Файл: tarchevskiy_i_a_signal_nye_sistemy_kletok_rasteniy.doc

ВУЗ: Не указан

Категория: Не указан

Дисциплина: Не указана

Добавлен: 01.12.2019

Просмотров: 3444

Скачиваний: 3

ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.

Протеинкиназы различных семейств имеют довольно консервативную структуру каталитического домена, менее консервативную структуру регуляторного и наиболее вари­абельную - распознающего субстраты домена, что позволя-


ет ему "узнавать" очертания субстратных участков белков-мишеней. Структура регуляторного домена различных про-теинкиназ определяет их способность взаимодействовать с определенными молекулами эффекторов, в роли которых могут выступать различные вторичные посредники сиг­нальных систем клеток. Это приводит к активированию или инактивированию протеинкиназ и изменению интенсивно­сти преобразования и передачи по сигнальной цепи элиси-торного сигнального импульса. Активация различных изо-форм протеинкиназ может осуществляться ионами каль­ция, Са2+-кальмодулиновым комплексом, циклическими АМФ и ГМФ, диацилглицеринами и другими, ингибирова-ние - таннинами, флавоноидными соединениями, искусст­венными синтетическими ингибиторами.

Белки-представители некоторых групп протеинкиназ состоят из гетеротримерных комплексов, причем каждая из субъединиц комплекса (сс-каталитическая, (3-регуляторная и у-узнающая субстрат) соответствует упоминавшимся вы­ше доменам одномолекулярных протеинкиназ.

Повышение концентрации активатора или ингибитора протеинкиназных реакций может сильно отразиться на на­правленности обмена веществ клеток, так как в качестве субстратов протеинкиназных реакций выступают различ­ные ферменты, белки-участники сигнальных систем клеток (в том числе сами протеинкиназы), белки не только цитозо-ля, но и мембран, например, белки ионных каналов и ион­ных помп.

Белок-Ф

Протеинфосфатаза

Ключевую роль в функционировании сигнальных сис­тем клеток играют не только реакции фосфорилирования белков, но и обратные реакции их дефосфорилирования, катализируемые протеинфосфатазами и возвращающие ак­тивность белков-субстратов в исходное состояние:

Белок + Фн

Протеинфосфатазы растений подразделяют на несколь­ко групп, при этом в основу классификации положено сход­ство (или различие) последовательности аминокислот в до­менах ферментов [Rodriguez, 1998]. Гены многих протеин­фосфатаз были клонированы, и их первичная структура оп­ределена. Обнаружена чрезвычайно высокая консерватив­ность протеинфосфатаз, что подтверждает представление о


впжности исследуемых ферментов в осуществлении функ­ций клеток.

Протеинфосфатазы подразделяются на низкомолеку­лярные цитоплазматические и высокомолекулярные ре-цепторные [Буланова, Будагян, 1994] классы. Первые включают в себя два подкласса: серин-треониновые и тиро-зиновые фосфатазы.

Серин-треониновые протеинфосфатазы (ПФ) растений (гомологичные обнаруженным у животных) подразделяют­ся на три типа: ПФ1, ПФ2А и ПФ2С (РР1, РР2А и РР2С). Протеинкиназы типа 2В (РР2В), характерные для живот­ных, в растениях еще не клонированы, но опыты со специ­фическим ингибитором этих ферментов позволяют счи­тать, что этот тип протеинфосфатаз присутствует и у расте­ний [Schreiber, 1992]. Еще одно различие в том, что у РР2С не обнаружено регуляторной субъединицы. По-видимому, се роль могут играть различные белки, являющиеся мише­нями для фермента. Активность каталитической субъеди­ницы у РР2В регулируется и кальцием, и кальцийсвязываю-щим белком - гомологом кальмодулина [Klee et al., 1988].


Рецепторные протеинфосфатазы имеют достаточно консервативный трансмембранный домен и подразделяют­ся на несколько классов в зависимости от структуры и свойств внеклеточного и цитоплазматического фосфатаз-ного доменов. Первый может содержать гликозильные ос­татки или богатые серином участки.

Дополнительное свидетельство различий протеинфос­фатаз в том, что они по-разному относятся к ингибиторам и ионам. Так, протеинфосфатазы РР2С требовали для своей активации ионы Mg2+ и Мп2+ и не реагировали на окадаевую кислоту - сильный ингибитор активности протеинфосфатаз типа РР1 и PP2A[Cohen, 1989; Rodriguez, 1998].

Расшифровка первичной структуры протеинфосфатазы типа РР2С у растений (главным образом, у арабидопсиса) [Rodriguez, 1998] позволила сделать вывод, что у них глав­ные различия определяются вариациями аминокислотного состава на N-конце молекул. Например, у КАРР (kinase associated protein phosphatase) домен KI связывается только с фосфорилированной формой рецепторных протеинкиназ и дефосфорилирует их, прерывая передачу сигнального им­пульса.


АВ11 и АВ12 играют ключевую роль в АБК-индуциро-ванном сигнальном пути [Merlot, Giraudat, 1997; Gosti et al., 1999]. Наблюдались рН-зависимая и М§2+-зависимая акти­вация ABU [Leube et al., 1998].

У протеинфосфатаз МР2С основной мишенью является МАРККК, активируемая при воздействии различных стрес­соров. Такая специфика становится объяснимой, если учесть, что у некоторых протеинфосфатаз обнаружены ме­ста связывания с соответствующими им протеинкиназами [Williams et al., 1997; Li J. et al., 1999] - участниками сигналь­ных систем клеток. Это позволяет обеспечивать существо­вание комплекса протеинкиназа-протеинфосфатаза и свое­временно и эффективно блокировать преобразование и пе­редачу в геном сигнального импульса. Принцип работы это­го механизма достаточно прост: накопление определенной протеинкиназы - интермедиата сигнальной цепи - активи­рует фосфопротеин-фосфатазу и приводит к дефосфорили-рованию (инактивации) протеинкиназы. Например, актива­ция некоторых протеинкиназ может привести к фосфори-лированию и активации соответствующих протеинфосфа­таз. При исследовании функционирования протеинфосфа­таз часто используют специфические ингибиторы, напри­мер окадаевую кислоту и каликулин [Li et al., 1994b].

ФАКТОРЫ РЕГУЛЯЦИИ ТРАНСКРИПЦИИ

Синтез матричных РНК катализируется ДНК-зависи­мыми РНК-полимеразами'- одними из наиболее крупных белковых комплексов, состоящих из двух больших и 5-13 малых субъединиц, что определяется сложностью и важ­ностью их функций. Эти субъединицы имеют консерва­тивные последовательности аминокислот, в большей или меньшей степени общие для животных и растений, iАктив­ность РНК-полимеразы и узнавание транскрибируемых генов регулируются с помощью нескольких типов белков. Наибольшее внимание привлекают факторы регуляции транскрипции.' Эти белки способны взаимодействовать с другими белками, в том числе с идентичными, изменять конформацию при фосфорилировании нескольких входя­щих в их состав аминокислот,[узнавать регуляторные пос­ледовательности нуклеотидов в промоторных участках ге­нов, что приводит к изменению интенсивности их экспрес­сии.: Именно факторы регуляции транскрипции направля­ют РНК-полимеразу на точку инициации транскрипции соответствующего гена (или совокупности генов), не участвуя непосредственно в каталитическом акте син­теза мРНК.

У животных организмов определены особенности структуры более 1 тысячи факторов регуляции транс­крипции. Клонирование их генов способствовало получе­нию информации, позволившей осуществить классифика­цию этих белков.

Все факторы регуляции транскрипции содержат три ос­новных домена. Наиболее консервативным является ДНК-связывающий домен. Последовательность аминокислот в нем определяет узнавание определенных последовательно­стей нуклеотидов в промоторах генов.


В зависимости от гомологии первичной и вторичной структур ДНК-связывающего домена факторы регуляции транскрипции подразделяются на четыре суперкласса: 1) с доменами, обогащенными основными аминокислотами; 2) с ДНК-связывающими доменами, координирующими ионы цинка, - "цинковыми пальцами"; 3) с доменами типа спи­раль-поворот-спираль; 4) с доменами типа |3-скэффолд, об­разующими контакты с малой бороздкой ДНК [Патрушев, 2000]. Каждый суперкласс подразделяется на классы, се­мейства и подсемейства. В суперклассе 1 обращают на себя внимание факторы регуляции транскрипции с доменами ти­па "лейциновая застежка-молния", представляющими со­бой ос-спирали, у которых каждая седьмая аминокислота яв­ляется лейцином, выступающим с одной стороны спирали. Гидрофобное взаимодействие остатков лейцина одной мо­лекулы с аналогичной спиралью другой молекулы обеспе­чивает димеризацию (по аналогии с застежкой-молнией) факторов регуляции транскрипции, необходимую для взаи­модействия с ДНК.

В суперклассе 2 "цинковые пальцы" представляют со­бой последовательности аминокислот, содержащие четыре остатка цистеина, которые оказывают координирующее действие на ион цинка. "Цинковые пальцы" взаимодейству­ют с большой бороздкой ДНК. В другом классе этого су­перкласса структура "цинковых пальцев" обеспечивается двумя остатками цистеина и двумя остатками гистидина (рис. 5), еще в одном классе координация двух ионов цинка в одном "пальце" осуществляется шестью остатками цисте­ина. Вершины "цинковых пальцев" контактируют с боль­шой бороздкой ДНК.

Исследование структуры факторов регуляции транс­крипции у растений позволило установить гомологию с бел­ками этого типа, характерными для животных объектов. Типичные факторы регуляции транскрипции содержат сле­дующие три основных структурных элемента: ДНК-связы-вающий, олигомеризационный и регуляторный домены [Liu et al., 1999]. Мономерные формы транскрипционных факто­ров неактивны, в отличие от димерных (олигомерных). Об­разованию олигомерных форм предшествует фосфорили-рование мономерных форм в цитозоле, затем происходит их ассоциация и после этого доставка в ядро или с помощью


Рис. 5. Структура "цинкового пальца" фактора регуляции транскрипции [Hardie, 1999]

Г - остаток гистидина; Ц-S - остаток цистеина

специальных транспортных белков или благодаря взаимодействию с рецепторными белками в порах ядерной мембраны, после чего они переносятся в ядро и взаимодейст­вуют с промоторными участками соответствующих генов. 'Факторы регуляции транскрипции кодируются мультигенными се­мействами, и их синтез может индуцироваться патогенами и элиситорами, а активность изменяться в результате посттрансляционной модификации (главным образом, фосфо-рилирования или дефосфорилирования).

В настоящее время создана все более расширяющаяся база данных о структуре различных факторов регуляции транскрипции и их генов у растений [Wingender et al., 2000]. Показано, что специфичность связывания с ДНК опреде­ляется аминокислотными последовательностями стержне­вой и петлевой зон в уже упоминавшихся лейциновых "за­стежках-молниях", представляющих собой одну из наибо­лее многочисленных и консервативных групп эукариотиче-ских факторов регуляции транскрипции [Niu et al., 1999]. Часто факторы регуляции транскрипции классифицируют­ся именно по структуре ДНК-связывающих доменов, кото­рые могут включать спиральные последовательности ами­нокислот, "цинковые пальцы" - участки с двумя цистеино-выми и двумя гистидиновыми остатками или со многими ци-стеиновыми остатками и т.д. У растений от одного до четы­рех "цинковых пальцев" найдены в ДНК-связывающих до­менах факторов регуляции транскрипции [Takatsuji, 1999].