Файл: Химия.doc

Ход работы. В пробирку наливают 0,5 мл 1%-ного раствора перекиси водорода и добавляют 1 каплю крови. Происходит бурное выделение кислорода: жидкость вспенивается, и пена заполняет всю пробирку.

Таблица

Окислительно-восстановительные ферменты

Название фермента	Химическая природа простети-ческой группы	Биологи-ческий материал, содержащий фермент	Окисляющееся вещество (донатор водорода)	Восстанав-ливающееся вещество (акцептор водорода)	Продукты реакции и их окраска

Выводы:______________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________

---

Тесты для самопроверки и контроля знаний:

1. Что такое ферменты?

а) неорганические катализаторы клеток;

б) органические соединения, которые могут возбуждать новые реакции;

в) ингибиторы химических реакций;

г) биологические катализаторы белковой природы.

2. Что такое энергия активации?

а) энергия, необходимая для перевода всех молекул одного моля соединения в активное состояние при определенной температуре;

б) энергия, необходимая для разрыва (синтеза) химических связей во взаимодействующих молекулах;

в) энергия, необходимая для активации одной из взаимодействующих молекул;

г) энергия, необходимая для взаимодействия електронейтральных молекул.

3. Что такое энергетический барьер реакции?

а) минимальная энергия, необходимая для активации взаимодействующих молекул;

б) запас энергии, достаточный для преодоления сил отталкивания между реагирующими молекулами;

в) энергия, необходимая для запуска биоэнергетической реакции;

г) энергия, ниже чем потенциальная энергия взаимодействующих молекул.

4. Каким образом фермент понижает энергию активации?

а) увеличением количества свободных зарядов у взаимодействующих молекул;

б) увеличением энергетического барьера реакции;

в) образованием промежуточных субстрат-ферментных комплексов;

г) увеличением количества активных молекул, которые становятся реакционноспособными на более низком энергетическом уровне.

5. Чем отличаются простые ферменты от сложных?

а) простые ферменты состоят из полипептидных цепей и в последствии гидролиза расподаются только на АК, а сложные, кроме АК, содержат небелковый компонент;

б) простые ферменты являются простыми белками, а сложные — сложными;

в) простые ферменты являются термостабильными, а сложные — термолабильными;

г) простые фементы содержат АК и НК, а сложные — также простетические другие группы.

6. Что такое апофермент?

а) витамин;

б) белковая часть сложных ферментов;

в) гормоны;

г) кофакторы ферментов.

7. Что такое простетическая группа двухкомпонентного фермента?

а) небелковая часть фермента, которая легко диссоциирует с комплексом содержащим апофермент;

---

б) витамины;

в) белковая часть фермента;

г) небелковая часть фермента, которая крепко связана с белком-носителем.

8. Какая часть фермента определяет его специфичность?

а) апофермент и кофермент;

б) кофермент;

в) апофермент (белковая часть);

г) в одинаковой степени апофермент и кофермент.

9. Какие основные функции апофермента?

а) усиливает каталитическую активность небелковой части и определяет спецефичность действия фермента;

б) определяет спецефичность фермента;

в) принимает участие в акте катализа и стабилизирует кофермент;

г) отвечает за связь между коферментом и субстратом.

10. Какие вещества и факторы являются активаторами ферментов?

а) минеральные и органические кислоты;

б) SH-содержащие соединения, ионы тяжелых металлов;

в) оптимальная температура, буферные растворы, ионы одновалентных (ионы двухвалентных) металлов;

г) ионы двухвалентных (ионы одновалентных) металлов, соляная кислота, желчные кислоты, SH-содержащие соединения.

11. Какая температура являетя оптимальной для действия большенства ферментов?

а) 28-32 ^оС;

б) 37-43 ^оС;

в) 45-50 ^оС;

г) 50-60 ^оС.

12. Как изменяется состояние ферментов при низких температурах (около 0 ^оС)?

а) полностью разрушаются (денатурируется);

б) частично денатурируются с дальнейшей инактивацией;

в) не разрушаются, но практически полностью теряют активность;

г) не денатурируются, но полностью теряют активность.

13. Что такое абсолютная спецефичность фермента?

а) способность катализировать превращения только одного субстрата;

б) способность катализировать разрыв одной первичной связи;

в) способность катализировать превращения одной определенной группы субстратов, похожих по структуре коферментов;

г) способность катализировать превращения всех субстратов.

14. Что такое относительная спецефичность ферментов?

а) способность катализировать превращения одной определенной группы субстратов;

б) способность катализировать превращения только одного субстрата;

в) способность катализировать превращения группы близких по свойствам субстратов с определенным типом связи;

---

г) способность катализировать превращения общей группы стереоизомеров.

15. Что такое стереохимическая спецефичность ферментов?

а) способность катализировать превращения цис- или транс-стереоизомеров;

б) способность катализировать превращения D- или L-стереоизомеров;

в) способность катализировать превращения только одного стереоизомера;

г) способность катализировать превращения соединений D-ряда.

---

Тема «Водорастворимые витамины, как составная часть каталитических центров энзимов. Роль жирорастворимых витаминов, как регуляторов, структурных элементов клеток и организма человека в целом»

Витамины – это группа биологически активных веществ, синтез которых преимущественно происходит в бактериях и растениях (животные и человек витамины получают с пищей), являющихся предшественниками кофакторов или простетических групп; недостаток витаминов вызывает у животных и человека развитие симптомов гипо- или авитаминозов, а их избыток – гипервитаминоза. Витамины условно можно разделить на растворимые в полярных (водорастворимые: В₁,В₂, В₃, В₄, В₅, В₆, В₈, В₁₂, В_13, В₁₅, В_с, С, Р, PР, H, U, N, убихинона, ПАБК) и непо­лярных (жирорастворимые:A,D, Е, К,F) растворителях; в составе коферментов НАД⁺, НАДФ⁺присутствуют одна из форм витамина В₅(никотинамид), никотиновая кислота (ниацин, витамин РР) также может восполнить недостаток витамина В₅; ФМН и ФАД содержат в своем составе витамин В₂(рибофлавин). Эти коферменты (простетические группы) входят в состав оксидоредуктаз, КоА – В₃(пантотеновая кислота) входит в состав трансфераз, тиаминпирофосфат – В₁, (тиамин) - лиаз, пиридоксальфосфат – В₆(пиридоксин) входит в состав трансфераз и лиаз; в со­ставе активных центров ферментов содержатся в качестве простетических групп ви­тамины: липоевая кислота у липоатацетилтрансферазы, витамин Н (биотин) у пируват- и ацетил-КоА-карбоксилаз, витамин К (филлохинон) у филлохинонредуктазы и менадионредуктазы, витамин В_с(фолиевая кислота) у трансаминаз, В₁₂(кобаламин) у метилтрансфераз; кроме этого в составе белка родопсина присутствует витамин А (ретинол), участвующий в процессе фоторецепции; антиоксидантные свойства про­являют витамины: Е (токоферолы), Р (биофлавоноиды) и С (аскорбиновая кислота); в переносе ионов кальция участвует витаминD. Полиненасыщенные высшие жирные карбоновые кислоты (линолевая – ω6, линоленовая – ω3, арахидоновая - ω3) служат источником группы веществ регуляторной природы – эйкозаноидов.

Практическое занятие № 3 «Жирорастворимые витамины и их растительные предшественники» Вопросы к семинарскому занятию:

1. Определение и классификация витаминов.

2. Гиповитаминоз, авитаминоз, гипервитаминоз.

---