ВУЗ: Тамбовский государственный технический университет
Категория: Учебное пособие
Дисциплина: Химия
Добавлен: 09.02.2019
Просмотров: 5018
Скачиваний: 15
9
Окись углерода является ядом, так как она легко соединяется с
гемоглобином, образуя более прочный, чем оксигемоглобин, продукт
присоединения, который препятствует нормальному функционирова-
нию гемоглобина в переносе кислорода. Химические окислители пре-
вращают гемоглобин в коричнево-красный метгемоглобин, неспособ-
ный служить переносчиком кислорода. Железо окисляется, становится
трёхвалентным, кислород к органам и тканям не доставляется.
При осторожном гидролизе соляной кислотой гемоглобин расще-
пляется на два фрагмента – гемин (гем 4%), глобин (96%). Гем у всех
людей одинаков, глобин – у всех различен, он принадлежит к группе
гистонов; примерно 1/5 часть молекул белка составляют основные
аминокислоты, преобладает лизин. В составе каждой молекулы гемо-
глобина содержится 4 молекулы гема (гемина), содержащего в своём
составе железо.
Молекула гемина имеет сложное и необычное строение, которое
изучалось более сорока лет (Ненски, Пилоти, Кюстер, Вильштеттер,
Фишер).
В гемине 4 пиррольных кольца
, в которых заместители: ме-
тильные, винильные и остатки пропионовой кислоты.
Железо связано со всеми четырьмя атомами азота ионными и ко-
ординационными связями. Гемин при гидролизе разбавленной щёло-
чью даёт не содержащий хлора гем.
Миоглобин
– мышечный гемоглобин, содержащийся в мышцах.
Молярная масса около 17 000, с газами образует такие же соединения,
как и гемоглобин, оксимиоглобин, карбоксимиоглобин. Молекула
имеет форму диска. Пространственное расположение полипептидной
цепи несимметрично и незакономерно. Миоглобин выполняет в мыш-
цах роль кратковременного резерва кислорода, особенно это важно для
водных животных.
Хлорофилл
– магнийсодержащий хромопротеид, состоит из пир-
рольных колец, соединённых магнием. Строение его было установлено
Ненски, Фишером. В 1960 г. хлорофилл впервые был синтезирован
Вудваром. Содержится в зелёных листьях растений.
Гемоцианин
– медьсодержащий хромопротеид – находится в
крови моллюсков и ракообразных, выполняет функцию связывания и
переноса кислорода к тканям беспозвоночных. При присоединении
кислорода гемоцианин окрашивается в голубой цвет. Молекулярная
масса от 5000 до 5 000 000.
−
Нуклеопротеиды
– простетическая группа – нуклеиновые ки-
слоты. Впервые были выделены из ядер лейкоцитов в 1869 г. Мише-
ром. Необходимый структурный элемент в клетке, участвуют в синтезе
10
белка и передаче наследственной информации. Белковая часть пред-
ставлена гистонами и протаминами.
II. По форме частиц:
1)
фибриллярные (волокнистые);
2)
глобулярные (корпускулярные).
С помощью гидродинамических и оптических методов, рентгено-
структурного анализа и электронной микроскопии выяснено, что в
большинстве случаев белковые частицы имеют вытянутую форму и
построены асимметрично. Степень асимметрии выражается отношени-
ем длинной оси частицы в к её короткой оси а.
Фибриллярные белки характеризуются высоким отношением в/а,
их молекулы нитевидны и обычно собраны в пучки, которые образуют
волокна. К фибриллярным белкам относятся фиброин шёлка, кератин
волоса, коллаген кожи.
Белки с невысоким отношением в/а (от 3 до 6) имеют палочкооб-
разную форму молекул, называются корпускулярными, или глобуляр-
ными, и содержат поперечные связи, образованные за счёт взаимодей-
ствия боковых цепей.
III. По растворимости:
Белки – это полимеры с гидрофильными свойствами. При опреде-
лённых условиях они легко растворяются в воде. Одни из них раство-
римы в чистой воде, другим для растворения требуется присутствие в
воде солей, кислот, щелочей, спиртов и других веществ. Лишь немно-
гие белки в условиях организма не образуют жидких растворов (скле-
ропротеины).
Разную степень растворимости белков в различных растворителях
определяет в значительной степени характер радикалов аминокислот:
полярный или неполярный (аланин, валин, лейцин, изолейцин, фени-
лаланин и триптофан).
По отношению к некоторым, условно выбранным растворителям
простые белки разделяют на:
−
Протеиноиды
– белки, нерастворяющиеся в обычных раство-
рителях белков: воде, солевых и водно-спиртовых смесях. Это почти
все фибриллярные белки. Примерами протеиноидов служат белки
опорных тканей. В зависимости от вида ткани они называются: колла-
геном (соединительная ткань); остеином (костная ткань); кератином
(волосы, ногти).
−
Альбумины
– белки, хорошо растворяющиеся в воде и креп-
ких солевых растворителях; широко распространены в природе, входят
в состав крови человека (до 50%).
−
Глобулины
– нерастворимы в воде и солевых растворах уме-
ренных концентраций. Характерный признак – полное осаждение в
полунасыщенном растворе (NH
4
)
2
SO
4
. Несколько фракций: α-, β-,
11
γ-глобулины – выполняют защитную функцию в организме, из них
состоят сыворотки.
−
Проламины
– представляют группу белков, растворимых в
60…80 %-ном водном растворе этилового спирта, в щелочи.
−
Глютемины
– растворимы в кислотах и щелочах.
−
Гистоны
и протамины – растворимы в щелочах.
IV. По выполняемым функциям:
−
структурные (коллаген, фиброин, кератин и т.п.);
−
двигательные (сократительные – актин, миозин);
−
каталитические (ферментативные – энзимы);
−
транспортные (гемоглобин, миоглобин, цитохром и др.);
−
регуляторные (гормоны-гистоны);
−
защитные (антитела и иммуноглобулины);
−
рецепторные (родопсин, холинорецептор и т.п.);
−
запасные и питательные (казеин молока, яичный альбумин
и т.п.);
−
токсические белки (токсины ботулинический, дифтерийный);
−
антибиотики (актиноксантин, неокарциностатин и т.п.).
2.3. СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВ
В молекуле белка аминокислоты повторяются в разных сочетани-
ях. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи влияет
на свойства белковой молекулы и носит название первичной струк-
туры
белка:
полипептид
Природные белки отличаются громадным разнообразием первич-
ных структур. Если бы каждая аминокислота встречалась в белковой
молекуле только один раз, то и тогда из 20 аминокислот можно было
бы построить 2 432 902 008 176 640 000 изомеров, а так как каждая
12
аминокислота повторяется в белке неоднократно, то число возможных
изомеров белковых молекул во много раз больше. Каждому виду жи-
вых существ, каждому отдельному организму и даже разным органам
одного организма присущи особые (специфичные) белки. Однако ре-
ально в белках обнаружены не все возможные первичные структуры, и
не только потому, что многие белки ещё подробно не изучены. Оказа-
лось, что в различных белках (а иногда в одном и том же) встречаются
одинаковые пептидные группировки, содержащие от трёх до шести
аминокислотных остатков. В ряде случаев первичные структуры раз-
личных белков включают более 50% тождественных пептидных фраг-
ментов. Особенно часты такие совпадения у белков, выполняющих
сходные биологические функции.
В настоящее время работы по расшифровке первичной структуры
белков ведутся очень интенсивно, однако они весьма сложны и трудо-
ёмки. В качестве примера можно привести первичную структуру фер-
мента рибонуклеазы (рис. 1):
Рис
. 1. Первичная структура молекулы рибонуклеазы
(тёмные участки – дисульфидные мостики)
Полипептидные цепи белков могут располагаться в пространстве
различным образом: они могут быть изогнуты, скручены целиком или
только на отдельных участках. Одна из наиболее часто встречающихся
форм полипептидной цепи – спираль, состоящая из равномерных вит-
ков и внутри полая. Эта модель пространственного строения белковой
молекулы была предложена Л. Полингом в 1951 г. Полипептидная
цепь в такой спирали располагается как бы по поверхности вообра-
13
жаемого цилиндра, а радикалы аминокислот (R
1
, R
2
, R
3
и т.д.) направ-
лены наружу. В настоящее время известны две разновидности таких
спиральных полипептидных цепей: у одной из них (
α
-спирали) на ка-
ждые 10 витков приходится 37 аминокислотных остатков. Шаг спира-
ли (расстояние между витками) составляет 0,54 нм, а угол подъёма
витка равен 26
°
. Период идентичности, т.е. длина отрезка спирали,
полностью повторяющегося по её ходу, составляет 2,7 нм (18 амино-
кислотных остатков). У
β
-спирали на каждые 10 витков приходится
51 аминокислота; она более толстая, со сближенными витками (рис. 2).
а) б)
Рис
. 2. Вторичная структура белка:
а –
α
-спираль; б –
β
-спираль
Обе разновидности способны к взаимным переходам. Предполага-
ется, что при сокращении мышц может происходить переход полипеп-
тидных цепей сократительных белков из
α
-спирали в
β
-спираль, и тогда
полипептидные цепи утолщаются и укорачиваются. Некоторые амино-
кислоты, например пролин, не укладываются в спиральную конфигура-
цию. Если такая аминокислота встречается в полипептидной цепи, спи-
раль переходит в другую форму, а затем опять может восстановиться.