Файл: Муниципальное бюджетное общеобразовательное учреждение Средняя.docx

ВУЗ: Не указан

Категория: Не указан

Дисциплина: Не указана

Добавлен: 10.01.2024

Просмотров: 96

Скачиваний: 1

ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.

Классификация белков по строению.





  1. Простыебелки(протеины). Состоят только из остатков аминокислот.

По пространственному строению и по растворимости простые белки раз- деляют на:

  • глобулярные

  • фибриллярные.

Среди глобулярных белков можно выделить альбумины, гистоны, глобу- лины, протамины .

Фибриллярныебелкиделятся на растворимые и нерастворимые:

  • к растворимым белкамотносятся актин, миозин, фибриноген;

  • к нерастворимым белкам относятся склеропротеины: кератины, эла- стины, коллаген.

  • Сложные белки (протеиды). Белки, которые кроме полипептидных це- пей, содержат в своем составе небелковую часть. К белку небелковая часть присоединяется при помощи ковалентных связей. Небелковая часть слож- ных белков может быть представлена как ионами металлов, так и какими- либо органическими молекулами, имеющими высокую или низкую моле- кулярную массу. Небелковая часть носит название простетической груп- пы. Эта группа может быть представлена веществами разной природы.

    Например,:

    Нуклеопротеиды — комплексы белки с нуклеиновыми кислотами . Они имеют очень высокий молекулярный вес. Функции:1)участие в биосинтезе белка; 2)передача наследственных признаков

    Мукопротеиды — белки, которые содержать углеводные группировки кислого характера мукополисахариды . К ним относятся муцины, мукои- ды.

    Фосфопротеиды- белки, которые содержат фосфорную кислоту, как правило, в виде сложного эфира с оксигруппой серина. Представители: вителлин яичного желтка . казеин молока.

    Металлопротеиды комплексы белков , которые имеют
    атомы металла или органические группировки, имеющие атомы металлов. К ним

    ,например, относятся гемоглобин - пигмент крови, ферменты, например, оксидазы, которые содержат железо или медь.

    Классификацию белков по функциональному принципу:





    • Ферменты;

    • Белки-регуляторы активности генома;

    • Белки гормоны;

    • Защитные белки: антитела;

    • Транспортне белки;

    • Белки ингибиторы ферментов

    • Рецепторные белки;

    • Мембранне белки;

    • Сократительные белки

    • Токсические белки

    • Белки вирусной оболочки

    • 12)Белки с иными функціями

    Структура белков


    Интересным, с нашей точки зрения, является вопрос о структурной организации белка. И мы решили более подробно осветить информацию по данному вопросу в этой главе.
    Во – первых отметим, что различают четыре уровня структурной органи- зации белков: первичный, вторичный, третичный, четвертичный
    Во вторых отметим характерные признаки каждой структуры.
    Первичнаяструктурабелкапредставляет собой:

    • последовательность расположения аминокислотных остатков в по- липептидной цепи, которая образует молекулу белка.

    Аминокислоты соединяются между собой:

    • ковалентной , пептидной связью .

    В состав белков может входить 20 различных аминокислот. Чередование разных аминокислот в полипептидной цепи дает возможность получать большое количество разных белков.
    Вторичная структурабелка представляет собой упорядоченное сверты- вание полипептидной цепи в спираль. Витки спирали удерживаются водо-

    родными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами, которые расположены на соседних витках. Водородные связи слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость . Следует отметить, что на уровне вторичнойструктурысуществуютбелки:


    • фиброин –это шелк, паутина;

    • кератин это ногти, волосы;

    • коллаген это сухожилия ;

    Третичная структура белка представляет собой трехмерное образование шаровидной формы- глобулу. Третичная структура стабилизируется :


    • водородными связями;

    • ионными связями;

    • ковалентными дисульфидными связями, образующимися между атомами серы, которые входят в состав аминокислоты цистеин;

    • гидрофобными взаимодействиями.

    Важную роль в образовании третичной структуры играют гидрофобные взаимодействия. При этом белок свертывается следующим образом: его гидрофобные боковые цепи скрыты внутри молекулы (защищены от со- прикосновения с водой), гидрофильные боковые цепи, наоборот, выстав- лены наружу.

    На уровне третичной структуры существуют:





    • антитела,

    • ферменты,

    • некоторые гормоны.

    Четвертичная структураобразуетсяу сложных белков, молекулы кото- рых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря:


    • ионным связям;

    • водородным связям;

    • гидрофобным и электростатическим взаимодействиям.

    Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами
    возникают дисульфидные связи. Примером белка, имеющим четвертич- ную структуру, является гемоглобин. Его молекула состоит из четырех субъединиц: двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъ- единицей связана молекула гема, содержащая железо. Именно в такой структуре гемоглобин способен выполнять свою транспортную функцию.


    Денатурация- важнейшее свойство белков



    Белки амфотерные электролиты. Глобулярные белки растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем, доказательством чего служит их способность рассеивать свет. Фибриллярные белки имеют волокнистое строение и нерастворимы в воде.

    Под влиянием различных факторов, таких как концентрированная кис- лота, щелочь, рентгеновские лучи , высокая температура , свойства и структура белков могут нарушаться.
    Процесс нарушения нативной структурытуры белка называется денатура-цией (от лат. де- приставка,означающая потерю,и натура-природные свой- ства).
    В процессе денатурации происходит потеря ферментативной активности белка, изменение формы и размеров его молекул, уменьшение раствори- мости и белок не может выполнять свои функции.

    Денатурация- это важное свойство белков, которое имеет физиологиче- ское значение. Денатурация приводит к антигенной чувствительности бел- ка, а иногда и полному блокированию ряда иммунологических реакций, к инактивации ферментов и нарушению обмена веществ. Учёные предпола- гают, что процессы старения связаны с медленно протекающей денатура- цией. Может быть, именно в преодолении этого процесса – ключ продле- ния жизни. Понятия “жизнь” и “белок” неразрывно связаны. Насколько

    многообразны белки, настолько сложна, загадочна и многолика сама жизнь. Подтверждением этого может стать высказывание Гёте:
    Явсегдаговорилинеустаюповторять,чтомирбыне