. В капиллярах большого круга дезоксигемоглобин связывается с двуокисью углерода (СО
2 образуется в тканях и диффундирует в кровь). Соединение СО2 с гемоглобином называется карбогемоглобином (НbСО2). В отличие от О2, связывающегося с Fe2+ гема, СО2 образует связь с N-группами аминокислот глобина.
Нb + СО2 НbСО2
Чем больше молекул О2 связывается с гемоглобином, тем меньше его сродство к СО2 и наоборот. Подобная взаимосвязь между степенью оксигенации гемоглобина и способностью удерживать двуокись углерода позволяет одновременно насыщать гемоглобин кислородом и отдавать СО2 легким.
3. При вдыхании угарного газа образуется карбоксигемоглобин (НbСО).
Нb + СО → НbСО
СО, как и О2, связывается с Fe2+ гема, причем связь СО с гемом в 200 раз прочнее, чем кислорода. В связи с этим вдыхание даже небольших доз СО лишает кислород возможности соединяться с гемом, что приводит к тяжелым последствиям, вплоть до летального исхода.
4. При попадании в кровь сильных окислителей происходит изменение степени окисления железа гема: Fe2+ трансформируется в Fe3+. Изменение степени окисления железа гема делает невозможным осуществление дыхательной функции гемоглобина (и эритроцита), в связи с тем, что только Fe2+ способно обратимо связывать и отдавать кислород. Гемоглобин, в состав которого входит Fe3+, называется метгемоглобином.
Регуляция сродства гемоглобина к кислороду
Степень сродства гемоглобина к кислороду зависит от ряда факторов, в том числе от способности гемоглобина связываться с 2,3-дифосфоглицератом (2,3-ДФГ).
2,3-дифосфоглицерат образуется в эритроцитах в ходе анаэробного метаболизма.
Образовавшиеся молекулы 2,3-ДФГ связываются с молекулами гемоглобина, занимая место в его центральной полости.
Так как гемоглобин является аллостерическим белком – высокомолекулярным образованием, свойства которого зависят от пространственного расположения определенных групп молекулы, вхождение 2,3-ДФГ в молекулу гемоглобина снижает его способность присоединять кислород – снижает сродство гемоглобина к кислороду.
В связи с различиями структуры глобина в гемоглобине А и гемоглобине F 2,3
Количество
В норме количество эритроцитов в объеме крови
варьируется в следующих пределах:
у мужчин у женщин
3,9-5,8×1012/л 3,7-4,9×1012/л
Снижение количества эритроцитов в объеме крови определяется как эритропения. Уменьшение количества эритроцитов и/или гемоглобина в объеме крови – анемия.
Увеличение количества эритроцитов в объеме крови – эритроцитоз.
В зависимости от происхождения
эритроцитоз может быть
абсолютным или относительным
Абсолютный эритроцитоз – это увеличение числа эритроцитов в объеме крови, связанное с повышением количества эритроцитов в эритроне. Обусловлен ускоренной регенерацией эритроцитов (эритропоэзом).
Относительный эритроцитоз – увеличение числа эритроцитов в объеме крови без увеличения их количества в эритроне.
Наблюдается при сгущении крови, вызванномуменьшением количества или выбросом крови из органов
воды в плазме крови депонирования крови
Эритрон – это совокупность всех эритроцитов организма, находящихся в циркулирующей крови и в органах депонирования.
Срок жизни
Эритроциты живут в среднем около 120 дней. Ежедневно 1 % эритроцитов разрушается и столько же клеток поступает в кровоток из кроветворных органов.
Где разрушаются эритроциты
В ретикуло-эндотелиальной системе костного мозга и селезенки.
Где рождаются и как развиваются эритроциты
У взрослых эритроциты образуются в красном костном мозге из кроветворной стволовой клетки и проходят следующие стадии дифференцировки:
Стволовая кроветворная клетка
Проэритробласт
Базофильный эритробласт Полихромафильный эритробласт
Эозинофильный эритробластРетикулоцит
Эритроцит
В процессе дифференцировки стволовой клетки красного ростка происходит последовательная утрата ядрышка, ядра, других клеточных включений, сопровождающаяся заполнением цитоплазмы клетки молекулами гемоглобина. Промежуток времени от начала дифференцировки стволовой клетки до образования эритроцита составляет от 8 до 10 суток. В условиях повышенной потребности в переносчиках кислорода процесс созревания эритроцитов ускоряется.
О ретикулоцитах
Ретикулоцит – это молодой, не вполне созревший эритроцит, уже утративший ядро, но еще не до конца наполненный гемоглобином. В цитоплазме ретикулоцита содержится зернисто-сетчатая структура из агрегированных органоидов, дающая название этой клетке.
Число ретикулоцитов, определяемое в мазке крови, является показателем скорости регенерации эритроцитов в костном мозге. В норме ретикулоциты дозревают в костном мозге и составляют от 0,5 % до 1,2 % от общего числа эритроцитов. При активации эритропоэза содержание ретикулоцитов в крови возрастает. Повышение числа ретикулоцитов отмечается при кровопотере и ускоренном разрушении (гемолизе) эритроцитов.
Регуляция эритропоэза
Главным стимулом образования эритроцитов является гипоксия.
Гипоксия – это снижение содержания кислорода (О2) в тканях.
Дефицит О2 в тканях способствует образованию в эпителиоидных клетках капилляров почечного клубочка веществ гликопротеиновой природы – эритропоэтинов.
Эритропоэтины поступают в кровь, затем в костный мозг, где стимулируют дифференцировку и пролиферацию эритроцитов, а также активируют синтез гемоглобина. Неспособность поврежденной почки продуцировать достаточное количество эритропоэтинов может стать причиной развития анемии. В небольшом количестве эритропоэтины образуется в печени.
Вещества, необходимые для синтеза эритроцитов
1. Витамин В12 (внешний фактор кроветворения) и фолиевая кислота. Эти витамины необходимы для созревания и деления ядра клетки. Витамин В12 участвует в синтезе ДНК в эритробластах костного мозга.
Витамин В12, поступивший в ЖКТ в составе пищи животного происхождения, в желудке связывается с белком, содержащимся в желудочном соке (транскобаламином I) и белком, секретируемым обкладочными клетками желудка (внутренним фактором кроветворения).
Образовавшийся комплекс следует в двенадцатиперстную кишку, где транскобаломин I подвергается гидролизу, а витамин В12, связанный с внутренним фактором кроветворения, перемещается в подвздошную кишку. В этом отделе тонкого кишечника в присутствии ионов Са2+ комплекс связывается с рецептором мембраны энтероцитов. Затем витамин В12 всасывается в кровь.
В крови витамин В12 транспортируется к клеткам-мишеням белком плазмы крови транскобаломином II.
2. Витамин В6 – кофермент, участвующий в образовании гема в эритробластах.
3. Витамин С – способствует метаболизму фолиевой кислоты в эритробластах.
4. Для образования эритроцитов и гемоглобина в организм также должны поступать в достаточном количестве ионы железа, аминокислоты, витамины В2, Е и D3.
Особенности метаболизма
Энергия, необходимая для жизнедеятельности эритроцитов, образуется в процессе анаэробного гликолиза. Это связано с тем, что эритроцит доставляет О2 к тканям и не расходует его на собственные нужды.
II. 2. Гемоглобин
Дыхательная функция эритроцитов обусловлена белком цитоплазмы эритроцитов гемоглобином. В каждом эритроците содержатся сотни тысяч молекул гемоглобина.
Гемоглобин – это сложный белок, состоящий из белка глобина и небелковой (простетической) части – гема.
Глобин состоит из 4-х полипептидных цепей, организованных в четвертичную структуру. Гем содержит четыре молекулы пиррола, образующих кольцевую структуру. В центре пиррольного кольца находится атом железа – Fe
2+ (рис. II-4).
Рис. II-4. Строение гема
В молекуле гемоглобина каждая из четырех полипептидных субъединиц содержит гем. Гем расположен в специальных карманах, сформированных складками полипептидных цепей глобина (рис. II-5).
Рис. II-5. Строение гемоглобина
Нормальные типы гемоглобина
В различных типах гемоглобина содержатся две полипептидные цепи a и две цепи какого-либо другого типа (известны несколько типов полипептидных цепей гемоглобина – a, b, g, S и др.).
В соответствии с типом полипептидных цепей,
формирующих глобин, различают:
гемоглобин А и гемоглобин F
Гемоглобин А – гемоглобин взрослых (от англ. adult – взрослый), содержит две цепи a и две b (a2b2).
Гемоглобин F – гемоглобин плода (от лат. fetus – плод), содержит две цепи a и две g (a2g2).
Нb F (фетальный) синтезируется у плода в процессе кроветворения в желточном мешке, печени, селезенке на 1-30 неделях внутриутробного развития. При рождении ребенка в течение первых месяцев жизни происходит замещение Нb F на Hb A. К 6 месяцам в эритроцитах ребенка сохраняется менее 1 % Нb F.
Нb А продуцируется с 30-й недели внутриутробного развития, а далее всю жизнь в костном мозге.
Соединения гемоглобина
1. В капиллярах малого круга гемоглобин обратимо связывается с кислородом, поступающим в плазму крови, а затем в эритроцит из легких. Одна молекула гемоглобина связывает четыре молекулы О2. В образовавшемся соединении – оксигемоглобине (НbО2) – каждая молекула кислорода ковалентно связывается с атомом Fe2+ гема.
Эритроциты транспортируют кислород к тканям.
В капиллярах большого круга (в тканях) происходит дезоксигенация гемоглобина: кислород поступает в ткани. Гемоглобин, от которого отсоединились молекулы кислорода, называется дезоксигемоглобином (Нb):
Нb + О2 НbО22. В капиллярах большого круга дезоксигемоглобин связывается с двуокисью углерода (СО
2 образуется в тканях и диффундирует в кровь). Соединение СО2 с гемоглобином называется карбогемоглобином (НbСО2). В отличие от О2, связывающегося с Fe2+ гема, СО2 образует связь с N-группами аминокислот глобина.
Нb + СО2 НbСО2Чем больше молекул О2 связывается с гемоглобином, тем меньше его сродство к СО2 и наоборот. Подобная взаимосвязь между степенью оксигенации гемоглобина и способностью удерживать двуокись углерода позволяет одновременно насыщать гемоглобин кислородом и отдавать СО2 легким.
3. При вдыхании угарного газа образуется карбоксигемоглобин (НbСО).
Нb + СО → НbСО
СО, как и О2, связывается с Fe2+ гема, причем связь СО с гемом в 200 раз прочнее, чем кислорода. В связи с этим вдыхание даже небольших доз СО лишает кислород возможности соединяться с гемом, что приводит к тяжелым последствиям, вплоть до летального исхода.
4. При попадании в кровь сильных окислителей происходит изменение степени окисления железа гема: Fe2+ трансформируется в Fe3+. Изменение степени окисления железа гема делает невозможным осуществление дыхательной функции гемоглобина (и эритроцита), в связи с тем, что только Fe2+ способно обратимо связывать и отдавать кислород. Гемоглобин, в состав которого входит Fe3+, называется метгемоглобином.
Регуляция сродства гемоглобина к кислороду
Степень сродства гемоглобина к кислороду зависит от ряда факторов, в том числе от способности гемоглобина связываться с 2,3-дифосфоглицератом (2,3-ДФГ).
2,3-дифосфоглицерат образуется в эритроцитах в ходе анаэробного метаболизма. Образовавшиеся молекулы 2,3-ДФГ связываются с молекулами гемоглобина, занимая место в его центральной полости.
Так как гемоглобин является аллостерическим белком – высокомолекулярным образованием, свойства которого зависят от пространственного расположения определенных групп молекулы, вхождение 2,3-ДФГ в молекулу гемоглобина снижает его способность присоединять кислород – снижает сродство гемоглобина к кислороду.
В связи с различиями структуры глобина в гемоглобине А и гемоглобине F 2,3