ВУЗ: Тамбовский государственный технический университет
Категория: Учебное пособие
Дисциплина: Химия
Добавлен: 09.02.2019
Просмотров: 5014
Скачиваний: 15
4
название концевой аминокислоты со свободной карбоксильной груп-
пой остаётся без изменения. Например, трипептид:
H C
H
NH
2
C
O
N
H
C
H
CH
3
C
O
N
H
C
CH
2
OH
H
C
O
OH
носит название глицилаланилсерин.
Группировку в пептидах называют пептидной связью.
Это типичная ковалентная связь с достаточной прочностью. Она пла-
нарна, т.е. все составляющие её атомы располагаются в одной плоско-
сти.
Изучая рентгенограммы кристаллических пептидов, удалось по-
казать, что расстояние между атомами углерода и азота пептидной
связи равно 0,13 нм, т.е., длина пептидной связи меньше длины оди-
нарной связи
C
N
(0,15 нм) и больше длины двойной связи
C N
(0,12 нм). Следовательно, пептидная связь имеет характер
частично
двойной
связи
вследствие
сопряжения
электронов
π
-связи карбонильной группы со свободными электронами атома азота:
Таким образом, пептидная группа представляет собой трёхцен-
тровую р,
π
-сопряженную систему, которая образуется вследствие де-
локализации электронной плотности между атомами кислорода, угле-
рода и азота. Кроме этого, пептидная группа обладает ещё рядом
свойств:
−
атомы кислорода и водорода природных пептидов находятся в
транс-положении по отношению к связи C–N, так как при транс-
конфигурации заместителей боковые цепи оказываются наиболее уда-
лёнными друг от друга, что важно для стабилизации структуры белко-
вой молекулы;
−
пептидная связь устойчива при температуре 310 K в средах,
близких к нейтральной (физиологические условия). В кислой и щелоч-
ной средах связь подвергается гидролизу. В условиях организма гид-
ролиз происходит ферментативно;
−
дополнительные, как правило, нековалентные связи между
пептидной группой и боковыми цепями обуславливают существование
различных конформаций белковой молекулы;
=
–С–NH–
O
5
−
пептидная группировка может существовать в двух резонанс-
ных формах (кетонной и енольной):
C
N
O
H
C
N
OH
кетонная енольная
Почти все клетки содержат свободные пептиды. В настоящее
время из природных источников выделено более сотни индивидуаль-
ных пептидов, детально изучены их строение, свойства и биологиче-
ская активность. Например, рассмотрим строение глутатиона (
γ
-глута-
милцистеинилглицина) – одного из наиболее широко распространён-
ных внутриклеточных пептидов так называемого полимодального дей-
ствия, принимающего участие в переносе аминокислот через клеточ-
ную мембрану в окислительно-восстановительных и других процессах
в клетке:
HS-глутатион
(восстановленная сульфгидрильная форма)
SS-глутатион
(окисленная дисульфидная форма)
Роль пептидов в процессах жизнедеятельности многообразна.
Многие из них служат гормонами (инсулин, глюкагон, гормон роста и
др.), некоторые являются сильнейшими ядами (яды змей, пауков, насе-
комых, высших грибов, микробов и др.), антибиотиками, регуляторами
клеточного деления, переносчиками молекул и ионов через биологиче-
ские мембраны, регуляторами психической деятельности.
Значительное число природных пептидов удалось синтезировать.
Искусственным путём получены сотни аналогов природных пептидов,
ряд которых обладает более сильным биологическим действием. Так, в
адренокортикотропном гормоне, состоящем из 39 аминокислот, замена
2
O
2
1
+
–Н
2
О
6
аргинина и триптофана соответственно в восьмом и девятом положе-
нии цепи на трипептид пролилглицилпролин приводит к образованию
нового пептида, обладающего повышенной по сравнению с природ-
ным гормоном способностью стимулировать память и нашедшего
применение в медицине при лечении поражений мозга.
Полипептидная теория строения белковой молекулы впервые
предложена Э. Фишером в начале ХХ в. на базе выдвинутых А.Я. Да-
нилевским идей о роли пептидных связей в строении белка. Согласно
полипептидной теории белковые молекулы представляют собой ги-
гантские полипептиды, построенные из многих десятков-сотен амино-
кислот.
Доказательства полипептидной теории строения белка таковы:
−
в нативных белках удаётся обнаружить лишь небольшое число
свободных аминных и карбоксильных групп;
−
при гидролизе белков идёт постепенное освобождение амин-
ных и карбоксильных групп в строгом соотношении 1:1;
−
биурет (H
2
N–C(O)–NH–C(O)–NH
2
) и белки дают одинаковую
(биуретовую) реакцию с гидроксидом меди, что указывает на наличие
в белковой молекуле пептидных связей;
−
полипептидная природа ряда белков (инсулина, рибонуклеазы
и др.) подтверждена химическим синтезом этих белков;
−
при рентгеноструктурном анализе белков при разрешении
0,14…0,20 нм удаётся наблюдать непрерывную полипептидную цепь с
характерным для исследуемого белка расположением аминокислотных
остатков.
Граница между полипептидами и белками условная. Пептиды со-
держат в молекуле до 100 (соответствует молекулярной массе 10 000),
а белки – свыше 100 аминокислотных остатков (молекулярная масса от
10 000 до нескольких миллионов).
2. БЕЛКИ
2.1. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
Белки
−
это важный субстрат жизни, они обладают рядом особен-
ностей, которые несвойственны никаким другим органическим соеди-
нениям. Гигантские молекулы белков неисчерпаемы по разнообразию
структуры при строгой специфичности у данного, конкретного белка.
Белкам присуща способность к внутримолекулярным взаимодействи-
ям, что обеспечивает динамичность структуры их молекул, изменчи-
вость и пластичность их формы, обратимость переходов из глобуляр-
ного состояния в фибриллярное.
Белковая молекула в целом и отдельные её части способны всту-
пать в разнообразные химические и физические взаимодействия друг с
7
другом, с нуклеиновыми кислотами, полисахаридами, липидами и др.,
образуя надмолекулярные комплексы, составляющие основу субкле-
точных структур.
Молекулы белков закономерно изменяют свою структуру под
влиянием внешнего воздействия и восстанавливают исходное состоя-
ние при его снятии.
Белками называют природные высокомолекулярные азотсодер-
жащие полимеры, построенные из остатков
α
-аминокислот, состав-
ляющие основу живых структур.
Впервые белок (клейковина) был выделен Я. Беккари из пшенич-
ной муки в 1728 г. К настоящему времени из природных источников
выделены и изучены сотни различных белков.
Любая живая клетка, ткань, орган в животном или человеке – это
сложная система, состоящая из очень большого количества различных
белков. Например, белок плазмы крови состоит минимум из восьми раз-
личных белков; белок куриного яйца представляет собой систему из
десяти индивидуальных белков. В самой маленькой и просто устроен-
ной бактериальной клетке обнаружено более 2000 различных белков.
Огромное значение белки имеют и для жизнедеятельности расти-
тельных организмов, хотя содержание их в растениях значительно
меньше. В то же время только в растениях наряду с синтезом углево-
дов осуществляется синтез белков из неорганических веществ. Необ-
ходимый для этого диоксид углерода растения поглощают из воздуха,
а минеральные азотистые соединения и воду – из почвы. В животные
организмы белки поступают в готовом виде – с растительной или жи-
вотной пищей. Средняя суточная потребность взрослого человека в
белках 80…100 г. Недостаток белков в пище резко ухудшает жизне-
деятельность животных организмов.
Среди учёных многих стран, внесших большой вклад в изучение
белков, следует отметить Э. Фишера, Т. Курциуса, М. Бергмана,
Ф. Сенгера, П. Эдмана и наших соотечественников А.Я. Данилевского,
Н.Д. Зелинского, В.С. Садикова, Д.Л. Талмура и др.
Общая формула белка:
Белки характеризуются строго определённым составом. Основной
элементарный состав (%) белков следующий:
Углерод ……………...
50 – 55
Кислород ……………... 21 – 24
Водород ……………... 6,5 – 7,3
Сера ………….......…… 0 – 2,4
Азот ………………….
15 – 18
Фосфор ……………….. 0,1 – 2,1
n
8
В небольших количествах в белках присутствуют железо, йод,
медь, цинк, бром, марганец, кальций, кобальт, магний и другие эле-
менты.
Содержание белков в различных тканях и органах человеческого
организма составляет 30…80% их сухой массы. Так, мышцы содержат
около 80% белка, лёгкие – 82%, селезёнка – 84%, печень – 57%, мозг –
45%, кожа – 63%, кости – 28% сухой массы органа.
2.2. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
I. По строению:
1.
Простые, или протеины, – белки, дающие при гидролизе толь-
ко аминокислоты.
2.
Сложные белки состоят из протеина (простого белка) и доба-
вочной группы небелковой природы (простетической группы):
−
Фосфоропротеиды
– простетическая группа – фосфорная ки-
слота. Это казеин молока, ихтулин – белок, содержащийся в икре ры-
бы. Это необходимый белок для растущих тканей организма.
OH
R O P OH
O
−
Глюкопротеиды
(мукопротеиды) – простетическая группа
представлена углеводами, чаще всего мукополисахаридами. Главные
представители – муцин и мукоиды. Муцин вырабатывается всеми сли-
зистыми железами организма. Мукоиды входят в состав хрящевой
ткани и роговицы.
−
Липопротеиды
– простетическая группа представлена жира-
ми или жироподобными веществами. Это важные компоненты клеток,
содержатся в крови, молоке, особенно ими богата нервная ткань.
−
Хромопротеиды
– простетическая группа представлена окра-
шенными веществами. Сюда относятся гемоглобин, миоглобин, хло-
рофилл, гемоцианин.
Гемоглобин
– красящее вещество крови, важнейший функцией
которого является перенос кислорода от лёгких к тканям. Формула
гемоглобина: (C
738
H
1165
O
208
N
320
S
2
Fe)
n
.
Перенос кислорода обусловлен присутствием железа. Один грамм
гемоглобина связывает 1,35 мл кислорода при 0
°
C и 760 мм рт. ст.,
что соответствует соотношению один атом железа на одну молекулу
кислорода. Положение равновесия зависит от парциального давления
кислорода: гемоглобин + 4O
2
↔ оксигемоглобин.
Гемоглобин сосредоточен в эритроцитах крови и выходит из них
в случае гемолиза (разрушения). У женщин в крови от 13,5 до 15,5%
гемоглобина, у мужчин от 14 до 17%.