Файл: ОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ И БИОХИМИЯ.pdf

Добавлен: 09.02.2019

Просмотров: 5491

Скачиваний: 15

ВНИМАНИЕ! Если данный файл нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам.
background image

34 

субстрат + акцептор 

Оксидоредуктаза

 субстрат + акцептор 

восстановленный    окисленный                                          окисленный    восстановленный 

 

Окисление  протекает  как  процесс  удаления  атомов  водорода  (или 

электронов) от субстрата, а  восстановление –  как  присоединение  атомов 
водорода  (или  электронов)  к  акцептору.  Ферменты,  входящие  в  этот 
класс, классифицируются по характеру химической группы донора, кото-
рый окисляется, и по природе акцептора, который восстанавливается. Раз-
личают 13 подклассов оксидоредуктаз, основными из которых являются: 

а)  дегидрогеназы,  принимающие  участие  в  дыхании.  Например, 

флавиновые ферменты, ферменты цитохромной системы и др.; 

б) пероксидазы – ферменты, ускоряющие окисление субстрата за 

счёт перекиси водорода; 

в) каталаза, разлагающая перекись водорода на воду и кислород; 
г)  гидроксилазы  –  ферменты,  осуществляющие  введение  в  орга-

нические соединения гидроксильных группировок. 

Характерной  особенностью  действия  оксидоредуктаз  в  живой 

клетке  является  то,  что  они  образуют  системы  (так  называемые  цепи 
окислительно-восстановительных  ферментов),  в  которых  осуществля-
ется  многоступенчатый  перенос  атомов  водорода  или  электронов  от 
первичного субстрата (окисляемого вещества) к конечному акцептору, 
которым является, как правило, атом кислорода. В конце концов атомы 
водорода переходят к кислороду и образуется вода. 

Среди оксидоредуктаз выделяют подгруппы по принципу: дейст-

вуют  ли  ферменты  в  присутствии  кислорода  или  без  него.  Анаэроб-
ные

  дегидразы  (дегидрогеназы),  например,  флавиновые  ферменты 

переносят водород на какой-либо промежуточный акцептор, с которо-
го он переносится на кислород. Образуется пара HO, если это атомар-
ный кислород, и образуется перекись водорода Н

2

О

2

, если это молеку-

лярный кислород. 

Простетическую группу анаэробных дегидраз составляет  дифос-

форпиридиннуклеотид  (ДПМ)  и  трифосфорпиридиннуклеотид  (ТПН). 
В  них  входят  аденин,  рибоза,  фосфорная  кислота,  амид  никотиновой 
кислоты.  Лактикодегидраза  (молочная  кислота),  маликодегидраза  (яб-
лочная кислота) – анаэробные дегидразы. 

Аэробные

  дегидразы  катализируют  перенос  водорода  непосред-

ственно на кислород без промежуточного акцептора (оксидазы амино-
кислот,  фермент  Шардингера,  содержащийся  в  молоке).  Простетиче-
ская  группа  представлена  флавинадениннуклеотидом  (ФАД),  вместо 
витамина РР входит витамин В

2

Гемосодержащие

 ферменты – простетическая группа – гем. Сюда 

относятся: а) цитохромы, принимающие участие в переносе электронов 
в  процессе  биологического  окисления;  б)  каталаза,  пероксидаза  (в  ос-
новном  содержится  в  растениях,  катализирует  окисление  фенолов  и 

оксидоредуктаза 


background image

35 

ароматических  аминов).  Каталаза,  разрушая  H

2

O

2

  с  образованием  O

2

окисляет и восстанавливает железо в составе гема в гемоглобине. 

2 класс  Трансферазы –  катализируют реакции  переноса атом-

ных групп и молекулярных остатков с одного соединения на другое. 

По характеру переносимой группы трансферазы подразделяются на: 
а)  метилферазы  –  переносят  метильные  группы  (например,  CH

3

-

группы  метионина,  которые  используются  в  построении  аминоспирта 
холина);  

б) аминотрансферазы – катализируют реакции переаминирования. 

Они  очень  важны  для  обеспечения  нормального  преобразования  ами-
нокислот.  Аминотрансферазы  являются  двухкомпонентными,  просте-
тической  группой  во  всех  случаях  является  пиридоксальфосфат  (про-
изводное витамина В

6

). Различные аминотрансферазы отличаются друг 

от друга белковой частью; 

в)  фосфотрансферазы  –  ускоряют  реакции  переноса  остатков 

фосфорной  кислоты.  Например,  гексокиназа  осуществляет  перенос 
остатков Н

3

РО

4

  с  АТФ  на  глюкозу.  Эти  реакции  имеют  очень  важное 

значение для жизнедеятельности организмов, так как они обеспечива-
ют  превращение  ряда  органических  соединений  в  фосфорные  эфиры, 
обладающие  повышенной  химической  активностью  и  более  легко 
вступающие в последующие реакции; 

г)  гликозилтрансферазы  –  ускоряют  реакции  переноса  гликозиль-

ных  остатков  от  молекул  фосфорных  эфиров  или  других  соединений  к 
молекулам моносахаридов, полисахаридов или иных веществ. Эти фер-
менты обеспечивают реакции биосинтеза олиго- и полисахаридов в жи-
вотном  и  растительном  мире.  Реакция  переноса  гликозидного  остатка 
обратима  и,  поскольку  обратный  процесс  давно  уже  получил  название 
фосфорилаза, эту группу ферментов называют также фосфорилазами; 

д)  ацилтрансферазы  –  ускоряют  перенос  ацильных  групп  (остат-

ков карбоновых кислот) к аминокислотам, аминам, спиртам и  другим 
соединениям. Чаще всего переносу в биологических объектах подвер-
гается ацильная группа уксусной кислоты – ацетильная группа. 

3  класс    Гидролазы  –  ускоряют  реакции  гидролитического 

расщепления сложных органических веществ и реже синтеза. 

В зависимости от природы субстрата, подвергающегося гидроли-

зу, гидролазы подразделяются на подгруппы: 

а) эстеразы – ускоряют гидролиз и синтез сложных эфиров. 

 

R

C

O

O

R

1   

+ HOH

R

C

O

OH + R

1

OH

 

 

Например,  липазы  гидролизуют  жиры,  фосфатазы  (фосфоэстера-

зы)  осуществляют  гидролиз  эфиров  H

3

PO

4

,  сульфатазы  гидролизуют 

сернокислые эфиры; 


background image

36 

б) глюкозидазы – ускоряют гидролиз глюкозидов в первую очередь 

сложных  углеводов.  Амилазы,  содержащиеся  в  слюне  и  соке  поджелу-
дочной железы, ведут гидролиз крахмала и гликогена. Сахараза, мальта-
за, лактаза действуют на олигосахариды, ускоряя их гидролиз; 

в)  пептидазы  –  ускоряют  гидролиз  пептидных  связей  в  белках  и 

пептидах. Выделяют: экзопептидазы –  проводят расщепление с конца 
пептидной  цепи  (катепсин);  эндопептидазы  осуществляют  гидролиз  в 
центре полипептидной цепи (пепсин, трипсин);  

г) амидазы – ускоряют гидролиз амидов, отщепление аминогруп-

пы (аспарагиназа, уреаза, аргиназа); 

д) C–C-гидролазы – разрывают C–C-связи.  
4 класс  Лиазы – ускоряют реакции негидролитического отщеп-

ления от субстратов определённых групп атомов с образованием двой-
ных связей или присоединение по месту этих связей:  

а)  карбоксилиазы  (или  декарбоксилазы)  –  катализируют  распад 

кетокислот и аминокислот с выделением CO

2

 

R

C

C

O O

OH

R

C

H

O

+ CO

2

           

R

CH

NH

2

C

O

OH

R

CH

2

  + CO

2

NH

2

 

 

б) альдегидлиазы (альдолазы) – расщепляют гексозы на две триозы. 
5  класс    Изомеразы  –    катализируют  превращение  изомерных 

форм  друг  в  друга,  ускоряют  процессы  внутримолекулярных  превра-
щений: 

а) эпимеразы – осуществляют превращение оптических изомеров, 

например, глюкозы в галактозу. 

б) цис-транс-изомеразы осуществляют взаимный  переход цис ↔ 

транс-изомеров,  например,  переход  малеиновой  кислоты  (цис-форма) 
в фумаровую (транс-форма): 

 

 

 

в) глюкоза-1-фосфат  изомеризуется в глюкозу-6-фосфат.  
Таким  образом,  превращения  с  участием  изомераз  могут  вклю-

чать  внутримолекулярный  перенос  атомов  водорода,  фосфатных  и 
ацильных  групп,  изменение  пространственного  расположения  атом-
ных группировок, перемещение двойных связей и т.п. 

6  класс    Лигазы,  или  синтетазы  –  ускоряют  синтез  сложных 

соединений из более простых за счёт энергии распада пирофосфорных 
связей  (в  АТФ  или  других  богатых  энергией  пирофосфатах).  Важна 
роль лигаз в биосинтезе белков, нуклеиновых кислот, жирных кислот и 
других соединений.  


background image

37 

3.4. МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ 

 

Будучи  катализаторами,  ферменты  ускоряют  достижение  равно-

весия в химических процессах, которые протекают сами по себе, но с 
очень  малыми  скоростями.  Как  и  любые  катализаторы,  ферменты  по-
вышают скорость химических реакций за счёт снижения энергии акти-
вации (энергетического барьера) реакции. Это обеспечивается тем, что 
в ходе химического процесса исходное соединение проходит через ряд 
промежуточных  состояний,  свободная  энергия  которых  существенно 
снижена (рис. 10). 

На  заключительной  стадии  биокаталитического  процесса  фер-

мент, как и катализатор, освобождается и вступает во взаимодействие 
с  новыми  молекулами  субстрата,  совершая  множество  «оборотов»  в 
данной химической реакции. 

Ведущую  роль  в  механизме  ферментативного  катализа  играют 

фермент-субстратные комплексы, в которых обратимо меняется третич-
ная  структура  (конформация)  фермента,  что  способствует  наилучшему 
пространственному соответствию молекул фермента и субстрата.  

На первой стадии ферментативной реакции возникает соединение, 

в  котором  фермент  и  субстрат  связаны  ковалентной  или  иной  связью. 
Затем (вторая стадия) субстрат под действием связанного с ним фермен-
та активируется, т.е. претерпевает изменение,  делающее его более дос-
тупным  для  соответствующей  химической  реакции.  На  третьей  стадии 
происходит собственно химическая реакция (на поверхности фермента). 
На  заключительной  стадии  образовавшийся  продукт  реакции  освобож-
дается из комплекса субстрат-продукт (рис. 11). 

 

 

 

Рис

. 10. Изменение свободной энергии системы, участвующей  

в

 неферментативной (1) и ферментативной (2) реакциях: 

S – исходный субстрат; ES – фермент-субстратный комплекс;  

Р – продукт реакции 


background image

38 

 

 

Рис

. 11. Модель ферментативного расщепления молекулы  

субстрата

 при кратковременном изменении конформации фермента  

при

 образовании фермент-субстратного комплекса

 

 

Если  фермент  обозначить  Е,  субстрат  –  S,  активированный  суб-

страт  –  S

′′′′

,  продукт  реакции  –  Р,  то  указанную  последовательность 

процессов можно описать следующим образом: 

 

E  +  S    

    ES    

    ES

′′′′

    

    EP    

    E  +  P 

 

Механизм  действия  каждого  фермента  уникален.  Вместе  с  тем 

существуют  общие  характеристики  ферментов,  которые  изучает  фер-
ментативная кинетика. 

 

4. ЛИПИДЫ 

 

4.1. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА 

 

К  липидам  (от  греч.  липос  –  жир)  относят  природные  органиче-

ские соединения, нерастворимые в воде и растворимые в органических 
растворителях (бензине, петролейном эфире, этиловом эфире, ацетоне, 
хлороформе,  сероуглероде,  метиловом  и  этиловом  спиртах),  являю-
щиеся производными высших жирных кислот. 

В зависимости от состава, строения и роли в организме сложилась 

следующая классификация липидов: 

I. Простые липиды: 

 

Жиры

,  или  триглицериды  –  сложные  эфиры  высших  жирных 

кислот и трёхатомного спирта – глицерина. 

 

Воски

 – сложные эфиры высших  жирных  кислот  и одноатом-

ных высших спиртов. 

 

Стериды

  –  сложные  эфиры  высших  жирных  кислот  и  поли-

циклических спиртов – стеролов. 

II.  Сложные  липиды  имеют  многокомпонентные  молекулы,  ком-

поненты которых соединены химическими связями различного типа: 

 

Фосфолипиды

,  состоящие  из  остатков  высших  жирных  ки-

слот, глицерина или других многоатомных спиртов, фосфорной кисло-
ты и азотистых оснований той или иной природы. 

 

Гликолипиды

,  включающие  в  свой  состав,  наряду  с  много-

атомным спиртом и высшей жирной кислотой, углеводы.