Файл: Химия.doc

По биологическому значению (пищевой ценности) аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые. Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться организмом из других соединений. Человек получает их только с пищей. Таких аминокислот восемь: из алифатических незамещенных – валин, лейцин, изолейцин; из алифатических замещенных – треонин, лизин, метионин; из ароматических – фенилаланин; из гетероциклических – триптофан. Две аминокислоты – аргинин и гистидин – незаменимые для детского организма, у взрослых в здоровом состоянии они синтезируются в необходимом количестве. Тирозин и цистеин являются условно заменимыми аминокислотами, т.к. источником их могут служить фенилаланин и метионин.

Высшие растения могут содержать все необходимые для белкового синтеза аминокислоты. В организме человека синтезируются только 12 из 22 аминокислот, поэтому они принадлежат к заменимым аминокислотам.

В белках есть и модифицированные аминокислоты. Химическая модификация обычно происходит уже после того, как исходная аминокислота попадает в состав белка. Один из примеров важной модификации – окисление двух -SH-групп цистеиновых остатков с образованием аминокислоты цистина, которая содержит дисульфидную связь.

Белки – наиболее важные компоненты питания. Способность белка выполнять функцию питания характеризует его биологическую ценность. Эффективность употребления белковых веществ человеком определяется двумя основными факторами – сбалансированностью содержания незаменимых аминокислот в белке и его усвояемостью. Если не удовлетворяется потребность хотя бы в одной из незаменимых аминокислот, то ограничивается использование других, и, значит, снижается ценность белка в целом. Незаменимая аминокислота, которая находится в белке в минимальном количестве, называется лимитирующей аминокислотой, т.к. она наибольшей мерой уменьшает биологическую ценность данного белка.

Обогащение пищевых белковых продуктов отсутствующими аминокислотами применяется в питании человека в исключительных случаях. Это объясняется тем, что свободные L-аминокислоты всегда содержат примесьD-аминокислот, которые опасны для организма человека. Однако добавление синтетических или полученных микробиологическим способом аминокислот к кормам животных является распространенной практикой. Подобным образом во всем мире готовят кормовые смеси для домашней птицы, свиней, коров, что позволяет более бережно использовать корма. Известно, что добавки этих аминокислот улучшают утилизацию белка животными приблизительно на 20 %.

Обычно биологическая ценность белка выражается в относительных величинах. Она представляет собой отношение исследуемого параметра данного белка к подобному параметру «идеального» белка. В качестве последнего используют казеин молока, белок яиц, смесь мышечных белков, которые легко перевариваются и содержат незаменимые аминокислоты в соотношениях, близких к эталонным. Биологическая ценность белка сравнительно с эталонными свидетельствует о том, насколько он способен удовлетворять потребности организма в аминокислотах. Для оценки любого белка или пищевого продукта необходимы данные про содержание в нем отдельных аминокислот, т.е. про его аминокислотный состав.

Некоторые растительные белки (бобовые) по своему аминокислотному составу близки к животным белкам, но имеют более низкую биологическую ценность, так как хуже перевариваются в ЖКТ человека. Однако белки семян большинства сортов зерновых (рис, овес) дефицитны по двум, а чаще (пшеница, кукуруза и др.) трем и четырем незаменимым аминокислотам. Основной лимитирующей аминокислотой белков зерновых культур является лизин. Лимитирующие аминокислоты белков зерновых являются разными в семенах разных культур: в пшенице, рисе и жите – треонин, в кукурузе – триптофан и т.д. Белки бобовых культур имеют лучшую сбалансированность содержащихся в них незаменимых аминокислот, чем белки злаковых, но имеют невысокий процент содержания лизина.

В животных белках дефицит незаменимых аминокислот выражен слабо. Некоторые из них (белки молока, мяса, субпродуктов) содержат недостаточно серусодержащих аминокислот. В целом для животных белков более характерно избыточное, сравнительно с потребностями организма, содержание некоторых незаменимых аминокислот.

В питании большей части населения земного шара имеется дефицит трех незаменимых аминокислот – лизина, триптофана и метионина. Разный аминокислотный состав растительных и животных белков позволяет повысить их биологическую ценность при употреблении необходимого количества разнообразной белковой пищи. Только такое питание можно назвать полноценным.

Таблица

Содержание белка в основных пищевых продуктах

Аромат и вкус мяса при варке обусловлен составом веществ, содержащихся в основном в мышечной и жировой тканях.

Вкус мясу придают низкомолекулярные пептиды: глутатион, карнозин, анзерин и др. Кроме того, на вкус мяса влияют аминокислоты: глутаминовая кислота, треонин, цистеин, метионин, лейцин, изолейцин, валин, аланин, гистидин. Часть аминокислот находятся в мышечной ткани в свободном состоянии, а часть пополняется за счет гидролиза белков и пептидов. Активность протеолиза возрастает при размораживании мяса.

Горький вкус мясу придают некоторые свободные аминокислоты (лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, метионин, лизин, гистидин, аргинин).

В формировании сладкого вкуса принимают участие углеводы (глюкоза, фруктоза, рибоза, сахароза и др.) и аминокислоты (аланин, валин, пролин, глицин, серин, треонин).

Практическое занятие № 1 «Заменимые и незаменимые аминокислоты и их роль в обмене человеческого организма. Энергетическая ценность белков» Вопросы к семинарскому занятию:

1. Элементарный состав белков. Азотный баланс.

2. Классификация аминокислот, входящих в состав белков: протеиногенные, модифицированные, минорные.

3.Особенность строения протеиногенных аминокислот.

4. Нингидриновая реакция на α-аминокислоты.

5. Заменимые аминокислоты и их роль в обмене веществ.

6. Значение отдельных заменимых аминокислот в пищевой промышленности и медицине.

7. Классификация незаменимых аминокислот и их роль в обмене веществ.

8. Суточные нормы незаменимых аминокислот.

9. Значение незаменимых аминокислот в пищевой промышленности и медицине.

10. Химическая и биологическая ценность белков.

11. Сравнительная характеристика, с точки зрения полноценности, белков растительного и животного происхождения.

Лабораторная работа № 1 «Качественный и количественный анализ белков растительного и животного происхождения»

1. Качественное определение незаменимых аминокислот.

Радикалы аминокислот исключительно разнообразны. Это дает возможность использовать для обнаружения большинства аминокислот цветные реакции. Многие из них весьма чувствительны и высокоспецифичны, что позволяет открывать ничтожные количества той или иной индивидуальной аминокислоты в составе сложных смесей, биологических жидкостях, гидролизатах белков и т.п.

Некоторые цветные реакции находят применение для количественного определения аминокислот.

1) Ксантопротеиновая реакция на ароматические амнокислоты. В три пробирки вносят 3 мл раствора пищевого белка (далее везде яичный, желатина (белок коллаген), пшеничный белок) и 1 мл концентрированной азотной кислоты. Смеси осторожно нагревают до появления желтой окраски у яичного белка (время нагревания остальных реакционных смесей должно быть таким же как и для яичного белка). После охлаждения в каждую пробирку добавляют одинаковый объем 10%-ного раствора гидроксида натрия или водного раствора аммиака до появления оранжевой окраски в пробирке с яичным белком.

В ароматических аминокислотах, содержащих бензольные кольца (тирозин, триптофан, фенилаланин), под действием азотной кислоты происходит реакция нитрования бензольного кольца с образованием окрашенного в желтый цвет нитросоединения. Изменение желтой окраски в оранжевую в щелочной среде обусловлено появлением хромофорной группы.

2) Реакция Миллона на тирозин. В три пробирки к 1 мл соответствующего пищевого белка прибавляют 5 мл 2,5%-ного раствора серной кислоты и перемешивают до полного растворения. Приливают 1 мл реактива Миллона, встряхивают и оставляют стоять при комнатной температуре. Через некоторое время раствор окрашивается в кроваво-красный цвет. Для ускорения появления окраски раствор можно слегка подогреть.

Реактив Миллона представляет собой смесь нитратов и нитритов оксида ртути (І) и (ІІ), растворенных в концентрированной азотной кислоте. При взаимодействии его с фенольным ядром тирозина возникает нитрозотирозин, ртутное соединение которого окрашено в красный цвет при достаточном количестве этой аминокислоты в пищевом белке.

3) Реакция Сакагучи на аргинин. В три пробирки наливают 2 мл пищевого белка, прибавляют 2 мл 10%-ного раствора гидроксида натрия и несколько капель 0,2%-ного спиртового раствораα-нафтола. Хорошо перемешивают содержимое пробирки, приливают 0,5 мл раствора гипобромита натрия и вновь перемешивают. Немедленно добавляют 1 мл 40%-ного раствора мочевины для стабилизации быстро развивающегося оранжево-красного окрашивания при наличии в белке достаточного количества аргинина.

4) Реакция Паули на гистидин и тирозин. К 1 мл 1%-ного раствора сульфаниловой кислоты в 5%-ном растворе соляной кислоты прибавляют 2 мл 0,5%-ного раствора нитрита натрия, сильно встряхивают и немедленно приливают сначала 2 мл пищевого белка, а затем, после перемешивания содержимого пробирки, 6 мл 10%-ного раствора карбоната натрия. При наличии достаточного количества гистидина в белке развивается интенсивная вишнево-красная окраска.

При взаимодействии кислого раствора сульфаниловой кислоты с нитритом натрия осуществляется реакция диазотирования и образуется диазобензолсульфоновая кислота. При реакции последней с гистидином образуется азосоединение вишнево-красного цвета.

5) Реакции на триптофан. Реакция Адамкевича. К 0,5 мл пищевого белка добавляют 0,5 мл ледяной уксусной кислоты, которая всегда содержит небольшое количество глиоксиловой кислоты. Полученную смесь вначале нагревают, а затем охлаждают и по стенке пробирки осторожно, по каплям, чтобы жидкости не смешивались, добавляют 1 мл концентрированной серной кислоты. Через 10 минут на границе раздела двух слоев наблюдается образование красно-фиолетового кольца при достаточном количестве триптофана в белке. Реакцию можно ускорить, поместив пробирку с реагирующей смесью в кипящую водяную баню.