Файл: Справочник (белкин).doc

3. Самым распространённым неорганическим веществом в живых организмах является вода. Свободная вода находится в межклеточных пространствах, сосудах, вакуолях, полостях органов. Её функцией является перенос веществ из окружающей среды в клетки и обратно. Связанная вода входит в состав некоторых клеточных структур, находясь между молекулами белка, мембранами, или соединяется с некоторыми белками.

4. Уникальные свойства воды связаны со структурой её молекулы, обладающей полярностью и способностью образовывать водородные связи:

– вода легко растворяет газы, ионные и некоторые неионные, но полярные соединения (гидрофильные вещества), что повышает их реакционную способность;

– слабая растворимость в воде жиров, нуклеиновых кислот и некоторых белков приводит к тому, что тонких слой этих гидрофобных веществ позволяет ограничить переход воды между клеткой и окружающей её средой, а также между различными участками клетки;

– вода обладает высокой теплопроводностью, что обеспечивает равномерное распределение тепла по всему организму;

– вода обладает высокой теплоёмкостью, что защищает ткани организма от резких изменений температуры, а также обеспечивает возможность его охлаждения испарением воды (транспирация у растений и потоотделение у животных);

– практическая несжимаемость воды определяет объём и упругость клеток и тканей, а также поддерживает форму у круглых червей, медуз и других организмов;

– оптимальное для биологических систем значение силы поверхностного натяжения обеспечивает капиллярный ток крови или токи растворов в растениях.

5. Минеральные вещества клетки в основном представлены солями, диссоциированными на ионы, или находящимися в твёрдом состоянии. Кристаллические включения в цитоплазму (соли кальция и фосфора) образуют опорные структуры клетки и организма (минеральное вещество костной ткани, раковины моллюсков, хитин и др.). Различная концентрация неорганических ионов (K⁺, Na⁺, Ca²⁺, Mg²⁺, NH₃⁺, Cl^–, HPO₄^2–, H₂PO₄^–, HCO₃^–, NO₃^–, PO₄^3–, CO₃^2– ) создаёт разность потенциалов между содержимым клетки и окружающей средой, что обеспечивает раздражимость и передачу возбуждения по нервам и мышцам. Кроме того, ионы являются компонентами буферных систем, поддерживающих требуемый уровень кислотности. Соединения азота, фосфора, кальция и других неорганических веществ используются для синтеза органических молекул (аминокислот, белков, нуклеиновых кислот и др.). Ионы многих металлов (Mg, Ca, Fe, Zn, Cu, Mn, Mo, Br, Co) являются компонентами многих ферментов, гормонов и витаминов. Например, ион железа входит в состав гемоглобина, а ион цинка – в гормон инсулина.

6. Биополимерами являются белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды.

7. Углеводами, или сахаридами, называются органические соединения, в состав которых входят углерод, водород и кислород. Название этих веществ связано с тем, что в большинстве углеводов атомов водорода содержится вдвое больше, чем атомов кислорода, аналогично молекуле воды. Углеводы делят на три класса: моносахариды, олигосахариды и полисахариды.

8.Моносахаридами. называются простые углеводы – бесцветные вещества, хорошо растворимые в воде и обладающие приятным сладким вкусом. К распространённым моносахаридам относятся гексозы (глюкоза, галактоза и др.), пентозы и триозы. Латинские числительные в названии показывают число атомов углерода в молекуле моносахарида, другие слова могут быть связаны со свойствами (глюкоза – сладкий вкус), или с происхождением вещества (термин «галактоза» указывает на содержание этого моносахарида в молоке). Например, молекула глюкозы (одного из гексозов), содержит 6 атомов углерода, (рис. 5.3). Глюкоза является мономером полисахаридов (крахмала, гликогена, целлюлозы) и присутствует в клетках всех организмов.

Наибольшее значения для живых организмов имеют рибоза, дезоксирибоза, глюкоза, фруктоза, галактоза, (рис. 5.4).

9. Олигосахариды образованы двумя (дисахариды) или несколькими моносахаридами. Наиболее распространены следующие дисахариды: сахароза, мальтоза, лактоза.

10. Полисахариды представляют собой полимеры из остатков моносахаридов, соединённых ковалентными связями (крахмал, гликолен, целлюлоза, хитин и др.).

11. Основными функциями углеводов являются следующие:

– энергетическая: при их расщеплении и окислении углеводов выделяется энергия, обеспечивающая жизнедеятельность организмов;

–запасающая: при избытке углеводов они накапливаются в клетке и используются при необходимости в качестве источника энергии;

– структурная, или строительная: от 20 до 40 % материала клеточных стенок составляет прочная, нерастворимая в воде целлюлоза; в состав клеточных стенок некоторых простейших и грибов входит хитин, он же является компонентом наружного скелета у отдельных групп животных;

– защитная: твёрдые клеточные стенки одноклеточных, хитиновые покровы членистоногих, а также камеди (смолы, производные моносахаридов) препятствуют проникновению в раны болезнетворных микроорганизмов.

12.Липиды – жироподобные вещества, выполняющие следующие функции:

– энергетическую: накопление энергии, освобождающейся при расщеплении;

– запасающую: липиды накапливаются в клетке и используются при необходимости в качестве источника энергии, а также воды, что ценно для пустынных животных;

– структурную: входят в состав клеточных мембран;

– защитную: отделяют содержимое клетки от окружающей среды и обеспечивают её теплоизоляцию благодаря низкой теплопроводности, а также сохранение воды из-за водоотталкивающих свойств (гидрофобности);

– регуляторную: многие производные липидов участвуют в обменных процессах (гормоны коры надпочечников, половых желез, витамины А, D, E), а также влияют на мембранные процессы, в том числе на транспорт ионов, активность ферментов и др.

13. Универсальным субстратом жизни, характеризующимся структурным и функциональным разнообразием, являются белки и нуклеиновые кислоты.

14. Белки представляют собой высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, которые соединяются друг с другом пептидной связью. В составе белков обнаружено 20 различных аминокислот, являющихся мономерами белков.

15. Молекула каждой аминокислоты состоит из двух частей. Одна часть у всех аминокислот одинакова, в неё входят углерода (С), основная аминогруппа (NH₂) и кислотная карбоксильная группа (COOH), (рис. 5.5). Другая часть называется радикалом (R), (рис. 5.5 а), она у всех аминокислот разная. Примерами могут служить следующие аминокислоты: валин (рис. 5.5 б) и цистеин (рис. 5.5 в).

16. Для образования белкового полимера аминокислоты связываются путём взаимодействия основной аминогруппы и кислотной карбоксильной группы (рис. 5.6). От аминогруппы отщепляется атом водорода H, а от карбоксила – группа OH. За счет освободившихся валентных связей молекулы аминокислот соединяются, а отщепившиеся атомы образуют молекулу воды. Такая связь называется пептидной, а образовавшееся соединение – пептидом. Дипептид (димер) представляет собой соединение двух аминокислот, трипептид (тример) – трёх, а полипептид (или полимер) является соединением многих аминокислот. Именно полипептиды были возможными предшественниками белков в процессе биохимической эволюции.

Природный белок также представляет собой полипептид, содержащий десятки или сотни аминокислотных звеньев. Белки различаются не только по составу аминокислот и их числу, но и по порядку их расположения в цепи. По этой причине число различных белков, содержащихся в клетках животных и растений очень велико.

17. Классификация белков. Протеины состоят только из белков, протеиды содержат небелковую часть, например, гемоглобин. Белки, состоящие только из аминокислот, называются простыми. В состав сложных белков могут входить углеводы, жиры, нуклеиновые кислоты и др.

18. Первичная структура белка представляет собой линейную последовательность, или цепь аминокислотных звеньев, соединённых прочными пептидными (ковалентными) связями.

Вторичной структурой белка является пространственная спираль: молекула белка закручивается по винтовой линии за счёт образования водородных связей между пептидными группами, то есть между NH и CO (рис. 5.7). Водородные связи значительно слабее ковалентных, но из-за их многократного повторения получается также устойчивая структура.

Третичная структура представляет собой специфическую для каждого белка конфигурацию, имеющую вид клубка (глобулу). Такая укладка пространственной спирали обусловлена ионными, водородными и дисульфидными связями между остатками цистеина, а также гидрофобным взаимодействием. Последнее представляют собой силы сцепления между неполярными молекулами или неполярными радикалами, встречающимися у ряда аминокислот. Эти силы ещё слабее водородных, но благодаря их многочисленности также обеспечивают не только достаточную устойчивость белковой молекулы, но и её высокую подвижность.

Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс из белковых макромолекул. Это полимерные образования, в которых в роли мономеров выступают макромолекулы белка. Они соединяются также слабыми связями (водородными, гидрофобными). Примером может служить гемоглобин – комплекс из четырёх молекул этого белка, способный лишь в такой конфигурации осуществлять необходимые функции: присоединять и транспортировать молекулы кислорода.

19. Утрата белковой молекулой своей природной структуры называется денатурацией, которая может возникать под воздействием температуры, химических веществ, обезвоживания, облучения и других факторов. При восстановлении нормальных условий белок может восстановить свою структуру, если не нарушена первичная цепь аминокислот.

20. Функции белков:

– строительная (или структурная) функция означает, что белки являются основой всех биологических мембран и всех органоидов клетки (коллаген – компонент перьев, волос, рогов; эластин – эластичный компонент связок, стенок, кровеносных сосудов);

– ферментативная (каталитическая) функция заключается в том, что белковые молекулы ферментов способны ускорять течение биохимических реакций в клетке в сотни миллионов раз;

– транспортная функция белков реализуется в процессе переноса белками различных веществ через клеточные мембраны, а также от одних органов к другим;

– защитную функцию выполняют специфические белки, предохраняющие организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждения (антитела, блокирующие чужеродные белки; интерфероны – универсальные противовирусные белки; фибриноген, тромбин и другие, предохраняющие организм от потери крови образованием тромба);

– регуляторная функция присуща белкам-гормонам, которые регулируют различные физиологические процессы, например, инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови;

– энергетическая функция может выполняться белками в процессе их распада с выделением энергии, но реализуется очень редко;

– двигательная функция заключается в том, что все виды движений, к которым способны клетки и организмы (сокращение мышц у высших животных, мерцание ресничек у простейших, движение жгутиков, двигательные реакции у растений и др.), выполняются особыми, сократительными белками;

– информационная роль выполняется рецепторными белками, которые расположены на наружной стороне мембраны для получения информации о состоянии внешней среды и восприятия различных регуляторных сигналов, в том числе и гормональных.

21. Нуклеиновые кислоты – это биополимеры, осуществляющие хранение и передачу наследственной информации во всех организмах, а также участвующие в биосинтезе белков. Существует два типа нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая (ДНК) и рибонуклеиновая (РНК). Наиболее высокое содержание нуклеиновых кислот обнаружено в ядрах клеток, именно оттуда эти кислоты получили своё название от латинского слова «нуклеус» – ядро. Впоследствии выяснилось, что нуклеиновые кислоты имеются в цитоплазме, а также в митохондриях и пластидах.

Первичной нуклеиновой кислотой на Земле была РНК.

22. Самую большую молекулярную массу имеет ДНК, содержащая 100 млн. нуклеотидов. Она состоит из двух цепей, спирально закрученных одна вокруг другой и соединённых друг с другом по всей длине водородными связями, (рис. 5.8). Такую конструкцию называют двутяжевой цепью.