ВУЗ: Не указан
Категория: Не указан
Дисциплина: Не указана
Добавлен: 18.11.2021
Просмотров: 6953
Скачиваний: 90
6
38.Незаменимые аминокислоты:
а) серин, глутамин;
б) лейцин, валин;
в) глутамат, аспарагин;
г) глицин, аланин;
д) аспартат, гистидин
39.Для определения аргинина используют реакцию:
а) биуретовую;
б) ксантопротеиновую;
в) Фоля;
г) нингидриновую;
д) Сакагучи
40.Аминокислоты, содержащие амидную группу:
а) фенилаланин, триптофан;
б) глутамат, аспартат;
в) лизин, лейцин;
г) аспарагин, глутамин;
д) метионин, цистеин
Физико-химические свойства белков. Методы выделения и очистки белков.
1.При денатурации белка происходит:
а) нарушение нативной конформации белка;
б) гидролиз пептидных связей;
в) восстановление нативной конформации;
г) формирование гидратной оболочки;
д) переход белка в изоэлектрическое состояние
2.При высокой температуре денатурация обусловлена:
а) разрывом водородных и гидрофобных связей;
б) гидратацией белка;
в) снятием заряда;
г) образованием комплексных солей;
д) взаимодействием алкалоидных реактивов с гетероциклическими радикалами;
3.Основные свойства белка обусловлены наличием:
а) лизина, аргинина;
б) серина, треонина;
в) глутамата, аспартата;
г) аланина, изолейцина;
д) валина, лейцина
4.Положительный заряд белков зависит от наличия в радикалах аминокислот:
а) карбоксила;
б) аминогруппы;
в) SН-группы;
г) гидроксила;
д) амидной группы
5.Кислотные свойства белков обусловлены наличием:
а) лизина, аргинина;
б) серина, треонина;
в) глутамата, аспартата;
г) аланина, изолейцина;
д) валина, лейцина
6.В изоэлектрической точке белок:
а) наименее растворим
б) обладает зарядом;
в) является катионом
г) является анионом;
д) максимально подвижен в электрическом поле
7.Отрицательный заряд белков зависит от наличия в радикалах аминокислот:
а) карбоксила;
б) аминогруппы;
в) SН-группы;
г) гидроксила;
д) амидной группы
8.Пептид, с наиболее высоким положительным зарядом:
а) тирозил-пролил-аланил-глутамин;
б) валил-тирозил-лизил-пролин;
в) лизил-валил-пролил-аргинин;
г) лизил-валил-глутаминил-тирозин;
д) аланин-валил-аргинил-тирозин
7
9.При нагревании раствора белков до 80
0
С не происходит:
а) разрыв слабых связей; б) нарушение взаимодействия белков с лигандами;
в) уменьшение растворимости белков; г) изменение первичной структуры белков;
д) приобретение молекулами белков случайной конформации
10.Пептид, имеющий нейтральный заряд:
а) тирозил-пролил-аланил-валин;
б) валил-метионил-аланил-аргинин;
в) аланил-валил-глутаминил-тирозин;
г) лизил-глицил-аланил-фенилаланин;
д) аспарагинил-цистеинил-лейцил-триптофан
11.Денатурация белков при действии минеральных кислот и щелочей обусловлена:
а) разрывом гидрофобных связей;
б) изменением первичной структуры белков;
в) гидратацией белка;
г) изменением ионизации ионогенных групп;
д) взаимодействием алкалоидных реактивов с гетероциклическими радикалами;
12.В изоэлектрической точке белок:
а) обладает зарядом;
б) является катионом;
в) электронейтрален;
г) является анионом;
д) максимально подвижен в электрическом поле
13.Денатурация белков при действии солей тяжелых металлов обусловлена:
а) разрывом водородных и гидрофобных связей;
б) гидратацией белка;
в) образованием нерастворимых комплексных солей; г) снятием заряда;
д) взаимодействием алкалоидных реактивов с гетероциклическими радикалами
14.При денатурации белков не происходит:
а) увеличение объема молекул;
б) снижение растворимости;
в) нарушение нативной конформации; г) гидролиз пептидных связей;
д) увеличение доступности белков для действия протеолитических ферментов
15.Денатурацию белков не вызывает:
а) повышение температуры;
б) действие солей тяжелых металлов;
в) резкое изменение рН;
г) воздействие этанола;
д) действие солей щелочных и щелочноземельных металлов
16.Пептид, наименее растворимый в воде:
а) арг-сер-цис-лиз;
б) мет-лей-про-асн;
в) фен-глу-вал-асп;
г) глу-тре-арг-три;
д) глн-асп-тир-гис
17.Укажите пептид, лучше других растворимый в воде при рН 7,0:
а) цис-гли-вал-три;
б) асп-тре-лиз-сер;
в) лей-про-глн-фен;
г) тир-асн-иле-мет;
д) ала-гис-вал-лей
18.Наиболее специфичным методом выделения белков является:
а) ионная хроматография;
б) гель-фильтрация;
в) высаливание;
г) аффинная хроматография;
д) ультрацентрифугирование
19.Для наиболее грубого удаления балластных белков используют:
а) ионную хроматографию;
б) аффинную хроматографию;
в) электрофорез;
г) гель-фильтрацию;
д) высаливание;
20.Для удаления низкомолекулярных веществ из раствора белков используют:
а) ионную хроматографию;
б) электрофорез;
в) диализ;
г) электрофорез
д) высаливание;
8
21.Метод, основанный на специфическом взаимодействии белка с лигандом:
а) ионная хроматография;
б) гель-фильтрация;
в) высаливание;
г) аффинная хроматография;
д) ультрацентрифугирование
22.Метод, используемый для очистки раствора белка от соли:
а) ионная хроматография;
б) диализ
в) высаливание;
г) аффинная хроматография;
д) ультрацентрифугирование
23.Метод, основанный на различиях в растворимости белков:
а) ионообменная хроматография; б) гель-фильтрация;
в) высаливание;
г) аффинная хроматография;
д) ультрацентрифугирование
24.Метод, основанный на различиях заряда белковых молекул:
а) аффинная хроматография;
б) гель-фильтрация;
в) высаливание;
г) электрофорез;
д) ультрацентрифугирование
25.Метод, основанный на различиях молекулярной массы белковых молекул:
а) ионообменная хроматография;
б) электрофорез;
в) высаливание;
г) аффинная хроматография;
д) ультрацентрифугирование
26.Метод, основанный на различиях молекулярной массы белковых молекул:
а) ионообменная хроматография;
б) электрофорез;
в) высаливание;
г) гель-фильтрация;
д) аффинная хроматография;
27.Метод, основанный на присоединении белка к иммобилизованному лиганду:
а) ионообменная хроматография;
б) электрофорез;
в) высаливание;
г) аффинная хроматография;
д) ультрацентрифугирование
28.Метод, использующий различия в заряде белков:
а) ионообменная хроматография;
б) электрофорез;
в) высаливание;
г) аффинная хроматография;
д) гель-фильтрация
29.Денатурация белка сопровождается:
а) изменением конформации белка;
б) нарушением связывания белка с лигандами;
в) разрывом пептидных связей;
г) верно б и в;
д) верно а и б
30.Укажите пептид, ИЭТ которого находится в кислой среде:
а) арг-сер-цис-лиз;
б) мет-лей-про-асн;
в) фен-глу-вал-асп;
г) гис-тре-арг-три;
д) глн-вал-тир-гис
31.Укажите пептид, ИЭТ которого находится в щелочной среде:
а) арг-сер-цис-лиз;
б) мет-лей-про-асн;
в) фен-глу-вал-асп;
г) глу-тре-цис-три;
д) глн-асп-тир-гис
32.Укажите пептид, который электронейтрален при рН более 7:
а) тир-сер-цис-мет;
б) лиз-лей-про-арг;
в) фен-глу-вал-асп;
г) глу-тре-иле-три;
д) глн-асп-тир-гис
33.Укажите пептид, который электронейтрален при рН менее 7:
а) арг-сер-цис-лиз;
б) мет-лей-про-асн;
в) фен-гли-вал-асн;
г) глу-тре-асп-три;
д) глн-иле-тир-гис
9
Структурная организация белковых молекул. Функции белков.
Ингибиторы белковых функций. Классификация белков.
1.Первичную структуру белков формирует связь:
а) пептидная;
б) водородная;
в) гидрофобная;
г) сложноэфирная;
д) дисульфидная
2.Вторичная структура белков стабилизируется связью:
а) пептидной;
б) гидрофобной;
в) водородной;
г) сложноэфирной;
д) дисульфидной
3.Связи между радикалами аминокислот в отдельной полипептидной цепи формируют:
а) четвертичную структуру;
б) третичную структуру;
в) α-спираль;
г) первичную структуру;
д) β-складчатую структуру
4.Четвертичная структура белков:
а) совокупность нескольких субъединиц белка; б) конформация полипептидной цепи;
в) полипептидная цепь с определенной последовательностью аминокислотных остатков;
г) совокупность полинуклеотидных цепей;
д) конформацию участков полипептида
5.Укажите радикалы, нарушающие формирование вторичной структуры белков:
а) одинаково заряженные радикалы;
б) объемные радикалы;
в) пролин;
г) верно а и б;
д) верно а, б и в
6.Пространственная структура белка, образованная за счет взаимодействия
между радикалами аминокислот:
а) первичная;
б) вторичная;
в) супервторичная;
г) третичная;
д) четвертичная
7.Однотипный порядок чередования регулярных вторичных структур:
а) первичная;
б) вторичная;
в) супервторичная;
г) третичная;
д) четвертичная
8.Пространственная структура белка, образованная водородными связями
между атомами пептидного остова:
а) первичная;
б) вторичная;
в) супервторичная;
г) третичная;
д) четвертичная
9.Пространственная структура белка, образованная за счет нековалентных
взаимодействий между отдельными пептидами:
а) первичная;
б) вторичная;
в) супервторичная;
г) третичная;
д) четвертичная
10.Биологические свойства гемоглобина обеспечивает структура:
а) первичная;
б) вторичная;
в) третичная;
г) четвертичная;
д) супервторичная
11.Классифицируя белки на глобулярные и фибриллярные учитывают:
а) форму молекул; б) электрофоретическую подвижность; в) функцию;
г) отсутствие небелковой части;
д) наличие небелковой части
12.Структурную функцию выполняет:
а) коллаген;
б) интерферон;
в) гемоглобин;
г) плазмин;
д) миозин
10
13.Гормональную функцию выполняет:
а) коллаген;
б) интерферон;
в) инсулин;
г) плазмин;
д) миозин
14.Сократительную функцию выполняет:
а) коллаген;
б) интерферон;
в) гемоглобин;
г) плазмин;
д) миозин
15.Четвертичная структура молекулы гемоглобина описывается формулой:
а)
2
2
;
б)
;
в)
4
;
г)
4
;
д)
3
16.В формировании третичной структуры белковой молекулы не участвуют связи:
а) ионные;
б) координационные;
в) водородные;
г) гидрофобные;
д) пептидные
17.Казеиноген относится к классу:
а) хромопротеидов;
б) фосфопротеидов;
в) гликопротеидов;
г) липопротеидов;
д) металлопротеидов
18.Белок, переносящий кислород:
а) гемоглобин;
б) альбумин;
в) кератин;
г) трипсин;
д) амилаза
19.Функции, которые белки выполняют в организме:
а) транспортная;
б) защитная;
в) регуляторная;
г) структурная;
д) все верно
20.Белки, выполняющие каталитические функции:
а) иммуноглобулины;
б) ферменты;
в) коллагены;
г) альбумины;
д) кератины
21.Глобулярным белком является:
а) миоглобин;
б) коллаген;
в) кератин;
г) эластин;
д) миозин
22.Гликопротеиды содержат:
а) углевод;
б) фосфат;
в) липид;
г) металл;
д) нуклеотид
23.Защитную функцию в организме выполняют:
а) иммуноглобулины;
б) ферменты;
в) коллагены;
г) альбумины;
д) кератины
24.Фибриллярным белком является:
а) миоглобин;
б) альбумин;
в) кератин;
г) трипсин;
д) гемоглобин
25.Четвертичной структурой обладает:
а) миоглобин;
б) альбумин;
в) кератин;
г) трипсин;
д) гемоглобин