Файл: Строение и функции белков и аминокислот аминокислота с незаряженным радикалом аланин Изолейцин серосодержащая аминокислота метионин.docx

МЕТОД ОСАЖДЕНИЯ НЕ ВЫЗЫВАЮЩИЙ НЕОБРАТИМЫХ ИЗМЕНЕНИЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА - ЭТО

осаждение солями щелочно-земельных металлов

УСЛОВНО ЗАМЕНИМАЯ АМИНОКИСЛОТА -

аргинин

ТИП АМИНОКИСЛОТ, КОТОРЫЕ ВХОДЯТ В СОСТАВ ПРИРОДНЫХ БЕЛКОВ, -

а-аминокислоты

ЗАРЯД АЛАНИНА ПРИ РН 7,0

равен 0

ЗАРЯД ТИРОЗИНА ПРИ РН 10,0

равен -1

ДВИЖЕНИЕ ТРИПЕПТИДА «СЕР-ГЛН-ТРЕ» В ЭЛЕКТРИЧЕСКОМ ПОЛЕ ПРИ РН 5,0 -

двигаться к катоду

АБСОЛЮТНО ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ, ЧТО

хиломикроны содержат много триацилглицеролов

ЦЕНТР УЗНАВАНИЯ БЕЛКА ЛИГАНДОМ ПРЕДСТАВЛЯЕТ СОБОЙ

участок белковой цепи, комплементарный лиганду

АМИНОКИСЛОТЫ БЕЛКОВ ЧЕЛОВЕКА ПРЕДСТАВЛЕНЫ

L-аминокислотами

ЗАРЯД ЛИЗИНА ПРИ РН 10,0

равен 0

ЗАРЯД СЕРИНА ПРИ РН 3,0

равен +1

ДВИЖЕНИЕ ТРИПЕПТИДА «АСП-ЛЕЙ-ГЛИ» В ЭЛЕКТРИЧЕСКОМ ПОЛЕ ПРИ РН 6,8 -

двигаться к аноду

ДЛЯ ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ НЕ ХАРАКТЕРНО

длина больше, чем у одинарной связи

ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ, ЧТО

к хромопротеинам относятся белки, содержащие гем

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ БЕЛКОВ С ЛИГАНДАМИ

обеспечивает транспорт веществ

БЕЛКИ, С КОТОРЫМИ МОЖЕТ ВЗАИМОДЕЙСТВОВАТЬ БИЛИРУБИН, -

альбумины

БЕЛКИ, С КОТОРЫМИ ВЗАИМОДЕЙСТВУЮТ НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ, -

гистоны

ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ СОПРОВОЖДАЕТСЯ

разрывом пептидных связей и образованием неупорядоченной структуры

К СВОЙСТВАМ БЕЛКОВЫХ РАСТВОРОВ ОТНОСЯТСЯ ВСЕ ПЕРЕЧИСЛЕННЫЕ, КРОМЕ

вращения поляризованного света

СВОЙСТВО БЕЛКОВ, КОТОРОЕ В НАИБОЛЬШЕЙ МЕРЕ ЗАВИСИТ ОТ КОНЦЕНТРАЦИИ СОЛЕЙ В СОСТАВЕ БЕЛКОВ, - ЭТО

степень гидратации

ПРИ ДЕГИДРАТАЦИИ РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКА СНИЖАЕТСЯ. УКАЗАТЬ ДЕГИДРАТИРУЮЩИЙ АГЕНТ

96 % раствор этанола

УРОВЕНЬ СТРУКТУРЫ БЕЛКА, НА КОТОРОМ ФОРМИРУЕТСЯ ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ С ЛИГАНДОМ, - ЭТО

третичная структура

ФАКТОР, КОТОРЫЙ НЕ МОЖЕТ РЕГУЛИРОВАТЬ БИОЛОГИЧЕСКУЮ АКТИВНОСТЬ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА, - ЭТО

изменение давления

ТИП ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ, ГДЕ ДВЕ ОДИНАКОВЫЕ БЕЛКОВЫЕ МОЛЕКУЛЫ СОЕДИНИЛИСЬ В КОМПЛЕКС, - ЭТО

комплементарность

ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ СОПРОВОЖДАЕТСЯ

нарушением третичной структуры и потерей биологической активности

СВОЙСТВО БЕЛКОВЫХ РАСТВОРОВ, КОТОРОЕ ИСПОЛЬЗУЮТ В АППАРАТЕ «ИСКУССТВЕННАЯ ПОЧКА», - ЭТО

неспособность проникать через полупроницаемые мембраны

---

ПРИ ИСЧЕЗНОВЕНИИ ЗАРЯДА РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКА СНИЖАЕТСЯ ПОТОМУ ЧТО

снижается взаимное отталкивание молекул белков

ИСЧЕЗНОВЕНИЕ ГИДРАТНОЙ ОБОЛОЧКИ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА ПРОИСХОДИТ ПОД ВОЗДЕЙСТВИЕМ

ацетона

СПЕЦИФИЧНОСТЬ СВЯЗЫВАНИЯ БЕЛКА С ЛИГАНДОМ ОБУСЛОВЛЕНА

комплементарностью участков белка и лиганда

ТИП ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ, ПРИ КОТОРОМ ПРИ СВЯЗЫВАНИИ МОЛЕКУЛЫ КИСЛОРОДА С ПЕРВОЙ СУБЪЕДИНИЦЕЙ ГЕМОГЛОБИНА ОБЛЕГЧАЕТСЯ СВЯЗЫВАНИЕ ЕГО С ДРУГИМИ СУБЪЕДИНИЦАМИ, -

кооперативный эффект

ПОД ДЕНАТУРАЦИЕЙ БЕЛКОВ ПОНИМАЮТ

изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологической активности

СВОЙСТВО, КОТОРОЕ ИСПОЛЬЗУЕТСЯ ПРИ РАЗДЕЛЕНИИ БЕЛКОВ МЕТОДОМ ЭЛЕКТРОФОРЕЗА, - ЭТО

различие заряда белков при определенной рН

ПРИ ДЕГИДРАТАЦИИ РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКА СНИЖАЕТСЯ, ПОТОМУ ЧТО

возрастает агрегация молекул

ИЗМЕНЕНИЕ ЗАРЯДА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА НЕ ВЫЗЫВАЕТСЯ

органическими растворителями

УРОВЕНЬ, НА КОТОРОМ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ КООПЕРАТИВНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ В БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЕ, - ЭТО

четвертичной структуры

ФАКТОРЫ, КОТОРЫЕ МОГУТ ВЫЗЫВАТЬ ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА, - ЭТО

соли тяжелых металлов

ЦЕНТР УЗНАВАНИЯ ПРОСТОГО БЕЛКА ЛИГАНДОМ - ЭТО

совокупность радикалов аминокислот

ПОД ДЕНАТУРАЦИЕЙ БЕЛКА ПОНИМАЕТСЯ

изменение конформации белка, сопровождающееся нарушением растворимости белка

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ БЕЛКОВ МОЛОКА В КАЧЕСТВЕ АНТИДОТОВ ЗАКЛЮЧАЕТСЯ

в способности белков связывать тяжелые металлы

ДОБАВЛЕНИЕ НЕЙТРАЛЬНЫХ СОЛЕЙ К БЕЛКОВОМУ РАСТВОРУ

вызывает снятие заряда с молекулы

РАЗВЕРТЫВАНИЕ БЕЛКОВОЙ ГЛОБУЛЫ

вызывается потерей заряда и разрывом связей

КООПЕРАТИВНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ОБОЗНАЧАЕТ, ЧТО

изменение конформации одних субъединиц влияет на активность других

ФАКТОРЫ, КОТОРЫЕ МОГУТ ВЫЗЫВАТЬ ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ, -

отщепление части пептидной цепи

ВИТАМИНЫ - ЭТО

незаменимые микрокомпоненты пищи

ИСПОЛЬЗУЮТСЯ ЛИ ВИТАМИНЫ В КАЧЕСТВЕ ИСТОЧНИКА ЭНЕРГИИ?

нет, никогда

МОЖЕТ ЛИ РАЗВИТЬСЯ ГИПОВИТАМИНОЗ ПРИ УПОТРЕБЛЕНИИ В ПИЩУ РАФИНИРОВАННЫХ ПРОДУКТОВ - САХАРА, ЖИРОВ, БЕЛОГО ХЛЕБА?

да, они богаты энергией и в них мало витаминов

ОСНОВНАЯ ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ ВОДОРАСТВОРИМЫХ ВИТАМИНОВ - ЭТО

предшественники коферментов

---

КОФЕРМЕНТНАЯ ФОРМА ВИТАМИНА В1 НАЗЫВАЕТСЯ

тиаминдифосфат

КОФЕРМЕНТНАЯ ФОРМА ВИТАМИНА В2 НАЗЫВАЕТСЯ

флавинадениндинуклеотид

ВИТАМИН, КОТОРЫЙ ВХОДИТ В СОСТАВ КОФЕРМЕНТА «ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД», - ЭТО

рибофлавин

ПАНТОТЕНОВАЯ КИСЛОТА ЯВЛЯЕТСЯ СОСТАВНОЙ ЧАСТЬЮ КОФЕРМЕНТА

коэнзим А

РЕАКЦИИ, ПРОТЕКАЮЩИЕ С УЧАСТИЕМ НАД+ И НАДФ+ , ОТНОСЯТСЯ К ТИПУ

окислительно-восстановительные

ПОЧТИ ВСЕ РЕАКЦИИ ПРЕВРАЩЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ ПРОТЕКАЮТ ПРИ УЧАСТИИ КОФЕРМЕНТА

пиридоксальфосфата

ПРИ ДЛИТЕЛЬНОМ ПРИЕМЕ АНТИБИОТИКОВ И СУЛЬФАНИЛАМИДОВ У ЧЕЛОВЕКА РАЗВИВАЕТСЯ ГИПОВИТАМИНОЗ В6, ЧТО ОБУСЛОВЛЕНО

подавлением микрофлоры кишечника

ПРИ НЕДОСТАТКЕ АСКОРБИНОВОЙ КИСЛОТЫ РАЗВИВАЕТСЯ ЦИНГА, ПОТОМУ ЧТО

нарушается гидроксилирование пролина и лизина в коллагене

МОЖНО ЛИ ПРИМЕНЯТЬ ВИТАМИНЫ А И D СРАЗУ ЗА ОДИН ПРИЕМ В КОЛИЧЕСТВЕ, ДОСТАТОЧНОМ ДЛЯ ПОДДЕРЖАНИЯ ИХ НОРМАЛЬНОГО УРОВНЯ В ТЕЧЕНИЕ НЕСКОЛЬКИХ ДНЕЙ?

да, они способны запасаться

ПРОСТЕТИЧЕСКОЙ ГРУППОЙ РОДОПСИНА - БЕЛКА СЕТЧАТКИ ГЛАЗА ЯВЛЯЕТСЯ

ретиналь

У БОЛЬНЫХ С ПОВРЕЖДЕННЫМИ ПОЧКАМИ, НЕСМОТРЯ НА НОРМАЛЬНО СБАЛАНСИРОВАННУЮ ДИЕТУ, ЧАСТО РАЗВИВАЕТСЯ РАХИТОПОДОБНОЕ ЗАБОЛЕВАНИЕ, СОПРОВОЖДАЮЩЕЕСЯ ИНТЕНСИВНОЙ ДЕМИНЕРАЛИЗАЦИЕЙ КОСТЕЙ. ЭТО ОБУСЛОВЛЕНО ТЕМ,ЧТО

нарушается образование 1,25-дигидроксихолекальциферола

ОСНОВНАЯ БИОХИМИЧЕСКАЯ РОЛЬ ТОКОФЕРОЛА -

является антиоксидантом

ОСНОВНАЯ ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ВИТАМИНОВ -

участвует в посттрансляционной модификации факторов свертывания крови

БЫЛ СИНТЕЗИРОВАН БЕЗ БОКОВОЙ ИЗОПРЕНОИДНОЙ ЦЕПИ И МОЖНО ВВОДИТЬ ВНУТРИВЕННО ЖИРОРАСТВОРИМЫЙ

витамин К

ДЛЯ ДЕТЕЙ СЕВЕРНЫХ ШИРОТ ПОЛУШАРИЯ ХАРАКТЕРНА НЕДОСТАТОЧНОСТЬ

витамина D

ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ, КОТОРЫЕ ВХОДЯТ СОСТАВ ВИТАМИНА F, -

арахидоновая, линолевая и линоленовая,

ГРУППА, СОСТАВЛЕННАЯ ТОЛЬКО ИЗ ВОДОРАСТВОРИМЫХ ВИТАМИНОВ -

C, B6, Н, В5, РР,

ПРОВИТАМИНАМИ НАЗЫВАЮТСЯ ВЕЩЕСТВА, КОТОРЫЕ В ОРГАНИЗМЕ

превращаются в активную форму витамина

ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ

зародыши пшеницы богаты витамином Е

ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ

витамин D3 способен синтезироваться в организме

ДЛЯ НЕДОСТАТОЧНОСТИ ВИТАМИНА А ХАРАКТЕРНЫ

гиперкератоз

ГИПОВИТАМИНОЗЫ ПО ВОДОРАСТВОРИМЫМ ВИТАМИНАМ МОГУТ ВОЗНИКАТЬ

после приема антибиотиков

ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ -

---

гиповитаминоз К развивается при нарушении всасывания жиров в кишечнике

ПРАВИЛЬНОЕ УТВЕРЖДЕНИЕ -

рахитом называют недостаточность витамина D

ДЛЯ ГИПЕРВИТАМИНОЗА D ХАРАКТЕРНЫ

кальцификация тканей

КОМПОНЕНТ, КОТОРЫЙ ОБЛАДАЕТ КАТАЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТЬЮ, -

холофермент

ОТЛИЧИЕ ФЕРМЕНТА ОТ НЕБЕЛКОВОГО КАТАЛИЗАТОРА -

обладает специфичностью

ФЕРМЕНТЫ, КОТОРЫЕ КАТАЛИЗИРУЮТ ПЕРЕНОС ГРУПП ВНУТРИ МОЛЕКУЛЫ, -

изомеразы

РЕАКЦИЯ ВОССТАНОВЕНИЯ МОЛЕКУЛЫ ПЕРОКСИДА ВОДОРОДА ДО ВОДЫ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПРИ УЧАСТИИ

цитохромов

КЛАСС ФЕРМЕНТОВ, КОТОРЫЙ КАТАЛИЗИРУЕТ ПРИСОЕДИНЕНИЕ ГРУПП ПО ДВОЙНЫМ СВЯЗЯМ И ОБРАТИМЫЕ РЕАКЦИИ СИНТЕЗАРАСПАДА, - ЭТО

лиаза

АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА ОТНОСИТСЯ К КЛАССУ ФЕРМЕНТОВ

оксидоредуктаза

КЛАСС ФЕРМЕНТОВ, КОТОРЫЙ ОСУЩЕСТВЛЯЕТ РЕАКЦИИ РАСЩЕПЛЕНИЯ С УЧАСТИЕМ ВОДЫ, - ЭТО

гидролаза

КОДОВЫЙ ШИФР, КОТОРЫЙ ИМЕЕТ КАЖДЫЙ ФЕРМЕНТ ПО МЕЖДУНАРОДНОЙ НОМЕНКЛАТУРЕ -

четырехзначны

СНИЖЕНИЕ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТА ПРИ ПОВЫШЕНИИ ТЕМПЕРАТУРЫ ВЫШЕ 50С ОБУСЛОВЛЕНО

денатурацией апофермента

В СОСТАВЕ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ВЫДЕЛЯЮТСЯ УЧАСТКИ -

контактный и каталитический

АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФОРМИРУЕТСЯ НА УРОВНЕ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ ФЕРМЕНТА

третичной

---

СТРОЕНИЕ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ФЕРМЕНТА ОПРЕДЕЛЯЕТ

специфичность действия фермента

ПОЛОЖЕНИЯ, КОТОРЫЕ ПРАВИЛЬНО ХАРАКТЕРИЗУЮТ АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТОВ, -

это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе

ВАЖНЫМ СВОЙСТВОМ ФЕРМЕНТОВ, ОПРЕДЕЛЯЮЩИМ МНОГООБРАЗИЕ ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ В ОРГАНИЗМЕ, ЯВЛЯЕТСЯ ИХ СПЕЦИФИЧНОСТЬ. АБСОЛЮТНАЯ СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ОБУСЛОВЛЕНА

комплементарностью активного центра субстрату

ДЛЯ ФЕРМЕНТОВ, ОБЛАДАЮЩИХ АБСОЛЮТНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТЬЮ,ВЕРНО СЛЕДУЮЩЕЕ УТВЕРЖДЕНИЕ

способность катализировать единственную реакцию

ОСНОВНОЕ ПОЛОЖЕНИЕ, ИСПОЛЬЗУЕМОЕ В ТЕОРИИ ФИШЕРА, -

модель соответствия субстрата к активному центру фермента по принципу «ключ-замок»

ОСНОВНАЯ ИДЕЯ ТЕОРИИ КОШЛАНДА -

при связывании контактного участка с субстратом в структуре фермента происходят конформационные изменения

АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА В ПРИСУТСТВИИ АЛЛОСТЕРИЧЕСКОГО ИНГИБИТОРА МОЖЕТ БЫТЬ СНИЖЕНА В РЕЗУЛЬТАТЕ

взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот в любом месте молекулы, кроме активного центра

ПРИЧИНЫ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ НЕОБРАТИМОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТОВ, -

ингибитор ковалентно связывается с ферментом

ПРИМЕР НЕОБРАТИМОГО ИНГИБИРОВАНИЯ -

ингибирование ацетилхолинэстеразы диизопропилфторфосфатом

СНЯТЬ ДЕЙСТВИЕ КОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИТОРА МОЖНО, ЕСЛИ

увеличить концентрацию субстрата

ОСОБЕННОСТИ ХИМИЧЕСКОГО СТРОЕНИЯ НЕКОНКУРЕНТНОГО ИНГИБИТОРА -

ингибитор отличается по структуре от субстрата

ИНГИБИРОВАНИЕ АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗЫ ПРИ ОДНОВРЕМЕННОМ ПРЕВРАЩЕНИИ МЕТАНОЛА И ЭТАНОЛА ЯВЛЯЕТСЯ

конкурентным

ПРИЧИНА, ПО КОТОРОЙ РЕГУЛИРУЕТСЯ АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ПУТЕМ КОВАЛЕНТНОЙ ХИМИЧЕСКОЙ МОДИФИКАЦИИ -

присоединение какой-либо химической группы к ферменту

ПРОСТЕТИЧЕСКОЙ ГРУППОЙ ФЕРМЕНТОВ МОЖЕТ БЫТЬ

гем

КОМПЛЕКС ПОЛИПЕПТИДНОЙ БЕЛКОВОЙ ЧАСТИ И НЕБЕЛКОВОЙ ЧАСТИ НАЗЫВАЕТСЯ

холофермент

УЧАСТОК ФЕРМЕНТА, СВЯЗАННЫЙ С СУБСТРАТОМ И УЧАСТВУЮЩИЙ В КАТАЛИЗЕ, НАЗЫВАЕТСЯ

активный центр

К АЛЛОСТЕРИЧЕСКОМУ ЦЕНТРУ МОЖЕТ ПРИСОЕДИНЯТЬСЯ

комплементарный регулятор

КАК И НЕОРГАНИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ, ФЕРМЕНТЫ СПОСОБНЫ

ускорять наступление равновесия

В ОТЛИЧИЕ ОТ НЕОРГАНИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ ФЕРМЕНТЫ

---