Файл: Шпаргалка Органическая химия.pdf

•

структурная — входят в состав клеточных структур;

•

транспортная;

•

сократительная (белки­актины, миозин);

•

регуляторная (белки­гормоны, например инсулин);

•

запасные (например, в семенах растений);

•

токсины (у ядовитых растений и животных);

•

защитные белки.

Классификация  в  зависимости  от  формы  моле-

кул:

•

фибриллярные  (отношение  длины  к  ширине  боль­

ше 10) — кератин, фиброин;

•

глобулярные  (отношение  длины  к  ширине  мень­

ше 10) — альбумины, глобулины.

124.   структура белка

По  существующей  классификации  различают  про­

стые белки — протеины, состоящие только из остат­

ков  a­аминокислот,  и  сложные  белки  —  протеиды, 

кроме  остатков  a­аминокислот  включающие  остатки 

соединений других классов.

первичная  структура  белка  —  это  последова­

тельность,  в  которой  соединены  остатки  различных 

a­аминокислот  в  макромолекуле  белка.  Последова­

тельность  остатков  a­аминокислот  в  макромолекуле 

строго индивидуальна для каждого белка организма. 

На  одном  конце  полипептидной  цепи  белка  имеется 

остаток  аминокислоты  с  незамещенной  аминогруп­

пой (N­концевая аминокислота); на другом — остаток 

аминокислоты,  содержащий  свободную  карбоксиль­

ную группу (С­концевая аминокислота).

вторичная  структура  белка  обусловлена  внутри­ 

и  межмолекулярными  водородными  связями.  Обра­

зование  водородных  цепей  приводит  к  скручиванию 

полипептидных цепей в спирали.

Наиболее  устойчива  правовращающая  a-спираль 

(описана Л. Полингом в 1951 г.). Водородные связи 

образуются  между  атомом  кислорода  карбонильной 

группы  и  атомом  водорода  амидной  группы  одной  и 

той же молекулы, разделенными тремя аминокислот­

ными остатками. Ось спирали параллельна водород­

ным связям. Размеры полипептидной спирали посто­

янны.  Шаг  спирали  составляет  0,15  нм.  Один  виток 

спирали включает 3,6 аминокислотных остатка.

Другой  тип  пространственной  организации  поли­

пептидной цепи (складчатая β-структура) определя­

ется образованием водородных связей между сосед­

ними полипептидными цепями.

третичная структура — результат взаимодей ствий 

дальних  аминокислот  (тогда  как  вторичная  —  ближ­

них).  В  зависимости  от  формы  третичной  структуры 

различают  глобулярные  (пептидные  цепи  в  виде 

клубка)  и  фибриллярные  белки  (полипептидные 

цепи уложены в пучки нитей).

125.  типы связей, участвуЮщих 

в фОрмирОвании третичнОй 

структуры

1. водородные связи:

 |

CH

2

 |

O

 ||

 H

  |

     
H

2

N—CH— C—N—CH—C—N—

O

 ||

 H

  |

      |

 |

CH

2

 |

H—O

H—O

δ−

δ+

2.  ионная  связь  —  солевые  связи  образуются 

между заряженными группами радикалов:

O

 ||

O

 ||

O

 ||

фрагмент молекулы гемоглобина

      H     H                       H     H                                H
—N—C—C—N—C—C—N—C—C—
                                                                                H

      +      H

2

     H

2

    H

2

H

3

N—C—C—C—CH

2

|

     H

2

H

2

C—C— =

—

O

O

–

|

     H

2

H

2

C—C— =

—

O

O

–

3.  гидрофобные,  или  неполярные,  взаимодей­

ствия  —  образуются  между  углеводородными  ради­

калами.

4. ковалентная связь — дисульфидные связи — об­

разуются между двумя остатками цистеина — S—S:

четвертичная  структура  —  это  совокупность  не­

скольких  полипептидных  цепей,  выполняющих  одну 

функцию. Например, гемоглобин состоит из четырех 

субъединиц:  2a­  и  2β­цепей.  Между  субъединицами 

существуют  нековалентные  связи.  Каждая  субъеди­

ница по отдельности не способна выполнять функции 

целого белка.

H

2

N—CH—C =

—

O

OH

 |

CH

2

 |

SH

цистеин