а) первичную подагру - наследственное заболевание, известное под названием ювенильная гиперурикемия, или синдром Lesch – Nyhan (учебное пособие «Питохимия наследственных болезней», с.71) у таких младенцев блокирована гипоксантингуанинфосфорибозилтрансфераза, отвечающая за использование пуринов освободившихся при распаде тканевых полинуклеотидов. Нарушение включения этих соединений в новые мононуклеотиды заставляет их преобразовываться в мочевую кислоту.

б) Вторичную подагру провоцируют погрешности в питании (избыток мяса, печени, почек, креветок, моллюсков, икры и молоки рыб и т.д.), усиленный распад тканей (при далеко зашедших злокачественных новообразованиях, лейкозах, их лечении цитостатиками, радиотерапией, или тяжелых инфекциях, ожоговой болезни), нарушение экскреторной функции почек и т.д. В местностях с избытком Мо²⁺ в пищевых продуктах возможно развитие молибденовой подагры (схема 3.5.1., д) вследствие активации ксантин ДГ.



Возникающая при вышеописанных обстоятельствах гиперурикемия грозит следующими последствиями. Растворимость уратов в плазме крови ограничена, увеличение их концентрации свыше 0,5 ммоль/л способствует осаждению, кристаллизации. Наиболее благоприятным для этого местами будут участки, где замедлена скорость кровотока (суставы стоп)); кроме того, мочевая кислота, имея в составе гидроксильные группы, легко образует водородные связи с соединениями, также включающими подобные полярные группы, в том числе с гетерополисахаридами соединительно-тканных образований суставов, задерживаясь в них. Кристаллы уратов раздражают нервные рецепторы, вызывают боль, красноту, отек и другие симптомы воспаления. Покраснение является следствием расширения сосудов, что уменьшает кровоток, способствует гипоксии, накоплению недоокисленных продуктов (в первую очередь - лактата). Возникающее подкисление среды нарушает и так слабую растворимость уратов, создавая порочный круг.

Эти соли откладываются не только в мелких суставах, но и в коже (ушей), локтевых, коленных сумках, сухожилиях, образуя специфические узелки (tophi urici), что провоцирует приступы боли; избыточная секреция их почками способствует развитию нефропатии вплоть до мочекаменной болезни.

Противопололжный симптом - гипоурикемии - встречается очень редко, обычно провоцируется снижением активности ксантинДГ или повреждением печени; протекает бессимптомно, интеллект не нарушается.

---

Кроме сцепленной с Х – хромосомой ювенильной гиперурикемии, описаны еще следующие наследственные заболевания пуринового обмена: недостаточность аденозиндезаминазы, ксантинурия (учебное пособие «Патохимия наследственных болезней», С. 71).

Что касается обмена пиримидинов, то в настоящее время описана лишь оротацидурия (учебное пособие «Патохимия наследственных болезней», с.73).

Тесты к главе 3

1. 
   Что такое цитидин?
   

а) сложный эфир

б) простой эфир

в) мононуклеотид

*г) нуклеозид

д) азотистое основание.

2. Если гуанин образовал N-гликозидную связь с дезоксирибозой, как называется продукт?

а) ГМФ

б) дГМФ

в) гуанин

г) гуанидин

*д) д-гуанозин

3. Укажите динуклеотиды:

*А) НАД⁺

*б) ФАД

в) ТДФ

*г) НS-КоА

д) АТФ

4. С помощью какой связи образуется динуклеотид, не способный к полимеризации?

а) сложноэфирной

*б) ангидридной

в) амидной

г) водородной

д) нуклеотидной

5. Укажите основную роль динуклеотидов.

а) гормоны

*б) коферменты

в) холоферменты

г) макроэрги

д) субстраты в синтезе полипептидов

6. Перечислите все возможные связи в нуклеиновых кислотах.

а) О-гликозидная

*б) N-гликозидная

*в) ионная

*г) водородная

*д) фосфодиэфирная

7. С разрыва какой связи начинается распад пищевых нуклеопротеидов в ЖКТ?

а) N-гликозидный

б) О-гликозидной

*в) ионной

г) амидной

д) фосфодиэфирной.

8. В каком органе ЖКТ образуется эндонуклеазы?

а) в желудке

б) в печени

*в) в поджелудочной железе

г) в слюнных железах

д) в железах тонкого кишечника.

9. Укажите основной продукт гидролиза нуклеиновых кислот в ЖКТ.

а) динуклеотид

б) мононуклеотид

*в) нуклеозид

г) аминокислота

д) пурины

10. Работой какого фермента отличается гидролиз тканевых полинуклеотидов от их пищевых аналогов?

а) РНК-аза

б) ДНКаза

в) дезамидимаза

*г) 5^’ – нуклеотидаза

д) кислая фосфатаза

11. Укажите компоненты ДНК:

*а) ТМФ

б) АМФ

в) УМФ

*г) дГМФ

*д) дЦМФ

12. Как называются информативные участки генов?

а) сайленсеры

б) интроны

в) энхансеры

*г) экзоны

д) полиндромы

13. Укажите верные утверждения:

а) дигидроурацил - минорное основание, входящее в состав мононуклеотидов м-ДНК.

*б) дигидроурацил - минорное основание, входящее в состав мононуклеотидов т-РНК.

*в) т–РНК – долгожитель среди всех РНК;

*г) т–РНК содержатся и в цитоплазме, и в митохондриях;

---

д) концентрация м–ДНК изменяется с возрастом.

14. Что такое антикодон?

а) трипептид

*б) тринуклеотид

в) триплет рРНК, комплементарный кодогену

*г) триплет тРНК, комплементарный смысловому кодону и РНК

д) триплет гена

15. Что защищает иРНК от гидролиза нуклеазами?

а) нетранслирующие последовательности

б) терминирующий кодон

*в) полиаденилат

г) энхансер

д) транскриптон

16. Что такое информосома?

а) комплекс иРНК с рРНК

б) комплекс иРНК с тРНК

в) комплекс иРНК с транскриптоном

*г) комплекс иРНК с протеинами

д) комплекс рРНК с протеинами.

17. Молярная доля пуринов в нитях ДНК равна молярной доле пиримидинов. Кем предложен этот постулат?

а) Уотсон

б) Крик

в) Белозерский

г) Кребс

*д) Чаргафф

18. Какой вид имеет третичная структура мДНК?

а) двойная спираль

б) суперспираль

в) клеверный лист

г) триплекс

*д) кольцевой дуплекс

19. Как называется участок я-ДНК, располагающийся между нуклеосомами?

*а) линкер

б) ню-частица

в) энхансер

г) интрон

д) октамер

20. Укажите физико-химические свойства ДНК.

*а) хорошая растворимость в воде

б) плохая растворимость в воде

*в) высокая плотность

г) денатурация при температуре около 50⁰

*д) денатурация при температуре выше 80⁰

21. Что такое рестрикция?

а) способность ДНК к самообновлению

б) способность РНК к самообновлению

в) синтез ДНК на РНК

г) способность РНК к синтезу минорных оснований

*д) способность с помощью нуклеаз вычленять из молекулы ДНК поврежденные участки

22. Катион какого металла активирует ксантинДГ?

а) Мn

б) Мg

*в) Мо

г) Fе

д) Си

23. С какой реакции начинается преобразование аденозина в мочевую кислоту?

а) с восстановительного дезаминирования

б) с окислительного дезаминирования

*в) с гидролитического дезаминирования

г) с гидролиза N-гликозидной связи

д) с гидролиза О-гликозидной связи.

24. Какой фермент катализирует реакцию высвобождения урацила из уридина?

а) дигидроурацилДГ

б) дигидропиримидиназа

в) аминотрансфераза

г) ксантинДГ

*д) нуклеозидфосфорилаза

25. Укажите конечные продукты распада пиримидинов:

*а) соли аммония

*б) гидрокарбонаты

*в) мочевина

г) ураты

*д) вода

26. Укажите нормальное содержание мочевой кислоты в плазме крови:

а) до 5 мг%

б) до 5ммоль/л

---

в) до 0,5 мг%

*г) до 0,5 ммоль/л

д) до 0,5 мкмоль/л

27. Назовите термин, обозначающий повышенное содержание уратов в плазме крови:

а) гиперкарбамидемия

*б) гиперурикемия

в) гиперазотемия

г) гипоуринемия

д) гипоазотемия

28. Что может служить источником рибозы при синтезе мононуклеотидов?

*а) пищевые углеводы

б) гликолиз

в) ЦТК

*г) ПФП

д) фосфорилирование дезоксирибозы

29. Укажите аминокислоты, не используемые в синтезе пиримидинов.

*а) гли

*б) ала

в) асп

г) глн

д) глу

30. Укажите аминокислоты, атомы которых используются в синтезе пуринов:

а) ала

*б) асп

*в) глн

*г) гли

д) арг

31. В каких процессах участвует карбамоилфосфатсинтаза?

а) в синтезе пуринов

б) в синтезе пиримидинов

в) в синтезе ВЖК

*г) в синтезе мочевины

д) в синтезе аминосахаров

32. Звеном какой системы служит тиоредоксинредуктаза?

а) синтеза пуринов

б) синтеза пиримидинов

в) синтеза нуклеозидтрифосфатов

*г) преобразования рибонуклеотидов в дезоксирибибонуклеотиды

д) распад дезоксирибонуклеозидфосфатов

33. Активная форма какого витамина участвует в синтезе ТМФ?

а) С

*б) Вс (фолиевой кислоты)

в) тиамина (В₁)

г) селена

д) РР (никотинамида)

34. Укажите болезни, в основе которых лежат нарушения в метаболизме пуринов:

*а) синдром Lasch – Nyhanc

б) синдром Хюрлера

*в) подагра

*г) ксантиурия

д) оротацидурия

35. Укажите характерные признаки первичной подагры:

*а) гиперурикемия

б) гипоурикемия

*в) очень низкий интеллект

г) интеллект не страдает

д) аутоагрессивность

36. Укажите причины вторичной подагры:

а) блок гипоксантингуанинфосфорибозилтрансферазы

*б) излишества морских продуктов, печени, почек, алкоголя в питании

*в) IV стадия злокачественного образования

*г) нарушение фильтрационной способности почек

д) угнетение синтеза мочевой кислоты

37. Генетический дефект какого фермента обуславливает содержание младенцев в стерильных условиях (специальных скафандрах)?

а) дигидрониримидиназа

*б) аденозиндезаминаза

в) ксантинДГ

г) гипоксантингуанинфосфорибозилтрансферазы

д) аденозинфосфорибозилтрансфераза

38. Блок каких ферментов лежит в основе развития оросацидурии?

а) дигидрооротатДГ

*б) оротатфосфорибозилтрансфераза

в) дигидропиримидиназа

*г) ОМФ – декарбоксилаза

д) нуклеозидфосфорилаза.

---

Глава 4. Синтез азотсодержащих биополимеров
Схематически все процессы образования полипептидов и полинуклеотидов укладываются в следующую схему:



- где над стрелками обозначены названия соответствующих стадий.
Общие принципы реакций

Все биополимеры (полипептиды, гетерополисахариды, полинуклеотиды) имеют организацию, - специфическую упаковку в пространстве, поэтому их синтез включает дополнительно и стадию структурирования. А если их звенья еще и отличаются друг от друга, отсюда, чтобы вновь образующийся полимер включал их в строго определенном порядке, необходима матрица, что и отличает генез белков и нуклеиновых кислот от других подобных процессов. Кроме того, любой синтез требует затрат энергии, причем часто в этих случаях используются не обычные макроэрги, а происходит с их помощью предварительная активация субстратов. Исходя из этих предпосылок, можно выделить следующие общие принципы, характерные для этих процессов:

1. 
   Наличие матрицы: в синтезе дочерней ДНК ею служит вся материнская ДНК; для образования РНК используется фрагмент ДНК (ген, или транскриптон); аминокислотная последовательность определяется набором триплетов иРНК.
   
2. 
   Субстраты предварительно активируются: на первой стадии используются дезоксирибонуклеотидтрифосфаты (дАТФ, дГТФ, дЦТФ, ТТФ), генез РНК требует наличия соответственно АТФ, ГТФ, ЦТФ, УТФ, полипептиды получаются из аминоацил-тРНК.
   
3. 
   Основные ферменты, обеспечивающие собственно полимеризацию, относятся к классу трансфераз и называются ДНК-, РНК-полимеразы и пептидилтрансфераза.
   
4. 
   Сложность образования биополимера выделять в этом процессе две фазы: собственно синтез (как бы начерно) и созревание – укладку в пространстве, химическую модификацию.
   
5. 
   В собственно синтезе выделяют следующие стадии: а) инициацию – начало; б) элонгацию (longus - длинный) – наращивание цепи; в) терминацию – остановку реакций.
   

Репликация ДНК

Репликация – синтез дочерней ДНК с использованием в качестве матрицы всей молекулы материнской ДНК. С этого процесса и начинается деление клетки в S-фазу (синтетическую). В основе репликации лежат три принципа: а) комплементарности – азотистые основания образующейся дочерней цепи должны обладать химическим и геометрическим соответствием с подобными веществами материнской нити; полуконсервативности – каждая из синтезированных молекул ДНК состоит из одной материнской и одной дочерней; в) однонаправленности – считывание матрицы идет от 5' к 3' концу.

Чтобы порядок азотистых оснований, находящихся внутри нитей ДНК, можно было считывать, необходимо разорвать водородные связи, соединяющие между собой цепи и лишить их спирализации. Для этих целей используются следующие ферменты: топоизомераза и хеликаза. Первая гидролизует на одном из участков полинуклеотида фосфодиэфирная связь, что позволяет этому фрагменту раскрутиться относительно параллельно лежащего:



а затем восстановить связь. Хеликаза разрушает водородные взаимодействия между противолежащими основаниями участков двух цепей:



Под ее действием фрагменты расходятся, образуя репликативную вилку. Затем с помощью праймазы (primer - затравка) синтезируется олигорибонуклеотид – небольшое соединение, состоящее (обратите внимание) из 8-10 монорибонуклеотидов. Оно служит местом, куда крепится основной фермент – ДНК-полимераза. Из-за антипараллельности цепей данные структуры будут локализоваться в разных местах: одна у конца, другая несколько в глубине противоположной нити:



Все дело в том, что ДНК-полимеразы не могут начинать синтез, а способны только добавлять дезоксирибонуклеотидные звенья к 3'-концу уже имеющейся цепи, чем и является праймер. Описано 3 класса данных энзимов: в ядрах присутствуют полимеразы альфа (Роl α), ответственные за хромосомную репликацию, полимеразы бета (Роl β), которые используются при необходимости при репарации. Третий их представитель – ДНК-полимераза гамма (Роl γ) осуществляет синтез кольцевого генома митохондрий.

Присоединение каждого нового нуклеотидного остатка к 3'-концу растущей цепи сопровождается гидролизом макроэргической связи в дНТФ и отщеплением пирофосфата.

Важная деталь – генетический материал живых организмов имеет огромные размеры, но реплицируется с высокой точностью. В среднем при воспроизведении генома (ДНК длиной более 3 млрд пар нуклеотидов) возникает не более 3-х ошибок благодаря наличию специальных механизмов, осуществляющих необходимую коррекцию. Суть последней в том, что ДНК-полимеразы дважды проверяют соответствие каждого нуклеотида матрице: один раз перед включением его в состав растущей цепи и второй – перед присоединением нового нуклеотида. Очередная фосфодиэфирная связь синтезируется лишь в том случае, если последний мономер удлиняющейся дочерней нити ДНК образовал правильную (комплементарную) пару с соответствующим нуклеотидом матрицы. Если же на предыдущей стадии произошло ошибочное спаривание оснований, то фермент возвращает последнее добавленное звено, после чего освободившееся место занимает правильный нуклеотид.

Параллельно с ростом цепи продолжается деспирализация и разделение цепей с помощью топоизомеразы и хеликазы, удлинение репликативной вилки. А так как процесс осуществляется лишь в одном (5' – 3') направлении, что позволяет происходить этому явлению непрерывно только на одной из матричных нитей. На антипараллельной синтез ограничивается сравнительно короткими фрагментами (100-1000 мононуклеотидов), названными по имени обнаружившего их ученого фрагментами Оказаки (с постоянным предварительным синтезом праймеров):



Так продолжается до тех пор, пока вся матрица не выполнит свою функцию, причем во время репликации специальные нуклеазы вычленяют праймеры. Если позволяет направление, ДНК-полимеразы застраивают возникшие бреши, а сшивание сближенных фрагментов обеспечивается ДНК-лигазами – так завершается собственно синтез (стадия терминации).

В тех концах дочерних цепей, где находились праймеры, которые позднее были удалены, не происходит достраивания дезоксирибонуклеотидами (невозможно считывание в обратном направлении), отсюда при каждом делении клетки молекулы новых цепей укорачиваются на 10-20 нуклеотидов, но объем информации при этом не уменьшается, так как потерянные участки ее не несли. Дело в том, что когда в эмбриональных тканях шли усиленные митозы параллельно с этим осуществлялись обратные транскрипции. С помощью теломеразы концы ДНК наращивались теломерными повторами ТТАGGG, роль матрицы при этом выполняла РНК, включающая 450 мононуклеотидов. Поскольку многократно повторенные теломерные последовательности не являются кодирующими, их утрата в процессе деления не приводит к потере информативных участков, тем самым обеспечивается передача генетического материала в поколениях клеток.

Однако в родившемся организме активность теломераз регистрируется лишь в половых, раковых, стволовых клетках, в соматических же эти ферменты не работают. Теломеры постепенно укорачиваются, что в конце концов запускает процессы остановки клеточного цикла и провоцирует апоптоз. Интересный факт: ученые, исследующие рак, до сих пор используют культуру клеток Неlа из опухоли женщины по имени Генриетта Лакс. Эта больная умерла в 1951 году, но клетки ее новообразования продолжают делиться и собираются жить вечно.

Происходящее в момент деления клетки удлинение синтезирующихся нитей ДНК сопровождается их созреванием, что включает спирализацию, суперспирализацию (закручивание цепей вокруг гистоновых нуклеосом), химическую модификацию (гидроксилирование, метилирование, гидрирование азотистых оснований) с образованием минорных оснований, соединение с помощью ионных связей с белками, катионами металлов (К⁺, Са⁺⁺, Мg⁺⁺, Мn⁺⁺, Fе⁺⁺, Сu⁺⁺ и т.д.), которые стабилизируют или, наоборот, дестабилизируют вновь синтезированную молекулу.

Синтез и процессинг РНК

В отличии от ДНК, синтез которой происходит в момент деления клетки и служит источником генетической информации для последующих поколений, различные РНК необходимы для генерирования молекул белков. Процесс синтеза рибонуклеиновых кислот с использованием в качестве матрицы фрагментов ДНК называют транскрипцией. Все гены в хромосоме (ДНК с белками) в отсутствии факторов транскрипции находится в выключенном (репрессированном) состоянии, потому что нуклеосомы блокируют области инициирования каждого промотора. Ген будет транскрибироваться после вытеснения нуклеосомы и связывания. Та из двух цепей ДНК, на которой пойдет этот процесс, называется кодирующей. Инициация включает раскручивание участка, разрыв водородных связей, что раскрывает азотистые основания транскриптона, в котором выделяют промотор, собственно ген (единицу транскрипции), терминатор. Первая функциональная единица (промотор) служит для с ним РНК-полимеразы, которая объединяет рибонуклеотиды в последовательность, комплементарную кодирующей цепи гена. Момент терминации распознается терминирующим белком – р-фактором.

Интересно, что в районе промотора расположены сигнальные последовательности двух типов. Одна из них указывает, где должна начаться транскрипция, а другая определяет, как часто должно происходить это событие. Первый локус называют ТАТА-бокс, второй – СААТ-бокс. Кроме них регуляторная зона включает энхансеры или сайленсеры, изменяющие скорость транскрипции, а также гормончувствительные элементы (ГЧЭ), после взаимодействия с которыми кортикостероиды, андрогены, эстрогены, Т3, сАМФ регулируют экспрессию генов.

Практически все первичные транскрипты РНК у эукариот подвергаются сложному процесссингу, т.е. созреванию, начинающемуся в ядре. Будущая иРНК получается после копирования, реакций расщепления, вычленения, легирования, включения дополнительных адениловых нуклеотидов. Ведь свежеполученная РНК содержит неинформативные вставки, считанные с интронов генов, т.е. представляют чередование траслируемых и нетранслируемых участков (гетерогенная ядерная РНК). Процесс удаления интронов и последующего сшивания экзонов получил название сплайсинг (от англ. to splice – соединять концы, сшивать). Он требует наличия специальных ферментов, поэтому осуществляется в крупном рибонуклеопротеидном комплексе – тельце, содержащем РНК и белки, необходимые для эффективного сплайсинга. Эта структура называется сплайсосома. Кроме того к 5'-концу г/яРНК присоединяется 7-метилгуанозинфосфат (кэпирование), который позднее служит стартовой точкой синтеза белка, к 3'-концу надстраивается полиаденилатный хвост (около 200 мононуклеотидов), защищающий иРНК от действия нуклеаз. Параллельно иРНК уже вышедшая из ядра, плотно упаковывается в пространстве.

Первичный транскрипт рРНК не содержит интронов, интенсивно метилируется и расщепляется в ядрышке специфическими РНК-азами на 5S, 18S, 28-рРНК, затем они связываются с белками, образуя рибосомы. Подобным образом (путем частичного гидролиза) осуществляется из первичных транскриптов образование тРНК, формирование вторичной, третичной структуры, химическая модификация. Критическое значение имеет этап сплайсинга в области антикодона, т.к. от него зависит точность выполнения адапторной функции при синтезе белка.
4.4. Синтез полипептидов

Образно говоря, для осуществления двух предыдущих стадий использовался один язык – нуклеотидный, третья же стадия – синтез полипептидов – говорит на другом языке – языке аминокислот. Следовательно, требуется перевод. Поэтому данный процесс и называется трансляцией. Это строительство аминокислотной последовательности на иРНК в качестве матрицы.

Для успешного перевода сведений, записанных в генах ДНК, в строго специфический порядок аминокислот в белке используется биологический (генетический) код.

Положения генетического кода

1. 
   Триплетность. В полипептидах всего 4 разных азотистых основания, аминокислот не менее 20, следовательно – один мононуклеотид не может нести информацию об одной аминокислоте; два (4²=16) – тоже, и только количество тринуклеотидов (4³=64) может соответствовать числу аминокислот. Причем 3 из них (УАА, УАГ, УГА) бессмысленные (стоп-сигналы) – не несут сведения ни о какой аминокислоте, а 61 – смысловой триплет.
   
2. 
   Вырожденность. Информация об одной аминокислоте может быть заложена в 1-3, до 5 различных кодонах.
   
3. 
   Однозначность. С одного кодона можно считать сведения только об одной аминокислоте.
   
4. 
   Однонаправленность. Считывание производится только в одном направлении с 5'-конца к 3'-концу.
   
5. 
   Код не перекрывающийся – один и тот же мононуклеотид не может входить в состав двух разных, рядом лежащих кодонов.
   
6. 
   Код «без запятых» – два рядом расположенных триплета не отделяются друг от друга никакими знаками препинания.
   
7. 
   Код не универсален, а альтернативен – триплеты ядерной ДНК, несущие сведения об определенных аминокислотах могут отличаться от соответствующих кодонов м-ДНК (см. «Патохимию наследственных болезней», с.18).
   

Обязательными участниками трансляции служат иРНК, рибосомы, тРНК и аминокислоты. Последние, чтобы стать настоящими субстратами, должны не только активироваться, но и связаться с той тРНК, антикодон которой несет информацию о ней.

Поэтому в клетке присутствуют специальные ферменты, осуществляющие этот процесс и каждый из которых обладает суперспецифичностью, механизм которой называют вторым генетическим кодом. Проверка правильности образования комплекса осуществляется на обеих стадиях, и если выясняется ошибочность, тут же происходит распад образовавшейся структуры:

Е + а/к + АТФ ↔ Е▪аминоацил

АМФ + ФФ

Е▪аминоацилАМФ + тРНК ↔ Е + АМФ + аминоацилтРНК,

где Е – фермент (аминоацил-тРНК-синтетаза), а/к – аминокислота.

Подготовленные таким способом аминокислоты подтягиваются к рибосомам, куда подходит и синтезированная в ядре иРНК. Когда рибосома не транслирует, она находится в диссоциированном состоянии, т.е. распадается на две неравные субчастицы: у эукариот их обозначают:

80S → 60S + 40S.

(S-единицы Svedberge, в них рассчитывается скорость седиментации – осаждения при ультрацентрифугировании)

Малая субъединица (40S) имеет два специальных локуса: аминоацильный (А) и пептидильный (Р). Инициация (Схема 4.4.1) начинается с того, что к этой структуре подходит иРНК и своим кэп-участком так крепится к ней, что ее первый оказывается на Р-, а второй на А-локусе. Этот процесс осуществляется при обязательном участии факторов инициации (iF-1 – iF-3).

У иРНК первым (инициирующим) кодоном всегда является триплет, несущий информацию о метионине (АУГ), отсюда из всех аминоацил-тРНК к пептидильному участку может подойти с последующим образованием водородных связей с этим кодоном только та, антикодон которой ему комплементарен. В итоге образуется комплекс: инициирующий тринуклеотид иРНК - аминоацилтРНК – малая субъединица. Инициация завершается тем, что к нему присоединяется 60S субъединица, предотвращающая обратимость процесса.

---

Смотрите также файлы

• Решение задач, определяющих надёжность изделий.docx

• 4 курс студенттеріні ндірістік практикасы педагогика жне психология бойынша бадарламасы бб баыты педагогикалы ылымдар.docx

• Разработка и оценка эффективности мероприятий по снижению энергозатрат теплогенерирующих установок.docx

• андай да бір жйттерді анытау шін апаратты жинатау ралы.doc

• Лабораторная работа 3 Аппроксимация функций. Метод наименьших квадратов по дисциплине Численные методы.docx