Рис. 44. Регуляция функционирования МАР-киназной сигнальной системы интермедиатами других сигнальных систем

ЛК - линоленовая кислота; ПКА - протеинкиназа А; ПЛ - плазма-лемма; ПФ2С - протеинфосфатаза 2С. Остальные обозначения - см. рис. 42

---

тей (рис. 44). Обнаружено, что цАМФ или цАМФ-зависи-мая ПКА ингибирует активацию элиситорами киназы ки-назы МАР-киназы [Hunter, 1995]. Приводятся данные об ак­тивации фосфатидной кислотой МАР-киназы WIPK [Munnik, 2001], индуцируемой механическим повреждением клеток. Обнаружено инактивирующее действие линолено-вой кислоты на протеинфосфатазу 2С [Baudouin et al., 1999], регулирующую интенсивность функционирования МАРК системы. В результате МАР-киназная сигнальная система активируется.

В фосфатидатной системе активирует фосфолипазу Д (рис. 45) повышение концентрации ионов Са ⁺ [Munnik et al., 1995], возможно, вследствие вызванного этим передвиже­нием фосфолипазы Д из цитозоля к мембранам [Ryu, Wang, 1996]. Повышают активность части фосфолипаз Д проте-инкиназа С, полифосфоинозитолы, снижают активность лизофосфатиды [Munnik, 2001].

В кальциевой сигнальной системе (так же как и в дру­гих) характер активации стартового фермента зависит от концентраций интермедиатов других сигнальных систем. Например, цАМФ или цАМФ-зависимая ПКА активирует [Kurosaki, Nishi, 1993; Volotovsky et al., 1998] или инактиви-рует [Авдонин, Ткачук, 1994; Tertyshnikova, Fein,1998] фос­фолипазу С (рис. 46). Установлено, что фосфатидная кисло­та [Ryu, Wang, 1998] и полиеновые жирные кислоты [Volotovsky et al., 1998] активируют фосфолипазу С, а пос­ледние - и кальцийрегулируемые протеинкиназы [Маеда, Акаике, 1988]. Более сложная смесь липидов также активи­ровала кальцийзависимую протеинкиназу [Roberts, 1992]. Перекись водорода активировала [Stennis et al., 1998; Tertyshnikova, Fein, 1998], а цГМФ ингибировала [Ванин, 1998] фосфолипазу С. Как полиеновые жирные кислоты, так и их гидропероксиформы ингибировали кальциевые ка­налы [Ninnemann, Maier, 1996].

Для липоксигеназной системы характерен один из наи­более сложных механизмов регуляции (рис. 47). На фосфо­липазу А₂ могут действовать МАР-киназы, так как они спо­собны вызывать фосфорилирование и вследствие этого ак­тивацию этого ключевого фермента [Hunter, 1995]. Повы­шение концентраций фосфатидной кислоты [Ryu,Wang, 1998], а также ионов Са²⁺ [Scherer, 1996a,b] активировало

Рис. 45. Регуляция функционирования фосфатидатной сигналь­ной системы интермедиатами других сигнальных систем

ЛФ - лизофосфатиды; МФЛ - мембранные фосфолипиды; ПКС -протеинкиназа С; ПЛ - плазмалемма. Остальные обозначения - см. рис. 42

---

Рис. 46. Регуляция функционирования кальциевой сигнальной системы интермедиатами других сигнальных систем

ИФ₄ - инозитолтетракисфосфат; КЗПК - кальцийзависимая проте-инкиназа; МФЛ - мембранные фосфолипиды; ПКА - протеинкиназа А; ПКС - протеинкиназы С; ПЛ - плазмалемма; ФЛС - фосфолипаза С. Остальные обозначения - см. рис. 42

Рис. 47. Регуляция функционирования липоксигеназной сигналь­ной системы интермедиатами других сигнальных систем

ГПО-ПЖК - гидропероксипроизводные полиеновых жирных кис­лот; ЖК - жасмоновая кислота; ЛФС - лизофосфатиды; МФЛ - мемб­ранные фосфолипиды; окси-эпокси-ПЖК - гидропероксиформы поли­еновых жирных кислот; ПЛ - плазмалемма; ФЛА₂ - фосфолипаза А₂; С₆, С₉, С₁₂ - шести-, девяти- и двенадцатиуглеродные продукты лиазных реакций. Остальные обозначения - см. рис. 42

---

фосфолипазу А₂ и липоксигеназу [Macri et al., 1994]. Необ­
ходимо отметить, что липоксигеназы являются одними из
наиболее регулируемых ферментов всех сигнальных сис­
тем, причем ее изоформы различным образом отвечают на
одни и те же воздействия. Перекись водорода активирует
фосфолипазу А₂ [Stennis et al., 1998] и липоксигеназу [Doares
et al., 1995b], цГМФ ингибирует фосфолипазу А, [Ванин,
1998]. '

В НАДФН-оксидазной системе (рис. 48) активность од­ноименного фермента может регулироваться вторичными посредниками других сигнальных систем. В животных клет­ках фосфатидная кислота активирует супероксидсинтазную систему, но в растительных этот эффект не был обнаружен [Schroeder et al., 1997], хотя и предполагается [Wang, 1999], что не исключена возможность функционирования специ­фической фосфатидатзависимой протеинкиназы, осуществ­ляющей фосфорилирование белка 47 кДа, принимающего участие в конструировании активной формы НАДФН-ок-сидазы.

Фосфолипаза С и Са²⁺ активировали НАДФН-оксидазу [Harding, Roberts, 1998; Legendre et al., 1993; Xing et al., 1997; Keller et al., 1998], что свидетельствует о влиянии кальцие­вой системы. Кальмодулинзависимая НАД-киназа стимули­ровала превращение цитозольного НАД в НАДФ, обеспе­чивая достаточную интенсивность функционирования НАДФН-оксидазной системы. Полиеновые жирные кисло­ты и лизофосфатиды активировали НАДФН-оксидазу [Brightman et al., 1990], а цГМФ ингибировал ее [Ванин, 1998]. Возрастание концентрации оксида азота может при­вести к повышению интенсивности его связывания с супер­оксидным радикалом с образованием пероксинитрита [Волин и др., 1998]. В результате этого снижаются концентрация О₂ и скорость образования из него перекиси водорода в ходе реакции, катализируемой супероксиддисмутазой. В то же время N0 ингибирует каталазу [Волин и др., 1998], что должно привести к повышению содержания перекиси водо­рода. По всей вероятности, итог этого противоположного влияния на содержание Н₂О₂ зависит от концентрации оксида азота.

В настоящее время интенсивно исследуется регуляция ферментов NO-синтазной системы (рис. 49). Са²⁺ активиро-

Рис. 48. Регуляция функционирования НАФН-оксидазной сиг­нальной системы интермедиатами других сигнальных систем

Кат - каталаза; ЛФС - лизофосфатиды; НАДФН-О - оксидаза НАДФН; ПЛ - плазмалемма; ФЛС - фосфолипаза С. Остальные обо­значения - см. рис. 42

Рис. 49. Регуляция функционирования NO-синтазной сигнальной системы интермедиатами других сигнальных систем

ГЦ - гуанилатциклаза; КМ - кальмодулин; ПЛ - плазмалемма; NO-S - NO-синтаза. Остальные обозначения - см. рис. 42

вал NO-синтазу [Малышев, Манухина, 1998; Cho et al., 1998], так же как полиеновые жирные кислоты и их гидроперок-сиформы [Ванин, 1998]. Перекись водорода активировала гуанилатциклазу [Волин и др., 1998].

Несмотря на то что вопрос о существовании самостоя­тельной протонной сигнальной системы может считаться дискуссионным, необходимо рассмотреть возможности ее регуляции интермедиатами других систем. Эти возможно­сти сводятся к изменению активности ионных каналов и мембранных АТФаз (в том числе протонных помп), что было проанализировано в предыдущем разделе.

---

ПАТОГЕНИНДУЦИРУЕМЫЕ БЕЛКИ

При изучении особенностей влияния патогенов на рас­тения (с использованием методов хроматографии и элек­трофореза) было обнаружено интенсивное накопление в инфицированных тканях нескольких так называемых па-тогениндуцируемых полипептидов (PR) [Neumann et al.,1989]. В дальнейшем в результате применения все боль­шего арсенала методов удалось значительно расширить круг патогениндуцируемых полипептидов, в том числе за счет минорных полипептидов, содержание которых может быть невысоким. Назрел вопрос о классификации патоген­индуцируемых и элиситориндуцируемых белков по их функциональной принадлежности, по роли в формирова­нии иммунитета у растения-хозяина и в подавлении разви­тия патогена.

При инфицировании патогенами в клетках растений происходит репрограммирование экспрессии генов, прояв­ляющееся в замедлении синтеза одних белков и усилении образования или появлении других, отсутствующих в тка­нях неинфицированных растений. Было выявлено, что это происходит с помощью сигнальных соединений - элисито-ров. Некоторые из них продуцируются микроорганизмами (например, белок криптогеин - фитопатогенным грибом Phytophthora cryptogea [Ricci et al., 1989]), другие образуют­ся в клетках растений.

Можно подразделить все патоген(элиситор)индуцируе-мые белки на несколько групп по тем функциям, которые они выполняют. Одни являются участниками сигнальных систем растений, и их интенсивное образование обеспечива­ет усиление восприятия, преобразования и передачи в гене­тический аппарат элиситорного сигнала, другие ограничи­вают питание патогенов. Третьи патогениндуцируемые

белки катализируют образование низкомолекулярных рас­тительных антибиотиков - фенилпропаноидных или терпе-ноидных фитоалексинов. Четвертые катализируют реак­ции укрепления клеточных стенок растений, пятые вызыва­ют самоубийство инфицированных и соседних клеток. Функционирование всех этих патогениндуцированных бел­ков может существенно ограничивать распространение ин­фекции по растению. Наконец, шестая группа белков мо­жет непосредственно действовать на структуры и функции патогенов, прекращая или подавляя их развитие. Некото­рые из этих белков вызывают деградацию клеточной стен­ки грибов и бактерий, другие дезорганизуют функциониро­вание их клеточной мембраны, изменяя ее проницаемость для ионов, третьи подавляют работу белоксинтезирующей машины, блокируя синтез белков на рибосомах грибов и бак­терий или действуя на вирусную РНК.

Патогениндуцируемые белки - участники сигнальных систем клеток. Результаты многочисленных исследований убеждают в возможности элиситориндуцируемого образо­вания как начальных белковых участников сигнальных сис­тем - рецепторов [Warren et al., 1998], и функционально свя­занных с ними G-белков [Terryn et al., 1993; Ichinose et al.,1999], а также ингибиторов диссоциации G-белков [Kim et al., 1999], так и конечных - факторов регуляции транс­крипции [Da Costa de Silva et al.,1993; Rushton, Somssich, 1998; Eulgem et al., 1999; Lee et al., 2001] (рис. 50 ).

---

Смотрите также файлы

• Элементарная ботаника (ЭБ3) (ПВ+).doc

• Элементарная ботаника (ЭБ1) (ЗО).doc

• Положення+правки-3.doc

• metodichka_z_selektsiyi (1).doc

• moy_otchet.doc