Файл: Химия.doc

Триптофан в кислой среде вступает в реакцию с глиоксиловой кислотой (альдегидами), образуя при этом окрашенные в красно-фиолетовый цвет продукты конденсации.

6) Реакции на триптофан. Реакция Вуазене.К 2 мл пищевого белка добавляют одну каплю 2,5%-ного раствора формальдегида, смесь перемешивают и вливают порциями по несколько капель 6 мл концентрированной серной кислоты, охлаждая пробирку в ванночке со льдом. Смесь опять перемешивают и дают отстояться 10 минут. В дальнейшем при перемешивании в пробирку вносят 10 капель 0,5%-ного раствора нитрита натрия. Возникает интенсивная сине-фиолетовая окраска при достаточном количестве триптофана в белке.

7) Реакция Фоля на «слабосвязанную» серу цистеина и цистина. В пробирку вносят 1 мл пищевого белка, 2 мл концентрированного раствора гидроксида натрия и 0,5 мл 10%-ного раствора ацетата свинца. Смесь тщательно перемешивают и кипятят на водяной бане 2 минуты. Через 3-5 минут выпадает бурый или черный осадок сульфида свинца при наличии в белке достаточного количества цистеина и цистина.

При кипячении цистеина и цистина в щелочной среде от них легко отщепляется сера в виде сульфид-иона. Для выявления сульфид-иона можно использовать ацетат свинца, который при взаимодействии с гидроксидом натрия образует плюмбит натрия. В свою очередь плюмбит натрия, реагируя с сульфид-ионом (из сульфида натрия), приводит к образованию сульфида свинца черного цвета.

Таблица

- не окрашено

+ слабая окраска

++ окраска средней интенсивности

+++ интенсивная окраска

Выводы:______________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________

Тесты для самопроверки и контроля знаний:

1. В каких пищевых продуктах белки связаны с водой?

а) мясе, рыбе;

б) крупах;

в) муке;

г) мясе, рыбе, крупах, муке.

2. В каких продуктах питания белки в воде набухают с образованием клейковины?

а) мясе;

б) муке;

в) крупах, бобовых;

г) муке, крупах, бобовых.

3. Последствиями денатурации белка являются:

а) потеря нативных свойств;

б) уменьшение способности связывать воду и стойкости из-за разрушения гидратной оболочки;

в) увеличение доступности для пищеварительных протеолитических ферментов, потеря растворимости и коагуляции;

г) все вышеперечисленное.

4. Какие факторы вызывают денатурацию белка?

а) тепловые, лучевые;

б) механические;

в) химические;

г) тепловые; лучевые; механические; химические.

5. Какой белок соединительной ткани является наиболее распространенным?

а) коллаген;

б) актин;

в) миозин;

г) эластин.

6. Какие основные изменения происходят с белками муки в процессе приготовления теста и его выпекания?

а) набухание;

б) денатурация;

в) набухание и денатурация;

г) переход коллагена в глютин.

Тема «Каталитическая функция белков. Ферменты пищевой промышленности»

Наука о питании основывается на точном знании поэтапного расщепления питательных веществ под действием пищеварительной системы, на количественный и качественный состав которых влияет характер нутриентов, которые поступают. Много наследственных заболеваний человека обусловлено нарушением или отсутствием синтеза специфических ферментов. Введение их в комплекс лечебных средств компенсирует их недостаток.

В основе всех процессов жизнедеятельности организма лежат тысячи химических реакций, которые катализируются особенными белками – ферментами (энзимами). Название «фермент» происходит от лат. fermentum(закваска); другой термин «энзим» - от греч.en– в середине,zyme– дрожжи. Именно с процессов брожения начинается наука о ферментах.

Благодаря ферментам в живых организмах происходят такие дивные превращения, которые в других условиях не всегда возможны даже при условии использования наиболее современных достижений науки и техники. Так, например, для расщепления молекул пероксида водорода на молекулярный кислород и воду в присутствии железа необходимо 300 лет, тогда как фермент каталаза осуществляет этот процесс в живой клетке за одну секунду.

Ферменты характеризуются очень высокой активностью. Ферментативная реакция происходит в 10⁶-10¹²раз быстрее, чем спонтанная реакция в водном растворе, которая не катализируется. В живых организмах в присутствии ферментов за доли секунд могут происходить сложные упорядоченные во времени и пространстве реакции, для проведения которых в лабораторных условиях необходимы были бы дни, недели и даже месяцы. Так, 1 г пепсина, фермента желудочного сока, который катализирует переваривание белков, за 1 час может гидролизовать 100 кг яичного белка.

Реакции, которые катализируются ферментами, в отличие от многих химических реакций органических веществ, осуществляемых в лабораторных условиях, протекают без образования побочных продуктов, почти со 100-процентным выходом.

Ферменты в клетке жестко локализованы. Четкое соответствие биохимических процессов органоидам клетки обуславливает локализацию в них тех или иных индивидуальных ферментов, мультиферментных комплексов – полиферментных блоков. Например, в митохондриях сосредоточены комплексы окислительно-восстановительных ферментов, в рибосомах – ферменты, которые принимают участие в биосинтезе белка, в лизосомах – гидролазы, в протоплазме – ферменты, которые активируют аминокислоты, в ядерном аппарате клетки – в основном ферменты, которые осуществляют биосинтез нуклеиновых кислот. Благодаря такой локализации ферментных систем процесс катализа является серией последовательных элементарных превращений веществ, максимально скоординированных и организованных в пространстве и времени.

Обменные реакции, которые протекают в клетке под действием ферментов, жестко регламентированны: синтезируется только то количество разных видов простых молекул, которое необходимо для биосинтеза белков, нуклеиновых кислот, липидов, полисахаридов и т.п. Такая саморегуляция обеспечивает определенное стационарное состояние живых структур даже в случаях значительных изменений внешней среды.

По химическому строению ферменты представляют собой простые и сложные белки.

Простые ферменты состоят только из белков, поэтому их называют однокомпонентными. Сложные ферменты, кроме белковой, содержат и небелковую часть, поэтому они получили название двукомпонентных.

Белковую часть сложного фермента называют апоферментом (носитель), небелковую – дополнительной, простетической группой, коэнзимом или коферментом (активная часть). Общее название сложного фермента – холофермент (от греч. holos – целое).

Роль коферментов в сложных ферментах выполняют большинство витаминов (В₁, В₂, В₃, В₄, В₅, В₆, В₁₂, В_с, Н и др.) или соединения, в состав которых входят витамины, ионы металлов и др. Например, витамин Н входит в состав кокарбоксилаз, которые катализируют биосинтез высших жирных кислот, потому что он способствует ассимиляции оксида углерода.

В состав кофермента А, или коэнзима А (KoAиHSKoA), входит пантотеновая кислота (витамин В₃).

Действующие ныне номенклатура и классификация ферментов были утверждены в 1961 году на VМеждународном биохимическом конгрессе в Москве.

В основу номенклатуры были положены такие положения:

1) окончание –аза следует использовать только для простых ферментов; для мультиферментных комплексов рекомендован термин «система» (например, пируватдегидрогеназная система);

2) в названии должен быть отражен механизм реакции, название субстрата и кофермента, тип реакции, которая катализируется.

С учетом этих правил вместо бывшего названия, например, «лактатдегидрогеназа» рекомендуют систематическое название лактат-НАД-оксидоредуктаза, которое содержит три позиции: субстратом является лактат (молочная кислота), коферментом – НАД (никотинамидадениндинуклеотид), фермент оксидоредуктаза катализирует перенос водорода от субстрата к акцептору, т.е. указанныйтип реакции.

Все ферменты подразделяются на шесть классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы). Каждый класс имеет подклассы.

1. Оксидоредуктазы.К этому классу отнесены все ферменты (дегидрогеназы, оксидазы и др.), которые катализируют окислительно-восстановительные реакции. Эти реакции осуществляются цепью ферментов и промежуточных переносчиков водорода или электронов от первичного субстрата к конечному акцептору – кислороду. Особенностью оксидоредуктаз является их способность ускорять большое количество разнообразных окислительно-восстановительных реакций, что обеспечивает соединение кофермента с многими апоферментами. При этом каждый раз образуется оксидоредуктаза, специфична относительно того или иного субстрата. Оксидоредуктазы принимают участие в химических реакциях, связанных с освобождением энергии.

2. Трансферазы.Ферменты этого класса осуществляют внутренний и межмолекулярный перенос отдельных функциональных групп. В зависимости от характерагруппировок, которые переносятся, различают метилтрансферазы – переносят метильные группы – СН₃, аминотрансферазы – осуществляют перенос аминных груп –NH₂, фосфотрансферазы – транспортируют остаток фосфорной кислоты.