ВУЗ: Не указан
Категория: Не указан
Дисциплина: Не указана
Добавлен: 02.11.2019
Просмотров: 5929
Скачиваний: 32
21
96.
Как называется белковая часть сложного фермента?
1)
холофермент
2)
кофермент
3)
кофактор
4)
апофермент
97.
На каком свойстве ионов основано их расположение в ряду
Гофмейстера?
1) молекулярной массе
2) дегидратирующей способности
3) электрофоретической подвижности
4) денатурирующей способности
98.
Общие свойства, характерные для ферментов и неорганических
катализаторов:
1)
не сдвигают равновесия реакции
2)
высокая специфичность
3)
не расходуются в процессе реакции
4)
активность не зависит от температуры
99.
При каком значении рН большинство ферментов проявляет
максимальную активность?
1) 1,5 – 2,0
2) 8,0 – 9,0
3) 6,0 – 8,0
4) только при 7,0
100.
Доказательством белковой природы ферментов является то, что
они:
1) состоят из аминокислот
2) имеют первичную структуру
3) денатурируют под действием экстремальных
воздействий – t =100 C, соли тяжѐлых металлов и
др.
4) имеют низкую молекулярную массу
22
101.
Фермент уреаза обладает специфичностью:
1) стереохимической
2) абсолютной
3) групповой
4) относительной групповой
102.
Коферментная форма витамина В
2
:
1) НАД
2) ТГФК
3) ТДФ
4) ФАД
103.
Превращение ферментом субстрата в продукт осуществляется:
1) всей поверхностью молекулы фермента
2) аллостерическим центром
3) каталитическим участком активного центра
4) центром связывания с субстратом
104.
Ферменты из класса оксидоредуктаз катализируют реакции:
1) окислительно-восстановительные
2) межмолекулярного переноса групп атомов и
радикалов
3) расщепления внутримолекулярных связей при
участии молекулы воды
4) присоединение групп по двойным связям
105.
Ферменты из класса трансфераз катализируют реакции:
1)
окислительно-восстановительные
2)
межмолекулярного переноса групп атомов и
радикалов
2)
расщепления внутримолекулярных связей при
участии молекулы воды
4) присоединение групп по двойным связям
106.
Ферменты из класса гидролаз катализируют реакции:
1) окислительно-восстановительные
2) межмолекулярного переноса групп атомов и
радикалов
23
3) расщепления внутримолекулярных связей при
участии молекулы воды
4) присоединение групп по двойным связям
107.
Ферменты из класса лиаз катализируют реакции:
1) окислительно-восстановительные
2) межмолекулярного переноса групп атомов и
радикалов
3) расщепления внутримолекулярных связей при
участии молекулы воды
4) присоединение групп по двойным связям
108.
Какие ферменты относятся к классу изомераз?
1) эстераза
2) мутаза
3) фосфатаза
4) рацемаза
109.
Ферменты из класса лигаз катализируют реакции:
1) переноса групп (с участием молекул воды)
2) расщепления внутримолекулярных связей
3) присоединения групп по двойным связям
4) образования новых связей с затратой АТФ
110.
Отличия ферментов от неорганических катализаторов:
1) термостабильность
2) высокая субстратная специфичность
3) расходуются в результате катализа
4) зависимость от активаторов и ингибиторов
111.
Скорость ферментативных реакций простых ферментов зависит
от:
1) концентрации субстрата
2) концентрации продукта
3) концентрации фермента
4) молекулярной массы фермента
24
112.
Международная единица активности фермента – это такое его
количество, которое нарабатывает:
1) 1 моль продукта за 1 минуту
2) 1 мкмоль продукта за 1 минуту
3) 1 мкмоль продукта за 1 секунду
4) 1 моль продукта за 1 секунду
113.
В структуре сложного фермента любая небелковая часть
называется:
1) простетическая группа
2) апофермент
3) кофермент
4) кофактор
114.
Изоферменты – это множественные формы ферментов, которые:
1) катализируют разные реакции
2) катализируют одну и ту же реакцию
3) не различаются по активности
4) не различаются по физико-химическим свойствам
115.
Конкурентный ингибитор фермента
1) уменьшает V
max
, но не изменяет К
m
2) увеличивает V
max
, но не изменяет К
m
3) увеличивает как К
m
, так и V
max
4) увеличивает К
m
, но не изменяет V
max
116.
Аллостерические ферменты отличаются от простых ферментов:
1) кинетикой реакций
2) наличием регуляторного центра
3) наличием 2 и более полипептидных цепей
(субъединиц)
117.
К аллостерической регуляции ферментативной активности
относится:
1) гидролиз
2) органиченный протеолиз
3) фосфорилирование и дефосфорилирование
4) ретроингибирование
25
118.
Наиболее
выраженная
активность
лактатдегидрогеназы
наблюдается в:
1) предстательной железе
2) печени
3) почках
4) костной ткани
119.
При инфаркте миокарда повышается активность:
1) аспартатаминотрансферазы
2) карбамоилфосфатсинтетазы
3) креатинфосфокиназы МВ
4) креатинфосфокиназы ВВ
120.
Какие
ферменты
обладают
относительной
(групповой)
специфичностью?
1) липаза
2) аргиназа
3) уреаза
4) гистидаза
121.
Чем выше константа Михаэлиса, тем сродство фермента к
субстрату:
1) выше
2) ниже
3) остается неизменным
122.
Как ферменты влияют на энергию активации?
1) увеличивают
2) уменьшают
3) не изменяют
123.
График по уравнению Лайнуивера-Берка позволяет точно
определить:
1) концентрацию фермента
2) концентрацию субстрата
3) рН оптимум
4) константу Михаэлиса