Файл: Строение и функции белков и аминокислот аминокислота с незаряженным радикалом аланин Изолейцин серосодержащая аминокислота метионин.docx

ВУЗ: Не указан

Категория: Не указан

Дисциплина: Не указана

Добавлен: 30.11.2023

Просмотров: 632

Скачиваний: 1

ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.

СОДЕРЖАНИЕ

Строение и функции белков и аминокислот1. АМИНОКИСЛОТА С НЕЗАРЯЖЕННЫМ РАДИКАЛОМАланинИзолейцин2. СЕРОСОДЕРЖАЩАЯ АМИНОКИСЛОТАметионин3. ПРОТЕИНОГЕННАЯ АМИНОКИСЛОТАаспарагиновая кислота4. В ОБРАЗОВАНИИ ДИСУЛЬФИДНОЙ СВЯЗИ УЧАСТВУЕТцистеин5. АРОМАТИЧЕСКАЯ АМИНОКИСЛОТАфенилаланин6. ГИДРОКСИЛСОДЕРЖАЩАЯ АМИНОКИСЛОТАтреонин7. АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯ В РАДИКАЛЕ МЕТИЛЬНУЮ ГРУППУметионин8. АМИНОКИСЛОТА, СОДЕРЖАЩАЯ ПОЛЯРНЫЙ НЕЗАРЯЖЕННЫЙ РАДИКАЛсерин9. РАДИКАЛ ЛЕЙЦИНАгидрофобный10. ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ ПОЗВОЛЯЮТ СУДИТЬ Оналичии белков в биологических жидкостях11. НАЛИЧИЕ ПЕПТИДНЫХ ГРУПП В БЕЛКАХ ОТКРЫВАЕТСЯбиуретовой реакцией12. ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ МЕЖДУ АТОМАМИ ПЕПТИДНЫХ ГРУПП В БЕЛКАХ ПОДДЕРЖИВАЮТ СТРУКТУРУвторичную13. В ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКЕ БЕЛОКне имеет заряда 14. МОЛЕКУЛЯРНАЯ МАССА БЕЛКОВ ВАРЬИРУЕТот 5000 до десятков миллионов Да15. ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ ГистоныАльбумин16. АЛЬБУМИНЫ – ЭТО БЕЛКИплазмы крови17. АЛЬБУМИНЫрастворимы в воде18. АЛЬБУМИНЫ ИМЕЮТ ПРИ PH 7,0 ОТРИЦАТЕЛЬНЫЙ ЗАРЯД БЛАГОДАРЯповышенному содержанию в их составе глутаминовой кислоты19. ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА СЫВОРОТОЧНОГО АЛЬБУМИНА4,720. АНТИТЕЛА ОБНАРУЖИВАЮТСЯ ВО ФРАКЦИИгамма-глобулинов21. ФУНКЦИИ ФРАКЦИИ ИММУНОГЛОБУЛИНОВзащитная22. ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ГИСТОНОВ ОБУСЛОВЛЕНЫ ВЫСОКИМ СОДЕРЖАНИЕМ В НИХ лизина и аргинина23. ГИСТОНЫ СОДЕРЖАТСЯ Вядрах клеток24. В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА 1/3 ОТ МАССЫ ВСЕХ БЕЛКОВ ПРИХОДИТСЯ НА ДОЛЮколлагенов25. ФУНКЦИЯ КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКОВструктурная26. ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА ПРОИСХОДИТ ПРИ СОЗРЕВАНИИколлагенов27. ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ ПРОЛИНА И ЛИЗИНА В СОЗРЕВАЮЩИХ КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКАХ ПРОИСХОДИТ С УЧАСТИЕМаскорбата28. СТРУКТУРНАЯ ЕДИНИЦА КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКОВ НАЗЫВАЕТСЯтропоколлаген29. ДЕСМОЗИНОВАЯ СТРУКТУРА ХАРАКТЕРНА ДЛЯэластинов30. ПЛАСТИЧНОСТЬ ЭЛАСТИНОВ ОБЪЯСНЯЕТСЯ НАЛИЧИЕМ В ИХ СТРУКТУРЕдесмозина и изодесмозина31. ФУНКЦИЯ ЭЛАСТИНОВструктурная32. АМИНОКИСЛОТА, К РАДИКАЛУ КОТОРОЙ ПРИСОЕДИНЯЮТСЯ ОСТАТКИ ФОСФОРНОЙ КИСЛОТЫ В ФОСФОПРОТЕИНАХсерин33. АМИНОКИСЛОТА, К РАДИКАЛУ КОТОРОЙ В ГЛИКОПРОТЕИНАХ ПРИСОЕДИНЯЕТСЯ УГЛЕВОДНЫЙ КОМПОНЕНТаспарагин34. ПРОСТЕТИЧЕСКИЕ ГРУППЫ ПРОТЕОГЛИКАНОВгликозаминогликаны35. БЕЛКИ, ОПРЕДЕЛЯЮЩИЕ ГРУППУ КРОВИгликопротеины36. БЕЛКИ - РЕЦЕПТОРЫ ПЛАЗМАТИЧЕСКИХ МЕМБРАНгликолипопротеины37. ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА ГЕМОГЛОБИНА (Hb) И МИОГЛОБИНА СВЯЗАНА С БЕЛКОВОЙ ЧАСТЬЮ ЧЕРЕЗ ОСТАТКИгистидина38. МОЛЕКУЛА Hb А2 СОСТОИТ ИЗдвух α-субъединиц и двух β-субъединиц39. ПРИЧИНА ВОЗНИКНОВЕНИЯ СЕРПОВИДНОКЛЕТОЧНОЙ АНЕМИИзамена глутамата в положении 6 β-цепи на валинзамена 6 бета- глу на 6 бета-вал40. АДЕНОЗИНосновной нуклеозид ДНК и РНК41. ГУАНОЗИНосновной нуклеозид ДНК и РНК42. ПУРИНОВОЕ АЗОТИСТОЕ ОСНОВАНИЕгуанин43. ПИРИМИДИНОВОЕ АЗОТИСТОЕ ОСНОВАНИЕурацил44. АЛЬФА-РИБОЗАосновной компонент РНК45. КОМПЛЕМЕНТАРНЫЕ АЗОТИСТЫЕ ОСНОВАНИЯА – Т46. В ДНК МЕЖДУ АДЕНИНОМ И ТИМИНОМ НА УРОВНЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ОБРАЗУЕТСЯдве водородные связи47. ОРТОФОСФАТосновной компонент РНК и ДНК48. АДЕНОЗИНпуриновый нуклеозид49. АДЕНОЗИНМОНОФОСФАТпуриновый нуклеотид50. МОНОМЕРЫ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТнуклеозидмонофосфаты51. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ мРНКматрица белкового синтеза52. ДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ НА ФИБРИЛЛЯРНЫЕ И ГЛОБУЛЯРНЫЕ ОСНОВАНО НА РАЗЛИЧИИ Вформе молекул53. ДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ НА α-, β- И γ – ГЛОБУЛИНЫ ОСНОВАНО НА РАЗЛИЧИИ Вэлектрофоретической подвижности54. ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА КОЛЛАГЕНОВГЛИ 33%55. ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА АЛЬФА – КЕРАТИНОВЦИС

Какие из перечисленных соединений относятся к белкам:

Какие из перечисленных белков относятся к защитным:

Какие из перечисленных белков относятся к транспортным:

К структурным белкам организма человека относят:

При денатурации:

Сворачивание молекулы белка с образованием нативной молекулы после действия денатурирующих агентов называется:

Необратимое осаждение белков из растворов вызывается действием:

Какие из перечисленных реакций осаждения белка относятся к обратимым:

С помощью каких качественных реакций можно обнаружить белок в моче:

Растворимость белка в воде определяется:

Осаждение белка из растворов происходит под действием:

Для выделения белков из растворов методом высаливания используют:

Для экстракции белков из гомогенатов тканей используются:

Изоэлектрической точкой белка называется:

Заряд белковой молекулы зависит от:

Для растворов белков характерны следующие физико-химические свойства:

Какие из аминокислот преобладают в белке с изоэлектрической точкой 6,9:

Изоэлектрическая точка белка 4,7. Какие из перечисленных аминокислот преобладают в белке:

Изоэлектрическая точка белка 9,5. Какие из перечисленных аминокислот преобладают в данном белке:

Биологическая роль сывороточного альбумина сводится к:

К каким из перечисленных классов сложных белков относится трансферрин сыворотки крови:

Какие из перечисленных соединений входят в состав гликопротеинов:

Простетическая группа протеогликанов представлена:

Какие типы связей могут возникнуть между белковым и углеводным компонентами в истинных гликопротеинах и протеогликанах:

Энергия активация – это:

Выберите положения, характеризующие сходство ферментов и неорганических катализаторов:

В отличие от неорганических катализаторов ферменты:

К изостерическому типу ингибирования относятся:

К аллостерическому типу ингибирования можно отнести:

Проферменты – это:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Современная классификация ферментов основана на:

Гидролитическое расщепление крахмала катализируется:

В состав каких из перечисленных ферментов входит пиридоксальфосфат:

В состав каких из перечисленных ферментов входит кокарбоксилаза:

Биологическая роль аскорбиновой кислоты сводится:

Биологическая роль витамина D сводится:

В отличие от внутриклеточных регуляторов и утилизируемых веществ сигнальные молекулы:

Характерными чертами гормонов, отличающими их от локальных химических медиаторов являются:

К гормонам белковой природы относятся:

К гормонам стероидной структуры относятся:

В регуляции выработки тропных гормонов гипофиза принимают участие следующие гормоны гипоталамуса:

В щитовидной железе вырабатываются следующие гормоны:

Синтез и секреция кортизола и альдостерона стимулируется:

Синтез и секреция прогестерона контролируется:

Какие из перечисленных ниже сигнальных молекул являются производными аминокислоты триптофан:

Проопиомеланокортин (ПОМК) является прогормоном:

Какие из перечисленных веществ являются прогормонами:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Какие из нижеследующих утверждений правильны:

Какие из нижеследующих утверждений правильны:

Какие из нижеследующих утверждений правильны:

Какие из перечисленных гормонов имеют рецепторы, локализованные в ядре клетки:

Какие из перечисленных гормонов имеют рецепторы, локализованные на поверхности плазматической мембраны:

Рецепторы каких гормонов локализуются в цитоплазме клеток:

Какие гормоны опосредуют свое действие через аденилатциклазную систему:

Ответ клетки-мишени на гипергормонемию определяется:

Выработка тироксина щитовидной железой регулируется:

Адреналин оказывает следующие эффекты:

Кортизол оказывает следующие эффекты:

Инсулин стимулирует:

Какие гормоны участвуют в регуляции теплообмена у человека:

К гормонам, обладающим одновременно гипергликемическим и гиперлипоацидемическим (повышающим концентрацию глюкозы и свободных жирных кислот в крови) действием, относятся:

Более длительный период полураспада липофильных гормонов определяется:

К гормонам, обеспечивающим анаболический и ростовой эффект относят:

Активность каких ферментов возрастает при увеличении уровня ионов Са2+ в клетке:

Са2+-кальмодулин является активатором следующих ферментных систем в клетке:

При срочной гормональной регуляции происходит:

При хронической гормональной регуляции происходит:

К внутриклеточным посредникам водорастворимых гормонов в клетках-мишенях относятся:

Концентрация цАМФ в клетке зависит от активности следующих ферментов:

К эффекторным молекулам, участвующим в передаче сигнала от гидрофильных гормонов, относятся:

Внутриклеточная цАМФ является аллостерическим активатором фермента:

Скорость каких метаболических процессов увеличивается при гипосекреции инсулина:

Секреция каких гормонов будет стимулироваться в ответ на снижение объема циркулирующей крови (гиповолемию):

Секреция каких гормонов стимулируется в ответ на гиповолемию и гипернатриемию:

5) глутатион 84. Микроцитарная гемолитическая анемия новорожденных связана с недостаточностью фермента:глюкозо-6-ф-ДГ1. АТФ в эритроцитах синтезируется в процессе:Гликолиза2. Белок депонирующий железо:ферритин3. Степень окисления Fe3+ определяется в:метгемоглобине4. Гем связывается с глобином через остаток аминокислоты:гистидин5. Метаболит ЦТК, используемый для синтеза гема:сукцинил-КоА6. Исходные субстраты для синтеза гема:глицин и сукцинил



фенилаланингидроксилазы

160. Ингибиторы протеиназ используются для лечения:

острого панкреатита

161. Аспарагиназа используется для лечения:

лимфогрануломатоза

162. ДНК-аза и РНК-аза используются для лечения:

вирусного конъюнктивита

163. Ферменты – это:

катализаторы белковой природы

164. Классификация ферментов основана на:

типе катализируемой реакции

166. Скорость ферментативной реакции:

максимальна при температуре 37°

167. В соответствии с принципом отрицательной обратной связи:

скорость реакции снижается при накоплении продукта

168. Ферменты:

катализаторы белковой природы

169. Перенос функциональной группы от одного атома молекулы на другой атом этой же молекулы катализируют:

изомеразы

170. Активация путем ограниченного протеолиза характерна для ферментов:

ЖКТ (желудочно-кишечного тракта)

171. При температуре ниже 20°скорость ферментативной реакции:

снижается

172. Фермент, как и небиологический катализатор:

ускоряет реакцию

173. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с субстратом - это:

активный центр

174. Первый класс ферментов называется:

оксидоредуктазы

175. Необратимым способом активации ферментов является:

частичный протеолиз

176. Оптимальной температурой для работы ферментов является:

37°

177. Ингибитор – это вещество, которое:

снижает скорость ферментативной реакции

178. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с эффектором - это:

аллостерический центр

179. Класс ферментов, катализирующий перенос функциональных групп с одной молекулы на другую:

трансферазы

180. Количественная регуляция метаболических путей, как правило, осуществляется:

на уровне транскрипции генов

181. При повышении температуры выше 50° большинство ферментов теряют активность вследствии:

денатурации

182. Активатор – это вещество, которое:

увеличивает скорость ферментативной реакции

183. Ферменты, в отличие от небиологических катализаторов:

обладают высокой специфичностью

184. Класс ферментов, катализирующий реакцию разрыва ковалентной связи под действием молекулы воды:

гидролазы

185. Наиболее частая регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации:


фосфорилирование

186. При закислении среды большинство ферментов теряют активность вследствии:

денатурации

187. В соответствие с принципом отрицательной обратной связи в качестве аллостерического ингибитора ключевого фермента будет выступать:

субстрат

188. Монооксигеназы являются:

оксидоредуктазами

189. Ограниченный протеолиз происходит при активации:

трипсина

190. В плазме крови при инфаркте миокарда раньше других повышается уровень:

креатинкиназы изофермент МВ

192. Для энзимодиагностики мышечной дистрофии можно использовать:

изофермент ММ креатинкиназы

193. При какой температуре денатурируют ферменты?

80 – 100

194. Температура, оптимальная для действия большинства ферментов:

35 – 40С

195. Активатор амилазы слюны:

NaCl

196. Расщепление каких субстратов катализирует милаза слюны?

3) крахмал

4) гликоген

197. Активность амилазы мочи в норме:

28 160 г/чл

198. Активность амилазы мочи повышается при:

2) эпидемическом паротите

3) панкреатите

199. Активаторы панкреатической липазы:

желчные кислоты

200. В насыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок:

альбумины

201. В насыщенном растворе хлорида натрия выпадают в осадок:

глобулины

202. Нингидриновая реакция открывает в белках:

аминогруппу аминокислот в -положении

203. Наличие каких аминокислот в белке доказывает ксантопротеиновая реакция?

3) триптофана

4) тирозина

204. Глобулины выпадают в осадок:

2) в полунасыщенном растворе сульфата аммония

3) в насыщенном растворе хлорида натрия

205. Альбумины выпадают в осадок:

в насыщенном растворе сульфата аммония

206. Принцип метода нингидриновой реакции

заключается в:

образовании комплекса Руэмана

207. Принцип метода реакции Фоля заключается в:

образовании осадка сульфида свинца

208. Биуретовая реакция открывает в белках:

пептидные связи

209. Реакция Фоля открывает в белке:

аминокислоты, содержащие слабосвязанную серу

210. Какие аминокислоты можно обнаружить в белке при помощи реакции Фоля?

цистеин

211. Положительную биуретовую реакцию дают:

3) полипептиды

4) дезоксирибонуклеопротеины

212. Как называется часть сложного фермента, прочно связанная с белковой частью?

простетическая группа

213. Как называется белковая часть сложного фермента?

апофермент

214. На каком свойстве ионов основано их расположение в ряду Гофмейстера?

дегидратирующей способности

215. Общие свойства, характерные для ферментов и неорганических катализаторов:

1) не сдвигают равновесия реакции

3) не расходуются в процессе реакции

216. При каком значении рН большинство ферментов проявляет максимальную активность?

6,0 – 8,0

217. Доказательством белковой природы ферментов является то, что они:

имеют первичную структуру

218.Фермент уреаза обладает специфичностью:

абсолютной

219.Коферментная форма витамина В2:

ФАД

220. Превращение ферментом субстрата в продукт осуществляется:

каталитическим участком активного центра

221. Ферменты из класса оксидоредуктаз катализируют реакции:

окислительно-восстановительные

222. Ферменты из класса трансфераз катализируют реакции:


Межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов

223. Ферменты из класса гидролаз катализируют реакции:

расщепления внутримолекулярных связей при участии молекулы воды

224. Ферменты из класса лиаз катализируют реакции:

присоединение групп по двойным связям

225. Какие ферменты относятся к классу изомераз?

2) мутаза

4) рацемаза

226. Ферменты из класса лигаз катализируют реакции:

образования новых связей с затратой АТФ

227. Отличия ферментов от неорганических катализаторов:

2) высокая субстратная специфичность

4) зависимость от активаторов и ингибиторов

228. Скорость ферментативных реакций простых ферментов зависит от:

1) концентрации субстрата

2) концентрации продукта

3) концентрации фермента

229. Международная единица активности фермента это такое его количество, которое нарабатывает:

1 мкмоль продукта за 1 минуту

230. В структуре сложного фермента любая небелковая часть называется:

кофактор

231. Изоферменты – это множественные формы ферментов, которые:

катализируют одну и ту же реакцию

232. Конкурентный ингибитор фермента

увеличивает Кm , но не изменяет Vmax

233. Аллостерические ферменты отличаются от простых ферментов:

1) кинетикой реакций

2) наличием регуляторного центра

234. К аллостерической регуляции ферментативной активности относится:

ретроингибирование

235. Наиболее выраженная активность лактатдегидрогеназы наблюдается в:

печени

236. При инфаркте миокарда повышается активность:

1) аспартатаминотрансферазы


3) креатинкиназы МВ

237. Какие ферменты обладают относительной (групповой) специфичностью?

липаза

238. Чем выше константа Михаэлиса, тем сродство фермента к субстрату:

ниже

239. Как ферменты влияют на энергию активации?

уменьшают

240. График по уравнению Лайнуивера-Берка позволяет точно определить:

рН оптимум

241. Ковалентная модификация фермента происходит при:

1) органиченном протеолизе

2) фосфорилировании

5) дефосфорилировании

242. Трипсиноген превращается в активный трипсин с помощью:

энтерокиназы

243. При недостаточности витамина С в организме будет нарушаться образование:

Коллагена


  1. Ферменты:

    1. Соединения белковой природы, осуществляющие ускорение определенных реакций

    2. соединения разнообразной химической природы, обеспечивающие протекание биохимических процессов путем регуляции метаболизма
  2. 1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   28