ВУЗ: Не указан
Категория: Не указан
Дисциплина: Не указана
Добавлен: 09.11.2023
Просмотров: 169
Скачиваний: 1
ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.
крупными трещинами или подрывами, с отставшей коркой, плотным или липким мякишем, с непромесом или закалом, черствый и с признаками болезней.
Образцы хлеба, сомнительного в отношении влажности и пористости, кислотности и т.п., направляются в соответствующую пищевую или санитарную лабораторию. Не реже двух раз в месяц следует проводить контрольные анализы физико-химических показателей качества хлеба, поступающего с определенного завода. [5]
При хранении хлеба потребительские показатели его качества снижаются. В этой связи увеличение срока сохранения хлебобулочных изделий в свежем виде является актуальной зада- г чей и имеет большой социальный и экономический эффект.
В практике мирового хлебопечения широко проводятся работы, направленные на изыскание наиболее рациональных способов хранения хлеба. Мероприятия, способствующие удлинению сроков сохранения свежести хлеба, следует проводить на всех этапах технологического процесса приготовления хлеба, начиная от подготовки сырья к производству и кончая выпечкой и хранением (в том числе в торговой сети).
Все методы сохранения свежести хлеба, применяемые в промышленности, можно свести к двум основным:
введение в рецептуру веществ, замедляющих черствение; применение технологических приемов, обеспечивающих получение хлеба высокого качества.
К веществам, замедляющим черствение, относятся белко-, вые добавки (сухое молоко, соевая дезодорированная мука, , молочная сыворотка, молочно-белковые концентраты: казецит, казеинат, копреципитат и др.). Молочные продукты увеличивают срок сохранения свежести хлеба и хлебобулочных изделий на 50--100 % по сравнению с изделиями без них.
Замедляют черствение также сахар, патока, солод, жиры и фосфатидные концентраты, бромат калия, ферментные препараты и др.
Эффективный, с точки зрения продления свежести изделий, технологический прием -- диспергирование 5--10 % теста. Эта операция продлевает срок сохранения изделий в свежем виде до 3--5 сут.
В Германии, Нидерландах и ряде других стран применяется микроволновая пастеризация хлеба и теста для удлинения срока их хранения. Рабочая частота микроволн -- 915 и 2450 мГц. Готовые изделия или тесто упаковывают в термостойкие материалы и подвергают нагреву (72 °С) в течение определенного I времени. Хранят хлеб, подвергнутый микроволновой пастеризации, в течение 20 сут., а тесто -- до 60 сут. [5]
aвтономная некоммерческая образовательная организация
высшего образования Центросоюза Российской Федерации
«Сибирский университет потребительской кооперации»
ЭКЗАМЕНАЦИОННЫЙ БИЛЕТ №12
1.Характеристика ферментов класса гидролазы. Применение их в технологии производства сырья, материалов и потребительских товаров.
2.Группа условно-патогенных микроорганизмов. Характеристика, условия развития и токсинообразования.
3.Микрофлора муки. Изменения качественного и количественного состава микроорганизмов при хранении и переработке. Дефекты микробного происхождения.
1.Характеристика ферментов класса гидролазы. Применение их в технологии производства сырья, материалов и потребительских товаров.
Ответ:
Роль ферментов класса гидролаз в пищевых технологиях очень велика. Это находит отражение в специальной литературе, монографиях, технических инструкциях, стандартах. Поэтому в этом разделе остановимся на краткой характеристике наиболее важных представителей гидролитических ферментов. Для технологов наибольший интерес
303
представляют три подкласса ферментов класса гидролаз. Это ферменты, действующие на сложноэфирные связи — эстеразы (Н.Ф.3.1); действующие на гликозидные соединения — гликозидазы (Н.Ф.3.2) и действующие на пептидные связи — протеазы (Н.Ф.3.4).
Эстеразы (Н.Ф.3.1). Этот подкласс включает большое число ферментов (около 150), которые разделены на семь подподклассов: ферменты, действующие на эфиры карбоновых кислот (3.1.1); эстеразы тиоловых эфиров (3.1.2); гидролазы фосфорных моноэфиров или фосфатазы (3.1.3); гидролазы фосфорных диэфиров (3.1.4); гидролазы моноэфиров олигофосфорных кислот (3.1.5); сульфатазы (3.1.6); эстеразы моноэфиров дифосфорных кислот (3.1.7).
Наиболее важными с точки зрения участия в различных биохимических процессах, имеющих место при хранении и переработке пищевого сырья, являются ферменты подподкласса 3.1.1.
Липаза (Н.Ф.3.1.1.3). Липаза или триацилглицероллипаза широко распространена в природе и играет важную роль в процессах, протекающих при переработке и хранении пищевых продуктов. В настоящее время выделены и охарактеризованы липазы растительного происхождения (липаза клещевины, пшеницы и других злаков), животного (панкреатическая липаза, липаза молока) и микробного (бактериальные и грибные липазы).
Обычно липазы катализируют реакцию расщепления триглицеридов согласно приведенному ниже суммарному уравнению:
Причем предпочтительнее гидролизуются связи в положении 3 и 1 и лишь затем в положении 2. Многочисленные экспериментальные данные дают основание предположить следующий путь липолиза:
304
триглицерид → 1,2-диглицерид → 2-моноглицерид → глицерин
Установлено, что липазы быстрее отщепляют остатки высокомолекулярных жирных кислот, чем низшие карбоновые кислоты. Ферментативный гидролиз липидов имеет существенное отличие от других гидролитических реакций. Парадокс заключается в том, что липаза — водорастворимый фермент, а ее субстрат гидрофобен; однако активность липазы возрастает на границе "вода — липид". Этот феномен известен под названием "межфазная активация".
Липазы различного происхождения сильно отличаются друг от друга по специфичности действия, сродству к различным субстратам, растворимости, оптимуму рН и другим свойствам. Так, например, липаза семян клещевины нерастворима в воде, имеет оптимум рН 4,7 — 5,0; панкреатическая липаза растворима, и оптимум рН ее действия лежит в слабощелочной среде. Липазы микробного происхождения и липаза пшеничных зародышей также отличаются от липазы клещевины. Они растворимы в воде и имеют рН оптимум при 8,0. Липаза молока, молекулярная масса которой примерно 7000 Да, имеет оптимум рН 9,0 — 9,2 при гидролизе молочного жира.
Зерновая липаза участвует в процессе порчи зерновых продуктов при хранении. Особенно это касается продуктов, содержащих повышенное количество жира, например, овсяной муки или крупы, пшена. Накопление свободных жирных кислот под действием липазы (рост кислотного числа жира) — признак ухудшения качества продукта. Свободные жирные кислоты, особенно ненасыщенные, легко подвергаются окислению под воздействием разных факторов: липоксигеназы, тепловой обработки, кислорода воздуха, солнечного света и др. Таким образом, липазы могут инициировать процесс прогоркания и ограничивать сроки хранения пищевых продуктов.
Одна из особенностей липаз связана с тем, что эти ферменты способны катализировать и обратную реакцию, осуществлять синтез сложных эфиров, а также производить переэтерефикацию триглицеридов, т. е. изменять их жирнокислотный состав. На этом основании разрабатываются способы получения новых форм жировых продуктов с использованием специфических липаз. Так, например, путем реакции переэтерифи-кации делаются попытки получения жира — аналога масла какао из дешевого исходного сырья.
Пектинэстераза (Н.Ф.3.1.1.11). Пектинэстеразы синтезируются высшими растениями, микроскопическими грибами, дрожжами и бактериями. Пектинэстераза катализирует гидролиз сложноэфирных связей в молекуле растворимого пектина, в результате чего образуется метиловый спирт и полигалактуроновая кислота. Процесс протекает согласно следующей схеме (стрелками показано действие фермента):
305
Таким образом, пектинэстераза отщепляет метоксильные группы от метоксилированной полигалактуроновой кислоты (см. также гл. Углеводы).
Желирующая способность пектина зависит от степени метоксилирования или степени этерификации, поэтому действие пектинэстеразы по отщеплению метоксильных групп приводит к снижению желирующей способности и сопровождается падением вязкости. На этом, очевидно, и основывается применение этого фермента для осветления плодовых соков и вина. Обычно комплексные препараты пектолитических ферментов, применяемые для этих целей, получают из различных плесневых грибов, и прежде всего из A. niger.
Гидролазы гликозидов или гликозидазы (Н.Ф.3.2). Этот подкласс включает около ста ферментов с разной специфичностью действия, осуществяющих гидролиз олиго- и полисахаридов; некоторые ферменты этого типа способны осуществлять трансферазные реакции — переносить гликозидные остатки на олиго- и полисахариды, наращивать полисахаридные цепочки. Представители гликозидаз были одними из первых ферментов, обратимость действия которых in vitro была экспериментально доказана.
Основной формой запасных углеводов в семенах и клубнях растений является крахмал. Ферментативные превращения крахмала лежат в основе многих пищевых технологий. Поэтому ферменты амилолитического комплекса растительного, животного и микробного происхождения интенсивно изучаются со времени их открытия Кирхгофом в 1814 г. и до настоящего времени.
α-Амилаза (Н.Ф.3.2.1.1). α-Амилазы обнаружены у животных (в слюне и поджелудочной железе), в растениях (проросшее зерно пшеницы, ржи, ячменя), они вырабатываются плесневыми грибами и бактериями. Все эти ферменты гидролизуют крахмал, гликоген и родственные α-1,4-глюканы с образованием, главным образом, декстринов и небольшого количества дисахарида — мальтозы.
α-Амилазы гидролизуют α-1,4-связи внутри молекулы крахмала, разрывая связь между первым углеродным атомом и кислородом
Образцы хлеба, сомнительного в отношении влажности и пористости, кислотности и т.п., направляются в соответствующую пищевую или санитарную лабораторию. Не реже двух раз в месяц следует проводить контрольные анализы физико-химических показателей качества хлеба, поступающего с определенного завода. [5]
При хранении хлеба потребительские показатели его качества снижаются. В этой связи увеличение срока сохранения хлебобулочных изделий в свежем виде является актуальной зада- г чей и имеет большой социальный и экономический эффект.
В практике мирового хлебопечения широко проводятся работы, направленные на изыскание наиболее рациональных способов хранения хлеба. Мероприятия, способствующие удлинению сроков сохранения свежести хлеба, следует проводить на всех этапах технологического процесса приготовления хлеба, начиная от подготовки сырья к производству и кончая выпечкой и хранением (в том числе в торговой сети).
Все методы сохранения свежести хлеба, применяемые в промышленности, можно свести к двум основным:
введение в рецептуру веществ, замедляющих черствение; применение технологических приемов, обеспечивающих получение хлеба высокого качества.
К веществам, замедляющим черствение, относятся белко-, вые добавки (сухое молоко, соевая дезодорированная мука, , молочная сыворотка, молочно-белковые концентраты: казецит, казеинат, копреципитат и др.). Молочные продукты увеличивают срок сохранения свежести хлеба и хлебобулочных изделий на 50--100 % по сравнению с изделиями без них.
Замедляют черствение также сахар, патока, солод, жиры и фосфатидные концентраты, бромат калия, ферментные препараты и др.
Эффективный, с точки зрения продления свежести изделий, технологический прием -- диспергирование 5--10 % теста. Эта операция продлевает срок сохранения изделий в свежем виде до 3--5 сут.
В Германии, Нидерландах и ряде других стран применяется микроволновая пастеризация хлеба и теста для удлинения срока их хранения. Рабочая частота микроволн -- 915 и 2450 мГц. Готовые изделия или тесто упаковывают в термостойкие материалы и подвергают нагреву (72 °С) в течение определенного I времени. Хранят хлеб, подвергнутый микроволновой пастеризации, в течение 20 сут., а тесто -- до 60 сут. [5]
aвтономная некоммерческая образовательная организация
высшего образования Центросоюза Российской Федерации
«Сибирский университет потребительской кооперации»
| Кафедра товароведения и экспертизы товаров | 2022/2023 учебный год Дисциплина «Микробиология, санитария и гигиена» Направление 38.03.07 Товароведение |
ЭКЗАМЕНАЦИОННЫЙ БИЛЕТ №12
1.Характеристика ферментов класса гидролазы. Применение их в технологии производства сырья, материалов и потребительских товаров.
2.Группа условно-патогенных микроорганизмов. Характеристика, условия развития и токсинообразования.
3.Микрофлора муки. Изменения качественного и количественного состава микроорганизмов при хранении и переработке. Дефекты микробного происхождения.
| Составил: д-р. техн.наук, профессор В.И. Бакайтис |
| Заведующий кафедрой | В.И. Бакайтис |
1.Характеристика ферментов класса гидролазы. Применение их в технологии производства сырья, материалов и потребительских товаров.
Ответ:
Роль ферментов класса гидролаз в пищевых технологиях очень велика. Это находит отражение в специальной литературе, монографиях, технических инструкциях, стандартах. Поэтому в этом разделе остановимся на краткой характеристике наиболее важных представителей гидролитических ферментов. Для технологов наибольший интерес
303
представляют три подкласса ферментов класса гидролаз. Это ферменты, действующие на сложноэфирные связи — эстеразы (Н.Ф.3.1); действующие на гликозидные соединения — гликозидазы (Н.Ф.3.2) и действующие на пептидные связи — протеазы (Н.Ф.3.4).
Эстеразы (Н.Ф.3.1). Этот подкласс включает большое число ферментов (около 150), которые разделены на семь подподклассов: ферменты, действующие на эфиры карбоновых кислот (3.1.1); эстеразы тиоловых эфиров (3.1.2); гидролазы фосфорных моноэфиров или фосфатазы (3.1.3); гидролазы фосфорных диэфиров (3.1.4); гидролазы моноэфиров олигофосфорных кислот (3.1.5); сульфатазы (3.1.6); эстеразы моноэфиров дифосфорных кислот (3.1.7).
Наиболее важными с точки зрения участия в различных биохимических процессах, имеющих место при хранении и переработке пищевого сырья, являются ферменты подподкласса 3.1.1.
Липаза (Н.Ф.3.1.1.3). Липаза или триацилглицероллипаза широко распространена в природе и играет важную роль в процессах, протекающих при переработке и хранении пищевых продуктов. В настоящее время выделены и охарактеризованы липазы растительного происхождения (липаза клещевины, пшеницы и других злаков), животного (панкреатическая липаза, липаза молока) и микробного (бактериальные и грибные липазы).
Обычно липазы катализируют реакцию расщепления триглицеридов согласно приведенному ниже суммарному уравнению:
Причем предпочтительнее гидролизуются связи в положении 3 и 1 и лишь затем в положении 2. Многочисленные экспериментальные данные дают основание предположить следующий путь липолиза:
304
триглицерид → 1,2-диглицерид → 2-моноглицерид → глицерин
Установлено, что липазы быстрее отщепляют остатки высокомолекулярных жирных кислот, чем низшие карбоновые кислоты. Ферментативный гидролиз липидов имеет существенное отличие от других гидролитических реакций. Парадокс заключается в том, что липаза — водорастворимый фермент, а ее субстрат гидрофобен; однако активность липазы возрастает на границе "вода — липид". Этот феномен известен под названием "межфазная активация".
Липазы различного происхождения сильно отличаются друг от друга по специфичности действия, сродству к различным субстратам, растворимости, оптимуму рН и другим свойствам. Так, например, липаза семян клещевины нерастворима в воде, имеет оптимум рН 4,7 — 5,0; панкреатическая липаза растворима, и оптимум рН ее действия лежит в слабощелочной среде. Липазы микробного происхождения и липаза пшеничных зародышей также отличаются от липазы клещевины. Они растворимы в воде и имеют рН оптимум при 8,0. Липаза молока, молекулярная масса которой примерно 7000 Да, имеет оптимум рН 9,0 — 9,2 при гидролизе молочного жира.
Зерновая липаза участвует в процессе порчи зерновых продуктов при хранении. Особенно это касается продуктов, содержащих повышенное количество жира, например, овсяной муки или крупы, пшена. Накопление свободных жирных кислот под действием липазы (рост кислотного числа жира) — признак ухудшения качества продукта. Свободные жирные кислоты, особенно ненасыщенные, легко подвергаются окислению под воздействием разных факторов: липоксигеназы, тепловой обработки, кислорода воздуха, солнечного света и др. Таким образом, липазы могут инициировать процесс прогоркания и ограничивать сроки хранения пищевых продуктов.
Одна из особенностей липаз связана с тем, что эти ферменты способны катализировать и обратную реакцию, осуществлять синтез сложных эфиров, а также производить переэтерефикацию триглицеридов, т. е. изменять их жирнокислотный состав. На этом основании разрабатываются способы получения новых форм жировых продуктов с использованием специфических липаз. Так, например, путем реакции переэтерифи-кации делаются попытки получения жира — аналога масла какао из дешевого исходного сырья.
Пектинэстераза (Н.Ф.3.1.1.11). Пектинэстеразы синтезируются высшими растениями, микроскопическими грибами, дрожжами и бактериями. Пектинэстераза катализирует гидролиз сложноэфирных связей в молекуле растворимого пектина, в результате чего образуется метиловый спирт и полигалактуроновая кислота. Процесс протекает согласно следующей схеме (стрелками показано действие фермента):
305
Таким образом, пектинэстераза отщепляет метоксильные группы от метоксилированной полигалактуроновой кислоты (см. также гл. Углеводы).
Желирующая способность пектина зависит от степени метоксилирования или степени этерификации, поэтому действие пектинэстеразы по отщеплению метоксильных групп приводит к снижению желирующей способности и сопровождается падением вязкости. На этом, очевидно, и основывается применение этого фермента для осветления плодовых соков и вина. Обычно комплексные препараты пектолитических ферментов, применяемые для этих целей, получают из различных плесневых грибов, и прежде всего из A. niger.
Гидролазы гликозидов или гликозидазы (Н.Ф.3.2). Этот подкласс включает около ста ферментов с разной специфичностью действия, осуществяющих гидролиз олиго- и полисахаридов; некоторые ферменты этого типа способны осуществлять трансферазные реакции — переносить гликозидные остатки на олиго- и полисахариды, наращивать полисахаридные цепочки. Представители гликозидаз были одними из первых ферментов, обратимость действия которых in vitro была экспериментально доказана.
Основной формой запасных углеводов в семенах и клубнях растений является крахмал. Ферментативные превращения крахмала лежат в основе многих пищевых технологий. Поэтому ферменты амилолитического комплекса растительного, животного и микробного происхождения интенсивно изучаются со времени их открытия Кирхгофом в 1814 г. и до настоящего времени.
α-Амилаза (Н.Ф.3.2.1.1). α-Амилазы обнаружены у животных (в слюне и поджелудочной железе), в растениях (проросшее зерно пшеницы, ржи, ячменя), они вырабатываются плесневыми грибами и бактериями. Все эти ферменты гидролизуют крахмал, гликоген и родственные α-1,4-глюканы с образованием, главным образом, декстринов и небольшого количества дисахарида — мальтозы.
α-Амилазы гидролизуют α-1,4-связи внутри молекулы крахмала, разрывая связь между первым углеродным атомом и кислородом