ВУЗ: Не указан
Категория: Не указан
Дисциплина: Не указана
Добавлен: 01.12.2019
Просмотров: 3451
Скачиваний: 3
Рис. 44. Регуляция функционирования МАР-киназной сигнальной системы интермедиатами других сигнальных систем
ЛК - линоленовая кислота; ПКА - протеинкиназа А; ПЛ - плазма-лемма; ПФ2С - протеинфосфатаза 2С. Остальные обозначения - см. рис. 42
тей (рис. 44). Обнаружено, что цАМФ или цАМФ-зависи-мая ПКА ингибирует активацию элиситорами киназы ки-назы МАР-киназы [Hunter, 1995]. Приводятся данные об активации фосфатидной кислотой МАР-киназы WIPK [Munnik, 2001], индуцируемой механическим повреждением клеток. Обнаружено инактивирующее действие линолено-вой кислоты на протеинфосфатазу 2С [Baudouin et al., 1999], регулирующую интенсивность функционирования МАРК системы. В результате МАР-киназная сигнальная система активируется.
В фосфатидатной системе активирует фосфолипазу Д (рис. 45) повышение концентрации ионов Са + [Munnik et al., 1995], возможно, вследствие вызванного этим передвижением фосфолипазы Д из цитозоля к мембранам [Ryu, Wang, 1996]. Повышают активность части фосфолипаз Д проте-инкиназа С, полифосфоинозитолы, снижают активность лизофосфатиды [Munnik, 2001].
В кальциевой сигнальной системе (так же как и в других) характер активации стартового фермента зависит от концентраций интермедиатов других сигнальных систем. Например, цАМФ или цАМФ-зависимая ПКА активирует [Kurosaki, Nishi, 1993; Volotovsky et al., 1998] или инактиви-рует [Авдонин, Ткачук, 1994; Tertyshnikova, Fein,1998] фосфолипазу С (рис. 46). Установлено, что фосфатидная кислота [Ryu, Wang, 1998] и полиеновые жирные кислоты [Volotovsky et al., 1998] активируют фосфолипазу С, а последние - и кальцийрегулируемые протеинкиназы [Маеда, Акаике, 1988]. Более сложная смесь липидов также активировала кальцийзависимую протеинкиназу [Roberts, 1992]. Перекись водорода активировала [Stennis et al., 1998; Tertyshnikova, Fein, 1998], а цГМФ ингибировала [Ванин, 1998] фосфолипазу С. Как полиеновые жирные кислоты, так и их гидропероксиформы ингибировали кальциевые каналы [Ninnemann, Maier, 1996].
Для липоксигеназной системы характерен один из наиболее сложных механизмов регуляции (рис. 47). На фосфолипазу А2 могут действовать МАР-киназы, так как они способны вызывать фосфорилирование и вследствие этого активацию этого ключевого фермента [Hunter, 1995]. Повышение концентраций фосфатидной кислоты [Ryu,Wang, 1998], а также ионов Са2+ [Scherer, 1996a,b] активировало
Рис. 45. Регуляция функционирования фосфатидатной сигнальной системы интермедиатами других сигнальных систем
ЛФ - лизофосфатиды; МФЛ - мембранные фосфолипиды; ПКС -протеинкиназа С; ПЛ - плазмалемма. Остальные обозначения - см. рис. 42
Рис. 46. Регуляция функционирования кальциевой сигнальной системы интермедиатами других сигнальных систем
ИФ4 - инозитолтетракисфосфат; КЗПК - кальцийзависимая проте-инкиназа; МФЛ - мембранные фосфолипиды; ПКА - протеинкиназа А; ПКС - протеинкиназы С; ПЛ - плазмалемма; ФЛС - фосфолипаза С. Остальные обозначения - см. рис. 42
Рис. 47. Регуляция функционирования липоксигеназной сигнальной системы интермедиатами других сигнальных систем
ГПО-ПЖК - гидропероксипроизводные полиеновых жирных кислот; ЖК - жасмоновая кислота; ЛФС - лизофосфатиды; МФЛ - мембранные фосфолипиды; окси-эпокси-ПЖК - гидропероксиформы полиеновых жирных кислот; ПЛ - плазмалемма; ФЛА2 - фосфолипаза А2; С6, С9, С12 - шести-, девяти- и двенадцатиуглеродные продукты лиазных реакций. Остальные обозначения - см. рис. 42
фосфолипазу
А2
и липоксигеназу [Macri
et
al.,
1994]. Необ
ходимо
отметить, что липоксигеназы являются
одними из
наиболее регулируемых
ферментов всех сигнальных сис
тем,
причем ее изоформы различным образом
отвечают на
одни
и те же воздействия. Перекись водорода
активирует
фосфолипазу
А2
[Stennis
et
al.,
1998] и липоксигеназу [Doares
et
al.,
1995b],
цГМФ ингибирует фосфолипазу А,
[Ванин,
1998]. '
В НАДФН-оксидазной системе (рис. 48) активность одноименного фермента может регулироваться вторичными посредниками других сигнальных систем. В животных клетках фосфатидная кислота активирует супероксидсинтазную систему, но в растительных этот эффект не был обнаружен [Schroeder et al., 1997], хотя и предполагается [Wang, 1999], что не исключена возможность функционирования специфической фосфатидатзависимой протеинкиназы, осуществляющей фосфорилирование белка 47 кДа, принимающего участие в конструировании активной формы НАДФН-ок-сидазы.
Фосфолипаза С и Са2+ активировали НАДФН-оксидазу [Harding, Roberts, 1998; Legendre et al., 1993; Xing et al., 1997; Keller et al., 1998], что свидетельствует о влиянии кальциевой системы. Кальмодулинзависимая НАД-киназа стимулировала превращение цитозольного НАД в НАДФ, обеспечивая достаточную интенсивность функционирования НАДФН-оксидазной системы. Полиеновые жирные кислоты и лизофосфатиды активировали НАДФН-оксидазу [Brightman et al., 1990], а цГМФ ингибировал ее [Ванин, 1998]. Возрастание концентрации оксида азота может привести к повышению интенсивности его связывания с супероксидным радикалом с образованием пероксинитрита [Волин и др., 1998]. В результате этого снижаются концентрация О2 и скорость образования из него перекиси водорода в ходе реакции, катализируемой супероксиддисмутазой. В то же время N0 ингибирует каталазу [Волин и др., 1998], что должно привести к повышению содержания перекиси водорода. По всей вероятности, итог этого противоположного влияния на содержание Н2О2 зависит от концентрации оксида азота.
В настоящее время интенсивно исследуется регуляция ферментов NO-синтазной системы (рис. 49). Са2+ активиро-
Рис. 48. Регуляция функционирования НАФН-оксидазной сигнальной системы интермедиатами других сигнальных систем
Кат - каталаза; ЛФС - лизофосфатиды; НАДФН-О - оксидаза НАДФН; ПЛ - плазмалемма; ФЛС - фосфолипаза С. Остальные обозначения - см. рис. 42
Рис. 49. Регуляция функционирования NO-синтазной сигнальной системы интермедиатами других сигнальных систем
ГЦ - гуанилатциклаза; КМ - кальмодулин; ПЛ - плазмалемма; NO-S - NO-синтаза. Остальные обозначения - см. рис. 42
вал NO-синтазу [Малышев, Манухина, 1998; Cho et al., 1998], так же как полиеновые жирные кислоты и их гидроперок-сиформы [Ванин, 1998]. Перекись водорода активировала гуанилатциклазу [Волин и др., 1998].
Несмотря на то что вопрос о существовании самостоятельной протонной сигнальной системы может считаться дискуссионным, необходимо рассмотреть возможности ее регуляции интермедиатами других систем. Эти возможности сводятся к изменению активности ионных каналов и мембранных АТФаз (в том числе протонных помп), что было проанализировано в предыдущем разделе.
ПАТОГЕНИНДУЦИРУЕМЫЕ БЕЛКИ
При изучении особенностей влияния патогенов на растения (с использованием методов хроматографии и электрофореза) было обнаружено интенсивное накопление в инфицированных тканях нескольких так называемых па-тогениндуцируемых полипептидов (PR) [Neumann et al.,1989]. В дальнейшем в результате применения все большего арсенала методов удалось значительно расширить круг патогениндуцируемых полипептидов, в том числе за счет минорных полипептидов, содержание которых может быть невысоким. Назрел вопрос о классификации патогениндуцируемых и элиситориндуцируемых белков по их функциональной принадлежности, по роли в формировании иммунитета у растения-хозяина и в подавлении развития патогена.
При инфицировании патогенами в клетках растений происходит репрограммирование экспрессии генов, проявляющееся в замедлении синтеза одних белков и усилении образования или появлении других, отсутствующих в тканях неинфицированных растений. Было выявлено, что это происходит с помощью сигнальных соединений - элисито-ров. Некоторые из них продуцируются микроорганизмами (например, белок криптогеин - фитопатогенным грибом Phytophthora cryptogea [Ricci et al., 1989]), другие образуются в клетках растений.
Можно подразделить все патоген(элиситор)индуцируе-мые белки на несколько групп по тем функциям, которые они выполняют. Одни являются участниками сигнальных систем растений, и их интенсивное образование обеспечивает усиление восприятия, преобразования и передачи в генетический аппарат элиситорного сигнала, другие ограничивают питание патогенов. Третьи патогениндуцируемые
белки катализируют образование низкомолекулярных растительных антибиотиков - фенилпропаноидных или терпе-ноидных фитоалексинов. Четвертые катализируют реакции укрепления клеточных стенок растений, пятые вызывают самоубийство инфицированных и соседних клеток. Функционирование всех этих патогениндуцированных белков может существенно ограничивать распространение инфекции по растению. Наконец, шестая группа белков может непосредственно действовать на структуры и функции патогенов, прекращая или подавляя их развитие. Некоторые из этих белков вызывают деградацию клеточной стенки грибов и бактерий, другие дезорганизуют функционирование их клеточной мембраны, изменяя ее проницаемость для ионов, третьи подавляют работу белоксинтезирующей машины, блокируя синтез белков на рибосомах грибов и бактерий или действуя на вирусную РНК.
Патогениндуцируемые белки - участники сигнальных систем клеток. Результаты многочисленных исследований убеждают в возможности элиситориндуцируемого образования как начальных белковых участников сигнальных систем - рецепторов [Warren et al., 1998], и функционально связанных с ними G-белков [Terryn et al., 1993; Ichinose et al.,1999], а также ингибиторов диссоциации G-белков [Kim et al., 1999], так и конечных - факторов регуляции транскрипции [Da Costa de Silva et al.,1993; Rushton, Somssich, 1998; Eulgem et al., 1999; Lee et al., 2001] (рис. 50 ).