Файл: Строение и функции белков и аминокислот аминокислота с незаряженным радикалом аланин Изолейцин серосодержащая аминокислота метионин.docx

Скачать файл
Заказать решение

ВУЗ: Не указан

Категория: Не указан

Дисциплина: Не указана

Добавлен: 30.11.2023

Просмотров: 631

Скачиваний: 1

ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.

СОДЕРЖАНИЕ

Строение и функции белков и аминокислот1. АМИНОКИСЛОТА С НЕЗАРЯЖЕННЫМ РАДИКАЛОМАланинИзолейцин2. СЕРОСОДЕРЖАЩАЯ АМИНОКИСЛОТАметионин3. ПРОТЕИНОГЕННАЯ АМИНОКИСЛОТАаспарагиновая кислота4. В ОБРАЗОВАНИИ ДИСУЛЬФИДНОЙ СВЯЗИ УЧАСТВУЕТцистеин5. АРОМАТИЧЕСКАЯ АМИНОКИСЛОТАфенилаланин6. ГИДРОКСИЛСОДЕРЖАЩАЯ АМИНОКИСЛОТАтреонин7. АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯ В РАДИКАЛЕ МЕТИЛЬНУЮ ГРУППУметионин8. АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯ ПОЛЯРНЫЙ НЕЗАРЯЖЕННЫЙ РАДИКАЛсерин9. РАДИКАЛ ЛЕЙЦИНАгидрофобный10. ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ ПОЗВОЛЯЮТ СУДИТЬ Оналичии белков в биологических жидкостях11. НАЛИЧИЕ ПЕПТИДНЫХ ГРУПП В БЕЛКАХ ОТКРЫВАЕТСЯбиуретовой реакцией12. ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ МЕЖДУ АТОМАМИ ПЕПТИДНЫХ ГРУПП В БЕЛКАХ ПОДДЕРЖИВАЮТ СТРУКТУРУвторичную13. В ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКЕ БЕЛОКне имеет заряда 14. МОЛЕКУЛЯРНАЯ МАССА БЕЛКОВ ВАРЬИРУЕТот 5000 до десятков миллионов Да15. ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ ГистоныАльбумин16. АЛЬБУМИНЫ – ЭТО БЕЛКИплазмы крови17. АЛЬБУМИНЫрастворимы в воде18. АЛЬБУМИНЫ ИМЕЮТ ПРИ PH 7,0 ОТРИЦАТЕЛЬНЫЙ ЗАРЯД БЛАГОДАРЯповышенному содержанию в их составе глутаминовой кислоты19. ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА СЫВОРОТОЧНОГО АЛЬБУМИНА4,720. АНТИТЕЛА ОБНАРУЖИВАЮТСЯ ВО ФРАКЦИИгамма-глобулинов21. ФУНКЦИИ ФРАКЦИИ ИММУНОГЛОБУЛИНОВзащитная22. ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ГИСТОНОВ ОБУСЛОВЛЕНЫ ВЫСОКИМ СОДЕРЖАНИЕМ В НИХ лизина и аргинина23. ГИСТОНЫ СОДЕРЖАТСЯ Вядрах клеток24. В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА 1/3 ОТ МАССЫ ВСЕХ БЕЛКОВ ПРИХОДИТСЯ НА ДОЛЮколлагенов25. ФУНКЦИЯ КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКОВструктурная26. ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА ПРОИСХОДИТ ПРИ СОЗРЕВАНИИколлагенов27. ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА В СОЗРЕВАЮЩИХ КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКАХ ПРОИСХОДИТ С УЧАСТИЕМаскорбата28. СТРУКТУРНАЯ ЕДИНИЦА КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКОВ НАЗЫВАЕТСЯтропоколлаген29. ДЕСМОЗИНОВАЯ СТРУКТУРА ХАРАКТЕРНА ДЛЯэластинов30. ПЛАСТИЧНОСТЬ ЭЛАСТИНОВ ОБЪЯСНЯЕТСЯ НАЛИЧИЕМ В ИХ СТРУКТУРЕдесмозина и изодесмозина31. ФУНКЦИЯ ЭЛАСТИНОВструктурная32. АМИНОКИСЛОТА, К РАДИКАЛУ КОТОРОЙ ПРИСОЕДИНЯЮТСЯ ОСТАТКИ ФОСФОРНОЙ КИСЛОТЫ В ФОСФОПРОТЕИНАХсерин33. АМИНОКИСЛОТА, К РАДИКАЛУ КОТОРОЙ В ГЛИКОПРОТЕИНАХ ПРИСОЕДИНЯЕТСЯ УГЛЕВОДНЫЙ КОМПОНЕНТаспарагин34. ПРОСТЕТИЧЕСКИЕ ГРУППЫ ПРОТЕОГЛИКАНОВгликозаминогликаны35. БЕЛКИ, ОПРЕДЕЛЯЮЩИЕ ГРУППУ КРОВИгликопротеины36. БЕЛКИ - РЕЦЕПТОРЫ ПЛАЗМАТИЧЕСКИХ МЕМБРАНгликолипопротеины37. ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА ГЕМОГЛОБИНА (Hb) И МИОГЛОБИНА СВЯЗАНА С БЕЛКОВОЙ ЧАСТЬЮ ЧЕРЕЗ ОСТАТКИгистидина38. МОЛЕКУЛА Hb А2 СОСТОИТ ИЗдвух α-субъединиц и двух β-субъединиц39. ПРИЧИНА ВОЗНИКНОВЕНИЯ СЕРПОВИДНОКЛЕТОЧНОЙ АНЕМИИзамена глутамата в положении 6 β-цепи на валинзамена 6 бета- глу на 6 бета-вал40. АДЕНОЗИНосновной нуклеозид ДНК и РНК41. ГУАНОЗИНосновной нуклеозид ДНК и РНК42. ПУРИНОВОЕ АЗОТИСТОЕ ОСНОВАНИЕгуанин43. ПИРИМИДИНОВОЕ АЗОТИСТОЕ ОСНОВАНИЕурацил44. АЛЬФА-РИБОЗАосновной компонент РНК45. КОМПЛЕМЕНТАРНЫЕ АЗОТИСТЫЕ ОСНОВАНИЯА – Т46. В ДНК МЕЖДУ АДЕНИНОМ И ТИМИНОМ НА УРОВНЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ОБРАЗУЕТСЯдве водородные связи47. ОРТОФОСФАТосновной компонент РНК и ДНК48. АДЕНОЗИНпуриновый нуклеозид49. АДЕНОЗИНМОНОФОСФАТпуриновый нуклеотид50. МОНОМЕРЫ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТнуклеозидмонофосфаты51. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ мРНКматрица белкового синтеза52. ДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ НА ФИБРИЛЛЯРНЫЕ И ГЛОБУЛЯРНЫЕ ОСНОВАНО НА РАЗЛИЧИИ Вформе молекул53. ДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ НА α-, β- И γ – ГЛОБУЛИНЫ ОСНОВАНО НА РАЗЛИЧИИ Вэлектрофоретической подвижности54. ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА КОЛЛАГЕНОВГЛИ 33%55. ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА АЛЬФА – КЕРАТИНОВЦИС

Какие из перечисленных соединений относятся к белкам:

Какие из перечисленных белков относятся к защитным:

Какие из перечисленных белков относятся к транспортным:

К структурным белкам организма человека относят:

При денатурации:

Сворачивание молекулы белка с образованием нативной молекулы после действия денатурирующих агентов называется:

Необратимое осаждение белков из растворов вызывается действием:

Какие из перечисленных реакций осаждения белка относятся к обратимым:

С помощью каких качественных реакций можно обнаружить белок в моче:

Растворимость белка в воде определяется:

Осаждение белка из растворов происходит под действием:

Для выделения белков из растворов методом высаливания используют:

Для экстракции белков из гомогенатов тканей используются:

Изоэлектрической точкой белка называется:

Заряд белковой молекулы зависит от:

Для растворов белков характерны следующие физико-химические свойства:

Какие из аминокислот преобладают в белке с изоэлектрической точкой 6,9:

Изоэлектрическая точка белка 4,7. Какие из перечисленных аминокислот преобладают в белке:

Изоэлектрическая точка белка 9,5. Какие из перечисленных аминокислот преобладают в данном белке:

Биологическая роль сывороточного альбумина сводится к:

К каким из перечисленных классов сложных белков относится трансферрин сыворотки крови:

Какие из перечисленных соединений входят в состав гликопротеинов:

Простетическая группа протеогликанов представлена:

Какие типы связей могут возникнуть между белковым и углеводным компонентами в истинных гликопротеинах и протеогликанах:

Энергия активация – это:

Выберите положения, характеризующие сходство ферментов и неорганических катализаторов:

В отличие от неорганических катализаторов ферменты:

К изостерическому типу ингибирования относятся:

К аллостерическому типу ингибирования можно отнести:

Проферменты – это:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Современная классификация ферментов основана на:

Гидролитическое расщепление крахмала катализируется:

В состав каких из перечисленных ферментов входит пиридоксальфосфат:

В состав каких из перечисленных ферментов входит кокарбоксилаза:

Биологическая роль аскорбиновой кислоты сводится:

Биологическая роль витамина D сводится:

В отличие от внутриклеточных регуляторов и утилизируемых веществ сигнальные молекулы:

Характерными чертами гормонов, отличающими их от локальных химических медиаторов являются:

К гормонам белковой природы относятся:

К гормонам стероидной структуры относятся:

В регуляции выработки тропных гормонов гипофиза принимают участие следующие гормоны гипоталамуса:

В щитовидной железе вырабатываются следующие гормоны:

Синтез и секреция кортизола и альдостерона стимулируется:

Синтез и секреция прогестерона контролируется:

Какие из перечисленных ниже сигнальных молекул являются производными аминокислоты триптофан:

Проопиомеланокортин (ПОМК) является прогормоном:

Какие из перечисленных веществ являются прогормонами:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Какие из нижеследующих утверждений правильны:

Какие из нижеследующих утверждений правильны:

Какие из нижеследующих утверждений правильны:

Какие из перечисленных гормонов имеют рецепторы, локализованные в ядре клетки:

Какие из перечисленных гормонов имеют рецепторы, локализованные на поверхности плазматической мембраны:

Рецепторы каких гормонов локализуются в цитоплазме клеток:

Какие гормоны опосредуют свое действие через аденилатциклазную систему:

Ответ клетки-мишени на гипергормонемию определяется:

Выработка тироксина щитовидной железой регулируется:

Адреналин оказывает следующие эффекты:

Кортизол оказывает следующие эффекты:

Инсулин стимулирует:

Какие гормоны участвуют в регуляции теплообмена у человека:

К гормонам, обладающим одновременно гипергликемическим и гиперлипоацидемическим (повышающим концентрацию глюкозы и свободных жирных кислот в крови) действием, относятся:

Более длительный период полураспада липофильных гормонов определяется:

К гормонам, обеспечивающим анаболический и ростовой эффект относят:

Активность каких ферментов возрастает при увеличении уровня ионов Са2+ в клетке:

Са2+-кальмодулин является активатором следующих ферментных систем в клетке:

При срочной гормональной регуляции происходит:

При хронической гормональной регуляции происходит:

К внутриклеточным посредникам водорастворимых гормонов в клетках-мишенях относятся:

Концентрация цАМФ в клетке зависит от активности следующих ферментов:

К эффекторным молекулам, участвующим в передаче сигнала от гидрофильных гормонов, относятся:

Внутриклеточная цАМФ является аллостерическим активатором фермента:

Скорость каких метаболических процессов увеличивается при гипосекреции инсулина:

Секреция каких гормонов будет стимулироваться в ответ на снижение объема циркулирующей крови (гиповолемию):

Секреция каких гормонов стимулируется в ответ на гиповолемию и гипернатриемию:

5) глутатион 84. Микроцитарная гемолитическая анемия новорожденных связана с недостаточностью фермента:глюкозо-6-ф-ДГ1. АТФ в эритроцитах синтезируется в процессе:Гликолиза2. Белок депонирующий железо:ферритин3. Степень окисления Fe3+ определяется в:метгемоглобине4. Гем связывается с глобином через остаток аминокислоты:гистидин5. Метаболит ЦТК, используемый для синтеза гема:сукцинил-КоА6. Исходные субстраты для синтеза гема:глицин и сукцинил

К каким из перечисленных классов сложных белков относится трансферрин сыворотки крови:


  1. гликопротеины

  2. металлопротеины

  • Какие из перечисленных соединений входят в состав гликопротеинов:


    1. гликозаминогликаны

    2. нейраминовая кислота

    3. олигосахариды

  • Простетическая группа протеогликанов представлена:


    1. гиалуроновой кислотой

    2. хондроитинсерными кислотами

  • Какие типы связей могут возникнуть между белковым и углеводным компонентами в истинных гликопротеинах и протеогликанах:


    гликозидная

      1. К гликопротеидам относятся следующие белки:


        1. муцины желудка

        2. сывороточный церулоплазмин

        3. иммуноглобулины

      2. Какие продукты образуются при полном гидролизе нуклеопротеидов:


        1. аминокислоты

        2. пуриновые и пиримидиновые азотистые основания

        3. пентозы

        4. остаток ортофосфорной кислоты

      3. При гидролизе рибонуклеозидов образуются следующие продукты:


        1. урацил

        2. рибоза

        3. аденин

      4. К нуклеотидам относятся следующие соединения:


        1. адениловая кислота

        2. дезоксиадениловая кислота

        3. гуанозинмонофосфат

      5. Нуклеиновые кислоты представляют собой:


    полимеры, состоящие из нуклеотидов, связанных между собой фосфодиэфирными связями


      1. Какие из перечисленных азотистых оснований входят в состав ДНК:


        1. аденин

        2. гуанин

        3. цитозин

        4. тимин

      2. Какие из перечисленных азотистых оснований входят в состав РНК, но не обнаруживаются в молекуле ДНК:


    урацил

      1. В молекуле ДНК количество аденина равно количеству:


    тимина

      1. Вторичная структура ДНК представляет собой двойную спираль, в которой антипараллельные полинуклеотидные цепи связаны между собой:


    водородными и гидрофобными
    связями

      1. Какой из перечисленных белков относится к металлопротеинам и является депо ионов железа в организме человека и животных:


    ферритин

      1. Какие связи могут возникать между белковым и липидным компонентами в липопротеинах:


        1. гидрофобные

        2. ионные

      2. Для оценки прочности связи между белковым и липидным компонентами используется проба:


    Делямуре

      1. Простетическая группа липопротеинов представлена:


        1. соединениями разнообразной химической природы, нерастворимыми в воде

        2. липидами

      2. В состав липопротеинов входят следующие соединения:


    триглицериды

    Биологические катализаторы

    ФЕРМЕНТЫ

    1.
    ОБЩЕЕ СВОЙСТВО ФЕРМЕНТОВ И НЕБЕЛКОВЫХ КАТАЛИЗАТОРОВ







    Катализируют в равной степени прямую и обратную реакции

    5.
    ИЗМЕНЕНИЕ СВОБОДНОЙ ЭНЕРГИИ В ХОДЕ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ ЗАВИСИТ ОТ




    5)
    Начального и конечного состояния системы

    26.
    БИОТИН (БИОЦИТИН) – КОФЕРМЕНТ




    5)
    Пируваткарбоксилазы

    36.
    ФЕРМЕНТЫ КАКОГО КЛАССА КАТАЛИЗИРУЮТ РЕАКЦИИ БЕЗ УЧАСТИЯ КОФЕРМЕНТОВ




    5)
    Гидролазы

    50.
    БИОТИН (БИОЦИТИН) В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ




    5)
    Карбоксилирования

    53.
    ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ В КАЧЕСТВЕ КОФЕРМЕНТА УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ




    5)
    Трансаминирования

    71.
    ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ФАД




    5)
    В2

    72.
    ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ КОА




    5)
    Пантотеновая кислота

    74.
    ВИТАМИН, ВХОДЯЩИЙ В СОСТАВ ТПФ (ТБФ, ТДФ)




    5)
    В1

    77. Функция ферментов:

    каталитическая

    79. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов:

    обладают высокой специфичностью

    80. Ферменты, в отличие от небелковых катализаторов:

    обладают регулируемой активностью

    82. Субстрат – это:

    вещество, претерпевающее химические превращения под действием фермента

    83. Как называется вещество, с которым взаимодействует фермент?

    субстрат

    84. В формировании активного центра фермента принимают участие:

    функциональные группы радикалов аминокислот

    85. Аминокислоты, радикалы которых формируют активный центр химотрипсина:

    сер, гис, асп

    86. Аллостерический центр – это:

    участок фермента, обеспечивающий присоединение эффекторов

    87. Специфичность ферментов обусловлена:

    комплементарностью активного центра фермента субстрату

    88. Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью, осуществляют:

    превращение только одного субстрата

    89. Ферменты, обладающие стереоспецифичностью, осуществляют:

    превращение единственного стереоизомера вещества

    90. Групповая специфичность характерна для:

    трипсина

    91. Абсолютная специфичность характерна для:

    аргиназы

    92. Стереоспецифичность характерна для:

    фумаразы

    93. Константа Михаэлиса отражает:

    сродство к субстрату

    94. Константа Михаэлиса численно равна:

    концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной.

    95. При конкурентном ингибировании:

    повышается константа Михаэлиса

    96. При неконкурентном ингибировании:

    снижается максимальная скорость реакции

    97. Малонат - конкурентный ингибитор:

    сукцинатдегидрогеназы

    22. Превращение зимогена в активный фермент происходит в результате:

    гидролиза одной или нескольких специфических пептидных связей

    98. Ферменты, синтезирующиеся в виде неактивных зимогенов:

    пепсин, химотрипсин, трипсин

    99. Ферменты, подвергающиеся ковалентной модификации:

    тканевая липаза, гликогенсинтаза, гликогенфосфорилаза


    100. Ключевой фермент метаболического пути:

    катализирует наиболее медленную реакцию

    101. В основе классификации ферментов лежит:

    тип катализируемой реакции

    102. Реакции негидролитического расщепления субстрата катализируют:

    лиазы

    103. Реакции внутримолекулярного переноса групп катализируют:

    изомеразы

    104. Реакции дегидратации и присоединения воды по двойной связи, катализируют:

    лиазы

    105. Реакции синтеза, сопряженные с гидролизом АТФ, катализируют:

    лигазы

    106. Оксидоредуктазы катализируют реакции:

    окислительно-восстановительные

    107. Трансферазы катализируют реакции:

    межмолекулярного переноса групп

    108. Киназы − это:

    ферменты, переносящие фосфорную группу

    109. Фермент, гидролитически расщепляющий аргинин на мочевину и орнитин, относится

    к классу:

    гидролаз

    110. В окислительном декарбоксилировании альфа-кетокислот участвует:

    ТПФ (ТБФ, ТДФ)

    111. В реакциях трансаминирования участвует:

    пиридоксальфосфат

    112. В реакциях переноса одноуглеродных групп участвует:

    ТГФК

    113. В реакциях дегидрирования участвует:

    ФАД

    115. Пиридоксальфосфат – кофермент:

    аспартатаминотрансферазы

    116. Пиридоксальфосфат – кофермент:

    глутаматдекарбоксилазы

    117. Кофермент витамина РР, необходимый для проявления активности:

    ГМГ-КоА-редуктазы

    118. Кофермент витамина В6, необходим для проявления активности:

    аланинаминотрансферазы

    120. ТГФК в качестве кофермента участвует в реакциях:

    переноса одноуглеродных групп

    121. Дезоксиаденозилкобаламин в качестве кофермента участвует в реакциях:

    изомеризации

    122. Коэнзим А в качестве кофермента участвует в реакциях:

    активации ацилов

    123. ТДФ (ТПФ, ТБФ) в качестве кофермента участвует в реакциях:

    Транскетолазных

    124. Кофактор пролилгидроксилазы при созревании коллагена:

    аскорбиновая кислота

    125. Кофермент, содержащий кобаламин, необходим для проявления активности:

    метилмалонилмутаза

    126. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий В1?

    транскетолаза

    127. Какому ферменту для проявления активности необходим кофермент, содержащий никотиновую кислоту?

    метгемоглобинредуктаза

    128. Коферменты трансфераз:


    пиридоксальфосфат, ТГФК

    129. Коферменты оксидоредуктаз:

    НАД, НАДФ, ФАД, глутатион

    130. Коферменты лиаз:

    пиридоксальфосфат, HSКоА, ТДФ

    131. Коферменты синтетаз:

    HSКоА, биоцитин, АТФ

    132. В окислительно-восстановительных реакциях участвуют коферменты витаминов:

    В2 и РР

    133. Коферменты рибофлавина входят в состав ферментов, участвующие в реакциях:

    окислительно-восстановительных

    134. Реакции переаминирования протекают при участии коферментов витамина:

    пиридоксина

    135. В состав кофермента ТПФ (ТДФ, ТБФ) входит витамин:

    тиамин

    136. Из аминокислоты триптофана синтезируется:

    НАД+

    137. Коферментная форма витамина В6:

    пиридоксальфосфат

    138. В состав кофермента НАД входит витамин:

    РР

    139. В состав кофермента ФАД входит витамин:

    В2

    140. В образовании кофермента А участвует:

    пантотеновая кислота

    141. Коферментная форма витамина В12:

    метилкобаламин

    142. Коферментная форма витамина Вс:

    ТГФК

    143. Коферментная форма витамина РР:

    НАДФ

    144. Внутриклеточная локализация ДНК-зависимой РНК-полимеразы:

    ядро

    145. Международная единица активности ферментов имеет размерность:

    мкмоль в мин

    146. «Катал» имеет размерность:

    моль в сек

    147. Повышение в плазме крови активности щелочной фосфатазы наблюдается при:

    рахите

    148. Внутриклеточная локализация ЛДГ:

    цитоплазма

    149. При инфаркте миокарда в крови повышается активность:

    Креатинкиназы

    150. Органная локализация изофермента креатинкиназы-МВ:

    миокард

    151. Количество изоферментов ЛДГ:

    5

    152. Органоспецифичность изофермента креатинкиназы-ММ:

    скелетные мышцы

    153. Повышение активности кислой фосфатазы в крови свидетельствует о:

    карциноме предстательной железы

    154. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики патологии поджелудочной

    железы:

    альфа-амилаза, липаза, трипсин

    155. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражений скелетных мышц:

    КК-ММ, альдолаза

    156. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражения миокарда:

    ЛДГ, АСТ, КК-МВ

    157. Коэффициент Де Ритиса – это соотношение:

    АСТ/АЛТ

    158. Коэффициент Де Ритиса используется для диагностики:

    печеночной желтухи

    159. Фенилкетонурия возникает при отсутствии:

    • Смотрите также файлы