Файл: Шпаргалка Органическая химия.pdf

121.   химические свОйства 

аминОкислОт

Своеобразие аминокислот заключается в том, что в 

их состав входят две функциональные группы проти­

воположного химического характера: аминогруппа со 

свойствами основания и карбоксильная группа с кис­

лотными свойствами.

1. Образование солей.

2. Образование сложных эфиров (катализатор — 

сухая НСl).

3.  Образование  ангидридов  (для  a­  и 

γ­аминокислот получаются различные ангидриды).

Из двух молекул a-аминокислот может выделиться 

либо одна молекула воды с образованием неполного  

ангидрида,

либо две молекулы воды с образованием 

полного  ангидрида  —  дикетопиперазина  (шести­

членное  гетероциклическое  соединение,  производ­

ное пиперазина).

γ-аминокислоты,  легко  отщепляя  воду  при  нагре­

вании  до  200 

о

С,  дают  циклические  соединения  — 

лактамы.

4.  Образование  пептидов.  Продукт  реакции,  со­

держащий  два  остатка  аминокислот,  называется  ди­

пептидом  и  т.д.  Вещества,  построенные  из  многих 

остатков аминокислот, — полипептиды. 

5.  дезаминирование.  β-аминокислоты  при  на­

гревании 

до 

200 

о

С 

превращаются 

в 

a, 

β­непредельные кислоты.

6. Образование оксокислот при действии азотис­

той кислоты.

Количественно  определяют  аминокислоты  по  объ­

ему выделившегося азота (метод Ван Слайка).

7. действие формальдегида.

Метод  Серенсена  (метод  формольного  титрова­

ния)  основан  на  оттитровывании  N­гидроксиметиль­

ного  производного  аминокислоты  щелочью,  приме­

няется в количественном анализе аминокислот.

R—CH—С=O

 |

NH3

+

          |

H—N—СH2—OH

 |

NH2

 |

O

–

N-гидроксиметильное

производное аминокислоты

R—CH—С =

—

O

OH

R—CH—С =

—

O

OH

=

—

O

H

+ H—С

диполярный ион 

α-аминокислота

122.   пептиды. синтез пОлипептидОв

Полиамиды,  состоящие  из  остатков  б­амино­ 

кислот,  называют  пептидами  или  полипептидами. 

Принцип образования пептидов ясен из схемы:

H

2

NCH(R)CONHCH(R)COOH + H

2

O

H

2

NCH(R)COOH + H

2

NCH(R)COOH

В  таких  полимерах  амидную  связь  —NH—CO— 

называют пептидной.

строение: все атомы, расположенные непосредст­

венно около нее, лежат в одной плоскости (объясне­

ние  —  теория  резонанса).  Связь  между  карбониль­

ным атомом углерода и атомом азота имеет частично 

характер двойной связи, а следовательно, вращение 

вокруг пептидной связи затруднено.

1. При конденсации двух аминокислот в дипептид, 

чтобы  избежать  появления  нежелательных  побочных 

продуктов  реакций,  в  одной  аминокислоте  обычно 

ацилируют аминогруппу:

В  молекуле  другой  аминокислоты  карбоксильную 

группу обычно этерифицируют:

Взаимодействие  между  этими  производными  ами­

нокислот проводят в присутствии мощных водоотни­

мающих  средств,  например  дициклогесилкарбоди­

R—CONHCH(R)COOH + HCl

RCOCl + H

2

NCH(R)COOH

H

2

NCH

2

COOR

1

 + HCl

H

2

NCH

2

COOH + R

1

OH

мида. На последней стадии гидролизом освобождают 

амино­ и карбоксильные группы (снимают «защиту»):

Способ крайне трудоемкий.

2.  твердофазный  синтез  пептидов  (Р.  Мерри-

филд, 1960). На первой стадии аминокислота за счет 

карбоксильной группы «закрепляется» на полимере:

Затем вводят в реакцию следующую аминокислоту, у 

которой  защищена  аминогруппа,  снимают  защиту  и 

проводят нейтрализацию щелочью.

преимущества  метода:  ни  на  одной  стадии  не 

требуется выделения и очистки образующихся поли­

пептидов;  процесс  может  быть  полностью  автомати­

зирован (аминокислоты по специальной программе в 

необходимой  последовательности  вводятся  в  реак­

цию,  автоматически  вводятся  также  необходимые 

растворители для удаления побочных продуктов). По 

такой методике синтезирован инсулин.

H

2

NCH(R)CONHCH

2

COOH

RCONHCH(R)COOH   +   H

2

NCH

2

COOR

1

RCONHCH(R)CONHCH

2

COOR

1

   +   H

2

O

H

2

NCH(R)COOCH

2

~

полимер   +   NaCl

H

2

NCH

2

COONa  +  ClCH

2

~

полимер

123.   белки: Определение, сОстав, 

классификация

белки  —  биополимеры,  состоящие  из  остатков 

a­аминокислот,  соединенных  пептидными  связями, 

имеющие сложную пространственную структуру.

Элементный состав: все белки содержат углерод, 

водород, кислород и азот. Большинство белков, кро­

ме того, включают серу и фосфор.

Белки  входят  в  состав  всех  животных  и  раститель­

ных  организмов.  В  животных  организмах  белки  со­

держатся во всех тканях (мышцах, хрящях, крови, че­

шуе  рыб,  перьях  и  т.д.).  В  организме  под  влиянием 

ферментов поступившие с пищей белки расщепляют­

ся до a­аминокислот, которые используются для син­

теза  необходимых  ему  (специфических)  белков.  Для 

нормального  функционирования  организма  необхо­

димо поступление с пищей незаменимых аминокис­

лот. 

классификация белков.

Различают  простые  и  сложные  белки.  прос-

тые состоят только из аминокислот. сложные имеют 

дополнительный  компонент,  который  называется 

«простетическая» или «добавочная группа». В зависи­

мости от строения белки делят на несколько групп:

•

гликопротеины  —  содержат  в  качестве  простети­

ческой группы углеводы;

•

липопротеины — липиды;

•

фосфопротеины — остатки фосфорной кислоты;

•

металлопротеины — атомы или ионы металла;

•

нуклепротеины — нуклеиновая кислота.

Классификация  белков  на  основе  биологической 

функции:

•

ферментативная — каталитические белки;