Файл: Учебное пособие тесты и задачи для фарм.pdf

ВУЗ: Не указан

Категория: Не указан

Дисциплина: Не указана

Добавлен: 18.11.2021

Просмотров: 7360

Скачиваний: 98

ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.
background image

16 

 

15.Глютенин  (богатый  цистином  белок  пшеницы)  определяет  вязкость  и  эластичность 
теста, приготовленного из пшеничной муки. Твердый и прочный панцирь черепахи также 
обязан  этими  свойствами  высокому  содержанию  цистина  в  α-кератине,  из  которого  он 
состоит.  Объясните  молекулярную  основу  наблюдаемой  корреляции  между  содержанием 
цистина и механическими свойствами белка. 
 
16.При длительных умеренных тренировках (бег трусцой в течение 30 минут) в сердечной 
мышце  повышается  уровень  шаперонов-70  (белков  теплового  шока).  Поясните,  почему 
тренированные таким образом люди значительно легче переносят последствия инфаркта. 
 
17.При присоединении к гемоглобину оксида углерода образуется СО-гемоглобин. Каждый 
гем  в  гемоглобине  может  связывать  одну  молекулу  оксида  углерода,  но  неспособен 
связывать одновременно и СО и О

2

. Сродство связывания СО почти в 200 раз выше чем О

2. 

При вдыхании в течение часа воздуха, содержащего 0,1% СО, примерно половина гемов в 
гемоглобине  оказывается  связана  с  СО,  что  нередко  приводит  к  летальному  исходу.  Как 
объяснить кажущийся парадокс? 
 
18.Кобра  обездвиживает  жертву  при  помощи  α-нейротоксинов,  небольших  белков, 
содержащих  65-70  аминокислотных  остатка  и  оказывающих  курареподобное  действие. 
Объясните механизм действия α-нейротоксинов. С какими белками в клетке соединяются 
α-нейротоксины. 
 
19.Для расслабления  скелетных мышц на время операции используют дитилин, структура 
которого  похожа  на  структуру  ацетилхолина.  Объясните  механизм  действия 
лекарственного препарата. 
 
20.Атропин используется в фармакологии как вещество,  снимающее спазм гладких мышц 
внутренних  органов  (кишечника,  желудка,  желчного  и  мочевого  пузырей,  бронхов)  и 
расширяющее зрачки. Объясните механизм действия атропина, учитывая, что сокращение 
гладких  мышц  и  сужение  зрачков  вызывает  взаимодействие  ацетилхолина  с  М-
рецепторами. Какие еще вещества обладают схожим с атропином действием. 


background image

17 

 

ФЕРМЕНТЫ 

 

Особенности ферментативного катализа. Механизм действия ферментов. 

 
1.Ферменты это специфические белки, которые: 
а) ускоряют реакции в организме;  

б) ускоряют определенные пути превращения; 

в) избирательно взаимодействуют с веществами; 

г) верно а, б и в; 

д) верно а и б 

 
2.Ферменты необходимы для нормального обмена веществ, так как: 
а) создают специфические метаболические пути; 

б) увеличивают скорость реакций; 

в) в клетках человека мало реакций, протекающих без участия ферментов;   
г) верно а и б; 

д) верно а, б и в 

 
3.Обмен веществ невозможен без участия ферментов, так как ферменты: 
а) ускоряют определенные пути превращения;   

б) снижают энергию активации; 

в) увеличивают энергию активации реагентов;   

г) верно а и б; 

д) верно б и в 

 
4.Ферменты, так же как и катализаторы небелковой природы: 
а) после реакции выходят в неизмененном виде;  

б) снижают энергию активации; 

в) не изменяют свободную энергию системы;   

г) верно а, б и в; 

д) верно б и в 

 
5.Ферменты: 
а) термолабильны;   

б) могут быть представлены изоформами; 

в) верно а, б и г; 

 

г) активны при определенном рН;   

д) верно а и б; 

 
6.Ферменты в отличие от других белков: 
а) представлены изоформами; 

б) могут фосфорилироваться; 

в) верно а и б; 

г) используют энергию связывания лиганда для катализа; 

д) верно а, б и г 

 
7.Ферменты, так же как и катализаторы небелковой природы: 
а) соединяется с субстратом необратимо;         б) снижают энергию активации реакции;   
в) не изменяют состояние равновесия;           г) верно а, б и в; 

д) верно б и в 

 
8.Ферменты ускоряют реакции за счет: 
а) изменения свободной энергии реакции; 

б) изменения константы равновесия; 

в) ингибирования обратной реакции; 

 

г) уменьшения энергии активации; 

д) увеличения скорости прямой реакции, без увеличения скорости обратной 
 
9.При денатурации ферментов происходит: 
а) гидролиз пептидного остова;   

б) разрушение третичной структуры фермента; 

в) изменение конформации активного центра;   

г) верно а, б и в; 

д) верно б и в 

 
10.Денатурация ферментов сопровождается: 
а) уменьшением количества активного фермента; 

б) нарушением конформации; 

в) диссоциацией фермента-олигомера на протомеры;  г) верно а, б и в; 

д) верно а и б 

 
11.Скорость ферментативной реакции зависит от: 
а) времени инкубации фермент-субстратной смеси; 

б) концентрации субстрата; 

в) присутствия ингибиторов; 

 

г) верно а и б; 

 

д) верно а, б и в 

 
12.Определение количества фермента основано на зависимости скорости реакции от: 
а) времени инкубации фермент-субстратной смеси; 

б) концентрации субстрата; 

в) концентрации фермента;  

г) температуры; 

д) рН инкубационной смеси 


background image

18 

 

13.Скорость ферментативной реакции зависит от: 
а) температуры; 

 

б) концентрации фермента;  

в) рН среды; 

г) верно а и б; 

 

д) верно а, б и в 

 
14.Ферменты - биологические катализаторы, которые:  
а) обладают меньшей скоростью действия, чем неорганические катализаторы; 
б) ускоряют реакции независимо от условий среды; 
в) входят в состав конечных продуктов;   

г) могут действовать на любой субстрат; 

д) обладают большей мощностью действия, чем неорганические катализаторы 
 
15.В разных органах может быть различным: 
а) активность ферментов;  б) количество ферментов;  в) изоферментный состав; 
г) верно а и б; 

 

д) верно а, б и в 

 
16.Для константы Михаэлиса (К

м

) характерно: 

а) имеет разное значение для изоферментов; 

б) показывает кинетику реакции; 

в) чем она больше, тем больше сродство фермента к субстрату; 
г) верно а и б; 

д) верно а, б и в 

 
17.Константа Михаэлиса (К

м

): 

а) величина, при которой все молекулы фермента связаны с S; 

б) верно а и в; 

в) концентрация S, при скорости реакции равной половине максимальной; 
г) концентрация S, при максимальной скорости реакции; 

 

д) верно а, в и г 

 
18.Кривая Михаэлиса-Ментена достигает максимума и не поднимается выше, если: 
а) происходит насыщение активного центра фермента субстратом; 
б) не образуется фермент-субстратный комплекс; 

в) верно а и б; 

г) сказывается действие ингибиторов; 

 

 

д) верно а и в 

 
19.Термолабильность фермента это: 
а) зависимость ферментативной активности от температуры;   

б) верно а и д; 

в) нарушение структуры фермента при высокой температуры; 

г) верно а, в и д; 

д) зависимость скорости образования продуктов реакции от температуры 
 
20.Ферменты, в отличие от катализаторов небелковой природы: 
а) снижают активность при температуре выше 50

0

С;  б) осаждаются кислотами; 

в) обладают специфичностью; 

г) верно а, б и в; 

д) верно а и б 

 
21.В разных органах неодинаковым может быть : 
а) строение активного центра определенного фермента; 

б) ферментный состав; 

в) количество ферментов;   

г) верно б и в; 

 

д) верно а, б и в 

 
22.Активный центр ферментов это участок, который: 
а) включает домен для связывания кофактора;    

б) участвует в катализе; 

в) комплементарно связывает субстрат;    

г) верно а, б и в;д) верно а и б 

 
23.При образовании фермент-субстратного комплекса происходит: 
а) установление индуцированного соответствия между ферментом и субстратом; 
б) сближение функциональных групп, участвующих в катализе; 

в) верно а и г;  

г) необратимое связывание субстрата с активным центром фермента; 

д) верно а и б 

 
 
 


background image

19 

 

24.Образованию фермент-субстратного комплекса предшествует: 
а) диссоциация продукта от фермента;   б) изменение первичной структуры фермента; 
в) изменение количества субстрата и фермента;       г) верно б и в;    д) верно а, б и в 
 
25.Активный центр ферментов это участок, который: 
а) может связывать аналоги субстратов;   

б) участвует в катализе;  

в) формируется радикалами аминокислот из разных участков полипептидной цепи; 
г) верно а и б; 

 

 

 

 

д) верно а, б и в 

 
26.Участок фермента, ответственный и за присоединение субстрата и за катализ: 
а) аллостерический центр;   

б) активный центр;   

в) субстратный центр; 

г) гидрофобный центр; 

 

д) каталитический центр 

 
27.В образовании фермент-субстратного комплекса не участвуют связи: 
а) гидрофобные; 

 

 

б) пептидные; 

 

в) ионные; 

г) водородные; 

 

 

д) координационные 

 
28.Конформационная лабильность фермента обеспечивает: 
а) специфичность связывания субстратов; 

 

б) катализ и его регуляцию; 

в) кооперативное взаимодействие субъединиц;  г) верно а, б и в; 

 д) верно а и б 

 
29.Ферменты в отличие от катализаторов небелковой природы: 
а) не расходуются в процессе реакции;   

б) обладают высокой специфичностью; 

в) изменяют направление реакции; 

 

г) расходуются в  процессе реакции; 

д) не изменяют направление реакции 
 
30.Температурный оптимум для большинства ферментов лежит в пределах: 
а) 10-20°С;   

 

б) 37-40°С;   

 

в) 50-70°С; 

г) 70-90°С;   

 

д) 15-35°С 

 
31.Температурный оптимум- это температура, при которой фермент: 
а) необратимо инактивируется 

 

б) обладает минимальной активностью; 

в) проявляет максимальную активность;   

г) осаждается; 

д) не активен 

 
32.Оптимум рН среды для действия пепсина лежит в области: 
а) 4,5-5,0; 

 

б) 1,5-2,5;  

 

в) 10,0;          г) 7,8-8,2; 

 д) 6,9-7,0 

 
33.Оптимум рН среды для действия амилазы слюны лежит в области: 
а) 4,5-5,0; 

 

 

б) 1,5-2,5; 

 

 

в) 10,0; 

г) 7,9-8,2; 

 

 

д) 6,9-7,0 

 
34.Оптимум рН среды для действия панкреатической липазы лежит в области: 
а) 4,5-5,0; 

 

 

б) 1,5-2,0; 

 

 

в) 10,0; 

г) 7,9-8,2; 

 

 

д) 6,9-7,0 

 
35.Наиболее точное определение субстратной специфичности: 
а) набор определенных радикалов в активном центре;  б) наличие кофермента; 
в) образование специфических связей в ЕЅ-комплексе; г) наличие ионов металла; 
д) комплементарность активного центра фермента субстрату 
 
36.Субстратом для уреазы, обладающей абсолютной специфичностью, является: 
а) сахароза;   

 

б) крахмал;   

 

в) мочевина; 

г) гликоген;   

 

д) лактат 


background image

20 

 

 
37.Ферменты с абсолютной субстратной специфичностью, действуют: 
а) на близкие по строению субстраты; 

 

б) при определенном давлении и рН; 

в) на один субстрат;  

г) на тип связи; 

д) при определенной температуре 

 
38.Ферменты с относительной субстратной специфичностью, действуют: 
а) на субстраты с одним типом связи; 

 

б) при определенной температуре;   

в) на один субстрат;  

г) при любом рН; 

д) при определенном рН 

 
39.Групповой специфичностью обладает: 
а) пепсин; 

 

 

б) аргиназа;   

 

в) фумараза; 

г) уреаза; 

 

 

д) сахараза 

 
40.Групповой специфичностью обладает: 
а) лактаза; 

 

 

б) аргиназа;   

 

в) амилаза; 

г) уреаза; 

 

 

д) фумараза 

 
41.Ферменты с абсолютной специфичностью, действуют: 
а) на близкие по строению субстраты; 

 

б) в определенных органеллах; 

в) на один субстрат;  

г) на тип связи; 

д) в определенных клетках  

 
42.Ферменты со стереоспецифичностью, действуют: 
а) на близкие по строению субстраты; 

 

 

б) при определенном давлении; 

в) на стереоизомеры; 

г) на тип связи; 

д) при определенной температуре 

 
43.Молекула активного двухкомпонентного фермента: 
а) холофермент; 

 

б) простетическая группа;   

в) апофермент; 

г) кофактор;   

 

д) кофермент 

 
44.Стереоспецифичностью обладает: 
а) пепсин; 

 

 

б) аргиназа;   

 

 

в) фумараза; 

г) уреаза; 

 

 

д) сахараза 

 
45.Активный центр однокомпонентного фермента образован: 
а) функциональными группами аминокислот;   

 

б) нуклеотидами; 

в) витаминами; 

 

г) различными металлами;   

д) моносахаридами 

 
46.Белковая часть двухкомпонентного фермента: 
а) холофермент; 

 

б) простетическая группа;   

в) апофермент; 

г) кофактор;   

 

д) кофермент 

 
47.Небелковая часть двухкомпонентного фермента называется: 
а) холофермент; 

 

б) кофермент; 

 

 

в) апофермент; 

г) нуклеотид;  

 

д) рецептор  

 
48.Активность ферментов измеряют: 
а) при концентрации Ѕ меньше К

м

б) в условиях насыщения фермента Ѕ; 

в) в буфере при оптимуме рН; 

 

г) верно а и в; 

 

д) верно б и в  

 
 
49.Ферменты от низкомолекулярных веществ отделяют, используя: 
а) высаливание; 

 

б) диализ; 

 

 

в) денатурацию; 

г) электрофорез; 

 

д) хроматографию